Tipos de Colageno El colgeno est compuesto por tres cadenas que forman una triple hlice.

Cada cadena tiene unos 1400 aminocidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminocidos, la prolina y la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras protenas. La presencia de estos aminocidos particulares permite que las tres cadenas se enrrollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Adems, entre las cadenas se establecen puentes de hidrgeno que confieren al colgeno una gran estabilidad Se conocen al menos 12 tipos de colgeno, numerados del I al XII. - El ms sencillo, de tipo I contiene una larga hebra de triple hlice que termina en los llamados telopptidos (cada uno de los cuales finaliza en un -COOH o -NH2 terminal), que son pequeos segmentos que ya no tienen estructura superhelicoidal. Las molculas de colgeno de tipo I se asocian una al lado de la otra mediante una reaccin catalizada por una enzima especfica la lisil-oxidasa que une la hidroxiprolina de una cadena con un resto de lisina de otra cadena. De esta manera se forman largas fibras. En otros tipos de colgeno, las cadenas finalizan por estructuras ms o menos globulares. Por ejemplo, la membrana basal que soporta la piel est formada un colgeno de tipo IV que tiene un extremo o cabeza globular y una cola extra. En la membrana basal, las cabezas se unen una con otras mientras que las colas se asocian de cuatro en cuatro formando unos complejos en forma de X. De esta manera se forma un retculo en el que otras molculas (en este caso laminina y otros proteoglicanos) se entrecruzan formando una densa lmina. El colgeno de tipo I est codificado por los genes COL1A1 y COL1A2. El colgeno de tipo II, abundante en el cartlago hialino, en el humor vtreo del ojo y en el ncleo pulposos de los discos intervertebrales est formado por fibras mucho mas gruesas. El colgeno de tipo III, est codificado por el COL1A3. Se encuentra en casi todos los tejidos en los que aparece el tipo I siendo excepciones, los huesos, los tendones y la crnea. El colgeno de tipo IV se encuentra en muchos tejidos, incluyendo la aorta, los tendones y la piel. Es producido por los fibroblastos. El Colgeno tipo V: Presente en la mayora del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I. El Colgeno tipo VI: Presente en la mayora del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las clulas en su entorno. Se asocia con el tipo I. El Colgeno tipo VII: Se encuentra en la lmina basal. El Colgeno tipo VIII: Presente en algunas clulas endoteliales. El Colgeno tipo IX: Se encuentra en el cartlago articular maduro. Interacta con el tipo II. El Colgeno tipo X: Presente en cartlago hipertrfico y mineralizado.

El Colgeno tipo XI: Se encuentra en el cartlago. Interacta con los tipos II y IX. El Colgeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interacta con los tipos I y III. El Colgeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una protena asociada a la membrana celular. Interacta con los tipos I y III. La sntesis del colgeno se inicia en el citoplasma formndose cadenas aisladas que son llevadas al retculo endoplsmico donde los residuos de lisina y de prolina son hidroxilados, mediante sendas enzimas que requieren Fe+3 y vitamina C como cofactores. La hidroxilacin de la prolina hace termoestable a la protena, mientras que la hidroxilacion de la lisina permitir el entrecruzamiento de varias triples hlices. En este punto, las glicosil-transferasas del retculo endoplsmico glicosilan algunos restos de hidroxilisina. La triple hlice es ensamblada entonces quedando los extremos como polipptidos libres, que pueden plegarse para formar las estructuras globulares. Las triples helices son transportadas al aparato de Golgi donde son modificadas por sulfatacin, fosforilndose algunas serinas. El procolgeno resultante terminado es excretado de la clula a travs de vesculas secretoras La conversin del procolgeno en colgeno tiene lugar extracelularmente. Los telopptidos terminales son hidrolizados por proteasas especficas y las triples hlices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden participar otras protenas del tejido conjuntivo como la laminina. Algunos de los restos de hidroxilisina son convertidos a aldehidos reactivos por la lisil-oxidasa, aldehidos que reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los entrecruzamientos.