Anselme Payen Diastasa (1833)

Catálisis biológica
Luis Pasteur "Fermentos"
(1850)

Descubrimiento de la enzima Enzima: En=In,

Edward Buchner Frederick W. Kuhne
dele extracto de levadura Zyme=Levadura.

Descubrimiento
Rx. Oxidación - Reducción Cataliza Oxidorreductasa Cristales de Ureasa compuestos de
James B. Summer Aisló enzima Ureasa (1926)
proteínas

Cristalizó la pepsina, tripsina

John Northrop Todos proteínas
y otras enzimas digestivas

Cristalografía de Rayos X de la
DC Phillips
enzima Lisozima (1965)

Transferencias de grupos
Cataliza Las enzimas son catalizadores, entonces
funcionales de una molécula a otra
Transferasas Las Rx. requieren de disminuyen la energía de activación
una Energía de requerida para la Rx.
activación

La enzima actúa sobre

Sitio activo es donde se da la catálisis
el sustrato, este se une
de la Rx. y formación del producto.
a su sitio activo Ocupa una parte pequeña del
volumen total de la enzima

Ruptura de una molécula en 2 Cataliza

mediante adición de H2O Nomenclatura Tridimensional
Hidrolasas 6 clases principales
(4-13 subclases) Región donde se une el sustrato y
Sitio activo
contiene residuos (grupo catalítico) Sustratos unidos a la enzima por
enlaces débiles
Molécula Inorgánica Iones de Metal

La especificidad de la unión depende de

la disposición definida de los átomos Biotina
International Union of
Rx. con doble enlace debido a la Biochemistry (IUB)
Cataliza
eliminación de un grupo o adición de un Coenzima A
Componentes
grupo al doble enlace
Lyasas Flavin adenina
nucleótido

dependen solo Estructura proteica Molécula Orgánica

Enzimas
Nicotinamida adenina
Partes dinuckeótido
Rx. de izomerización Cataliza
Enzimas
Isomerasas
Pirofosfato de tiamina
Depende de: Componente No proteico Cofactor
Concepto

Para completar el sitio

activo
para realizar Actividad
catalítica
Función Actúa como donante de electrones
en las Rx. enzimáticas

Rx. en las que un enlace entre 2 moléculas se Depende de: Apoenzima

Componente proteico
acoplan con la ruptura del enlace del Pirofosfato Cataliza
Ligasas llamado Receptores temporales de cualquier producto de
de ATP Anticuerpo catalítico reacción/electrones/proteones.

Abzima
Actividad catalítica
Nombre con 2 partes: 1ra: Nombre del Sustrato, tiene débil y modesta
2da: Tipo de reacción, termina con sufijo - asa

Cada enzima con número de código Componentes ARN

sistemático de cuatro dígitos

Extrae de Protozoos

Ribozimas
Propiedad Catalítica Transesterificación e hidrólisis de enlaces
Catalizan
fosfodiéster en moléculas de ARN

Naturaleza Coloidal

ENZIMAS Importancia
En eventos de corte y empalme de intrones esenciales
para la conversión de pre-ARNm en un ARNm maduro
Reversibilidad

Propiedades

Especificidad Son enzimas que se sintetizan en

estado inactivo

Sensibilidad al calor Enzima

Son precursores
Tipos Zimógenos
inactivos de enzimas
Sensibilidad al pH Características

Relacionadas con la
Es de Naturaleza Proteíca actividad proteolítica

Se presentan en más de una forma en la misma especie,

Aumentan la Vx. de la Rx. tejido o en la misma célula que cataliza la misma reacción

Son muy eficientes y Difieren en sus propiedades fisicoquímicas

específicas
Isoenzimas

Producto de diferentes genes

Reducen la energía de activación
de las Rx. que catalizan
Se adaptan en la ruta específica y la unión causa una Transición alostérica
ubicación celular en la que actúan
Forman complejos sustratos
Sitio activo

Dos o más sitios

Se requieren cantidades receptores
Sitio alostérico o Sustancias alostéricas o
mínimas respecto al sustrato a la cual se une
regulador moduladores
Mejora la velocidad a la
Activador alostérico que el sustrato se
vuelve producto

Reduce la actividad
Inhibidor alostérico
catalítica
Enzimas alostéricas

Inhibición por
retroalimentación

Su producto final de la
Son las 1ras en la vía Bloquea su actividad
vía se combina con el
metabólica catalítica
sitio alostérico

Ocurre en el sitio activo

de la enzima
Mecanismo de acción Enzima-Sustrato
Mejora la velocidad de Formación del estado Decomposición en
para
Energía de Unión usada por la enzima para Reducir la energía de activación de transición productos
Reacción

No Estructuras
Enzima con sitio activo
Modelo de ajuste inducido estrictamente
flexible
complementarias

Modos de acción

Cerradura ~ Enzima

Estructuras
Modela de candado y llave estrictamente Receptáculo ~ Sitio activo
complementarias

Llave ~ Sustrato

Velocidad de Reacción con

Relación hiberbólica
Concentración de sustrato

Formación del complejo ES

específico
Cinética de Michaelis-
Cinética Enzimática 2 etapas
Menten
Enzima cataliza la reacción
y forma el producto

Ecuación de Michaelis-Menten

Inhibición Competitiva

Inhibidores de enzimas Inhibición no competitiva

Inhibición mixta