¿Qué 

son las enzimas?

Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar,
modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo
de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha
la reacción.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones químicas

conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH, temperatura o concentración
química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también desnaturalizarse y perder su
efectividad.

Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho aprovechadas por diversas

industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.), además de formar parte
indispensable de los componentes que mantienen el balance interno de nuestro organismo,
acelerando reacciones necesarias (como aquellas que suministran energía), activando y
desactivando otras selectivamente (como hacen las hormonas) y un variopinto etcétera.

Catalizadores

Un catalizador es un producto o elemento con el que se consigue la transformación de

otro mediante un proceso catalítico.

Desde un punto de vista meramente químico, se trata de una sustancia que altera el
desarrollo de una reacción, acelerando su proceso o ralentizándolo y provocando la
formación de otros subproductos.

Un catalizador no es un reactivo porque no sufre modificación durante la reacción

química.

Catalizadores biológicos. Con un catalizador biológico, se pueden alterar procesos del

metabolismo de los seres humanos. Son catalizadores biológicos las enzimas, las
hormonas y las vitaminas.

Catalizis y encimas

La catálisis enzimática es una disciplina de la enzimología que estudia los mecanismos

de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucleicos con actividad enzimática pueden
favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos. Este hecho está
subordinado a las leyes de la catálisis química convencional: es decir, la existencia de una
enzima no permite la aparición de nuevas reacciones, ni va en contra de la termodinámica del
proceso; simplemente, acelera su velocidad favoreciendo una ruta de menor coste energético
incluyendo en la dinámica de la reacción un estado intermediario de alta energía de modo que
el número de moléculas activas, capaces de crear y destruir nuevos enlaces, aumente.

Naturaleza quimica de las encimas

Los enzimas son proteínas catalíticas. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas.
Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA, es el caso de la
ribozima que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido
nucleico. Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba
antes que los enzimas que luego se especializaron. El RNA es peor catalizador. La función
de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato. Se forma
complejo enzima-sustrato, que luego se convierte en producto:

Enzima + sustrato → enzima-sustrato → enzima + producto

Como es un catalizador la enzima no se consume, acelerando la velocidad de reacción sin

modificar la posición de equilibrio. Las propiedades que tienen los enzimas que los hacen
efectivos como catalizadores son:

 Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula

 Alto poder catalítico por su gran actividad molecular, aceleran las reacciones hasta
10  veces. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los
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confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión

 Son muy específicos respecto a

a) Tipo de reacción: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta

b) Respecto al sustrato: la enzima no puede unirse con cualquier sustrato. Hay enzimas
más específicos que otros. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre
estereoisómeros. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no
harían falta demasiados. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar
muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos
secundarios

Nomenclatura de enzimas

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado
por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por
puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se
refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los
grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página
de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número

2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor
es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.
Procesos o series de pasos para nombrar las enzimas

Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a

continuación el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que
realiza la enzima. Por ejemplo, la malonato coenzima A-transferasa, la citocromo
oxidasa, la succinato flavín-deshidrogenasa, etc. Normalmente se utiliza el nombre
del sustrato acabado en –asa, como por ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc.
Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua denominación, como
la tripsina, pepsina, etc.

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:

Nombres particulares

Nombre sistemático

Código de la comisión enzimática (enzyme comission)

NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir

aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática
que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMBRE SISTEMÁTICO

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

El sustrato preferente

El tipo de reacción realizado

Terminación "asa"

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato

en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cuál de los
dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría
llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre
se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombres
sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se
llama habitualmente glucoquinasa.
NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las
letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer
número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas
subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos
que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde
puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica

que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH,
y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

Importancia de las enzimas

Son vitales para la vida y sirven a una amplia gama de funciones importantes en el
cuerpo, tales como ayudar en la digestión y en el metabolismo.

Algunas enzimas ayudan a romper moléculas grandes en partes más pequeñas, que
luego son absorbidas más fácilmente por el cuerpo. Otras enzimas ayudan a unir
dos moléculas para producir una nueva molécula. Las enzimas son catalizadores
muy selectivos, lo que significa que cada enzima sólo tiene efecto sobre una
reacción específica.

Normalmente, los procesos o reacciones son parte de un ciclo o vía, con reacciones
separadas en cada paso, que usualmente requiere una enzima específica. Sin la
enzima específica para catalizar una reacción, el ciclo o vía no se puede completar.

El resultado de un ciclo incompleto o vía, es la falta de un producto, y sin ese

recurso necesario, una función no se puede realizar, lo que afecta negativamente al
organismo.

Factores que afectan la relacion enzimática

La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que
convierte un sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las
condiciones de la reacción, que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima
y concentración del sustrato.

TEMPERATURA : Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas

temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay
suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la reacción catalizada. A
temperaturas más altas, la actividad enzimática aumenta a medida que las moléculas
reactantes se mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas. La
mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de
37°C, o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura
terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que
causa una pérdida de actividad enzimática.

pH : Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura

terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se
alteran las interacciones delos grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio
activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y
no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede
recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH
óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima.

CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS : En cualquier reacción catalizada, el

sustrato debe unirse primero con la enzima para formar el complejo enzima-sustrato. Para
una concentración de sustrato particular, un aumento en la concentración enzimática
aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas,
más moléculas están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la reacción. Mientras la
concentración de sustrato sea mayor que la concentración de la enzima, hay una relación
directa entre la concentración de la enzima y la actividad enzimática. En muchas reacciones
catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración
de la enzima. Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más
sustrato aumentará la velocidad de la reacción. Si la concentración del sustrato es alta,
puede saturar todas las moléculas de la enzima. Entonces la velocidad de la reacción
alcanza su máximo y la adición de más sustrato no aumenta más la velocidad de la
reacción.

ATP

El ATP (Adenosín Trifosfato o Trifosfato de adenosina) es una molécula orgánica del

tipo nucleótido. Los nucleótidos son moléculas orgánicas compuestas por un enlace
covalente entre un nucleósido y un grupo fosfato (PO43-). Los nucleósidos, en cambio, son
moléculas orgánicas compuestas por un azúcar del tipo pentosa y una base nitrogenada.

Las bases nitrogenadas son compuestos orgánicos cíclicos que tienen dos o más átomos
de nitrógeno y constituyen el ADN y el ARN. Por otro lado, las pentosas son azúcares
simples compuestos por cinco átomos de carbono cuya función es estructural,
además, contienen grupos hidroxilo (OH–) y grupos aldehídicos (-CHO) o cetónicos
(R1(CO)R2).

Entonces, la estructura molecular del ATP está compuesta por una molécula de adenina
(base nitrogenada) enlazada a un átomo de carbono de una molécula de ribosa (pentosa),
azúcar que a su vez tiene enlazados tres iones fosfatos a otro átomo de carbono. Esta
estructura responde a la fórmula molecular C10H16N5O13P3.