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AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Las proteínas, los polisacáridos y los ácidos nucleicos son tres polímeros naturales indispensables para los procesos
de toda célula viva. Es decir que sin ellos no habría vida como la conocemos. En este capítulo nos referiremos a las
proteínas.

Puesto en palabras muy simples: una proteína es un polímero de aminoácidos. Sin embargo se debe considerar
que una proteína es un ente mucho más complejo que eso.

Algunas proteínas tienen función estructural: pelo, piel, fibras musculares


Función catalítica: enzimas (catalizadores biológicos)
Función reguladora: hormonas
Defensa inmunológica: anticuerpos

En un ser humano hay unos 5 millones de proteínas diferentes

Las proteínas se componen de -aminoácidos unidos entre sí por uniones amida que se denominan enlaces
peptídicos

Las proteínas pueden hidrolizarse parcialmente a poliamidas o polipéptidos. Si se hace una hidrólisis total, se
obtienen los aminoácidos que la componen.
El primer paso en el estudio de una proteína es determinar su estructura primaria, es decir, la secuencia de
aminoácidos que la constituyen. Tarea nada de fácil.

El peso molecular o masa molar de las proteínas puede variar mucho, por ejemplo 6000 en la insulina y 41.00.000
en la porción proteica del virus del mosaico del tabaco. Las poliamidas con pesos moleculares inferiores a 5000 se
denominan polipéptidos.

En los polipéptidos naturales la posibilidad de realizar funciones biológicas reside en la secuencia específica de AA y
en la exacta disposición tridimensional de los mismos.

Se conocen más de 700 AA naturales, de ellos solamente 20 son constituyentes de las proteínas, los otros son
productos o intermedios de procesos metabólicos. Todas las especies vivientes tienen la capacidad de sintetizar
aminoácidos, sin embargo algunos no son capaces de sintetizar todos los que necesitan. El humano no puede
sintetizar todos los AA que aseguren su vida. Hay 10 AA que no podemos sintetizar o fabricar con nuestro
organismo y por lo tanto debemos obtenerlos en la dieta. Reciben el nombre de AA esenciales, no porque sean los
únicos indispensables para el funcionamiento de la especie, sino porque deben adquirirse en la dieta ya que
nuestras células no son capaces de sintetizarlos. EL resto de los aminoácidos los fabrica el organismo a partir de
otros compuestos que contengan CHNOS.

La gran mayoría de los AA son , esto quiere decir que el grupo amino (NH 2) está en el carbono 2 de la molécula,
por lo tanto la única diferencia de los aminoácidos está en el grupo R. Además, todos los aminoácidos aislados
desde las proteínas son de la serie L.
Prolina tiene el nitrógeno disustituido

Otros AA son

Propiedades físicas y químicas de los AA

Los aminoácidos son sólidos de alto punto de fusión, que por tener dos grupos que forman puente hidrógeno
debieran ser muy poco solubles en una gran variedad de solventes orgánicos y ser bastante solubles en agua.

Los aminoácidos existen a la forma de zwitterion, es decir su parte ácida y básica se han neutralizado, es así como
existen en el estado sólido y en realidad esto explica que sean sólidos cristalinos de alto punto de fusión y en
realidad no son tan solubles en agua porque en el estado sólido hay interacciones electrostáticas (q + con q-) que son
las más fuertes que hemos visto, más fuertes que el puente hidrógeno.
Es fácil de comprender que dependiendo del pH de una solución, un AA se podrá encontrar desde totalmente
protonado a desprotonado.

Los AA, dependiendo del pH, migran hacia el cátodo o hacia el ánodo. Existe un pH definido para cada AA en el que
se encuentra neutro, es decir como zwitterion y por lo tanto no va a migrar si lo colocamos en un par de electrodos,
este pH se llama punto isoeléctrico.

Cuando el AA tiene una cadena ionizable se consideran los pKa de los grupos similares
Determinación de las estructuras de péptidos

Para el análisis de AA, los péptidos se hidrolizan con HCl 6M a 105 °C. Algunos de los AA no sobreviven a estas
condiciones, se destruyen parcialmente o pueden generar otros AA. Es necesario considerar esto al hacer el análisis
sobre todo si se desea conocer la exacta cantidad de cada AA.

La mezcla obtenida puede separarse y analizarse por medio de un analizador de AA. La ninhidrina es un reactivo
que produce un color azul con los AA primarios, así es que se puede medir la intensidad del color a 570 nanometros
Una vez determinada la identidad de los AA presentes y la cantidad en que se encuentran, se procede a determinar
la secuencia de los AA en el péptido. Una manera de determinar el AA N-terminal es mediante la reacción del
péptidos con 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno (ocurre una sustitución nucleofílica aromática)
Otro procedimiento para la determinación del AA N-terminal que no necesita hidrolizar el péptido, es la
degradación de Edman

El grupo R de la tiohidantoína nos indica de que AA estamos hablando. Esta reacción puede repetirse unas 30
veces.

También es posible determinar cuál es el AA C-terminal (el que se escribe a la derecha) por reacción con hidracina.
Las uniones peptídicas se transforman en hidrazidas, pero el AA C-terminal queda intacto.
Existen algunas enzimas que son capaces de romper la unión peptídica, algunas lo hacen en AA específicos.

Tripsina hidroliza por el lado C de Arg y Lis.


Quimotripsina hidroliza el lado C de AA que contienen anillos aromáticos de seis átomos, Phe, Tir, Trp.

Ciertas carboxipeptidasas atacan el enlace peptídico terminal, liberando el AA C-terminal

Este proceso es repetitivo, pero solamente se puede tener la secuencia de un número limitado de AA.

La cisteína tiene que ver con tener pelo liso o rizado.

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