EXPOSICION 1er.

DEPARTAMENTAL

Presentación individual de 10 minutos en diapositivas (el texto en las diapositivas es exclusivamente

en inglés y la presentación oral de preferencia en inglés). Incluir una carátula a su presentación con al
menos su nombre, grupo y el título. Las presentaciones deben contener todos los puntos solicitados.

PRIMER PARCIAL

1. Elaborar un oligopéptido de 5 aminoácidos y describir:

a. Estructura primaria del oligopéptido con estereoquímica (cuña y línea punteada)
b. Mencionar si los aminoácidos son esenciales o no esenciales c. Grupos funcionales
presentes en el oligopéptido
d. Mencionar si los grupos R son hidrofílicos o hidrofóbicos
e. Identificar si los grupos R son aromáticos o alifáticos
f. Configuración (hibridación) de c/ carbono y el resto de los átomos g. Identificar todos los
enlaces peptídicos de su oligopéptido h. Asignar en el enlace peptídico la configuración cis
(Z) y trans (E) i. pka de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos NO
INVOLUCRADOS EN EL ENLACE PEPTIDICO y pka de la cadena lateral de los
aminoácidos. Así como, el punto isoeléctrico del péptido
j. Curva de titulación del péptido
k. Carga del péptido a pHs fisiológicos (pH 1.0 (estomacal), pH 7.4 (sangre) y pH 8.0
(duodeno))
l. Movilidad electroforética pH= 0.0, 1.0, 7.4, 8.0, 14 (SI EL PÉPTIDO SE VA AL ÁNODO O
AL CÁTODO DE ACUERDO CON SU CARGA NETA) m. Conducta en el agua (pH= 7.4).
Es decir, con respecto a la carga neta del péptido a este pH (7.4) ¿es soluble, poco soluble
o nada soluble en agua? n. Conformación α o β (Si el péptido tiene predisposición a formar
Hélice α (Alanina favorece esta conformación, mientras que prolina y glicina desfavorecen
la conformación de hélice α) o a formar lamina β.

2. Investigar una prionopatía (de preferencia diferente a la enfermedad de las vacas locas)

Softwares sugeridos para dibujar la estructura del péptido: ChemSketch, ChemDraw, Marvin