Beta globulinas elevadas cuando la transferrina esta elevado.

La albumina y las inmunoglobulinas estarán disminuidas.

http://biomodel.uah.es/lab/acetato/sericas.htm

https://padlet.com/cipalma/Bookmarks
D. TABLA DE DATOS 
Perfil normal Vs. Anemia ferropénica
 Perfil normal Vs. Cirrosis hepática

Perfil normal Vs. Hipogammaglobulinemia

Perfil normal Vs. Inanición

 Perfil normal Vs. Infección

Perfil normal Vs. Paraproteinemia

Perfil normal Vs. Respuesta inmediata a estrés

Perfil normal Vs. Respuesta tardía a estrés

 Perfil normal Vs. Síndrome nefrótico

E. RESULTADOS 
a) Explicar el mecanismo de tinción de cada uno de los colorantes de la electroforesis
El fundamento del Azul de Coomassie nos dice que cuando tenemos una cantidad significativa de
proteínas, es posible que al someterlas a un medio ácido se generen atracciones de tipo Van Der
Waals entre las moléculas del tinte Azul de Coomassie y las proteínas. Esta tinción requiere un
medio ácido para la generación de atracción electrostática entre las moléculas del colorante y los
grupos amino de las proteínas. Esta unión es totalmente reversible en condiciones apropiadas y
permite marcar 50g de proteínas por banda. El colorante azul de Coomassie es el más aceptado
para el revelado de geles de electroforesis, el cual se une a las proteínas y la intensidad de
coloración es, relativamente hasta cierto punto, independiente de la concentración y naturaleza
química de las proteínas, de esta forma cuando se tiene que cuantificar una proteína es el
colorante más recomendado. La tinción de Coomassie puede emplearse para la determinación de
las proteínas cuando éstas son abundantes, pero no para la determinación de la pureza de las
proteínas.
https://www.coursehero.com/file/p3t0q78/B-Describa-y-explique-el-resultado-obtenido-en-el-gel-
para-cada-una-de-las/

b) Explicar en los resultados obtenidos de los diferentes perfiles patológicos comparándolos con
los perfiles normales 

F. PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS 
Las proteínas del suero se pueden separar mediante esta técnica. Sus puntos
isoeléctricos están entre 4,9 (Albúmina) y 7,4 (Gammaglobulinas). Así, al realizar la
electroforesis con un tampón de pH=8,6 todas las proteínas tendrán carga negativa. La
albúmina, al tener el pI más alejado del pH, tiene más carga negativa y avanza más
rápido, quedando más cerca del polo positivo que las gammaglobulinas, que migran muy
poco por ser el pH próximo a su pI. Las restantes proteínas séricas quedan situadas entre
estas dos.
Las fracciones de proteínas séricas se pueden visualizar por tinción. Se puede realizar el
análisis cuantitativo de cada fracción por fotocolorimetría. Se cortan las distintas
fracciones electroforéticas de la tira después de la decoloración y se colocan en tubos de
ensayo. Se añade una solución disolvente (ácido acético al 80%), 9 mL de solución para
la albúmina y 3 mL para cada globulina, y se leen con un fotómetro a 620 nm para el
Negro Amido. Si conocemos la concentración de proteínas totales de la muestra, y
mediante cálculos sencillos, se puede calcular la concentración de cada fracción.
También se puede realizar una cuantificación de cada fracción por fotodensitometría,
después de transparentar las tiras de acetato de celulosa. De esta manera se obtiene el
proteinograma, en el que el área bajo las curvas es proporcional a la concentración de
cada fracción. En los individuos normales existe un patrón electroforético clásico, en el
que aparecen 5 bandas proteicas al separarse (Albúmina, alfa-1-globulinas, alfa-2-
globulinas, beta-globulinas y gamma-globulinas) con determinadas alturas, relacionadas
con su concentración. Cuando existe alguna anomalía, se modifican las concentraciones
de alguna o algunas proteínas séricas, lo que se traduce en una variación de la fracción
proteica en la que migran. Por ello, es una técnica útil en el diagnóstico clínico. Nosotros
utilizaremos un suero normal y uno patológico, para poder ver la diferencia en los
proteinogramas.