Enzimas de restricción

Una enzima de restricción es una enzima aislada de una bacteria que corta
la molécula de ADN en secuencias específicas. El aislamiento de estas
enzimas es fundamental para el desarrollo de la tecnología de ADN
recombinante (ADNr) y la ingeniería genética.
Mecanismo de acción
 Tipos de Enzimas de Restricción

En general se identifican 3 tipos de enzimas de restricción:

TIPO I:

- Enzima de 3 subunidades tiene actividad de restricción y modificación.

- Al reconocer la secuencia de ADN corta al azar en sitios distintos al sitio de reconocimiento.
- Necesitan de ATP para moverse en el ADN, desde el lugar de reconocimiento hasta el sitio de corte a
unas 1000 pares de bases aprox.
- Requiere de SAM (S-adenosil-metionina) y Mg++.
TIPO II:

- Solo son enzimas de restricción.

- Realizan el corte en el sitio de reconocimiento o cerca del mismo.
- No utilizan ATP.
- Solo requieren de Mg como cofactor.
TIPO III:

- Presenta actividad de restricción y modificación

- Cortan de 25-28 pares de bases lejos del sitio de reconocimiento
- Utiliza ATP, Mg++ y SAM
 Nomenclatura de Endonucleasas
El nombre de las enzimas de restricción se obtiene según su origen bacteriano

1.- Las primeras tres letras corresponden al nombre científico de la bacteria

[Ej. Escherichia coli (Eco)]

2.- La cepa o estirpe si la hubiese (EcoR, aislada de cepa RY13 de E.coli)

3.- Número romano para distinguir entre enzimas aisladas de la misma especie de

4.- Normalmente se omite pero debe llevar al final una R para restricción o M para metilación
 Ejemplo: Enzima EcoRI
Nomenclatura Ejemplo Corresponde a:

E Escherichia Género de la bacteria

co Coli Especie de la bacteria

R RY13 Cepa de la bacteria

I Primera enzima identificada Orden con el que se

identificó en la bacteria
Bibliografía

1. Quimica.es. (n.d.). Enzimas de restricción. Retrieved September 29, 2021, from

https://www.quimica.es/enciclopedia/Enzima_de_restricci%C3%B3n.html#_ref-h_0/
2. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H.
Freeman; 2000.