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Proteínas

 Son compuestos orgánicos complejos formados por aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos

 Son las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos

Enzima deshidrogenasa de la bacteria Colwellia


psychrerythraea. Enzima que genera especies de oxígeno
Fuente: https://content.byui.edu/file/a236934c-3c60-4fe9-90aa- reactivas y que está implicada en neurodegeneración,
d343b3e3a640/1/module3/readings/proteins.html isquemia, cancer y otros desordenes
Proteínas
Gran diversidad funcional

 Son las macromoléculas biológicas que poseen la mayor diversidad funcional


 Enzimas: Actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas (aumentan la velocidad
de reacción). Cada enzima reconoce uno o mas sustratos, las moléculas que sirven de
material de partida para la reacción que es catalizada. Diferentes enzimas participan en
diferentes tipos de reacciones y pueden romper, unir o re-arreglar su sustrato

 Hormonas: son señalizadores químicos a larga distancia, que son liberadas por las
células endocrinas (Ej glándula pituitaria). Controlan procesos fisiológicos específicos
como el crecimiento, desarrollo, metabolismo y la reproducción. Existen hormonas
basadas en esteriodes (lípidos) y otras son proteínas (hormonas peptídicas)
Proteínas
Gran diversidad funcional
unction Example
Structure Collagen in tendons and ligaments, Keratin in the nails and skin
+ +
Transport Hemoglobin in the blood, Na ,K -ATPase in cell membranes
Protection Antibodies of the immune system
Movement Actin and Myosin in muscles
Enzymes Digestive enzymes in the small intestine (Lactase, Sucrase, Trypsin)
Receptors Membrane proteins that respond to chemical messengers (insulin
receptors)
Regulation Chemical messengers: hormones, neurotransmitters, cytokines

Fuente: https://content.byui.edu/file/a236934c-3c60-4fe9-90aa-d343b3e3a640/1/module3/readings/proteins.html
Proteínas

Gran diversidad estructural


Proteínas
Gran diversidad estructural
 Existe una extensa variedad de formas y tamaños. Pueden ser globulares, alargadas, formando
fibrillas
 La forma es crítica para la función de una proteína, y varios tipos de enlaces químicos pueden
necesitarse para mantenerla.
 Cambios en la temperature y pH, o la presencia de ciertos químicos pueden interrumpir la forma de
una proteína ocasionando la pérdida de su funcionalidad. Este proceso es llamado desnaturalización
Aminoácidos
Estructura básica de un
aminoácido
Proteínas
 Proteínas simples u holoproteína
Conformada exclusivamente por aminoácidos
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas
Poseen una parte protéica y una parte no protéica llamada grupo prostético.
De acuerdo al grupo prostético pueden ser agrupadas en:

1. Nucleoproteínas: Grupo
prostético de ácido nucléico
(ADN o ARN)
Proteínas

 Proteínas conjugadas o heteroproteínas

Poseen una parte protéica y una parte no protéica llamada grupo prostético.

2. Glicoproteínas: Grupo
prostético de carbohidratos o
azúcares
Proteínas
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas
Poseen una parte protéica y una parte no protéica llamada grupo prostético.

3. Hemoproteínas o
Cromoproteínas: Grupo
prostético de pigmento capaz de
unir átomos de metals. Ej:
clorofila y hemoglogina
Proteínas
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas
Poseen una parte protéica y una parte no protéica llamada grupo prostético.
4. Fosfoproteínas: Unidas covalentemente a
una sustancia con ácido fosfórico como un
grupo fosfato
Proteínas
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas

Poseen una parte protéica y una parte no protéica llamada grupo prostético.

5. Lipoproteínas: Grupo prostético de


cadenas lipídicas. Ej. lipoproteinas

low-density lipoprotein (LDL) complex


Proteínas
 Proteínas conjugadas o heteroproteínas
5. Lipoproteínas: Grupo prostético de cadenas lipídicas
Proteínas
Las cadenas de aminoácidos pueden estar entrecruzadas mediante enlaces sulfidrilos,
enlaces de hidrógeno y fuerzas de van der Waals
Proteínas
Enlace peptídico: Es covalente muy estable que se establece
entre el brupo amino (NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (COOH) del aminoácido contiguo inmediato.

Estructura básica de un aminoácido:


Estructuras de las Proteínas
 Estructura primaria

Está definida como la secuencia lineal de los


aminoácidos que la componen.

Se escribe desde el extremo amino terminal hasta el


extremo carboxi terminal (de la misma manera que se
sintetiza)

Las propiedades funcionales inicialmente dependen de la


secuencia lineal de aminoácidos, ya que ésta determinará
cómo se plegará el polipeptido.
Estructuras de las Proteínas
 Estructura secundaria

Surge principalmente de las


interacciones no covalentes entre
los aminoácidos de la cadena
peptídica como puentes de
hidrógeno e interacciones
hidrofóbicas
Estructuras de las Proteínas
 Estructura secundaria
Pueden ser del tipo –helices y hojas-. Los puentes de
hidrógeno que las mantienen se forman entrel el O del
grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo
amino de otro

The structure of the protein bacteriorhodopsin


Bacteriorhodopsin is a membrane protein in bacteria that acts as a proton
pump. Its conformation is essential to its function. The overall structure of the
protein includes both alpha helices (green) and beta sheets (red).
© 2010 Nature Education All rights reserved
Estructuras de las Proteínas
 Estructura secundaria

Hélices-

Arreglo cilíndrico de los aminoácidos en forma de


varilla o tubo.

Estructura es mantenida por los puentes de hidrógenos


paralelos

Cada 3.6 aminoácidos se complete una Vuelta de 360.


Si una hélice posee 36 aminoácidos se completaran 10
vueltas User Lalo44 uploaded this Integrin - Vinculin Talin Protein
Alpha Helix Catenin PNG image on April 22, 2018, 8:06 am
Estructuras de las Proteínas Diversos motivos:

 Estructura secundaria
Hojas- plegadas

Estructura laminar formado por 3-10 aminoácidos en la que dos o


tres puentes de hidrógeno conectan dos cadenas peptídicas.
Motivo Griego Horquilla beta

18-strand β barrel. Bacterial sucrose-


specific porin from S. typhimurium. It sits in
a membrane and allows sucrose to diffuse through.
(PDB: 1A0S​)

Barril  -meander Bucle psi 


Estructuras de las Proteínas
 Estructura secundaria Hojas- plegadas
La asociación supramolecular de las hojas  plegadas ha sido implicada en la formación de agregados
protéicos y fibras observadas en varias enfermedades como la amiloidosis

Primary localized cutaneous amyloidosis – A clinicopathological study


Year : 2019 | Volume : 7 | Issue : 1 | Page : 38-41
Estructuras de las Proteínas
 Estructura secundaria Hojas- plegadas
The simplest model of recombinant PrP
amyloid consistent with present experimental
data. (A) The monomeric folded domain
(residues 120–231) of human PrP. Residues
determined herein to form the core of the
amyloid are highlighted in red. (B) Electron
micrograph of PrP amyloid fibrils. (Scale bar:
100 nm.) The width of the fibrils (arrows) was
determined to be 12 ± 1 nm. (C) Model for
the fold of the PrP amyloid core (residues
159–219) consistent with the present data.
The native disulfide bond is shown in green,
charged residues are colored red (negative)
and blue (positive), and potential N-linked
glycosylation sites are labeled. The only
charged residue positioned in the dry
interface, E211, is in hydrogen-bonding
distance of Q186. The exact identity of β-
strands is unknown, and orientation of the
most N-terminal strands is arbitrary. (D) In-
register stacking motif of nearly planar PrP
monomers in the amyloid modeled with tight
interdigitation of the side chains. (E) Rotated
structure showing the network of
intermolecular hydrogen bonding. The arrow
indicates the long axis of the fibril.
PNAS November 27, 2007 104 (48) 18946-18951; https://doi.org/10.1073/pnas.0706522104
Estructuras de las Proteínas
 Estructura terciaria

Es la estructructura tridimensional general de un


polipéptido
Surge de las interacciones entre estructuras
secundarias. Específicamente de los grupos R de los
aminoácidos que componen la proteína

Interacciones no covalentes: puentes de H, interacciones


iónicainteracciones hidrofóbicas (a.a no polares se unen
en el interior de la proteína, y los a.a. polares quedar
expuestos en el exterior de la proteína)

Interacciones covalentes: puentes disulfuro. Muy


importantes en mantener la estructura terciaria
Estructuras de las Proteínas
 Estructura terciaria

Es la estructructura tridimensional general de un


polipéptido
Surge de las interacciones entre estructuras
secundarias. Específicamente de los grupos R de los
aminoácidos que componen la proteína

Interacciones no covalentes: puentes de H, interacciones


iónicainteracciones hidrofóbicas (a.a no polares se unen
en el interior de la proteína, y los a.a. polares quedar
expuestos en el exterior de la proteína)

Interacciones covalentes: puentes disulfuro. Muy


importantes en mantener la estructura terciaria Motivo colied coil, dos hélices α plegadas
una sobre otra
Estructuras de las Proteínas

 Estructura cuaternaria

Algunas proteínas están formadas por más de


una cadena polipeptídica (subunidades). El
arreglo tridimensional de las subunidades
conforma su estructura cuaternaria. Ej: ADN
polimerasas

Figure 2 A model of the Escherichia coliDNA Pol III HE at the chromosomal


replication fork.
https://www.researchgate.net/publication/221690353_DNA_replication_fidelity_in_E
scherichia_coli_A_multi-DNA_polymerase_affair/figures?lo=1
Estructuras de las Proteínas
 Estructura cuaternaria

RdgC, a recombination-associated DNA-binding protein, is a potential negative regulator of RecA function. RecA plays a central role in the
nonmutagenic repair of stalled replication forks in bacteria.
Nucleic Acids Research 35(8):2671-81 2007 DOI: 10.1093/nar/gkm144
Estructuras de las Proteínas
 Estructura cuaternaria
Estructuras de las Proteínas
Aminoácidos
Ademas de ser los bloques estructurales básicos de las proteínas, los aminoácidos llevan a cabo papeles
biológocos de gran importancia como neurotransmisores, transporte, síntesis y producción de nuevas
proteínas
Aminoácidos esenciales
 Son necesarios o esenciales. Sin ellos el crecimiento no puede llevarse a cabo. No pueden ser
fabricados en el organismo (humano) y deben ser adquiridos mediante los alimentos consumidos
 Son 9 aminoácidos. Sin ellos, el cuerpo no puede producir los otros 15 aminoácidos no
esenciales
 Vitales durante el período de crecimiento y Desarrollo ya que tienen papeles importantes durante
el metabolismo de los nutrientes, formación de tejido muscular, y defensa contra enfermedades
 Adicionalmente restauran la función cognitiva y el balance de neuroquímicos en pacientes que
han sufrido trauma cerebral
Essential amino acids - review of some of the contemporary methods for detection. Available from:
https://www.researchgate.net/publication/236117142_Essential_amino_acids_-_review_of_some_of_the_contemporary_methods_for_detection [accessed
Feb 03 2020].
Aminoácidos
Aminoácidos

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