Cuestionario Biotecnología de la respuesta inmune 2do Parcial

Receptores de Inmunidad Innata

1. ¿Cuáles características tiene la inmunidad innata?

Inmediata, inespecífica y no tiene memoria.

2. ¿Qué es un ligando?

Molécula señalizadora que se une a un receptor que se encuentra en la célula, provocando

transformaciones en la misma.

3. ¿Qué sucede una vez que el ligando se une al receptor?

Se transmite o transduce una señal hacia el interior de la célula.

4. ¿Qué significa PMAP?

Patrones moleculares asociados a patógenos

5. ¿Cuáles son las principales características de los PMAP?

Son receptores inespecíficos, deben reconocer un amplio grupo de patrones moleculares, no

pertenecen a un solo tipo de estructuras moleculares.

6. ¿Cuáles receptores reconocen a los PMAP?

Los receptores de reconocimiento de patrón entre los que se encuentra la familia de receptores
tipo "toll" peaje o los receptores tipo NOD.

7. ¿Cuáles son algunos ejemplos de PMAPS?

Lipopolisacáridos bacterianos, ácido lipotéicoico para las bacterias Gram positivas,

peptidoglucanos y variantes de ácido nucleico normalmente asociado con virus.

8. ¿Qué funciones activan los PMAPS una vez que reconocen al microorganismo patógeno?

Activación endotelial, activación del monocito y formación de células espumosas.

9. ¿Qué significa PRR?

Receptores de Reconocimiento de Patógenos

10. ¿En dónde se expresan los PRR?

Unos en la membrana celular y otros en los endosomas y lisosomas del citosol.

11. ¿Cuáles son algunos ejemplos de receptores y donde se ubican?

12. ¿Cuáles son las características de los receptores de inmunidad innata?

 Especificidad heredada en el genoma

 Expresado por todas las células de un tipo en particular
 Desencadena respuesta inmediata
 Reconoce clases amplias de patógenos
 Interactúa con una gama de estructuras moleculares de un tipo dado

13. ¿Cuáles son las características de los receptores de inmunidad adaptativa?

 Codificado en múltiples segmentos de gen

 Necesita reordenamiento de gen
 Distribución clonal
 Capaz de distinguir incluso entre estructuras moleculares muy relacionadas
14. ¿Qué significa TLR?

Receptores Toll-Like.

15. ¿Qué reconocen los TLR?

A los Patrones Moleculares asociados a patógenos.

16. ¿Cuántos TLR se han descubierto?

En total 13, 10 en humanos.

17. Principal función que desempeñan los TLR

Ser mediadores entre la inmunidad innata y la adaptativa.

18. Componentes en la estructura de los TLR

Dominio extracelular con muchas repeticiones ricas en leucina (LRRs), un dominio

transmembrana y un dominio interior TIR.

19. ¿Cuál es la función del TIR?

Interactuar con otros miembros de la vía de transducción de señales de los TLRS, como el
MyD88.

20. ¿Cuál es la ubicación de los TLRs que reconocen proteínas o lipoproteínas?

Superficie celular.

21. ¿Cuál es la ubicación de los TLRS que reconocen fragmentos de patógenos previamente
endocitados?
Membrana de endosomas.
22. ¿Cuál es el ligando de cada TLR?

23. ¿Cuáles estructuras o microorganismos reconoce cada TLR y en donde se ubica?

24. ¿Cuál es la clasificación de los PRR?

TLR, CLR, RLR

25. ¿Qué significa CLR?

Receptores de Lectina Tipo C, se ubican en la membrana.

26. ¿En qué células se expresan los CLR?

En monocitos, macrófagos, células dendríticas, neutrófilos, células B y algunas células T.

27. ¿Cuáles estructuras moleculares reconocen los CLR?

Carbohidratos que contienen hongos, mycobacterias, virus, parásitos y algunos alérgenos.

28. ¿Qué significa RLR?

Receptores Tipo (like) Gen-L inducibles por ácido retinoico

29. ¿Cuál es la función de los RLR?

Son receptores solubles que se encuentran en el citosol de muchas células, donde actúan
como detectores de infecciones virales.

30. ¿Qué significa NLR?

Receptores Tipo Nod.

31. ¿Qué son los NLR?

Son una gran familia de proteínas citosólicasactivadas por PAMP’sintracelulares y sustancias

que alertan sobre daño o peligro (DAMPs).

32. ¿Qué contienen los NLR?

Un dominio de oligomerización de nucleótido/repetición rica en leucina.

33. ¿Qué papel desempeñan los NLR?

Activación de la inmunidad innata y las respuestas inflamatorias

 Receptores de Inmunidad Adaptativa

34. ¿Cuáles son los receptores de la inmunidad adaptativa?

Las inmunoglobulinas (IgM, IgA, IgB, IgE), Receptores T-cell (TCR), Receptores B-Cell (BCR).

35. ¿Cuáles son las moléculas transductores de la inmunidad adaptativa?

MHC Clase I y Clase II.

36. ¿Cuál es la estructura de la inmunoglobulina?

37. ¿Cuáles son los tipos de inmunoglobulinas?

38. Diferencias entre TCR y BCR

 TCR está unido a la membrana y no aparece en una forma soluble como el receptor de
célula B
 Reconocen antígenos peptídicos, presentados por las moléculas del complejo principal
de histocompatibilidad en la membrana de las células presentadoras de antígeno1,
mientras que los receptores de antígeno de los linfocitos B (BCR) reconocen antígenos
solubles
 La interacción del receptor de célula T con el antígeno para su unión es más débil que
en el caso de los anticuerpos, por lo que requiere de ensayos más sensibles.
 Casi todos los receptores de célula T son específicos no para el antígeno solo sino para
el antígeno asociado con una molécula codificada por el complejo mayor de
histocompatibilidad (MHC).

39. Estructura del TCR

40. ¿Cuáles características estructurales tienen en común los TCR y BCR?

Ambos están formados por dímeros de cadenas peptídicas variables unidas por puentes
disulfuro, las cuales son responsables del reconocimiento antigénico.

Estas cadenas variables están asociadas a una serie de cadenas invariables, importantes para
la expresión del receptor en membrana y para la transducción de las señales intracelulares. Las
cadenas invariables también se asocian entre sí como dímeros.
41. ¿De qué están formados los dímeros invariables en los TCR?

Los dímeros de cadenas invariables presentes en los TCR están formados por distintas
asociaciones de miembros de la familia CD3: CD3??δ, CD3γ?? y CD3ζζ.

42. ¿De qué están formados los dímeros invariables en los BCR?

Los dímeros de cadenas invariables presentes en los BCR están formados por miembros de la
familia CD79: CD79αβ (también conocidos como Igαβ).

43. ¿Qué significan los MHC?

Complejo Principal de Histocompatibilidad

44. ¿Qué función desempeñan los MHC?

El MHC de clase I presenta antígenos a los linfocitos Tcitotóxicos mientras que el MHC de
clase II los presenta a las células T-helper.
45. ¿En dónde se encuentran los MHC?

En células presentadoras de antígeno (APC)

Inmunoglobulinas

46. ¿Cuál es la estructura de la inmunoglobulina?

47. ¿Cuáles son las 5 clases de inmunoglobulinas?

IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. (se les conoce como isotipos)

48. ¿Cuáles son las subclases de los anticuerpos?

49. Componentes de cada inmunoglobulina

50. ¿Qué promueven los anticuerpos?

La opsonización.

51. ¿Qué se encuentra en la superficie de macrófagos y neutrófilos?

Receptores FcR que se unen a la región constante del Ab.

52. ¿Quiénes activan el sistema del complemento?

La IgM y casi todas las IgG.
53. ¿Qué otra función desempeña el Fc?

La región Fc del Ab actúa como un receptor para los linfocitos NK y dirige la actividad citotóxica
de la célula efectora.

54. ¿Qué es ADCC?

Citotoxicidad mediada por células dependientes de anticuerpo, que es la que destruye a otras
células.

55. ¿Cuáles anticuerpos pueden cruzar capas epiteliales por transcitosis?

IgA y ocasionalmente la IgG pueden transportarse a las superficies de las mucosas de las vías
respiratorias, digestivas, urogenitales.

56. ¿Cuál se exporta a la leche materna?

IgA.

57. Estructura de los isotipos

58. Características de IgG

 Es la clase más abundante en el suero, representando el 80% del total de

inmunoglobulinas.
 Se une a los receptores FcRen neutrófilos, monocitos/macrofagosy células NK.
 Existen cuatro subclases: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.

59. ¿Cuáles IgG cruzan con facilidad la placenta y tienen un papel importante en la protección
del feto en desarrollo?
IgG1, IgG3 y IgG4.

60. ¿Cuál es el activador del complemento MÁS eficaz?

IgG3, seguido de IgG1.

61. ¿Cuál es el activador del complemento MENOS eficaz?

IgG2

62. ¿Cuál es el grado de afinidad a receptores Fc de cada tipo de IgG?

 IgG1, IgG3 Afinidad alta

 IgG4 Afinidad media
 IgG2 Afinidad baja

63. Características de IgM

 La IgM representa el 5-10% de las inmunoglobulinas.

 Generalmente se restringe al compartimento vascular del BCR(monómero).
 Se expresa como un anticuerpo unido a membrana de los linfocitos B y se secreta como
un pentámero.
 IgM tiene una alta valencia, esto le permite unir antígeno con muchos epítopos
repetidos.
 Es más eficiente para activar el sistema del complemento.

64. Características de IgA

 IgA representa el 10-15% de las inmunoglobulinas, pero predomina en las secreciones

externas
 Se presenta como un monómero, y ocasionalmente se presenta en forma polimérica.
 IgA puede formar enlaces cruzados con antígenos grandes que poseen múltiples
epítopos, impidiendo la fijación del antígeno a las mucosas.
65. Características de IgE

 Está presente en concentraciones muy bajas (0.3 μg/mL).

 La IgE media la reacción de hipersensibilidad inmediata que causan los síntomas de la
fiebre del heno, asma, urticaria y choque anafiláctico.
 Se une a receptores en las membranas de basófilos sanguíneos y mastocitos de los
tejidos.

66. Características de IgD

 Constituye alrededor del 0.2% del total de las inmunoglobulinas.

 Junto con la IgM, la IgD se expresa en membranas de los linfocitos B.
 Se desconocía su función efectora.
 IgD reconoce antígenos solubles, como los alérgenos alimentarios, y puede disminuir su
inmunogenicidad al promover respuestas humorales protectoras y restringir la
degranulación de mastocitos y basófilos mediada por IgE.

Polimorfismo MHC

67. ¿En cuál cromosoma del ser humano se localizan los genes estrechamente ligados que
codifican las moléculas de MHC y otras proteínas implicadas en el procesamiento y
presentación de antígeno?

Cromosoma 6 (región6p21.3).

68. ¿Cómo se denomina el MHC humano?

Complejo de antígeno leucocitario humano (HLA).

69. ¿Por qué reciben ese nombre?

Porque los anticuerpos empleados para identificar moléculas MHC humanas reaccionan con
los leucocitos sanguíneos pero no con los eritrocitos, que carecen de moléculas MHC.

70. ¿Cuáles funciones tienen los Genes HLA Clase I?

 Codifican glucoproteínas que se expresan en la superficie de casi todas las células

nucleadas
  Presentación de antígenos peptídicos a células TCD8+

71. ¿Cuáles funciones tienen los Genes HLA Clase II?

Codifican glucoproteínas que se expresan sobre todo en células presentadora de antígeno

(macrófagos, células dendríticas y células B, células epiteliales tímicas), donde presentan
péptidos antigénicos procesados a células TCD4+.

71. ¿Cuáles funciones tienen los Genes HLA Clase III?

Codifican, además de otros productos, varias proteínas secretadas que desempeñan funciones
inmunitarias, inclusive componentes del sistema de complemento y moléculas relacionadas con
la inflamación.

72. ¿Para cuáles MHC existen variaciones genéticas en la población humana?

Clase I y Clase II.

73. ¿Cuáles son los dos componentes de la diversidad hereditaria de las MHC?

Familias génicas y polimorfismo genético.

74. ¿Qué es un isotopo?

Son los productos de los diferentes genes en una familia de moléculas MHC clase I o clase II.

75. ¿Qué son los alelos?

Son las distintas formas de un gen dado. Se hereda uno del padre y otro de la madre.

76. ¿Qué es un haplotipo?

Son un conjunto de alelos agrupados que se heredan de los padres.

77. ¿Cuáles son los isotipos de MHC Clase I y Clase II?

Genes clásicos
Genes no clásicos

78. ¿Cuál es el polimorfismo de cada isotipo de MHC?

79. ¿En qué afecta la variabilidad genética de los MHC?

• A la capacidad de producir respuestas inmunitarias, incluido el grado de

producción de anticuerpos.
• A la resistencia o la proclividad a las enfermedades infecciosas.
• A la resistencia o la proclividad a las enfermedades autoinmunitarias y a las
alergias.