Tema 3.

Los aminoácidos

1. LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son las moléculas que realizan más funciones en los seres
vivos. Su estructura viene codificada por el flujo de la información
genética. Usando solo 20 sillares (los aminoácidos) las proteínas
pueden cumplir específicamente miles de funciones

Características
• Son polímeros lineales construidos a partir de monómeros llamados aminoácidos.
• Poseen numerosos grupos funcionales
• Pueden interaccionar entre si o con otras moléculas para formar asociaciones complejas

Funciones
• Actividad catalítica (enzimas)
• Contracción (actina y miosina)
• Transporte y almacenaje (hemoglobina y mioglobina)
• Estructural (colágeno, elastina, queratinas, etc.)
• Defensa (inmunoglobulinas)
• Reguladora (hormonas)
• Nutritiva (caseína)

2. LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (aa) tienen una estructura común a partir de un
carbono central, denominado Cα. De los cuatro enlaces, tres de ellos
siempre son un grupo amino, un grupo carboxilo y un hidrogeno. La
única diferencia entre todos los aa reside en la estructura que se haya
unida a ese último enlace que queda, que le llamamos radical o cadena
lateral (R).

De los dos isómeros posibles, L y D (que son imágenes especulares) las

proteínas están constituidas por L-aa (casi todos los aa de los seres
vivos son L)

Dependiendo del pH de la solución en que se hallen sus grupos COO- y

NH3+ se encontraran en diferente estado iónico. Cuando la
concentración de H+ es muy alta (pH bajo) el grupo carboxilo se
encuentra protonado como COOH y el grupo amino cargado como NH
+ (en rosa). A medida que
descendemos los protones (aumenta el pH)
el COOH se ira descargando (en azul) y este estado se llama la forma
zwiterionica que es como se encuentra a pH fisiológico. Si
descendemos aún más los H+ de la solución el grupo amino se
desprotona convirtiéndose en NH2 (en verde).
3. ESTRUCTURA GENERAL

La inmensa mayoría de las proteínas son polímeros de los 20 aminoácidos, lo que constituye un alfabeto universal con
miles de millones de años de antigüedad. Como veréis más adelante, existen otros aminoácidos diferentes que no
forman parte de las proteínas pero que son productos del metabolismo o tienen funciones especiales.

Evidentemente no se os va a pedir que os sepáis de memoria todos los radicales de estos 20 aminoácidos (no tiene
sentido), pero es necesario que sepáis algunos aspectos sobre ellos, ya que se usara con frecuencia en el desarrollo
del presente curso. Os pongo algunos:

• Viendo la estructura del radical, debéis saber si son polares o apolares. La apolaridad del radical lo dará sobre
todo cuando su carbonos estén compartiendo enlace con el hidrogeno (-CH3, =CH2, etc.). También la
presencia de un átomo de azufre (S) en el radical aumento su apolaridad
• Los radicales polares se llaman así pues se puede relacionar con el agua. Algunos de ellos podrán formar
puentes de hidrogeno con el agua (C-OH y C=O) y otros tendrán grupos que son ionizables (COO- o NH3 +).
• Algunos tienen estructuras cíclicas y otros son lineales en su mayoría.

Aminoácidos no polares
Aminoácidos polares neutros

Aminoácidos polares ácidos y básicos

 Aminoácidos esenciales: aquellos que no podemos sintetizar y por tanto se deben adquirir con la ingesta

• Como se observa los aminoácidos de cadena lateral más compleja son esenciales y los debemos adquirir con
la dieta
• En niños hasta 2 años, también son esenciales la Arginina y la Cisteína
• La tirosina en realidad debería ser esencial, ya que la sintetizamos a través de un aa esencial, la fenilalanina

Con relación a los vegetales, aunque la cantidad de proteínas es muy alta en ciertos productos como las semillas,
los frutos secos y las legumbres soja. Los cuatro aminoácidos esenciales que se encuentran en menos proporción
en la dieta vegetal son los que se ven en la tabla. Como se ve una dieta variada en estos productos (no en solo
algunos de ellos) proporcionan las cantidades diarias recomendadas de dichos aminoácidos.

Aunque todas las proteínas se sintetizan en el ribosoma (proceso de traducción) usando los 20 aa, una vez sintetizadas
puede sufrir modificaciones en la estructura (modificaciones postraduccionales). He aquí algunos ejemplos.

Este enlace entre los dos azufres de 2 cisteínas

(puente disulfuro) es fundamental en la estructura
de las proteínas, ya que es responsable de la forma
tridimensional de las mismas. Dos cisteínas lejanas
de una cadena proteína pueden formar este puente
produciendo un plegamiento de la proteína
fundamental para sus funciones.
Algunos α-aminoácidos no presentes en proteínas
(la mayoría de ellos forman parte de vías metabólicas)

Moléculas derivadas de los aminoácidos

(realizan funciones importantes en los seres vivos)

4. EL SABOR UMAMI DE LOS ALIMENTOS Y EL GLUTAMATO: LA

REVOLUCIÓN EN LA ALIMENTACIÓN
Estos apéndices que aparecerán en distintas clases no forman parte de la asignatura y por tanto no son evaluables.
Son únicamente comentarios de interés sobre diversos temas donde la bioquímica haya originado un gran avance en
cualquier área.

En este primer apéndice hablaremos de un hecho relativamente reciente en la alimentación como es el empleo del
glutamato (ácido glutámico) como saborizante alimentario.

El sabor umami (definido por primera vez a principios de s. XX por K. Ikeda) es una palabra
japonesa que significa “sabroso”, diferente a los sabores tradicionales de dulce, amargo, acido
y salado.

La molécula más conocida que estimula estos receptores de umami es el glutamato,

aminoácido muy frecuente en todos los seres vivos, pero sobre todo en pescados, carnes,
tomates. La respuesta cerebral a la estimulación de los receptores umami es la secreción de
neurotransmisores en ciertas áreas cerebrales, lo que produce una sensación de bienestar que
invita a seguir consumiendo. En sí mismo, el glutamato no es un producto artificial, es un
aminoácido común en los seres vivos.
La industria alimentaria, inducida por el descubrimiento científico, empezó a añadir glutamato (aditivo E621) a muchos
productos procesados, sobre todo infantiles/juveniles (patatas fritas, nachos, galletas, gusanitos) y en vista del éxito,
se ha introducido en la comida preparada (calentar y listo), fast food (hamburgueserías, shawarma, etc.), comida china,
pizzerías, gastrobar… El uso de glutamato se ha incrementado en la industria alimentaria en 20 veces desde comienzo
de este siglo. En ciertos restaurantes el empleo de glutamato es comparable al empleo de sal.

Esto nos está llevando a una modificación total de nuestras costumbres alimentarias. Ya no queremos unas lentejas
de la abuela, queremos algo que sepa umami. El glutamato es un sabor tan potente que enmascara el verdadero sabor
de los alimentos. Así, es frecuente que no sepamos distinguir los sabores de ciertos platos, únicamente sabemos que
están sabrosos, que saben a umami. Da igual que sea un pollo frito que una ensalada de productos tropicales. De
seguir estas costumbres, el futuro alimentario que nos espera es ingerir tabletas donde no sabemos qué productos
contienen pero están muy sabrosas.

Pero hay que un problema añadido a este empleo indiscriminado de glutamato. El sabor umami invita a repetir la
comida, no te sacia, siempre quieres más. Tiene un cierto efecto adictivo. Lo que significa que estamos aumentando
uno de los problemas sociosanitarios más prevalentes de las sociedad moderna: la obesidad. Y las complicaciones que
conlleva.

5 TITULACIÓN DE LOS AMINOACIDOS PKS

Ya sabéis que los ácidos débiles se hayan pobremente disociados y que la relación entre base(A-)/ ácido (AH), depende
de la concentración de hidrogeniones. Así a pH muy bajo, casi todo se encuentra en forma AH y a pH alto casi todo se
encuentra en forma A-. Y también sabéis que hay un valor de pH, llamado pK, donde la concentración de ambas
especies es igual (AH=A-) y no representa más que el logaritmo negativo de su constante de disociación, K.

Pues, los aminoácidos contienen dos grupos capaces de aceptar y/o donar protones, el grupo carboxilo (COO-/COOH)
y el grupo amino (NH3+/NH2). En exceso de hidrogeniones el aminoácido se encontrara con ambos grupos cargados
(COOH y NH3+). A medida que voy secuestrando hidrogeniones estos grupos empezaran a descargarse. Todos los
aminoácidos empiezan descargando el grupo COOH (pasa
a COO-) a y después el NH3+ (pasa a NH2).

Es decir hay dos disociaciones. Por lo tanto, hay dos pKs, el

pK1 es el del grupo carboxilo y el pK2 es el del grupo amino.
El pK1 de todos los aminoácidos se encuentra entre 1.8 y
2.4 mientras que el pK2 entre 9.0 y 10.8.

Pero hay aminoácidos, donde su cadena lateral también es

ionizable y por tanto tendrá otro pK, llamado pKR. En la
tabla siguiente se puede ver como los dicarboxilicos tienen
ese pKR cerca de 4, y los diamínicos presentan más
variabilidad en su pKR.

Titulación de la Glicina (Gly)

Estudiemos el caso más simple: la titulación de la glicina. Dependiendo del pH de la solución podemos encontrarnos
esta molécula en tres estados iónicos diferentes (+1, 0 y -1, en la figura). A pH muy bajo (muchos hidrogeniones) la
especie iónica predominante será la +1, donde el grupo carboxilo y el amino han atrapado el exceso de hidrogeniones.
A medida que desciende dicho exceso (añadiendo OH-), es el grupo carboxilo el primero en soltar hidrogeniones,
apareciendo algunas moléculas del estado 0. Llegará un momento en donde la concentración de las especies +1 y 0
sean iguales: ese es el pK1. Si sigo añadiendo OH- empezara a haber más concentración de la especie 0 que +1, hasta
 que toda la glicina este como especie 0. Ese es punto isoeléctrico (pI), ya que no
tiene carga y no se desplazaría a ningún polo en presencia de un campo eléctrico.
A partir del pI, si añado más OH- empezara a descargarse el grupo amino hasta que
llegue un momento en que la concentración de la especie 0 sea igual a la de -1. Ese
es el pK2 En la figura adjunta podéis observar como las zonas más horizontales
corresponde a la zona de los pK1 y pK2 y como el pI es la media entre los dos pK.

Titulación de la Glutamato
Pero la titulación se complica en algunos aminoácidos donde su cadena lateral R, también posee un grupo ionizable.
Dos de ellos (aspartato y glutamato) contienen en R un grupo carboxilo (se llaman dicarboxílicos), otros (lisina y
arginina) contiene un grupo amino (se llaman diamínicos). Y algunos R también pueden perder un protón (cisteína y
tirosina) y el anillo de imidazol de la histidina puede captar uno. A continuación veremos la titulación de un aa
dicarboxílico, otro diamínico y la titulación de la histidina.

Glutamato (aa dicarboxílico)

Como se observa en la forma ionizable a pH muy acido (A), ambos grupos carboxilos se encuentran en forma COOH y
el grupo amino esta cargado positivamente, luego A=+1. De todos los pK, el pK1 es el más bajo; luego el primer COOH
que empieza a descargarse es el del carbono α. Recordad que a ese pK de 2.19 las concentraciones de A(+1) y B(0) son
iguales; luego al ir añadiendo hidroxilos a partir de ese pK1 la proporción de forma B será mayor que la forma A, hasta
que llegue un momento en que todo estará en forma B, es decir carga neta
de 0. Este sería su pI. Al seguir subiendo el pH empezarían a aparecer
formas C, junto con la B. Es decir, el siguiente grupo en descargarse es el
grupo COOH del radical (forma C). A pH 4,25 (pKR), las formas B y C serian
iguales.

¿Cuál sería pues el pI? La media entre el pk1 y el pKR, es decir 3.22.
Cualquier pH por encima de 3,22 la carga neta de este aa es negativa y ante
un campo eléctrico se dirigirá al cátodo. Y, al mismo tiempo, a cualquier pH
por debajo de 3.22 tendrá carga neta positiva y se dirigirá al ánodo.

Como ocurría con la primera ionización, llegara un momento, a medida que

aumento el pH, que todo estará en forma C (carga neta -1). Solo a partir de
entonces empezara a descargarse el protón del grupo amino (forma D). El
pK2 nos indica el pH donde las C/D=1. Y si sigo aumentando la
concentración de OH llegara un momento en que todo esté en forma D
(carga neta -2)

Titulación de la Glutamato
Arginina (aa diamínico)

En este caso el grupo R ionizable es un grupo amino y no uno carboxílico. Si os fijáis en los valores de pK1, pK2 y pKR,
debéis ya comprender que el orden de ionización del aa, seria: en primer lugar se descarga el grupo carboxilo de
carbono α, a continuación el grupo amino del carbono α y por último
el grupo amino de la cadena lateral, R. Es decir, mientras que los
dicarboxílicos descargan primero el COOH del carbono α y luego el del
radical, en los diamínicos ocurre al contrario: primero se carga el
amino del carbono α y luego es del radical.

El procedimiento de titulación será el mismo expuesto en la página

anterior. Al principio todo estará en forma A (carga +2). A un pH de
2.0 la proporción de las formas A Y B será la misma, a medida que
aumento el pH empezara a predominar la forma B hasta que todo el
aa este en forma B (carga +1). Si sigo añaden OH- empezara a aparecer
la forma C y a un pH de 9, B/C=1; y a partir de ahí destacara la forma
C sobre la B, hasta que todos el aa este en forma C (carga 0). Si sigo
aumentado el pH empieza a producirse la deionización del grupo
amino del radical, de forma que a pH 13, C/D=1. Y si sigo aumentando
OH- a cierto pH todo estará en forma D ((carga -1). Y ahora os dejo
que penséis la respuesta a una serie de preguntas que os propongo a
continuación.

En la pregunta 5 debéis utilizar la ecuación de Henderson-Hassselbach para hallar la respuesta.

Titulación de la Glutamato
La Histidina no es ni carboxílico ni diamínico, pero uno de los
nitrógenos del anillo de imidazol puede captar hidrogeniones. El
proceso de titulación seria el mismo que los dos ejemplos anteriores.
Lo interesante de este aminoácido es que el pKR del anillo del
imidazol es de aproximadamente 6; luego esta cerca del pH
fisiológico de 7.2-7.4, por lo que es el único aminoácido que presenta
la característica de tener grupo ionizable que puede actuar como
tampón en los organismos vivos. Además, fijaros que a diferencia de
los aa diamínicos, el pKR de la histidina se descarga antes que el pK2.