BIOQUIMICA CLINICA

a Bioquímica clínica es la ciencia que estudia la biología y la química humanas, con una orientación médica y aplicada; sus investigaciones y conclusiones pueden ser aplicadas y reutilizadas en la medicina hospitalaria y clínica. Estudia campos como la genética de pacientes y diferentes ramas de la microbiología, que colaboran con diagnósticos y estudios clínicos. Es muy utilizada junto con la biotecnología y básicamente su colaboración médica en la ciudades. Al igual que la bioquímica, estudia el comportamiento celular, sus generalidades y especificaciones. Esta ciencia es, en cierto punto, una rama de ésta, pues es simplemente una aplicación clínica para las especificaciones del mundo médico y científico, pues existen proyectos que resumen teorías con la medicina aplicada humanitariamente, para sus conclusiones.

Perfil lipídico
Un perfil lipídico también llamado lipidograma y perfil de riesgo coronario, es un grupo de pruebas de laboratorio solicitadas generalmente de forma conjunta para determinar el estado del metabolismo de los lípidos corporales, generalmente en suero sanguíneo.

[editar]Pruebas
Colesterol total.

que se se incluyen en un perfil lipídico 

   

HDL-lipoproteínas de alta densidad, (denominado a menudo ³colesterol bueno´). LDL-lipoproteínas de baja densidad, (denominado a menudo ³colesterol malo´). VLDL-lipoproteínas de muy baja densidad. Triglicéridos.

Algunas veces, el informe del laboratorio incluirá valores adicionales calculados como la relación HDL/colesterol o cálculos basados en los resultados del perfil lipídico, edad, sexo y otros factores de riesgo. Igualmente algunos lipidogramas incluyen medición de lípidos totales, de lipoproteinas de densidad intermedia (IDL), de las apoproteínas y de quilomicrónes.

[editar]Usos

El medico utiliza la información para evaluar, junto con otros signos y síntomas, el riesgo de una dislipidemia y sus complicaciones como uninfarto cardíaco o una apoplejía provocados por obstrucción de los vasos sanguíneos debido a ateromas o placas de colesterol, es decir para valorar el riesgo cardiovascular de la persona e instituir así un régimen adecuado de prevención y tratamiento.

[editar]Referencias
Correa Jiménez, Luz Marina. Ayudas diagnósticas: análisis e interpretación. Colección Ciencias para la salud. Editorial Universidad de Caldas, 2002. ISBN 958-8041-41-4, 9789588041414.  

Díaz Portillo, Jacobo y Fernandez del Barrio, Maria. Aspectos básicos de bioquímica clínica. Ediciones Díaz de Santos, 2005. ISBN 84-7978-282-X, 9788479782825.

Perfil lipídico
Isaac Túnez Fiñana Aurora Galván Cejudo Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Avda. Menéndez Pidal s/n, 14071-Córdoba, Campus de Rabanales, Edif. Severo Ochoa 14071-Córdoba RESUMEN La cuantificación de colesterol y triglicéridos en suero es un procedimiento analítico básico en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En esta práctica se realizará la determinación en suero de colesterol total, colesterol-HDL y triglicéridos. Palabras claves: colesterol, lipoproteínas, triglicéridos Abreviaturas: 4-AP: 4-amino fenazona, CHE: colesterol estearasa, CHOD: colesterol oxidasa, GK: Glicerol Kinasa, GPOD: Glicerolfosfato oxidasa, HDL: lipoproteínas de alta densidad, LDL: lipoproteínas de baja densidad, POD: peroxidasa, VLDL: liproproteínas de muy baja densidad 1. INTRODUCCIÓN Y OBJETIVOS El perfil lipídico lo constituye la cuantificación analítica de una serie de lípidos que son transportados en la sangre por los diferentes tipos de lipoproteínas lasmáticas. La determinación de estos parámetros es un procedimiento analítico básico para el diagnóstico y seguimiento de enfermedades metabólicas, primarias o secundarias. Entre estos parámetros analíticos que se pueden determinar están: el colesterol total, el colesterol transportado por las LDL, el colesterol transportado por las HDL, los triglicéridos totales, ciertas apoproteínas particulares etc. Altos niveles de colesterol se asocian a riesgo de padecer enfermedades ardiovasculares, en especial aquel unido a las LDL (colesterol malo). El colesterol de las HDL (colesterol bueno), puesto que representa aquella

fracción de colesterol que se transporta al hígado para su metabilización y excreción por vía biliar, no se asocia con riesgo de enfermedad. Los objetivos de la práctica son la determinación en suero de colesterol total, HDL-Colesterol y triglicéridos, para lo que se utilizarán kits comerciales. 1.1. Determinación de colesterol total 1Para la determinación de colesterol total se utilizan reactivos comerciales que incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación de todas las formas de colesterol presentes en el suero (Kit comercial de LinearChemicals). Las reacciones que tienen lugar son: CHE Esteres de colesterol + H2O Colesterol + Ac. Grasos CHOD Colesterol + O2 + H2O Colestenona + H2O2 POD H2O2 + Fenol + 4-AP Quinona + H2O 1. Una colesterol estearasa (CHE) hidroliza los ésteres de colesterol a colesterol mas ácidos grasos libre. 2. A continuación una colesterol oxidasa (CHOD) oxida todo el colesterol a colestenona y peróxido de hidrógeno. 3. El peróxido de hidrógeno es sustrato de una peroxidasa (POD) que junto con 4-amino fenazona (4-AP) da lugar a la formación de una quinona roja. La quinona formada es proporcional a la concentración de colesterol en la muestra. 1.2. Determinación de HDL-colesterol Para la determinación del colesterol presente en las principales lipoproteínas que lo contienen como HDL (lipoproteínas de alta densidad) y LDL (lipoproteínas de baja densidad), es necesario: Primero, la separación selectiva de la lipoproteína correspondiente con agentes precipitantes. Segundo, la cuantificación del colesterol presente en dicha lipoproteína como se indicó anteriormente. Entre estos reactivos precipitantes están el ácido fosfotungstico y magnesio que precipitan a las LDL y VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad) mientras que las HDL permanecen en solución. 1.3. Determinación de triglicéridos Para la determinación de triglicéridos en suero se utilizan reactivos comerciales (Kit comercial de LinearChemicals) que incluyen las enzimas y sustratos necesarios para la cuantificación por espectrofotometría visible. Las reacciones que tienen lugar son:

Triglicéridos 36-165 mg/dl Colesterol . El glicerol formado es sustrato de una glicerol quinasa que en presencia de ATP lo fosforila a glicerol 3P. La quinona formada es proporcional a la concentración de triglicéridos presente en la muestra. 4. Grasos 2 GK Glicerol + ATP Glicerol-3-P + ADP GPOD Glicerol-3-P + O2 Dihidroxiacetona + H2O2 POD H2O2 + p-clorofenol + 4-AP Quinona + H2O 1. Una lipasa hidroliza los triglicéridos dando glicerol mas ácidos grasos libre.Lipasa Triglicéridos + H2O Glicerol + Ac. 2. 3.2.3. Colesterol total Hasta 30 años: 120-215 mg/dl 30.59 años: 145-295 mg/dl 4. RESULTADOS ESPERADOS Los resultados esperados son aquellos que se indican a continuación y se corresponden con los valores de referencia encontrados en la población sana y que varían según sexo y edad 4.1. El peróxido de hidrógeno junto con los cromógenos p-clorofenol y 4-AP son sustrato de una peroxidasa para formar una quinona roja cuantificable a 505 nm. El glicerol 3P es oxidado a dihidroxiacetona por una glicerol fosfato oxidasa dando también peróxido de hidrógeno.39 años: 135-240 mg/dl 40-49 años: 140-280 mg/dl 50. Colesterol-HDL Hombre > 55 mg/dl Mujer > 65 mg/dl 4. 4.

5(6)-Colesten-3 -ol Estructura 3D del colesterol. el grupo hidroxilopolar . en rojo.

que presentan varias sustituciones: 1. páncreas y cerebro. 4. 3. Una insaturación entre los carbonos C-5 y C-6. El nombre de «colesterol» procede del griego kole (bilis) y stereos (sólido). médula espinal. B. 2. [editar]Estructura química La fórmula química del colesterol se representa de dos formas: C27H46O / C27H45OH. constituida por cuatro carbociclos condensados o fundidos. . Dos radicales metilo en las posiciones C-10 y C-13. Se presenta en altas concentraciones en elhígado. molécula de ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano). por haberse identificado por primera vez en los cálculos de la vesícula biliar por Michel Eugène Chevreul quien le dio el nombre de «colesterina». Una cadena alifática ramificada de 8 carbonos en la posición C-17. C y D. Es un lípido esteroide. Abundan en las grasas de origen animal. Un grupo hidroxilo en la posición C-3.Síntesis del colesterol El colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. denominados A. término que solamente se conservó en el alemán (Cholesterin).

desconociéndose. Así.En la molécula de colesterol se puede distinguir una cabeza polar constituida por elgrupo hidroxilo y una cola o porción apolar formada por el carbociclo de núcleos condensados y los sustituyentes alifáticos. [editar]Metabolismo [editar]Biosíntesis del colesterol de colesterol La biosíntesis del colesterol tiene lugar en el retículo endoplasmático liso de virtualmente todas las células de los animales vertebrados. Los pasos principales de la síntesis de colesterol son: Sustrato inicial Producto final Descripción Reacción Enzima Condensación de dos moléculas deacetil CoA 2 Acetil CoA Acetoacetil CoA tiolasa Acetoacetil CoA Condensación de una molécula deacetil CoA con una de acetoacetil CoA acetoacetil CoA yacetil CoA HMG-CoA sintasa 3-hidroxi-3metilglutaril CoA(HMGCoA) Reducción del H MG-CoA por el NADPH HMG-CoA HMG-CoA reductasa Mevalonato y CoA Fosforilación del mevalonato Mevalonato Mevalonato Mevalonato quinasa 5-fosfato . el colesterol es una molécula tan hidrófoba que la solubilidad de colesterol libre en agua es de 108 M y. al igual que los otros lípidos. sin embargo. muchos detalles enzimáticos y mecanísticos a la fecha. en forma de acetil coenzima A. del acetato. Mediante estudios de marcaje isotópico. Bloch demostraron que todos los átomos decarbono del colesterol proceden. Rittenberg y K. en última instancia. D. es bastante soluble en disolventes apolares como el cloroformo(CHCl3). Se requirieron aproximadamente otros 30 años de investigación para describir las líneas generales de la biosíntesis del colesterol.

Fosforilación del mevalonato 5fosfato

Mevalonato 5-fosfato

5Fosfomevalo pirofosfome nato quinasa valonato

Fosforilación del 5pirofosfomevalon ato

Pirofosfome 5valonato pirofosfomev descarboxila alonato sa

3fosfomevalo nato 5pirofosfato

Descarboxilación del 3fosfomevalonato 5-pirofosfato

3fosfomevalo nato 5pirofosfato

Pirofosfome 3 valonato -isopentil descarboxila pirofosfato sa

Isomerización del isopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato

Isopentil pirofosfato isomerasa

3,3dimetilalil pirofosfato

Condensación de 3,3-dimetilalil pirofosfato (5C) eisopentil pirofosfato(5C)

3,3dimetilalil Geranil pirofosfato e transferasa isopentil pirofosfato

Geranil pirofosfato(1 0C)

Condensación de geranil pirofosfato(10C) e isopentil pirofosfato (5C)

Geranil pirofosfato e Geranil isopentil transferasa pirofosfato

Farnesil pirofosfato(1 5C)

Condensación de dos moléculas defarnesil pirofosfato(15C)

2 Farnesil pirofosfato

Ecualeno sintasa

Escualeno (3 0 C)

Reducción delesc ualeno por elNADPH, que gana un oxígeno que proviene del oxígeno molecular (O2)

Escualeno

Escualeno epoxidasa

Escualeno 2,3-epóxido

Ciclación delescu aleno 2,3epoóxido

Escualeno 2,3-epóxido

Lanosterol ciclasa

Lanosterol

19 reacciones consecutivas, no aclaradas totalmente que implican otros tantos enzimas, en que se transforma ellanosterol en colesterol, a través de diversos intermediarios, entre los que destacan elzimosterol y el 7deshidrocolester ol

Lanosterol

Colesterol

Resumidamente, estas reacciones pueden agruparse de la siguiente manera:1 2 1. Tres moléculas de acetil-CoA se combinan entre sí formando mevalonato, el cual es fosforilado a 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato. 2. El 3-fosfomevalonato 5-pirofosfato es descarboxilado y desfosforilado a 3-isopentil pirofosfato. 3. Ensamblaje sucesivo de seis moléculas de isopentil pirofosfato para originar escualeno, vía geranil pirofosfato y farnesil pirofosfato. 4. Ciclación del escualeno a lanosterol. 5. El lanosterol se convierte en colesterol después de numerosas reacciones sucesivas, enzimáticamente catalizadas, que implican la eliminación de tres grupos metilo (± CH3), el desplazamiento de un doble enlace y reducción del doble enlace de la cadena lateral.

[editar]Degradación

del colesterol

En el ser humano no puede metabolizar la estructura del colesterol hasta CO2 y H2O. El núcleo intacto de esterol se elimina del cuerpo convirtiéndose en ácidos y sales biliares las cuales son secretadas en la bilis hacia el intestino para desecharse por heces fecales. Parte de colesterol intacto es secretado en la bilis hacia el intestino el cual es convertido por las bacterias en esteroides neutros como coprostanol ycolestanol.[cita requerida] En ciertas bacterias si se produce la degradación total del colesterol y sus derivados, sin embargo la ruta metabólica es aún desconocida

[editar]Regulación

del colesterol

La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol presente en el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los niveles plasmáticos de colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL por su acrónimo inglés). Una alta ingesta de colesterol en los alimentos conduce a una disminución neta de la producción endógena y viceversa. El principal mecanismo regulador de la homeostasis de colesterol celular aparentemente reside en un complejo sistema molecular centrado en las proteínas SREBPs (Sterol Regulatory Element Binding Proteins 1 y 2: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En presencia de una concentración crítica de colesterol en la membrana del retículo endoplásmico, las SREBPs establecen complejos con otras dos importantes proteínas reguladoras: SCAP (SREBP-cleavage activating protein: proteína activadora a través del clivaje de SREBP) eInsig (insulin induced gene) 1 y 2. Cuando disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, las Insigs se disocian del complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de Golgi, donde SREBP es escindido secuencialmente por S1P yS2P (site 1 and 2 proteases: proteasas del sitio 1 y 2 respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa comofactor de

El siguiente diagrama muestra de forma gráfica los conceptos anteriores: . regulando su transcripción. Entre los genes regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP destacan los del receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDLR) y la hidroxi-metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa).transcripción uniéndose al SRE (Sterol Regulatory Element: elemento regulador de esteroles) de una serie de genes relevantes en la homeostasis celular y corporal de esteroles. la enzima limitante en la vía biosintética del colesterol.

en la membrana citoplasmática lo hallamos en una proporción molar 1:1 con relación a los fosfolípidos. estrógenos y testosterona. el colesterol plasmático sólo existe en la forma de complejos macromoleculares llamadoslipoproteínas. Sin embargo. fundamentalmente la enfermedad vascular aterosclerótica. Precursor de las hormonas corticoesteroidales: cortisol y aldosterona. 6. Estos avances han sido la base del mejor entendimiento de la fisiopatología de diversas enfermedades humanas. no existe en los vegetales). principalmente LDL y VLDL. 3. [editar]Transporte del colesterol e hipercolesterolemia Artículo principal: Lipoproteínas La concentración actualmente aceptada como normal de colesterol en el plasma sanguíneo (colesterolemia) de individuos sanos es de 150 a 200 mg/dL. Aunque el colesterol se encuentra en pequeña cantidad en las membranas celulares. [editar]Funciones del colesterol El colesterol es imprescindible para la vida animal por sus numerosas funciones: 1. Estructural: el colesterol es un componente muy importante de las membranas plasmáticas de los animales (en general. Brown y Joseph L. 4. Precursor de las hormonas sexuales: progesterona. Michael S. Dado que el colesterol es insoluble en agua. debe tenerse presente que la concentración total de colesterol plasmático tiene un valor predictivo muy limitado respecto del riesgo cardiovascular global (ver más abajo). Precursor de las sales biliares: esenciales en la absorción de algunos nutrientes lipídicos y vía principal para la excreción de colesterol corporal. el colesterol se encuentra en muy baja proporción o está prácticamente ausente en las membranas subcelulares. Precursor de la vitamina D: esencial en el metabolismo del calcio. Sin embargo. 2. Goldstein han participado directamente en el descubrimiento y caracterización de la vía de los SREBPs de regulación del colesterol corporal. La mayor parte de dicho colesterol se . en particular la fluidez. Cuando esta concentración aumenta se habla de hipercolesterolemia. principal causa de muerte en el mundo occidental a través del infarto agudo al miocardio y los accidentes cerebrovasculares y el fundamento de la farmacología de las drogas hipocolesteromiantes más potentes: las estatinas. regulando sus propiedades físicoquímicas. 5.Tras dilucidar los mecanismos celulares de captación endocítica de colesterol lipoproteico. trabajo por el cual fueron galardonados con elPremio Nobel en Fisiología o Medicina en el año 1985. que tienen la capacidad de fijar y transportar grandes cantidades de colesterol. Precursor de las balsas de lípidos.

  Colesterolemia entre 200 y 239 mg/dL: existe un riesgo intermedio en la población general. pues por lo general correlaciona con un bajo riesgo de enfermedad cardiovascular. la existencia sostenida de niveles elevados de colesterol LDL (popularmente conocido como "colesterol malo") por encima de los valores recomendados. por lo que la estimación del riesgo cardiovascular basado sólo en los niveles totales de colesterol plasmático es claramente insuficiente. el nivel deseable de colesterol LDL debe definirse clínicamente para cada sujeto en función de su riesgo cardiovascular individual. Actualmente se reconoce ampliamente el papel causal del colesterol presente en las lipoproteínas de baja densidad (LDL) en la patogenia de la arteriosclerosis. Sin embargo. que por ello se conoce como "colesterol bueno". Presencia de hipertensión arterial. se ha definido clínicamente que los niveles de colesterol plasmático total (la suma del colesterol presente en todas las clases de lipoproteínas) recomendados por la Sociedad Norteamericana de Cardiología (AHA) son: Colesterolemia por debajo de 200 mg/dL (miligramos por decilitros): es la concentración deseable para la población general. incrementa el riesgo de sufrir eventos cardiovasculares (principalmente infarto de miocardioagudo) hasta diez años después de su determinación.encuentra en forma de ésteres de colesterol. De esta manera. esterifica al grupo hidroxilo del colesterol. el colesterol presente en las lipoproteínas de alta densidad (HDL) ejercería un rol protector del sistema cardiovascular.  Colesterolemia mayor de 240 mg/dL: puede determinar un alto riesgo cardiovascular y se recomienda iniciar un cambio en el estilo de vida. entre los que destacan: Edad y sexo. el cual está determinado por la presencia de diversos factores de riesgo. el colesterol tiene un impacto dual y complejo sobre la fisiopatología de la arteriosclerosis. Nivel de colesterol HDL. De manera interesante. pero es elevado en personas con otrosfactores de riesgo como la diabetes mellitus. y considerando lo anterior. Antecedentes familiares.      . especialmente el ácido linoleico (un ácido graso de la serie omega-6). En sentido estricto. en los que algún ácido graso. tal como lo demostró el estudio de Framingham iniciado en 1948. Así. Tabaquismo. sobre todo en lo concerniente a la dieta y al ejercicio físico.

las cuales pueden irse pegando a las paredes arteriales. aquellas con una probabilidad de más de un 20% de sufrir un evento cardiovascular mayor o letal en un periodo de 10 años. En España la máxima concentración recomendada de colesterol en sangre es más elevada que la aceptada internacionalmente y basada en la evidencia científica. Curso breve de bioquímica. A. tiende a equilibrar al LDL). Reducir sus niveles disminuye el riesgo de enfermedades cardiacas.    [editar]Referencias 1. VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad).En personas con riesgo cardiovascular alto. puesto que al perder la densidad. ISBN84-2820445-4 2. 4ª edición. Tipos de colesterol HDL y LDL y L. T. Colesterol mayor de 300 mg/dL: alto riesgo. Devlin. es decir. pueden volverse despegarse y provocar una obstrucción sanguínea (trombosis) que según donde se localice puede dar lugar a infarto de miocardio o infartos cerebrales. quizá debido a que el riesgo cardiovascular global en España es más bajo:[cita requerida] Colesterol por debajo de 200 mg/dL: bajo riesgo. L. 2004. Barcelona. también       IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia). . Incluso en los pacientes que se catalogan de muy alto riesgo se recomienda un colesterol LDL igual o menor a 70 mg/dL.L Lípidos de baja densidad: Podríamos llamarle "colesterol malo". 1976. como lo indica la Sociedad Española de Arteriosclerosis. Bioquímica. frecuentemente nocivo cuando las dietas no son equilibradas). queda como si fuera "sangre sucia" con muchas partículas de deshecho en suspensión. tales como pacientes diabéticos o que previamente hayan tenido uno de estos eventos.D. la recomendación actual es mantener un nivel de colesterol LDL menor a 100 mg/dL. Barcelona. HDL (Lipoproteínas de alta densidad. M. Omega. Lehninger. Las placas que contienen gran cantidad de grasa. Dislipidemia. Colesterol entre 200 y 300 mg/dL: riesgo intermedio. Las partículas LDL cogen la grasa del hígado y la deposita en las paredes de los vasos sanguíneos en depósitos denominados placas. ISBN 84-291-7208-4 [editar]Véase Quilomicrón. LDL (Lipoproteínas de baja densidad. Reverté.

D.=Lípidos de alta densidad: Este colesterol es el "colesterol bueno". ya que estalipoproteína ³limpia´ las paredes arteriales de posibles depósitos de colesterol y de esta forma evita una posible isquemia o infarto de miocardio. Sel e llama "bueno" porque nos protege contra las enfermedades cardiovasculares.239 mg/dL 240 mg/dL y por arriba Categoria Recomendable Cercano a los limites elevados Elevado Anterior: colesterol articulos relacionados Siguiente: reducir el colesterol malo ¿Qué es el colesterol HDL o colesterol bueno? El colesterol HDL es en realidad una lipoproteína de alta densidad (sus siglas son en inglés). arterias. para ser primero metabolizado en el hígado y luego eliminado por el organismo. cuanto más HDL se tenga. Ahora bien. como bien dije antes. .L. transportando el colesteroldesde los tejidos al hígado. que se encarga de transportar el colesterol desde los tejidos al hígado. Nivel de colesterol total Menos de 200 mg/dL 200 . es importante combinar ejercicios aeróbicos con ejercicios localizados. y Actividad física en forma periódica y constante. es interesante preguntarse ¿Cómo actúa el colesterol bueno? El colesterol bueno o HDL actúa. Esto es muy importante porque esta lipoproteína cumple la función de barrer el exceso de colesterol de los tejidos. sabiendo que es. viajando por la sangre recogen colesterol "malo" de las placas de los vasos sanguíneos y lo transporta al hígado para ser destruido por los enzimas.LDL Nivel de colesterol Menos de 100 mg/dL 100-129 mg/dL 130-159 mg/dL 160-189 mg/dL 190 mg/dL y por arriba Óptimo Categoria Casi optimo / por arriba del optimo Cercano a los limites elevados Elevado Muy elevado y y H. Tener un colesterol bueno o HDL mayor a 45 mg/dl en mujeres y mayor a 35 mg/dl en hombres. Se han relacionado niveles reducidos de HDL (en especial los inferiores a 40) con un mayor riesgo de tener enfermedades cardiacas. etc. mientras que los superiores a 60 protegen contra estas enfermedades. El Colesterol Total es la suma de los dos. ayuda a prevenir enfermedades como la ateroesclerosis. vasos. Para poder mantener el colesterol HDL dentro de los valores normales es necesario tener en cuenta una serie de factores: y La alimentación baja en grasas saturadas y rica en fibra. Los expertos piensan que tener cifras elevadas de colesterol HDL es beneficioso pues trabajan como si fueran unos recolectores de basura. para su metabolización. Por tanto. mejor.

No beber en exceso. . teniendo en cuenta la relación entre el colesterol HDL y LDL. saturados o insaturados. Triglicérido Tripalmitina. Modelo tridimensional de trimiristina. existe riesgo de producirse depósitos de colesterol en algún órgano. que tiene esterificados sus tres grupos hidroxilo por tres ácidos grasos. Los triglicéridos forman parte de las grasas. En definitiva. sino también el riesgo aterogénico que pueda existir. es necesario y puede perjudicar la salud. lo importante es llevar adelante una serie de hábitos. en el cual el médico evalúe no solamente los valores de los distintos tipos de colesterol. un triglicérido formado por tres moléculas deácido mirístico y glicerol. Los aceites son triglicéridos en estado líquido de origen vegetal o que provienen del pescado. triacilglicéridos o triacilgliceroles son acilgliceroles. Esta lipoproteína transporta colesterol desde el hígado a los distintos órganos del cuerpo. formados por una molécula de glicerol.) elevando la posibilidades de ateroesclerosis e infarto de miocardio. venas. sobre todo de origen animal. Estos datos son muy útiles para entender que el colesterol es bueno y malo.y y y No fumar. Por eso es importante controlar los niveles de colesterol en sangre. y Colesterol LDL: También se lo conoce con el nombre de colesterol de baja densidad o colesterol malo. un tipo de lípidos. un triglicérido formado por tres moléculas de ácido palmítico y glicerol. etc. a través de un simple análisis. por ejemplo en el sistema cardiovascular (arterias. que te permitan mejorar tu calidad de vida y de esta forma evitar futuras complicaciones. Los triglicéridos. El nivel de estrés. por lo que si este colesterol se encuentra en exceso.

aparentemente de forma causal.1 La biosíntesis de triglicéridos comprende varias reacciones: Activación de los ácidos grasos. todos iguales. pero es en el hígado. y R" son ácidos grasos. y se denomina indistintamente esteatosis hepática o hígado graso. La primera acilación. Por tanto. R'. Los ácidos grasos son "activados" (convertidos en acilCoA grasos) por conversión en sus ésterescon el coenzima A según la reacción:  R±CO±OH + CoASH + ATP acil-CoA sintetasa R±CO±SCoA + AMP + PPi + H2O  Ensamblaje de triglicéridos. la acumulación patológica de triglicéridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia. los tres ácidos grasos pueden ser diferentes. Una mínima cantidad de triglicéridos son normalmente almacenados en el músculo esquelético y cardíaco.Los ácidos grasos están unidos al glicerol por el enlace éster: CH2COOR-CHCOOR'-CH2-COOR" donde R. el tejido adiposo tiene por principal función la acumulación de energía en forma de triglicéridos. consiste en la acilación sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres átomos de carbono. o sólo dos iguales y el otro distinto. en particular en sus células parenquimatosas. [editar]Biosíntesis de triglicéridos La síntesis de triglicéridos tiene lugar en el retículo endoplásmico de casi todas las células del organismo. aunque solamente para consumo local. en . En el hígado. Sin embargo. su acrónimo en inglés) y no se considera un sitio de almacenamiento fisiológico de lípidos. dado el impacto de ellas en la mortalidad global de la población contemporánea. La longitud de las cadenas de los triglicéridos oscila entre 16 y 22 átomos de carbono. toda acumulación de triglicéridos en este órgano es patológica. la síntesis de triglicéridos está normalmente conectada a la secreción de lipoproteínas de muy baja densidad(VLDL. Por el contrario. La síntesis de triglicéridos propiamente tal. con una serie de anormalidades endocrino-metabólicas. cuyas causas son actualmente motivo de intensa investigación. los hepatocitos y en el tejido adiposo (adipocitos) donde este proceso es más activo y de mayor relevancia metabólica. R1-COOH + R2-OH <----> R-COO-R2 + H2O ácido carboxílico (= ácido graso) + alcohol (= glicerol) <-----> triglicérido + agua.

el transporte de triglícéridos está estrechamente integrado con el transporte de otros lípidos. pero dado que los lípidos son insolubles en agua. aislados o en forma de jabones al combinarse con los jugos pancreáticos e intestinales. deben combinarse con proteínas. la principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e hígado. Tanto el ácido fosfatídico como el diacilglicerol son. mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT isoforma 2 (AGPAT2). Finalmente. precursores de otros importantes glicerolípidos:fosfatdilinositol. Una etapa previa a la formación dediacilglicerol. más evidencia derivada de cultivos celulares y animales de experimentación. las fosfatasas del ácido fosfatídico (PPAPs. y está directamente relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis. generándose ácido fosfatídico. fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina.el carbono 1 (sn1). es la defosforilación del ácido fosfatídico. como el colesterol. fosfatidilglicerol y cardiolipina. causan formas congénitas de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo) generalizada en seres humanos. Los mecanismos causales de la lipodistrofia asociada a mutaciones de AGPAT2 están aún en investigación. el precursor directo de los triglicéridos. indica que existe una relación estrecha entre la biogénesis del tejido adiposo y la síntesis de triglicéridos. De manera muy relevante. es catalizada por la enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT. además. y fosfatidilcolina. en el caso del ácido fosfatídico. para ser transportadas y distribuidas a través de la sangre a todo el organismo. La segunda acilación (sn2) es catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil transferasa (AGPAT). su acrónimo inglés). en el caso del diacilglicerol. por su acrónimo inglés) y resulta en la formación de ácido lisofosfatídico. Luego son reconstruidos de nuevo al otro lado de la pared intestinal. [editar]Transporte de los triglicéridos Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado en sus ácidos grasos y glicerina para atravesar la pared intestinal. Esto. sintetizadas por el intestino. Esta reacción es catalizada por una familia de enzimas parcialmente caracterizadas. la acilación en posición sn3 del diacilglicerol es catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). de las cuales las más estudiadas es la familia de las lipinas. El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehículos transportadores de lípidos: .

Son buenos aislantes térmicos que se almacenan en los tejidos adiposos subcutáneos de los animales de climas fríos como. Albúmina sérica. 2. Transporta ácidos grasos libres.1 Kcal.    [editar]Salud y triglicéridos El aumento de triglicéridos en la sangre se llama hipertrigliceridemia y es un factor de riesgo cardiovascular. Dan protección mecánica. las ballenas. Recibe el nombre de su estructura química. Estos son transportados a todo el organismo para dar energía o para ser almacenados como grasa. en tejidos adiposos. pueden viajar en ella sin problemas. Pequeñas moléculas hidrosolubles (acetoacetato y -hidroxibutirato) producidas en el hígado por oxidación de los ácidos grasos. M. por ejemplo. LDL y HDL. Luego de comer.1. ISBN 84-291-7208-4 ¿Qué son los triglicéridos? Los triglicéridos son el principal tipo de grasa transportado por el organismo. Bioquímica. Devlin. 4ª edición. Reverté. 2004.4 kilocalorías. 3. En las reacciones metabólicas de oxidación. T. Barcelona. El exceso de lípidos se almacena en grandes depósitos en los animales. [editar]Referencias 1. como los quilomicrones. Las células deltejido adiposo son las principales células de reserva de grasas. . que los transportan al hígado tras su absorción por el intestino. el oso polar. como los constituyentes de los tejidos adiposos que están situados en la planta del pie. en la palma de la mano y rodeando el riñón (acolchándolo y evitando su desprendimiento). Dado que son solubles en agua (y por tanto en la sangre). IDL. Lipoproteínas. los prótidos y glúcidos producen 4. Cuerpos cetónicos. desde donde se distribuyen al resto de células del cuerpo. durante su degradación. sobre todo las adiposas y musculares en forma de lipoproteínas VLDL. Son productores de calor metabólico. el organismo digiere las grasas de los alimentos y libera triglicéridos a la sangre. [editar]Función biológica de los triglicéridos  Constituyen la principal reserva energética del organismo animal (como grasas) y en los vegetales (aceites). Un gramo de grasa produce 9. etc.

Más de un 75% de los . el hipotiroidismo. · Enfermedades: La diabetes. Para quienes sufren problemas cardiacos. el hígado toma los carbohidratos y proteínas sobrantes de la comida y los cambia a grasa. ¿Cuál es el nivel normal de triglicéridos? Los niveles de triglicéridos varían con la edad. Entre los grupos que deben vigilar con mayor cuidado su nivel de triglicéridos se encuentran los diabéticos y las mujeres después de la menopausia. diuréticos causan aumento en los niveles de los triglicéridos. · Edad: los niveles de triglicéridos aumentan regularmente con la edad · Medicamentos: Algunas drogas como los anticonceptivos./dl.El hígado también produce triglicéridos y cambia algunos a colesterol. especialmente provenientes de azúcar y del alcohol. los triglicéridos se combinan con una proteína en su sangre para formar lo que se llama lipoproteínas de alta y baja densidad. El alcohol aumenta la producción de triglicéridos en el hígado. La medición es más precisa si no se ha comido en las 12 horas previas al examen. El hígado puede cambiar cualquier fuente de exceso de calorías en triglicéridos. Para formar triglicéridos en el hígado el proceso es similar. El valor normal es de 150 mg/dL. Estas partículas de lipoproteínas contienen colesterol. un nivel elevado de triglicéridos no parece ser un factor de riesgo de enfermedad cardiaca. pero sí puede ser riesgoso al asociarse con diabetes y pancreatitis. las enfermedades renales y hepáticas están asociadas con niveles altos de triglicéridos. Si el colesterol tiene un valor normal. ¿Cómo están asociados los triglicéridos al colesterol? Cuando la persona come. Esta grasa entonces se combina con proteína y colesterol para formar lipoproteínas de muy baja densidad. ¿Qué causa altos niveles de Triglicéridos? Puede tener varias causas: · Exceso de peso: los triglicéridos aumentan generalmente a medida que aumenta el peso · Consumo excesivo de calorías: Los triglicéridos se elevan a medida que se aumenta de peso o se ingieren demasiadas calorías. y también dependen de qué tan reciente ingirió alimentos antes del examen. los niveles de esta sustancia deben ser inferiores a los 100 mg. que son liberadas al torrente circulatorio. esteroides.

Salmón) reducen los niveles de triglicéridos. úlceras. carnes muy grasosas. Febrero 2003 Artículos Relacionados: y y y Recomendaciones Nutricionales para Disminuir los Triglicéridos Estrategias Prácticas para Reducir los Triglicéridos Niveles Altos de Triglicéridos . Es esencial consumir una cantidad adecuada de frutas y vegetales para proteger las arterias y el corazón Disminuir el consumo de alcohol. gota. Se debe advertir si sufre de enfermedades hepáticas. pastas. Controle su ingesta de carbohidratos y azúcar. Se recomienda reemplazar azúcar con edulcorante artificial. y luego. Generalmente. Elija sus calorías provenientes de la grasa sabiamente: primero. El comer pescado 2-3 veces a la semana. natilla.diabéticos tienen los niveles de triglicéridos altos y el 30% de las mujeres que han pasado por la menopausia sufren de este mismo problema. se logran bajar los niveles de triglicéridos. Es importante disminuir la cantidad de carbohidratos consumidos (pan. Algunas personas son mas propensas a que el alcohol aumente la producción de triglicéridos por el hígado. Disminuir el consumo de grasa total y saturada. lácteos enteros. ¿Cuál es el tratamiento recomendado? El tratamiento incluye: Perder peso. preferiblemente optar por las opciones integrales. arritmias cardiacas en caso de tomar ácido nicotínico. helados de crema. ya que el aceite de pescado (Ej. es importante mantener la cantidad de grasa consumida al mínimo. arroz. GeoSalud. cereales). piel del pollo) y el tipo de grasa llamado trans (este se encuentran en productos parcialmente hidrogenados). Si con estas medidas y cambios en hábitos alimenticios no disminuyen los niveles. se inicia tratamiento con medicamentos tipo ácido nicotínico y Gemfibrozil. es importante evitar el tipo de grasa de origen animal (mantequilla. frijoles. diabetes. Además. papa y verduras harinosas. cuando se pierde peso. · Herencia: algunas formas de altos niveles de triglicéridos ocurren entre miembros de una misma familia. ingiera menos cantidad de azúcar y de alimentos que contengan azúcar.

el grupo carboniloestá en el extremo de la molécula. Es una hexosa. La aldohexosa glucosa posee dos enantiómeros.4S. y es una aldosa.6R)-6 -(hidroximetil) tetrahidro -2H-pirano-2.5-tetrol * (2R.5-tetraol Dextrosa C6H12O6 50-99-7 (D-glucosa) 921-60-8 (L-glucosa) Propiedades Densidad Punto de fusión Punto de ebullición Solubilidad en agua 1. la misma que lafructosa pero con diferente posición relativa de los grupos -OH y O=.3.y L-glucosa * 6-(hidroximetil) hexano -2.3.4.3R.4. si bien la D-glucosa es predominante en la naturaleza. esto es. que contiene 6 átomos de carbono.5R.Glucosa Glucosa Moléculas de D. es decir. En terminología de la industria alimentaria suele denominarsedextrosa (término procedente de «glucosa dextrorrotatoria»1 ) a este compuesto. [editar]Etimología . Es una forma de azúcar que se encuentra libre en las frutas y en la miel.54 g cm3 -D-glucose: 146 °C -D-glucose: 150 °C Nombre IUPAC Otros nombres Fórmula empírica Masa molecular La glucosa es un monosacárido con fórmula empírica C6H12O6.

Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa). pero si diferentes características físicas y químicas. sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para dar sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentananómeros alfa y beta. una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar celobiosa a través de un enlace ß. mediante sus oxidacióncatabólica. En su forma ß-D-glucopiranosa. y al unirse varias de estas moléculas. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural. y el sufijo «-osa» indica que se trata de un azúcar. otro lexema de la misma raíz. Es la fuente primaria de síntesis de energía de las células. "mosto". que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. tanto la glucosa líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo omaíz). La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos. La palabra fue acuñada en francés como "glucose" (con anomalía fonética) por Dumas en 1838. . incluyendo a los seres humanos.2 . "vino dulce"). libre o combinada. debería ser fonéticamente "gleucosa" (o "glicosa" si partimos de glykos. En su forma D-Glucosa. forman celulosa.El término «glucosa» procede del griego (gleûkos. y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como lacelulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón y el glucógeno. Pero a nivel industrial.ip [editar]Características Ciclación de la glucosa. La glucosa. es el compuesto orgánico más abundante de la naturaleza.

como las plantas. sintetizan la glucosa en la fotosíntesis a partir de compuestos inorgánicos comoagua y dióxido de carbono. pero cuando la cantidad en sangre supera un determinado límite. la determinación de glucosa en sangre (glucemia) es útil para el diagnóstico de numerosas enfermedades metabólicas. proceso conocido como gluconeogénesis. y se almacena principalmente en el hígado. el cual tiene un papel primordial en el mantenimiento de los niveles de glucosa en sangre (glucemia). una vez diagnosticada la diabetes. Hay diversas moléculas precursoras.3 También existen ciertas bacterias anaerobias que utilizan la glucosa para generar dióxido de carbono y metano según esta reacción: Tipo de prueba La glucosa se determina habitualmente en un análisis de sangre (glucemia) o en un análisis de orina (glucosuria). ¿Cómo se realiza? . Cuanta más cantidad de glucosa haya en la sangre.Glucemia en condiciones basales: Esta prueba precisa un periodo previo de ayuno de no menos de 8 horas y no más de 16 h. suele formar parte del análisis de orina rutinario. da lugar a una serie de complicaciones en distintos órganos. Se obtiene fundamentalmente a través de la alimentación. se precisa la ayuda de la insulina. sustancia producida por el páncreas. ¿Qué es? ¿Para qué sirve? La glucosa es la principal fuente de energía para el metabolismo celular. como el lactato. La determinación de glucosa en orina (glucosuria). como fructosa ogalactosa. se puede beber agua. La glucosa puede sintetizarse a partir de otros azúcares. Si la persona que se va a realizar la prueba se inyecta insulina o toma antidiabéticos orales. Cuando la insulina es insuficiente. Dicha muestra puede obtenerse de una vena del brazo (cuando se van a cuantificar más parámetros además de la glucemia) o por punción digital (en la yema de uno de los dedos de la mano) para medir solamente la glucemia poniendo en contacto la muestra con una tira reactiva. Por tanto. La determinación en orina es menos exacta y menos útil que la determinación en sangre.. pero hay otras enfermedades y alteraciones que también la provocan. fundamentalmente de la diabetes mellitus. según la reacción: Los seres heterótrofos. empieza a ser eliminada a través del riñón con la orina. También es necesaria esta prueba.]Biosíntesis Los organismos fotoautótrofos. y si esta situación se mantiene. Para que esos niveles se mantengan y el almacenamiento en el hígado sea adecuado. En condiciones normales. Esta es la razón principal por la que se produce aumento de glucosa en sangre. . no deberá usarlos hasta después de obtener la muestra de sangre. más se eliminará por la orina. para controlar la dosis de insulina que se debe Ver imagen administrar para tratarla. la glucosa se acumula en sangre. Otra posibilidad es la síntesis de glucosa a partir de moléculas no glucídicas. el oxalacetato y el glicerol. son incapaces de realizar este proceso y toman la glucosa de otros seres vivos o la sintetizan a partir de otros compuestos orgánicos. como los animales. no debería haber glucosa en la orina.

y ácidos grasos. Pero a nivel industrial tanto la glucosa líquida (jarabe de glucosa) como la dextrosa (glucosa en polvo) se obtienen a partir de la hidrólisis enzimática de almidón de cereales (generalmente trigo o maíz). Es una hexosa. La glucosa es el 2"compuesto orgánico más abundante de la naturaleza. en concentraciones muy bajas o muy altas aparecen síntomas de confusión mental e inconsciencia.. lo que se consume desaparece de la sangre. Glucosa [editar]Definicion La Glucosa es un azúcar que es utilizado por los tejidos como forma de energía al combinarlo con el oxígeno de la respiración. El tejido más sensible a los cambios de la glucemia es el cerebro.Fármacos: algunos pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre u orina. en condiciones normales por el ayuno. y es el componente principal de polímeros de importancia estructural como la celulosa y de polímeros de almacenamiento energético como el almidón. (C6H12O6) es una Aldohexosa (Aldehído pentahidroxilado) y un monosacárido. Esta segunda muestra es la que se utilizará para cuantificar la glucosa en orina. Molécula . .) pueden aumentar los niveles de glucosa en sangre de forma pasajera.Muchas formas de estrés (traumatismos. es decir. Es la fuente principal de energía de las células. Esta hormona hace que la glucosa de la sangre entre en los tejidos y sea utilizada en forma de glucógeno. Cuando comemos el azúcar en la sangre se eleva.. y después se comprobará que no haya hemorragia.En cualquiera de los dos casos se aplicará presión unos minutos en el punto de punción tras la extracción de la muestra. beber dos vasos de agua y volver a orinar unos minutos después. . anestesia general. mediante la degradación catabólica. que puede ser extraída y concentrada para hacer un azúcar alternativo. .60 minutos antes de una comida. aminoácidos. Todas las frutas naturales tienen cierta cantidad de glucosa (a menudo con fructosa). Es un monosacárido con la misma fórmula empírica que la fructosa pero con diferente estructura. otros pueden disminuir los niveles en sangre y otros pueden interferir en los resultados obtenidos con las tiras reactivas para medir la glucosuria.Glucosuria: El paciente debe orinar 30 .La cafeína también puede aumentarlos.despuès de la celulosa. infartos. es una forma de azúcar encontrada en las frutas y en la miel. Es aconsejable que el paciente coma algo después de la prueba. despreciar esa muestra. Cuando la glucosa en sangre está muy baja. se secreta otra hormona llamada glucagón que hace lo contrario y mantiene los niveles de glucosa en sangre. para ello hay una hormona reguladora que es la insulina producida por el páncreas (islotes pancreáticos). [editar]Estructura Química Glucosa o dextrosa. que contiene 6 átomos de carbono. ¿Cuáles son los factores que interfieren en los resultados? . .

el nivel de glucosa en sangre se mantienen dentro de límites estrechos a lo largo del día ( 72-145 mg/dl.. hormonas femeninas. [editar]Valores Normales de Azúcar en la Sangre El nivel de glucosa en la sangre es la cantidad de glucosa (azúcar) que contiene la sangre. y al unirse varias de estas moléculas. etc. La D-(+)-glucosa es uno de los compuestos más importantes para los seres vivos. Sin embargo.En su forma (D-Glucosa) sufre una ciclación hacia su forma hemiacetálica para lograr sus formas furano y pirano (D-glucofuranosa y D-glucopiranosa) que a su vez presentan anómeros Alpha y Beta. sube después de las comidas y es más bajo por la mañana antes del desayuno. [editar]¿Cuál es el nivel de glucosa adecuado? Los valores óptimos son:   72-110 mg/dl (4 -7 mmol/l) en ayunas Inferior a 180 mg/dl (10 mmol/l) si se mide una hora y media después de las comidas. ya que contienen dextrosa (azúcar) Embarazo Medicamentos(antidepresivos. formar Celulosa. incluyendo a seres humanos. Estos anómeros no presentan diferencias de composición estructural. pero si difieren de características físicas y químicas. Pueden modificar los valores de glucemia y no ser por una diabetes ciertas situaciones:      Estrés por enfermedades agudas (infarto cerebral. cardiaco. Las personas con diabetes se caracterizan por tener niveles de glucosa más altos de lo normal. anestesia general) Los tratamientos con sueros en vena.) El alcohol y analgésicos pueden disminuirla.. En su forma ß -D-glucopiranosa. antihipertensivos. 4-8 mmol/l). La cantidad de glucosa que contiene la sangre se mide en milimoles por litro (mmol/l) o en miligramos por decilitro (mg/dl) Normalmente. también se denomina glucosa en suero y glucemia. . una molécula de glucosa se une a otra gracias a los -OH de sus carbonos 1-4 para formar Celobiosa[1-4] a través de un enlace ß .

De esta forma.8º C. Si a dicha hora la glucosa en sangre es muy baja o muy alta de forma repetida. deben consultar con su médico. Esto implica medir los niveles de glucosa en sangre antes de cada comida y antes de acostarse. Para ello pueden utilizar una tira para determinación de acetona en orina.[editar]¿Con qué frecuencia se debe medir el nivel de glucosa de la de tipo 1 sangre? [editar]Diabetes Las personas que padecen diabetes de tipo 1. deben medir su nivel de glucosa en sangre al menos una vez al día: por la mañana antes de desayunar. [editar]Diabetes de tipo 2 Los pacientes que sufren diabetes de tipo 2 en tratamiento con dieta solamente. se reduce el riesgo de desarrollar complicaciones tardías de la diabetes. [editar]¿Cuándo debe medirse la glucosa en sangre? La glucosa en sangre debe medirse siempre que no se sienta bien o cuando crea que puede ser excesivamente alta o baja. o con dieta y comprimidos orales. Medir los niveles de glucosa en sangre antes del desayuno permite ajustar la cantidad adecuada de insulina en función de los valores de glucosa que pueden fluctuar de unos días a otros. Los enfermos diabéticos cuyo nivel de glucosa en sangre sea alto (superior a 360 mg/dl. . [editar]Niveles de glucosa en sangre a la hora de acostarse El nivel de glucosa en sangre a la hora de acostarse debe estar entre 126-180 mg/dl (7 y 10 mmol/l) . También durante las enfermedades que conlleven fiebre de más de 37. 20 mmol/l) y que presenten indicios de azúcar en la orina deben comprobar que ésta no tenga acetona. es posible que necesite modificar la dieta que realiza o la dosis de insulina. o a la hora de acostarse. No olvide consultarlo con su médico. deben medir su nivel de glucosa en sangre una o dos veces por semana. o las que padecen diabetes tipo II y están recibiendo tratamiento con insulina. antes de las comidas ó 1½ horas después de las mismas. deben efectuar un perfil de 24 horas una o dos veces al mes. También deben efectuar un perfil de los niveles de glucosa durante 24 horas dos veces por semana. En cualquier caso. Asimismo.

es una señal de advertencia de que está iniciándose una acidosis diabética. [editar]¿Qué es la hemoglobina glicosilada? El análisis de hemoglobina glicosilada en sangre (HbA1c) indica la cantidad de hemoglobina de la sangre que está unida a la glucosa. Esto significa que una molécula de hemoglobina del organismo se ha unido a una molécula de glucosa. CON2H4 Identificadores Número CAS [57-13-6 [57-13-6]] .Si aparece acetona en la orina. Este análisis se debe realizar con sangre obtenida del brazo del paciente. Es un indicador del tiempo que ha permanecido excesivamente elevada la glucemia y refleja el efecto de los niveles de glucosa presentes durante las últimas 6-8 semanas. pero en términos generales. Un valor superior al 10% es demasiado alto Urea Urea Nombre (IUPAC) sistemático Diaminocetona General Fórmula semidesarrollada CO(NH2)2 Fórmula estructural Fórmula molecular Ver imagen. En ese caso deben consultar sin demora al médico. 8%-10% esta algo elevado. No hay unas cifras idénticas sobre los valores normales de hemoglobina glicosilada en diversos hospitales. se puede afirmar que para un diabético. un nivel de:    7%-8% suele ser adecuado. El porcentaje normal está comprendido entre el 6% y el 7%.

La urea está presente también en los hongos así como en las hojas y semillas de numerosas legumbres ycereales. También se encuentra en el corazón. en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. salvo que se indique lo contrario. y un adulto elimina de 25 a 39g diariamente.18 En agua: 108 g/100 ml (20 °C) 167 g/100 ml (40 °C) 251 g/100 ml (60 °C) 400 g/100 ml (80 °C) 733 g/100 ml (100 °C) Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm).Propiedades físicas Densidad Masa molar Punto de fusión 1340 kg/m3.34 g/cm3 60. Es soluble en agua y en alcohol. sobre todo.7 °C) Propiedades químicas Acidez (pKa) Solubilidad en agua 0.8 K (132. y ligeramente soluble en éter. y también en los excrementos de los peces y muchos otros animales. La orina humana contiene unos 20g por litro. en la linfay en los fluidos serosos. El nitrógeno de la urea. de las proteínas de los alimentos. En cantidades menores. luego del oxalato de amonio. en el hígado. procede de la descomposición de las células del cuerpo pero. . Exenciones y referencias La urea es un compuesto químico cristalino e incoloro. que constituye el 80% del nitrógeno en la orina. y fue la segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente. está presente en la sangre. de fórmula CO(NH2)2. Se encuentra abundantemente en los riñones y en la materia fecal.06 g/mol 405. en los pulmones. La urea se forma principalmente en el hígado como un producto final delmetabolismo. que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler. Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. Se obtiene mediante la síntesis de Wöhler. 1.

los organismos vivientes. Muchos organismos acuáticos simplemente excretan amonio. el amonio se transforma en una molécula menos tóxica. Donde el agua es menos abundante. Algunos organismos pueden cambiar su metabolismo de amonotélicos a urotélicos o uricotélicos. urotélicos (excretan urea) yuricotélicos (excretan ácido úrico). . el otro producto posible de excreción es el ácido úrico.Los organismos vivientes excretan el exceso de nitrógeno que resulta del metabolismo de aminoácidos en una de tres formas. De acuerdo a lo anterior. además de que su excreción necesita de menos agua. la cual es excretada por la mayoría de los vertebrados terrestres. que es excretado por aves y reptiles terrestres. Uno de estos productos es la urea. se clasifican en amonotélicos (excretan amonio). según las restricciones de agua a las que sean expuestos.

Arginosuccinato sintasa D. fue el primer ciclo metabólico elucidado. para vigilar el tratamiento de una enfermedad renal o para determinar si una persona está deshidratada o no. El objetivo de esta prueba diagnóstica es determinar si los riñones funcionan normalmente. que es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina. los átomos de carbono.Carbamoil fosfato sintasa (CPS) B. Cuando la función del riñón se ve alterada por distintas enfermedades. A.Arginosuccinasa E... urea y ácido úrico La urea. el riñón es menos eficiente .Ornitina transcarbamilasa C. dos son mitocondriales y tres citosólicas. En el ciclo intervienen 5 reacciones. Sus reacciones individuales fueron descritas después por SarahRatney y Philip Cohen. provienen del ácido carbónico.. el ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descrito en 1937. Normalmente se determina su concentración en una muestra de sangre. Los dos átomos de nitrógeno de la urea son aportados por el aspartato y el amonio.. El ciclo fue encontrado en 1932 por Hans Krebs y Kurt Henseleit.Arginasa La urea es una sustancia con alto contenido en nitrógeno que se produce cuando el cuerpo metaboliza las proteínas.Figura: representación de las moléculas de amonio. Se produce en el hígado y el riñón es el encargado de eliminarlo del cuerpo a través de la orina. si una enfermedad renal existente ha empeorado. se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea..

(por cálculos urinarios o por tumores) o cuando se disminuye el flujo de sangre hacia los riñones.) . También aumenta cuando la dieta es rica en proteínas. una concentración en sangre aumentada puede indicar una disminución de la función renal. malnutrición o una lesión hepática. Representación del ciclo de la urea Creatinina . Una concentración disminuida en sangre puede estar causada por una dieta baja en proteínas. por lo que sus concentraciones en sangre aumentan. en la enfermedad de Addison. Por lo tanto.en la excreción de la urea. Además. (como ocurre con la deshidratación y la insuficiencia cardiaca). etc. o estar producida por medicamentos que afectan directamente a los riñones. (por padecer diabetes o hipertensión. tras la destrucción de tejidos (como las quemaduras) o cuando se produce un sangrado gastrointestinal. la urea puede aumentar cuando se produce una obstrucción del tracto urinario.

Es un producto de desecho del metabolismo normal de los músculos que usualmente es producida por el cuerpo en una tasa muy constante (dependiendo de la masa de los músculos).4 mg/dL (60 a 110 mol/l). y normalmente filtrada por losriñones y excretada en la orina.7 a 1.7 mg/dL (60 mol/l) puede indicar una enfermedad renal . la edad. para los hombres es de 0.0 mg/dL (cerca de 45 a 90 mol/l). Algunos laboratorios calcularán el ClCr si está escrito en la forma de solicitud de la patología. y raza según lo sugerido por la National Diabetes Association con una recolección de orina de menos de 24 horas. El típico rango de referencia para las mujeres es estimado de 0. y. [editar]Uso en diagnóstico Medir la creatinina del suero es una prueba simple y es el indicador más común de la función renal. 1 mg/dL de creatinina son 88. La medición de la creatinina es la manera más simple de monitorizar la correcta función de los riñones. una creatinina del suero de 0. Una mejor valoración de la función del riñón es dada por la prueba de aclaramiento de creatinina. [editar]Interpretación En los Estados Unidos. el sexo. Mientras que una línea base de 2. Una subida en los niveles de creatinina de la sangre solamente es observada cuando hay un marcado daño en los nefrones(RC). peso. Por lo tanto esta prueba no es conveniente para detectar estados tempranos de enfermedad del riñón. La separación de creatinina puede ser calculada con precisión usando la concentración de la creatinina del suero y alguna o todas las variables siguientes: sexo.5 a 1. los niveles de creatinina son típicamente expresados en mg/dL. mientras que en Canadá y Europa puede ser usado mol/litro [ M]. La creatinina es un compuesto orgánico generado a partir de la degradación de la creatina(que es un nutriente útil para los músculos). y el peso necesarios son incluidas en la información del paciente.4 mol/l. edad.0 mg/dL (150 mol/l) de creatinina en el suero puede indicar una función normal del riñón en un fisioculturista masculino.Estructura química de la creatinina.

una molécula muy importante para la producción de energía muscular. Los valores normales de creatinina en la sangre son aproximadamente 0. incluso antes de que se presenten síntomas. La creatinina proviene de la creatina. ya que se ha observado que su concentración en sangre indica con bastante fiabilidad el estado de la función renal. Por esto la creatinina puede avisar de una posible disfunción o insuficiencia renal. por otro lado. Los riñones filtran la mayoría de la creatinina y la eliminan en la orina.significativa en una frágil mujer anciana. Un nivel creciente de creatinina indica daño del riñón. Aunque es una sustancia de deshecho. mientras que un nivel de creatinina que declina indica una mejora de la función del riñón CREATININA A La creatinina es una molécula de deshecho que se genera a partir del metabolismo muscular.6 a 1. Aproximadamente el 2% de la creatina del cuerpo se convierte en creatinina cada día. Creatina La creatina (también denominada metil guanido-acético y frecuentemente abreviado en la literatura como Cr) es un ácido Creatina NomenclaturaIUPAC ácido 2-(carbamimidoil-metil-amino)acético ácido ( -metilguanido)acético en los músculos y células nerviosas de creatina Otros nombres ácido metilguanidinoacético algunos organismos vivos.5 a 1.2 miligramos (mg) por decilitro (dL) en los varones adultos y 0. Punto de fusión se descompone a 303 °C SMILES CN(CC(=O)O)C(=N)N el páncreas y en los riñones a partir de orgániconitrogenado que se encuentra . no eliminan bien la creatinina y por lo tanto ésta se acumula en la sangre. Las personas ancianas. Una concentración muy elevada de creatinina en la sangre puede indicar la necesidad de someterse a diálisis para eliminar las sustancias de deshecho de la sangre. La creatinina se transporta desde los músculos por medio de la sangre hacia el riñón. Por eso la creatinina suele figurar en los análisis de sangre que se realizan comúnmente. Es un N-amidinosarcosina derivado de los aminoácidos muy Fórmula molecular C4H9N3O2 Masa molecular 131. pueden tener menos creatinina en la sangre de lo normal. Más importante que un nivel absoluto de creatinina es la tendencia de los niveles de la creatinina en un cierto plazo.1 miligramos por decilitro en las mujeres adultas. Algunos fármacos pueden producir una elevación anormal de las concentraciones de creatinina en sangre. Si los riñones no funcionan bien. Se sintetiza de Número EINECS 200-306-6 forma natural en el hígado.13 g/mol parecido a ellos en cuanto a Número CAS 57-00-1 su estructura molecular. Los adultos con mucha masa muscular pueden tener más creatinina en la sangre que la población normal. la creatinina es una prueba diagnóstica esencial.

En esta degradación de la hemoglobina. Bilirrubina Estructura de la bilirrubina.5 Los músculos no son capaces de sintetizar la creatina y es por esta razón por la que la toman del torrente sanguíneo. por otro. por un lado.1 Constituye la fuente inmediata y directa para regenerar ATP y proveer de energía a las células musculares. se separan. laglicina y la metionina a razón de un gramo de creatina por día. La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo anaranjado que resulta de la degradación de la hemoglobina. se sabe que un adulto que tenga 70 kg de peso corporal posee cerca de 120 g de creatina. aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días).4 La finalidad del almacenamiento es la creación junto con el fósforo de lafosfocreatina (PCr) presente en las células musculares de los vertebrados así como algunos invertebrados. el grupo hemo. por su extrema fragilidad. hígado y médula ósea. sobre todo los macrófagos del bazo. Función Gran parte de la creatina se almacena en todos los músculos del cuerpo (alrededor del 90%). Un sistema energético similar basado en la arginina/fosfoarginina opera en muchos animalesinvertebrados por similitud vía la acción de la arginina quinasa. Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por losmacrófagos tisulares del organismo. la molécula de globinay. Esta biomolécula se forma cuando el eritrocito desaparece del aparato circulatorio. La creatina constituye la fuente inmediata y directa para regenerar ATP (Adenosín trifosfato) un constituyente energético de las células musculares. Una de las funciones de la creatina es la de regular el pH mediantedisoluciones tampón en las células. se encuentra presente con la enzima creatina quinasa.aminoácidos como la arginina. .

se observa una coloración amarillenta de lapiel y mucosa. da origen a la llamada ³bilirrubina conjugada o directa´. o almacenado en el hígado y otros tejidos en forma de ferritina para situaciones de necesidad.5 mg/dl. sobre todo aquellos con mayor número de fibras elásticas (paladar. Un pequeño porcentaje de estos compuestos es reabsorbido por el cuerpo y finalmente excretado a través de la orina. . un fenómeno conocido como ictericia.La hemo-oxigenasa degrada el grupo hemo en los macrófagos. Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierrode la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea (para formar nuevos hematíes). La bilirrubina es decompuesta posteriormente por bacterias en los intestinos. y la bilirrubina se secreta por la bilis (por eso el color amarillo-verdoso de la bilis) y se degrada. contribuyendo al color característico de las heces.3 a 1 mg/dl). [editar]Síndromes asociados a hiperbilirrubinemia1  Hiperbilirrubinemia no conjugada o indirecta:    Síndrome de Gilbert Síndrome de Crigler-Najjar Hiperbilirrubinemia conjugada o directa:   Síndrome de Dubin-Johnson Síndrome de Rotor Bilirrubina ¿QUÉ ES? La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo rojizo que resulta del metabolismo de la hemoglobina. Es sensible a la luz y se descompone en presencia de ésta. se acumula en los tejidos. Si es mayor de 2 a 2. Cuando la bilirrubina se conjuga en el hígado con ácido glucurónico. conjuntiva). además dehierro libre (se oxida el Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). donde se separan. Los macrófagos de los tejidos transforman la porfirina de la hemoglobina en bilirrubina que viaja unida a la albúmina sérica (proteínatransportadora) por el torrente sanguíneo al hígado. Dicho metabolismo inicia con la descomposición de los glóbulos rojos y luego es transportada por la albúmina en la sangre hasta el hígado. la cual es excretada en la bilis por el hígado y almacenada en la vesícula biliar o transferida directamente al intestino delgado. Cuando el nivel de bilirrubina en la sangre aumenta (valores normales de 0. abriendo el anillo tetrapirrólicopara dar origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina. La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdin reductasa para dar bilirrubina. La bilirrubina es poco soluble en agua.

fosfatasa alcalina y el paciente no debe consumir alimentos en las 4 horas anteriores al examen. cafeína y penicilina también disminuyen las mediciones de bilirrubina. Ácido úrico El ácido úrico es un compuesto orgánico de carbono. La estructura del ácido úrico es: Esquema en 3D del ácido úrico. diuréticos. y se encuentra en la orina en pequeñas cantidades. GPT. GGT. Bilirrubina total (0.0 mg/100 ml). Los valores normales de bilirrubina son los siguientes: Bilirrubina directa (0. Bilirrubina indirecta (menor de 1. Los resultados del examen pueden verse afectados por el uso de algunos antibióticos. Los exámenes de bilirrubina total (directa más indirecta). nitrógeno. Su fórmula química es C5H4N4O3. Cuando se eleva la bilirrubina.3 a 1. entre otros. En . la piel y los tejidos adquieren un color amarillo denominado ictericia. sirven para determinar si una persona padece alguna enfermedad hepática (elevación de la bilirrubina no conjugada) o un problema de la vesícula biliar (elevación de la bilirrubina conjugada). Este examen se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas como: GOT.1 a 0.La bilirrubina no conjugada recibe también el nombre de bilirrubina indirecta. anticonceptivos orales. El ácido úrico es un producto de desecho del metabolismo de nitrógeno en el cuerpo humano (el producto de desecho principal es la urea). esteroides anabólicos. Los barbitúricos.0 mg/ml).3 mg/100 ml). oxígeno e hidrógeno.

Esta enzima actúa directamente sobre la guanosina liberando guanina. etc.algunos animales. como aves. (esta contiene FAD. artríticas. la concentración de ácido úrico comprendida entre 2. es el principal producto de desecho. los animales que excretan mayoritariamente ácido úrico se denominan uricotélicos. Estos últimos 2 pasos son catalizados por la xantina oxidasa. Estos 2 nucleósidos no pueden seguir exactamente la misma vía. El alto contenido de nitrógeno del ácido úrico es la razón por la que el guano es tan valioso como fertilizante en la agricultura. [editar]Véase también    Artritis por microcristales Uricosúrico Probenecid ¿Qué es el Ácido Urico? . La gota en el ser humano está asociada con niveles anormales de ácido úrico en el sistema. aunque se pueden encontrar niveles más bajos en los vegetarianos.5 a 6 para la mujer y hasta 7. Desde la hipoxantina y la guanina se forma un compuesto llamado xantina. reptiles y muchos artrópodos. En la sangre humana. esta enzima libera guanosina y adenosina. La saturación de ácido úrico en la sangre humana puede dar lugar a un tipo decálculos renales (litiasis) cuando el ácido cristaliza en el riñón. que da origen al ácido úrico. sino que puede ser simplemente una hiperuricemia. Sin embargo cuanto mayor es el aumento de ácido úrico en sangre mayores son las posibilidades de padecer afecciones renales. molibdeno y hierro no hemo) dando lugar al ácido úrico y luego al urato monosódico. Sobre la inosina actúa la *nucleósido fosforilasa que la despoja de su ribosa y da hipoxantina. La adenosina debe ser desaminada por la *adenosina desaminasa previamente para formar inosina. y se expulsa con las heces.2 para el hombre mg/dl es considerada normal por la Asociación Médica Americana. Un porcentaje considerable de enfermos de gota llegan a tener cálculos renales de tipo úrico. [editar]Degradación de purinas Los ácidos nucleicos ya existentes en el organismo son hidrolizados por endo y exonucleasas que dan mononucleótidos que a su vez son degradados a nucleósidos por la fosfomonoesterasa. que presenta algunos de los síntomas anteriores o puede ser asintomática. El aumento de los niveles de ácido úrico en la sangre no sólo puede estar relacionado con la gota.

por ejemplo en un consumo excesivo de carne.ingerir bastante agua/líquidos . mandarina. ajo.frutas. las curas físicas artificiales (rayos ultravioletas. lumbago. . erupciones en la piel. pasa de uva. calabaza.cerca de 3 litros al día -Es aconsejable el uso de aguas minerales diuréticas. acumulándose sobre todo en la inmediación del cartílago. levadura de cerveza.zapallo. reumatismos gotosos. nabo. dolores nerviosos en diversos lugares del cuerpo. ondas cortas. y por lo tanto produciendo enfermedades tan molestas y dolorosas como es la propia gota Cuando hablamos de ácido úrico hablamos muchas veces de artritis y gota. eliminen ácido úrico y activen las funciones de los órganos de nuestro cuerpo. entonces no se elimina completamente. Si queremos erradicar de forma duradera la gota. zapallito de tronco. fruta y un severo tratamiento de alimentos vegetales crudos. caqui. entre los cuales debe ocupar el primer lugar el ajo. baño de luz. a base de zumos. Lo más importante es la alimentación. pomelo. en especial: durazno. etc. ciática.especialmente el apio crudo en forma de ensalada. uvas. etc. ananas. reducir infecciones y tratar lesiones obstructivas. sandia. dolor de cabeza. es imprescindible adoptar una dieta eminentemente vegetariana. el apio. remolacha. Objetivo: diluir la orina. . alcalinizantes y sulfatosódicas. higo seco. Lo que ocurre es que si su producción es muy abundante.cebolla. Contra las artritis deformantes de la gota crónica ayudan los baños saladoyódicos. apio. urticaria. los fangos. piedras en los riñones. banana. perejil. miel y limón. batata. zanahoria. damasco. en especial: zanahoria. pepino. naranja. gota. . . Subtítulos . limón. higo. Ingerir Preferentemente Cura de Limón Usar con Moderación y Contra indicados Tratamiento de la Gota en Medicina Natural El ácido úrico son sustancias que se forman principalmente en el hígado a partir de los núcleos celulares animales como la carne o el pescado.berro. la cebolla. Las personas que padecen de artritis manifiestan por lo general síntomas como jaquecas. dolores de articulaciones.La artritis es curable perfectamente siempre y cuando se siga un régimen especial de alimentación complementándolo con plantas medicinales que purifiquen la sangre. achicoria. melón. el puerro. y que se eliminan a través de la orina. papa. eczemas.hortalizas..) Ingerir Preferentemente Es necesaria una dieta estricta.

extractos o salsas a base de carne. chorizo. conejo esparragos. caldo de carne en cubitos. aves. bebidas alcohólicas. Beber abundantemente durante la crisis de gota. No debe de beberse de golpe como el que se toma un vaso de agua. corazón. corteza de agracejo. sopas industrializadas. raíces de saponaria. estigma de maíz y ginkgo biloba. será necesario tomar abundantes zumos de frutas y verduras durante el día. .la recomendación dietética es para la reducción de los niveles de ácido úrico en sangre. Cura de Limón Además de someterse a una dieta vegetariana estricta. agracejo. . té. chinchulines. Los carbohidratos (almidón) pueden ser usados para la contribución en la excreción de ácido úrico. pero deben ser practicados sin eccesos. promueven bien estar. jamón. caballa.etc. espinaca Contra Indicados evitar el consumo de café. de esta manera conseguimos que llegue al estómago envuelto en saliva y siendo más fácil su asimilación. Busque orientación . salame. . raíces de hinojo y raíces de brusco. raíces de zarzaparrilla.frutos de mar: lenguado.carnes: carne bovina y porcina. Para ello debemos de exprimir un limón cada mañana y beberlo en ayunas durante 21 días seguidos. . riñones. hasta que desaparezca la dolencia. diente de leon. Endulzar con miel. Usar con Moderación y y asados: pescados. sardina. hojas de abedul. Observaciones . . bardana. hongos.legumbres.es importante mantener la continuidad de la dieta aún en las fases asintomáticas. .hígado.Infusiones recomendadas: alcachofa. panceta. carnero.alimentos embutidos: salchichas. si no que debe de beberse poco a poco a sorbitos y ensalivándolo bien antes de tragar. carqueja. alcalinización de la orina. e incremento de la ingesta hídrica. cola de caballo. cabrito. contribuyen para el control de la presión arterial y peso. ortiga verde. mortadela. tomar una taza por la mañana en ayunas y el resto lejos de las comidas.menudos: mollejas.Los ejercicios mejoran la circulación sanguínea.anchoas. .bebidas a base de colas y bebidas carbónicas.evitar la ingestión de gorduras y el exceso de proteínas. El zumo de limón ayuda notablemente a la eliminación del ácido úrico. mariscos. principalmente : cerveza y chopp. mani.otros: mayonesa. raíces de betónica. . arenque.

Es una prueba sencilla que lo único que requiere es una extracción de sangre del paciente en ayunas y que generalmente se extrae de una vena del antebrazo. principalmente localizadas en el hígado. vivir al aire libre o por lo menos efectuar frecuentes paseos y realizar actividades deportivas.. a una temperatura de 38 º C. Dos veces por semana medio baño o baño completo con agua de arcilla y flores de heno.Durante la crisis. Tratamiento de la Gota en Medicina Natural GEOTERAPIA.. Previamente a la extracción es necesario que el paciente. Los días sin baño. Además de este tratamiento dietético. chorro de agua fría en las piernas y en los brazos. tomar baños de pies de agua arcillosa incorporándole una decocción de 200 gr. durante 10 minutos. unos días antes. se recomendará al paciente llevar una vida higiénica: evitar la excesiva fatiga intelectual y material y la vida demasiado sedentaria.Para determinar las transaminasas es necesario un análisis de sangre. Las transaminasas son unas enzimas. se podrá aplicar una cataplasma caliente de flores de heno seguida inmediatamente de la cataplasma fría de arcilla verde. durante 15 o 30 minutos. escasas proteínas y grasas. Para aumentar la eficacia del tratamiento. o días alternos de cataplasmas frías y espesas de arcilla verde sobre las partes afectadas. haga una dieta en la que no sobrecargue el hígado. Aminotransferasa . no tomando alcohol. de flores de heno en un litro de agua y otra decocción de 200 gr.médica. de paja de avena igualmente en un litro de agua. Incorporar 2 Kg. Aplicaciones diarias. y también es importante no realizar esfuerzos físicos importantes. de arcilla. Baño de pies muy caliente a 42 º C.

Algunas aminotransferasas. utilizan elpiruvato como cofactor. PLP) y la forma aminada (piridoxamina-5-fosfato. a partir de cuyo compuesto se producen las modificaciones químicas que conducen a la transaminación.Aspartato aminotransferasa de E. alternando su estructura entre la forma aldehídica (piridoxal fosfato.Fosfato Las aminotransferasas (o transaminasas) son un conjunto de enzimas del grupo de las transferasas. y durante la reacción es transferido al aminoácido con formación de una base de Schiff. coli con el cofactor Piridoxal 5'. . Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido des del cual transfieren el grupo amino. El piridoxal fosfato se une covalentemente al centro activo de las transaminasas a través del aminorante amino èpsilon de un residuo de lisina. generalmente aminoácidos. porque su actividad puede aumentarse por la acción de diversas hormonas como latiroxina o los glucocorticoides. El PLP contiene un anillo de piridina ligeramente básico y un hidroxiloque es ligeramente ácido.6 representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno. Estas enzimas son inducibles. El grupo más importante del PLP es elaldehído. PMP). hecho que permite que sea muy estable porque es muy flexible. pues transfieren grupos amino desde un metabolitoa otro. sin embargo. actúa como transportador del grupo amino entre los sustratos. su reacción es libremente reversible y suconstante de equilibrio está cerca a la unidad.6) [editar]Mecanismos de la transaminación Las transaminasas necesitan de una coenzima llamada piridoxal fosfato (derivado de la piridoxina o vitamina B6) para ejercer su función. Ver: Anexo:Números EC (EC 2. Los números EC 2.

elpáncreas. como son. los riñones. al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa (Ver la imagen: Unión de la coenzima PLP. el grupo amino se transfiere al -cetoácido aceptor ( -cetoglutarato. en otros órganos. excepto los aminoácidos lisina y treonina. localizada sobretodo en la mitocondria y a nivel citoplasmático. al amino épsilon de un residuo de lisina de la enzima transaminasa ) Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación. además del hígado. En la transaminación participan normalmente. por lo que se le llama enzima bilocular. (Ver imagen: Primera etapa de la transaminación) b) En una segunda etapa. que participan en las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. Este proceso ocurre en dos etapas y es catalizado por las distintas aminotransferasas específicas de cada sustrato. (Ver imagen: Segunda etapa de la transaminación) . se localiza fundamentalmente a nivel citosólico en el hepatocito. los leucocitos y los eritrocitos. Las principales aminotransferasas son las hepáticascomo: 1  La alanina aminotransferasa (ALT) o Glutamato-piruvato transaminasa (GPT). que se modifica a Piridoxamina fosfato. el glutamato y el -cetoglutarato ( -KG). que pierden su grupo amino por transaminación. transfiere el grupo -amino a la enzima transaminasa. el tipo específico de aminotransferasa elevada sugiere el órgano afectado por su relativa abundancia en él. el músculo esquelético. donde esta reacción no es posible. La transaminación consiste en transportar un grupo -amino desde un -aminoácido donador. produciendo el correspondiente -cetoácido y la enzima quedará aminada. 3 2 Estas aumentan en asociación a diversas enfermedades. Ésta está presente. 5 4 a) En la primera etapa un -aminoácido que actuará como donador. por la que se la denomina unilocular. el pulmón. al carbono ceto de un -cetoácido receptor. el cerebro. importante sobre todo para la síntesis de aminoácidos no esenciales y la degradación de la mayoría de aminoácidos. En ocasiones. que se modifica a Piridoxamina fosfato. como donante y receptor. Hay una aminotransferasa para cada aminoácido excepto para estos dos aminoácidos.Unión de la coenzima PLP. 2  La aspartato aminotransferasa (AST) o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT). piruvato o oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima. en orden de abundancia: el miocardio.

5 [editar]Papel de las aminotransferasas en el metabolismo 4 Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta. Las reacciones de transaminación son reversibles. podrán sintetizarse estos aminoácidos con una simple transaminación.La reacción de la aminotransferasa ocurre vía mecanismo Ping Pong. catalizada por la aminotransferasa correspondiente. de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino y amido a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación. La reacción de transaminación tiene lugar en el citosol y las mitocondrias. así se podrán utilizar los -cetoácidos para la síntesis de aminoácidos. La glutamina sintasa convierten el amoníaco a glutamato yglutamina respectivamente. el glutamato deshidrogenasa. Incluso si los -cetoácidos que corresponden a los esqueletos de carbono de los aminoácidos esenciales son administrados por la dieta. El 4 6 . proteínas y amoníaco que es fijado por las nitrogenasasbacterianas de las bacterias del intestino.

transformación que se dará gracias al Ciclo de la urea. en éste. el piruvato actúa como receptor de un grupo amino y se transforma en alanina. glutamina. los metabólitos están próximos al equilibrio. en el músculo esquelético. El aspartato puede sintetizarse a partir de la asparagina o también se sintetiza con una transaminación catalizada por la aspartato aminotransferasa. asparagina.metionina y fenilalanina se pueden sintetizar en el cuerpo. La transaminación tendrá un papel importante en la síntesis de los aminoácidos no esenciales. pero a causa de que no podemos sintetizar la suficiente cantidad de estos aminoácidos para cubrir las funciones de nuestro metabolismo se consideran esenciales. [editar]Síntesis de aminoácidos no esenciales Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados por el cuerpo sin necesidad de ingerirlos y poder tener un correcto funcionamiento de todos los órganos.  La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato. Oxalacetato + Glutamato Aspartato + -Cetoglutarato  La GTP cataliza otra reacción. El glutamato se forma a partir de amoníaco y el -cetoglutarato por una transaminación catalizada por la glutamato deshidrogenasa. cisteina. esta será transportada a través del corriente sanguíneo hasta el hígado donde la alanina transferasa (ALT) transfiere el grupo amino al -KG.prolina. Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación del nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea. Piruvato + Glutamato Alanina + -Cetoglutarato La GTP tiene una gran importancia en la catalización de reacciones que transfieren carbono y nitrógeno del músculo esquelético al hígado en forma de alanina. glicina. aspartato.sentido de la reacción viene determinado por la concentraciones de productos y reactivos en el hígado porque. estos son: alanina. regenerando así el piruvato que puede incorporarse en la gluconeogénesis como fuente de carbonos y la glucosaresultante podrá pasar de nuevo al músculo. Primero. 7 . serina y tirosin a. hacia la formación de piruvato. glutamato. La arginina.

7 La serina se sintetiza a partir del 3-fosfoglicerato. La transaminación de fenilalanina da como producto el ácido fenilpirúvico. etc. desaminación y formación de urea y los esqueletos de carbono pueden transformarse en carbohidratos con la incorporación a la gluconeogénesis o pueden conservarse como ácidos grasos con la incorporación a la vía de síntesis de ácidos grasos. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación. en cambio las de transamidación necesitan ATP y son consideradas irreversibles. respectivamente. 7 Una unión de ATP y metionina forma S-adenosilmetionina.N10metileno-THF. que se convierte en un cetoácido mediante una deshidrogenasa ligada a NADH. creatina. El grupo -amino es imprescindible para la síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. que se reduce a fenilacetato y fenilactato. De estos se sintetizan glutamina. La glutamina es producida por la fijación de nitrógeno a partir del glutamato y la asparagina se produce por una simple transaminación. 7 La ornitina y la prolina derivan del glutamato. prolina y arginina. mediante una transaminación catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT1 si se trata de la enzima citosólica o SHMT2 si se trata de la enzima mitocondrial) en la que se transfiere el grupo hidroximetil de la serina altetrahidrofolato (THF) obteniendo como productos glicina y N5. (vean imagen G) La glicina juega un papel importante en el anabolismo de nucleótidos de porina. a la que se le añade un grupo SH para formar homcisteína.La asparagina y la glutamina son sintetizadas por la asparagina sintetasa y glutamina sintetasa. glutatión. quién a su vez reaccionará con serina. 7 Las reacciones de transaminación son reversibles. La glicina puede ser también precursora de la serina. 7 Según los productos obtenidos en este proceso de degradación para eliminar el exceso de . y dará cistationina. 7 [editar]Degradación de aminoácidos El exceso de nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos se elimina de la celula via transaminación. 7 La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina mediante una reducción dependiente de NADH y es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa que tiene como cofactor a la biopterina. La ornitina se sintetiza a partir del glutamato cuando hay escasez de arginina en la dieta. que liberará un ión amonio y formará cisteína más -cetobutirato. la principal fuente de ornitina. La serina puede ser precursor de glicina.

por eso se les clasifica comoglucogénicos y cetogénicos. La desaminación es el primer paso de todas las vías de degradación de aminoácidos que tiene lugar en la matriz mitocondrial. como son el -cetoglutarato o el oxalocetato. Muchos aminoácidos son desaminados por transaminación. Las aminotransferasa remueven el grupo -amino des del -aminoácido donador hasta el carbono ceto de un -cetoácido receptor (piruvato. El cetoácido puede degradarse desaminandose por la vía del ácido cítrico o transformarse en glucosa por la vía de la gluconeogénesis. Esta reaccion requiere NAD+ i NADP+. los aminoácidos pueden clasificarse en glucogénicos. pueden utilizarse como tales. El amoníaco se transportará hasta el hígado. fenilalanina. 7 Los aminoácidos no son utilizados como principal fuente de energía. Tanto la AST y ALT están presentes en el suero en concentraciones inferiores a 30-40 Ul/l.nitrógeno. Los aminoácidos únicamente cetogénicos son solos dos. en la que la enzima ácido glutámicodeshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico o glutamato. treonina. aunque si no se necesitan para el recambio proteico. donde tendrá lugar el Ciclo de la Urea que trasformará este compuesto en urea gracias a su unión con CO para poder ser excretado. oxalocetato o -cetoglutarato). regenera el cetoglutarato y se forma amoníaco que es tóxico para el cerebro. de los quales no se puede producir glucosa. precursores de la glucosa si se incorporan a la gluconeogénesis. cetogénicos o glucogénicos y cetogénicos. pero si el hígado está dañado. o en lípidos por la vía de la lipogénesis.triptófano y tirosina pueden dar productos precursores tanto de la glucosa como de los ácidos grasos. Si el aceptor del grupo amino es el cetoglutarato se producirá como nuevo aminoácido el glutamato. Los aminoácidos glucogénicos dan como producto de piruvato o intermediarios del ciclo del TCA o ciclo de Krebs. 8 [editar]Nivel de Transaminasas en sangre Los niveles de Transaminasas en sangre se utilizan como indicador para detectar posibles patologías en las funciones del hígado. Los aminoácidos isoleucina. 6 Posteriormente se lleva a cabo una desaminación oxidativa. la permeabilidad de la membrana celular aumenta y estas enzimas son liberadas a la sangre en grandes cantidades. puesto que no se pueden almacenar. hecho que no siempre requiere la necrosis de los 9 . la lisina y la leucina que dan como producto acetil-CoA o acetoacetil-CoA.

hay escasa correlación entre el daño celular hepático y el grado de elevación de las transaminasas. La hepatitis alcohólica es una excepción a esta regla ya que el alcohol incrementa la actividad de la AST en el plasma. en la mayoría de tipos de enfermedad hepática. como pueden ser aquellas relacionadas con procesos musculares (distrofias. frutas secas. 9 9 Aún así. al contrario que otras formas de hepatitis. el hecho de tener niveles más altos de lo normal de estas enzimas no indica. además del hígado. la interpretación de los niveles altos de ALT y AST depende del cuadro clínico en general (si el paciente presenta enfermedades sistemáticas asociadas. ya que es una substancia que se encuentra en muchos alimentos: en carnes. De hecho. La elevación de transaminasas es un proceso muy inespecífico que puede ocurrir en casi todas las enfermedades hepáticas y en numerosas extrahepáticas. debido a su única localización en el hígado. 9 9 Así pues. 10 [editar]Pruebas de la función hepática 9 En medicina. Así pues. consumo de alcohol u otros fármacos. Prácticamente cualquier enfermedad hepática que comporte un daño necroinflamatorio puede ser la causa. quistes o tumores en el hígado u obstrucción graves de la vía biliar pueden provocar un aumento notable de la transaminasa en sangre. debido a su presencia. yema de los huevos. gravedad de 3 9   Las enfermedades hepáticas (hepatitis viral. que reduce la actividad de la AST y. en otros órganos. cirrosis ) provocan un aumento notable de 9 . En los alcohólicos es común la deficiencia en piridoxina. es prácticamente imposible que haya escasez de vitamina B6. necesariamente. existen varios tipos de daño hepático que puedan producir este efecto. Tampoco es común la ausencia de sustratos. la actividad de la ALT es mayor que la de la AST. polimiositis o traumatismos e un infarto agudo de miocardio) pueden ser la causa de un incremento más marcado de la transaminasa glutámico-oxalacético (AST). el hígado graso. pescado. 3 Las enfermedades hepáticas -hepatitis viral. 3 la transaminasa glutámico-pirúvico (ALT) en elplasma sanguíneo .hepatocitos. grano integral. etc. el consumo excesivo de alcohol. una enfermedad hepática establecida y aún dándose el caso. Otras enfermedades no hepáticas. lácteos. la mayoría de formas de daño hepático hacen disminuir la actividad hepatocitaria de ambas formas de la AST mientras que el alcohol sólo reduce la actividad citosólica. ya que los aminoácidos no esenciales también se pueden ingerir por la dieta y prescindir de ser sintetizados a partir de los esenciales. el alcohol induce la liberación de la AST mitocondrial a partir de células sin daño celular visible. cirrosis-. finalmente.

que incluyen fosfatasa alcalina (FA). (Ver pruebas en la tabla) 3 Pruebas de laboratorio que pueden identificar la causa de la hipertransaminemia ¡ . Por este motivo se realizan las llamadas pruebas de función hepática. gamma glutamil transpeptidasa (GGT). si se acompaña de ictericia hepática ) . albúmina. bilirrubina (total y directa) y estudio de coagulación.los síntomas.

VEB y VHS. una ingesta de medicamentoso un origen vírico. conllevará a una necrosis hepática aguda o hepatitis aguda. Las hepatitis víricas suponen la causa más frecuente de elevación de aminotransferasas. se pasa a realizar otras para descartar causas más inusuales de hepatitis aguda. en la presencia de un diagnóstico de hepatopatía de etiología poco frecuente. 9 3 9 Con valores inferiores a 1000 Ul/l la hipertransaminasemia aguda puede ser debida al consumo de alcohol o ciertos fármacos.Enfermedad de Wilson. hepatitis por CMV. [editar]Procedimiento Si un paciente presenta hepatits aguda. Si estas pruebas son negativas. fiebre Q. anticuerpo anti-HBc IgM y anticuerpo anti-VHC). (Ver pruebas en la tabla) Se considerará preciso derivar al especialista del paciente cuando se detecte un fallo hepático agudo. Cuando la ALT es superior a 1000 Ul/l la causa vendrá dada casi con toda seguridad por una hepatitis aguda viral (virus A. se considera primeramente que esta sea debida a un consumo de alcohol. por lo que se realiza una ecografía abdominal. HBs Ag. por lo que se utilizan los marcadores serológicos de infección viral por virus hepatotrópicos clásicos (anticuerpo anti-HA IgM. Leptospira. enfermedades hepáticas crónicas (sobre todo enfermedad de Wilson y hepatitis autoinmune) o patología biliar. hepatitis autoinmune. como también hepatitis por gérmenes infrecuentes (Brucella. cuando haya la posibilidad de instaurar un tratamiento específico (por ejemplo:antivirales) o si la .[editar]Hipertransaminasemia aguda Hipertransaminasemia aguda Un caso de hipertransaminasemia por encima de diez veces su valor normal y de poca durada (inferior a 3-6 meses). aunque deben investigarse otras causas. constituyendo más del 90% de los casos de hepatitis aguda. etc). B y C) una hepatitis por fármacos o tóxicos o una hepatitis isquémica (fallo cardíaco agudo). colangitis.

es la situación más frecuente en la práctica clínica. con transformación cirrótica. hepatitis crónica B. 3 9 9 Las causas hepáticas pueden ser un abuso de fármacos. 11 11 [editar]Hipertransaminasemia prolongada Hipertransaminasemia prolongada La elevación de las transaminasas inferior a diez veces el valor normal con una duración superior a seis meses. etc.hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un transplante. aunque las más frecuentes son el abuso de alcohol. (Ver esquema: Hipertransaminasemia aguda) Cuando se produce una curación de estas enfermedades se vuelve gradualmente a los valores normales de transaminasas en sangre. déficit de Alfa 1-antitripsina. Pero cuando el daño hepático se ha establecido de modo crónico o se ha producido una rotura notable de células hepáticas. estudios preoperatorios.Enfermedad de Wilson. Las causas no hepáticas son laenfermedad 9 . esteatosis hepática y esteatohepatitis no alcohólica. hemocromatosis. Entre el 14% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas. donaciones sanguíneas. la bajada de las transaminasas no indica curación sino que es señal de que ya no hay más células hepáticas que viertan estas enzimas en la sangre. hepatitis autoinmune. Se detectan muchos casos de manera accidental en pacientes asintomáticos (sin síndromes de enfermedad hepática o biliar) mediante analíticas rutinarias. esteatosis y la hepatitis por el virus C.

tiempo de protrombina. (Ver esquema: Hipertransaminasemia prolongada) Si aún así todavía no se dispone de un diagnóstico se tendrá en cuenta que enfermedades no hepáticas puedan ser la causa. el primer paso es confirmar la persistencia pasadas 6-8 semanas de la elevación de las aminotransferasas del paciente (con el fin de confirmar una hipertransaminasemia prolongada). o si la hepatopatía crónica se considera de gravedad y se ve necesario realizar un trasplante se considerará derivar el paciente al especialista. Consultado el 1 de diciembre de 2010. . enfermedades musculares adquiridas. Arantxa. ya que muchos episodios de aumento de transaminasas se normalizan en un segundo control. Consultado el 29 de noviembre de 2010. y referencias Tejedor. por ejemplo hacia una patología colostática) . a b Brandan. Cristina (2010). 3. Se realizan pruebas varias que incluyen la bilirrubina. Si las alteraciones analíticas persisten en el nuevo control analítico. es necesario iniciar una investigación sistematizada de las distintas causas hepáticas.celíaca. ejercicio extenuante. FA (enzimas hepáticas que pueden ser útiles a la hora de orientar la etiología del proceso. Si tampoco se detecta la causa. a b c d e f g h Díaz Otero. GGT. «Enzimas» (en español) (pdf ubicación= Universidad Nacional del Nordeste Facultad de Medicina Càtedra de Boquímica). proteinograma y determinación de inmunoglobulinas. 2. Nora (2008).hemograma. «Reacciones generales del metabolismo de los aminoácidos» (en español). «Hipertransaminasemia» (en español). enfermedades hereditarias del músculo. patología tiroidea y suprarrenal y enfermedad inflamatoria intestinal crónica. como también la realización de una ecografía abdominal. será necesario un seguimiento clínico y analítico. hierroy ferritina y transferrina plasmáticos. Si el paciente consume alcohol de manera habitual o es obeso será necesario que cambie sus hábitos durante este período y si éste consume algún tratamiento farmacológico deberá retirarlo siempre que sea posible. glucemia. 3 [editar]Procedimiento En la clínica. colesterol y triglicéridos. marcadores de infección viral crónica. 9 9 [editar]Notas 1. Cuando se considere la posibilidad de un tratamiento específico (por ejemplo: antivirales).

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pulmones. 2009). 2000). lesión hepática isquémica (hipotensión prolongada o insuficiencia cardiaca aguda) o lesiones hepáticas inducidas por toxinas o fármacos (Álvarez H. se considera más específica de daño hepatocelular. Causas frecuentes de elevación de transaminasas (Álvarez H. dado que se expresa en pequeña cantidad en otros tejidos. Se diferencian dos tipos (Álvarez H. Dufour DR. 2003). 2005) (Ver Tablas 1 y 2). 2005. riñones. Las elevaciones intensas por encima de 1000 U/L se producen casi exclusivamente en los trastornos asociados a lesión hepatocelular extensa. 2002. músculo esquelético. La esteatosis hepática/esteatohepatitis no alcohólica es la causa más frecuente de hipertransaminasemia en adultos. 2005): y y La aspartatoaminotransferasa (AST o GOT): se encuentra en el hígado. aunque puede variar entre diferentes laboratorios. dado que en niños y mayores de 60 años existen más diferencias comparadas con la población de 25-60 años o porque las actividades AST y ALT son significativamente mayores en hombres que en mujeres (Pratt DS. observándose una prevalencia del 45-50% según las series (Méndez-Sanchez N. Además del daño hepático directo existen otros factores que pueden alterar los niveles de transaminasas. Causas hepáticas comunes Causas hepáticas poco frecuentes Causas extrahepáticas y y y y y y Alcohol Cirrosis Hepatitis B crónica Hepatitis C crónica Hepatitis víricas agudas Esteatosis / Esteatohepatitis y y y y Hepatitis auto¡nmunes Hemocromatosis Déficit de alfa 1-antitripsina Enfermedad de Wilson y y y y y y y Enfermedad celíaca Hemófisis Miopatías Hipotiroidismo Ejercicio intenso Sarcoidosis Enfermedades de . 2005. cerebro. La elevación anormal de aminotransferasas se define como valores superiores al rango de normalidad que habitualmente se considera de 30 a 40 U/L. Montoro M. Valores de hasta 300 U/L son inespecíficos y pueden aparecer en cualquier trastorno hepático. En ocasiones. además los niveles de la ATL sufren variaciones a lo largo del día y son más altos por la tarde que por la noche (Giboney PT. 2006). Entre el 1-4% de la población asintomática puede presentar elevación sérica de transaminasas y ésta es más frecuente en pacientes diabéticos y con hiperlipemia. se recomienda utilizar límites superiores diferentes del rango de referencia en función de la edad o del sexo. como: hepatitis víricas. Krier M. páncreas.Las transaminasas son enzimas que catalizan reacciones de transaminación reversibles de los alfaaminoácidos. 2009). miocardio. en orden decreciente de concentración. El límite superior de la normalidad también se incrementa con la edad y el peso corporal. Son enzimas intracelulares y se liberan hacia la sangre en grandes cantidades cuando hay daño en la membrana del hepatocito. leucocitos y eritrocitos. La alaninoaminotransferasa (ALT o GPT): se encuentra principalmente en los hepatocitos y. Tabla 1. ¿Cuáles son las causas? Cualquier tipo de lesión celular hepática puede producir elevaciones ligeras de las aminotransferasas séricas. como son el hipotiroidismo. el ejercicio o la patología muscular (Krier M.

Agentes comunes que pueden elevar transaminasas hepáticas (Giboney PT. 2006): 1.Ac. 5. 7. Drogadicción. 2.y Fármacos / Tóxicos y las vías biliares Neoplasias con metástasis Tabla 2. Alergias. 2005. Edad y sexo. Álvarez H. . AGA. A. 2002. Consumo de fármacos o productos de herboristería. 4. 3. 6. Profesión u ocupación. Hábitos sexuales. 2005). Ingesta de alcohol. Anamnesis: Es la parte más importante en la evaluación de estos pacientes y se recomienda investigar de forma exhaustiva los siguientes aspectos (Montoro M. Medicamentos Herboristería / Vitaminas y y y y y y y y y y y y y y y y y y y y Acetaminofeno Ácido Valproico AINES Alfa-metildopa Amiodarona Amoxicilina .Clavulánico Carbamazepina Fenitoína Fluconazol Glibenclamida Heparina Inhibidores de la HMG-Co A reductasa (Estatinas) Inhibidores de la proteasa Isoniazida Ketoconazol Labetalol Nitrofurantoina Sulfonamidas Trazodona Anticonceptivos orales y y y y y y y y y y Tomillar y Maquis Ephedra Gentian (Flores de bach) Camedrio Jin bu huan Kava (Piper mathysticum) Scutellaria Senna Cartilago de tiburón Vitamina A Drogas ilícitas y y y y Anabolizantes esteroideos Cocaína MDMA PCP ¿Cómo debe hacerse el diagnóstico inicial del paciente con hipertransaminasemia? La aproximación diagnóstica al paciente con elevación del título de transaminasas debería comenzar siempre por una exhaustiva anamnesis y exploración física.

o Infecciosas: tuberculosis. hígado metastásico. pueden proporcionar claves importantes para la orientación diagnóstica (Tabla 3). 8. coluria. Cirrosis. VEB . eritema palmar. Exploración física y orientación diagnóstica. rash. Budd-Chiari. obesidad. 10. leucemia. artromialgias. Enfermedades sistémicas conocidas: o Endocrinometabólicas: diabetes. piercings o acupuntura. prurito. B. o Cardiovasculares: insuficiencia cardiaca. o Procedimientos endoscópicos. Síntomas asociados: ictericia. Tatuajes. Exploración física Orientación diagnóstica Ictericia Hepatitis alcohólica y/o cirrosis avanzada. telangiectasias y spiders. Su hallazgo en la exploración junto con los síntomas del paciente. anillo de CruveilheirBaumgarten Hepatopatía crónica con hipertensión portal. estados de hipercoagulabilidad. o Enfermedad autoinmune. brucelosis. "Estigmas de hepatopatía crónica": ginecomastia. linfoma. pérdida de peso. Hepatomegalia Dolorosa: S. o Hematológicas: policitemia vera. anorexia. SIDA. fiebre. acolia. o Conectivopatías (poliarteritis nodosa). Hepatitis aguda vírica. Tabla 3. enfermedad tiroidea. alteración de las vías biliares. anemia hemolítica.Antecedentes médico-quirúrgicos con riesgo de transmisión nosocomial: o Intervenciones quirúrgicas. o Transfusión de sangre o hemoderivados. fiebre Q. insuficiencia suprarrenal. 9. 12. 11. tumor primario o metastásico hepático No dolorosa: enf. granulomatosas y anomalías por depósito. Antecedentes familiares de hepatopatía o enfermedad autoinmune. CMV. Exploración física: Puede mostrar signos que revelan tanto la presencia de una enfermedad hepatocelular como de una enfermedad sistémica que altera la biología hepática.

.8. autoinmune. Xantomas y xantelasmas Colestasis crónica. enfermedad celíaca u otras enfermedades de origen genético o metabólico como la Enfermedad de Wilson ó el déficit de -1-antitripsina. Pruebas de laboratorio: Después de la anamnesis y el examen físico. 2006.Esplenomegalia Cirrosis hepática. Los niveles muy superiores (elevaciones > 3000 U/L) son más frecuentes en presencia de daño isquémico o hepatitis tóxica por fármacos y con menor frecuencia a una causa viral. 2005. y y Relación AST/ALT: o El valor normal de este cociente es de 0. En inmigrantes: posibilidad de paludismo o esquistosomiasis Ascititis Cirrosis hepática descompensada. Síndrome de BuddChiari. 2009): Magnitud de la elevación enzimática: los niveles de transaminasas no suelen correlacionarse con la severidad ni con la extensión del daño hepatocelular y tampoco proporcionan información pronóstica. atrofia testicular. Adenopatías Importante en colestasis anictérica (hígado metastásico). hipertrofia parotídea. Cirrosis hepática de etiología alcohólica. isquémicas o por obstrucción biliar aguda si se acompaña de colestasis. hipertensión portal. Sin embargo. La causa más frecuente en países con alta prevalencia de obesidad es la esteatohepatitis no alcohólica. Síndrome HELLP o Enfermedad de Wilson. o Elevación moderada (entre 250 y 1000 U/L): las causas más frecuentes son hepatitis virales y drogas hepatotóxicas. tóxicas secundarias a fármacos. la siguiente clasificación puede ser útil en el diagnóstico diferencial: o Elevación leve (” 250 U/L): no diferencia el daño hepático agudo del crónico. H Krier M. Anillo de Kayser-Fleischer Enfermedad de Wilson. Carcinomatosis peritoneal. hepatitis vírica. aunque también puede deberse a fármacos. C.Alvarez H. aunque en pacientes alcohólicos sin daño hepático o con esteatosis alcohólica su valor puede ser menor de 1. Contractura de Dupuytren. alcohol. es importante tener en cuenta las alteraciones analíticas encontradas para realizar el diagnóstico diferencial (Montoro M. o Un valor mayor o igual a 2 con una ALT mayor de 300 U/L sugiere con frecuencia una etiología alcohólica. o Elevación severa (> 1000 U/L): puede deberse a hepatitis víricas. Con menor frecuencia a exacerbación de hepatitis autoinmune. aunque no exista consenso en cuanto a las cifras límite.

A. Montoro M. 2009) [Ver algoritmo]: y Cuando la serología del VHA sea positiva y en ausencia de criterios de ingreso (encefalopatía y/o protrombina baja). ¿Cómo debe manejarse al paciente con elevación de transaminasas? No existe una batería de pruebas establecida para el estudio del paciente con transaminasas elevadas. aunque su determinación puede ser útil cuando se sospeche hepatitis isquémica o en enfermedades infiltrativas si además se acompaña de un aumento de la fosfatasa alcalina. se realizará vigilancia domiciliaria. En caso de serología positiva para el VHB o VHC se seguirán las recomendaciones de manejo en cada caso. Para valorar las alteraciones del perfil férrico se calcula el índice de saturación de transferrina (ST=Fe/transferrina x100) ya que es el índice analítico más sensible de sobrecarga férrica y la anomalía fenotípica más precoz de la Hemocromatosis Hereditaria. obstrucción biliar. Por ello. ST >45% asociada o no a la elevación de los niveles de ferritina es indicativo de sobrecarga férrica y obliga a realizar estudio genético para descartar Hemocromatosis hereditaria. 2009. perfil férrico (hierro. Krier M. o El valor de LDH tiene una sensibilidad diagnóstica baja en la afección hepática. y y En un segundo paso se recomienda descartar otras enfermedades menos frecuentes (Hidalgo I. Antes de indicar cualquier prueba complementaria es recomendable repetir la determinación analítica a los 2-3 meses. Se recomienda: eliminar en la medida de lo posible fármacos potencialmente hepatotóxicos y productos de herboristería. deberá pensarse en otra etiología. Si aún así persisten los niveles elevados de transaminasas. 2006. Deberá realizarse una aproximación diagnóstica individualizada. Giboney PT. colangitis esclerosante primaria. se ha observado que el hipotiroidismo puede elevar tanto los niveles de GOT como de GPT. Rubio-TapiaA. estudio de coagulación y albúmina (marcadores de función hepática). y Patrón bioquímico acompañante: o Un patrón predominante de colestasis es típico de lesiones ocupantes de espacio. transferrina) (AGA. 2009.Giboney PT. bioquímica.o o Un valor mayor de 1 en pacientes con hepatitis de otras etiologías puede indicar presencia de cirrosis con una especificidad cercana al 100% pero con una sensibilidad más baja (44%-75%). abstinencia etílica y pérdida de peso mantenida (Krier M. deberá iniciarse el tratamiento adecuado y solicitar un control analítico posterior para confirmar su resolución. Un valor mayor de 4 puede estar presente en la Enfermedad de Wilson. Pruebas de laboratorio: Inicialmente se recomienda realizar: Hemograma. Montoro M. hormonas tiroideas. 2002). del mismo modo que suprimir todas aquellas causas frecuentes y potencialmente reversibles de daño hepático. ante una alteración de las hormonas tiroideas. 1999. 2002. cirrosis biliar primaria.2008): . 2006. Krier M. B y C. ferritina. procesos infiltrativos. basada en los hallazgos de la evaluación inicial. 2005.AGA. serología hepatitis A. Aunque la patología tiroidea raramente produce hipertransaminasemia. 2005.

el calibre y contenido de la vía biliar. está indicada la realización de una endoscopia digestiva alta con toma de biopsias de la mucosa duodenal para llegar al diagnóstico definitivo. 1998). Miopatías o trabajo muscular intenso: mediante la determinación de la CPK y de la aldolasa que en ambos casos deberán estar elevadas. Ante la positividad de estos. son las pruebas de imagen las que dan el diagnóstico definitivo y en la mayoría se utilizan para completar el estudio. y y y Algoritmo de manejo . Enfermedad Celíaca: la presencia de hipertransaminasemia en estos pacientes puede alcanzar el 40% y con frecuencia se debe a una hepatitis reactiva que mejora con la dieta libre de gluten. anticuerpos antimitocondriales (AMA). La tomografía computadorizada (TC) y la resonancia magnética (RM) pueden proporcionar excelentes imágenes del hígado y son particularmente útiles en la detección de metástasis y abscesos. anticuerpos microsomales anti hígado y riñón (anti-LKM) y proteinograma y la IgG. morfología y ecogenicidad del hígado. como en las lesiones ocupantes de espacio. Hepatitis autoinmune: El estudio incluye la determinación de anticuerpos antinucleares (ANA). 2009).y y y y y y Enfermedad de Wilson: mediante la determinación de ceuroplasmina. Aporta tanto información diagnóstica como pronóstica (presencia de fibrosis. los vasos hepáticos y explorar la existencia de tumores o ascitis. B. Biopsia hepática: Tiene una especial relevancia en la evaluación del paciente con alteración de la bioquímica hepática persistente y de etiología no aclarada. Déficit de alfa-1-antitripsina. Insuficiencia suprarrenal: en general debe sospecharse en pacientes con hiponatremia con o sin hiperpotasemia y función renal normal. se deberá derivar al paciente para completar el estudio. etc) y ayuda a la toma de decisiones en el manejo terapéutico de muchas patologías. como el hígado graso. o el tejido anormalmente denso del hígado causado por un exceso de hierro (hemocromatosis). valorando el riesgo/ beneficio en cada caso concreto (Rockey DC. Está recomendada en la sospecha de hepatitis alcohólica y para confirmar la esteatosis hepática (Montoro M. La TC puede detectar alteraciones difusas. Pruebas de imagen: En algunos casos. Ecografía abdominal: útil para evaluar el tamaño. Si sus niveles son menores de 20mg/dl y la excreción urinaria de CU es mayor de 120 microgramos/día. La RM se reserva para casos en los que son necesarios completar la información aportada por la ecografía y la TC y sobre todo para valorar la vascularización hepática (Armstrong P. anticuerpos antimúsculo liso (SMA). C. La decisión de realizarla debe establecerse siempre de forma individualizada. 2006). Con estos hallazgos el paso siguiente es la determinación de los valores de cortisol basal. El método de elección para su diagnóstico es la determinación de anticuerpos antitransglutaminasa.

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en biología es una enzima presente en la saliva. quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa. se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en elpáncreas. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6. glucogenasa) Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro. completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Un ión Calcio es visible en color amarillo. En pocas palabras. [editar]Clasificación [editar] -Amilasa (Nombre alternativos: 1. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la -amylasa. Tiene un pH de 7.2 . descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833. es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples.7 y 7.-D-glucano-glucanohidrolasa. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. La amilasa. que hidroliza el almidon de todo alimento.Amilasa salival humana. denominada también ptialina o tialina.4.

-glucosidasa lisosómica. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas.4.-glucosidasa. En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). hongos y plantas. [editar]Usos Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. degradando el almidón de las frutas en azúcar.-D-glucano glucohidrolasa) Además de romper el último enlace (1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina. . Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. amilasa sacarogénica) Otra forma de amilasa. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Los tejidos animales no contienen -amilasa.-D-glucano-maltohidrolasa. aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena. Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos. la -amilasa puede romper los enlaces glicosídicos (1-6).4. También colabora en el momento de la excitación. catalizando la hidrólisis del segundo enlace -1. o bien. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas. y volviéndolas más dulces. A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. liberando glucosa. rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Exo-1.4. aminoglucosidasa. glucoamilasa.1 Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en laharina) en azúcares simples. 1. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. la -amilasa es también sintetizada por bacterias. [editar] -Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1.[editar] -Amilasa (Nombres alternativos: 1.4.-glucosidasa. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa.4.2 Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales. Durante el proceso de maduración de la fruta la -amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta.

[editar]Bibliografía Glosario de términos médicos  .

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