BIOQUI APLI 17/06/21

Quien se ofrece como voluntario para explicar la tarea anterior mucopolisacáridosis y

también que han podido investigar de la mucopolisacáridosis ,la mucopolisacáridosis
es pertenecen a un grupo heterogéneo de enfermedades que se generan por
deficiencias enzimáticas, caracterizadas por la acumulación lisosomal de sustancias
intermedias del metabolismo de los mucopolisacáridosis o
glucosaminoglucanos ,también podemos decir que es una enfermedad hereditaria que
la principal es la del tipo I y que tiene un 25 % de probabilidades de transmisión de
padres a hijos además produce un daño multiorganico y particularmente en los
lisosomas de las células y produce acumulación de estos compuestos que se
manifiesta por presentar microcefalia en algunos casos ,podemos complementar en
cuanto a la fisiopatología de mucopolisacáridosis los polisacáridos se acumulan en los
tejidos y hacen cambios en diferentes órganos también hay cambios en la
morfogénesis los mismos se excretan en la orina y gracias a ello podemos realizar el
diagnostico general ,
Mucopolisacáridosis hurler se dividen en 5 tipos dependiendo del déficit enzimático de
hunter ,sanfilippo y morquio se dice que es una enfermedad genética en cuanto al
simdrome de hunter es determinada por una mutación cromosómica x (x q-25)que
afecta la función normal en la enzima sulfatasa 2 iduronato la cual es importante para
la fragmentación de dos mucopolisacáridosis del dermatan sulfato y queratan sulfato lo
cual ocasionarala acumulación de los mismos en cuanto a la clínica podemos destacar
la la clínica tipo grave la fascie tosca ,la piel engrosada ,la hernia umbilical
,hepatoesplenomegalia la base nasal ancha y la riguidez articular y en los pacientes
se les debe realizar un diagnóstico diferencial en cuanto los 5 tipos de
mucopolisacáridosis y también produce también alteraciones en el desarrollo físico y
mental del niño.
Ahora les mostrare un resumen de la fisiopatología de lo que nos compete y
relacionarlo
con lo visto
en la clase
de ayer de
los
lisosomas
,estas

mucopolisacáridosis se pueden caracterizar de diversas formas en cuanto a la

fisiopatología y puede clasificarse diferentes formas, no en todos los casos que hemos
estado que se tienen se considera que son enfermedades hereditarias Y qué es algo
importante también de esto que tiene una fisonomía una persona con
mucopolisacáridosis, en la fotito podemos observar que tiene una nariz plana ,labios
un poco mas delgados ,un torso corto en comparación a los miembros inferiores hay
una pérdida auditiva, hay una displasia o un tamaño de huesos anormal y también ahí
un retraso tanto en el desarrollo físico como en el desarrollo mental hay un aumento
del tamaño de los órganos especialmente el corazón el hígado el bazo y también hay
problemas a nivel cardíaco y nivel respiratorio ,ahora algo muy importante es esto ya
es sacado de un paper de mucopolisacáridosis donde esta gráfica engloba todos los
efectos que llevan a ese fenotipo en estas personas que tienen esta enfermedad todo
se origina por una mutación a nivel genético ya está mutación lo que va hacer es que
haya una deficiencia de una enzima lisosomal. La cual conduce a que allá una
acumulación anormal de glucosaminoglucanos qué es lo que han nombrado ustedes
también en los lisosomas, eso va a tener diferentes efectos el exceso
glucosaminoglucanos va a llevar a una desregularizacion en la señalación celular y
también va a llevar a una activación de la inflamación, va haber una respuesta
inflamatoria fuerte y también otra cosa que tenemos es de los lisosomas, van a tener
una función perjudicada y también se afecta el transporte de estas vesículas también
hay algo muy importante un estrés oxidativo que está directamente relacionado con
una autofagia que está haciendo. Veíamos en la anterior clase hablábamos de la
autofagia veíamos que era un proceso importante para que haya una homeostasis
interna celular,la cual realizan organelos que no necesito por ejemplo mitocondrias que
no sean útiles, verdad Así que ahí también hay una disfunción de las mitocondrias en
este síndrome de la mucopolisacáridosis Y eso hace que también hay lo que vea una
desestabilización de señalizacion por calcio y este es un resumen de la fisiopatología .
Ya se los puedo pasar si tienen paper finalizar la clase, se lo subirá a la página web ya
eso respecto a la mucopolisacarido
Ahora yo también tenía una tarea con ustedes, responder a la pregunta acerca del
colágeno hidratado y la pregunta era Cuál es la necesidad de tener este colágeno
hidrolizado? porque no es suficiente con el colágeno normal?,

Lo que pasa es que el colágeno

Cómo pueden ver aquí, es en
realidad bastante grande ya el
colágeno tiene un tamaño
bastante grande y eso hace que
sea difícil de absorber en el
proceso de la digestión. Si vienen
lo que hemos aprendido ayer
nosotros tenemos diferentes
enzimas que van a cortar en
diferentes puntos el colágeno
hacer una proteína tan grande es
difícilmente digerible. Ya es por
eso que es necesario suministrar
a las personas que ya tienen una disminución de este colágeno es bueno colocarle
este colágeno hidrolizado, se suele pensar que eso del colágeno hidrolizado es una
moda o por estética cuando un individuo crece se pierde la elasticidad pero el
colágeno hidrolizado va más allá que algo estético ,como sabemos que el colágeno es
un componente principal es la matriz extracelular es una parte del sostén de nuestro
cuerpo, así que la degradación de colágeno que ocurre a lo largo de los años
Generalmente un 1% por cada año conlleva, no solamente a manifestaciones
estéticas, sino también estos dolores y otras molestias que les comentó y es por eso
que ha surgido esta colágeno hidrolizado que en realidad lo que hace es bien
interesante porque cuando el colágeno hidrolizado ingresa a tu organismo el colágeno
directamente no reemplaza al que te falta, sino lo que hace es incentivar a tu
organismo, a que produzca colágeno, el colágeno que se absorbe por la vía digestiva
pasa la sangre y hay una señalización especial que hace que las células de nuestro
organismo reconozcan la necesidad de producir colágeno y el organismo, por sí
mismo va produciendo el colageno ya entonces no es que este colágeno, vaya
directamente a tu piel o va directamente a tu articulación , sino que despiertas a tú
organismo, a que produzca más ,por otro lado, se ha visto también que es de colágeno
cuando es absorbido por vía digestiva, toma contacto con las células del sistema
linfático que se encuentran en la mucosa gástrica gástrica, las células de la mucosa
gástrica lo que hacen es ir captando estos colágenos que estás absorbiendo de la
dieta y lo que hacen en base a eso después es indicar digamos hacia el organismo
que no destruya el colágeno que tiene ya es como que induce un cierto grado de
tolerancia en la persona para que no vaya degradando el colágeno que más bien se
está almacenando
TRANSAMINACION
Entonces ahora sí vamos a empezar formalmente con el contenido que nos toca hoy,
vamos a ver diferentes, ya vamos a empezar a ver un poco cómo se cataboliza ya
hemos visto cómo se absorbía, vamos a empezar con unas rutas más Vamos a ver
ahora transaminación, que es la transaminacion?es una reacción que lo que nos da
permitir transferir grupos amino, por eso significa básicamente transaminación. Para
ello necesitamos dos componentes, uno que es un aminoácido donador que va donar
este grupo amino (todos los aminoácidos tienen este grupo amino que van a poder
donar) es grupo amino ¿a quién lo van a pasar? A un cetoacido que es el cetoacido
aceptor, estos cetoacidos pueden ser tres: piruvato, el ácido alfaceto glutarato y el
oxalacetato. Ahora que es lo que va pasar, este aminoácido donador va donar ese
grupo amino a una enzima que es la amino transferasa que tiene en su centro activo a
una piridoxamina a un piridoxal en realidad, entonces este piridoxal lo que hace es
captar el grupo amino para volverse piridoxamina fosfato, una vez que el piridoxal
tiene ese amino lo va pasar a ese cetoacido aceptor y vamos a obtener una
transaminacion. Entonces simplemente estamos pasando un grupo amino a un
cetoacido porque se llama cetoacido porque tiene un grupo ácido COOH y tiene
también al grupo carbonilo, entonces este le transfiere al cetoacido su grupo y
tenemos: un Aminoacido producido y un Cetoacido producido con intermedio de una
enzima aminotransferasa que tiene en su centro activo al piridoxal, ese es el
mecanismo general de una transaminacion.

Ahora vamos
a ver unos ejemplos de importancia clínica , ustedes talvez en bioquímica clínica ya
han ido viendo algunas de estas enzimas transaminasas que tienen mucha
importancia en la clínica porque nos permiten diagnosticar diferentes de enfermedades
por ejemplo tenemos a la: Alanina aminotransferasa (ALT) antes se lo conocía como
Glutamico pirúvico transaminasa (GTP), ahora que es lo que pasa como habiamos
dicho anteriormente esta reacción de transasminacion consiste en utilizar un
aminoácido que dona el grupo amino a un cetoacodio en este caso alfa cetoglutarato.
Este alfa cetoglutarato entonces va captar ese grupo amino como se ve en la imagen y
se va tener el Glutamato ¿ya? Dense cuenta que aquí el enlace de es carbono ( el que
se encuentra en la imagen) se ha abierto para captar el amino, pero no es así de fácil
son una serie de pasos intermedios que hay los cuales vamos a aprender enseguida.
Pero por el momento acuérdense que la alanina dona su grupo amino al alfa
cetoglutarato que da lugar después al piruvato y al glutamato, prácticamente la alanina
se vuelve piruvato y el alfa cetoglutarato se vuelve Glutamato por esta enzima .Ahora
esta enzima ALT se encuentra en citoplasma en hígado corazón y musculo de modo
que si hay un daño a nivel de estos tejidos esta alanina amino transferasa se va
liberar de la célula porque imagínense que la célula está aquí y que es como un globo
que contiene haya adentro a la enxima si dañamos esta célula se va ir liberando esta
enzima al torrente circulatorio y eso se va poder observar en un análisis de sangre esa
es la importancia clínica del amino transferasa

Ahora vamos a ver al aspartato amino transferasa (AST) que en este caso sería la
glutamatooxalacetato trasnferasa ¿ya? Transaminasa. Entonces esta enzima se
encuentra en el citosol y mitocondrias de tejidos muy activos especialmente en el
corazón y en el hígado, mientras que la ALT ( que habíamos visto anteriormente ) se
encuentra sobretodo en el hígado, está el aspartato amino transferasa se encuentra
sobretodo en el corazón ¿Cuál es la reacción? En este caso el aspartato es el que
dona su grpo amino a cetoacido alfa cetoglutarato, entonces cuando dona el aspartato
se va a convertir wn oxalacetato y el alfa cetoglutarato se va convertir en glutamato
porque ha captado el grupo amino desde el aspartato, como pueden ver uno dona y el
otro recibe esa es la idea de la transaminacion. Ahora como les decía esta enzima la
AST es muy importante en el corazón, que es lo que pasa nosotros digamos estamos
en un laboratorio de análisis clínico y nos piden hacer examen de ver si el paciente ha
sufrido un infarto agudo de miocardio, es muy utilizada para eso (esta enzima),
generalmente viene acompañada de otros análisis como la lactato deshidrogenasa, en
este caso como la aspartato va estar elevada va reflejar que ha habido un daño a nivel
cardiaco, muchos consideran que el simple hecho que el aspartato amino transferasa
este elevado no implica que en ese momento este habiendo un infarto si no que ha
habido un daño talvez a consecuencia de un infarto, algo bueno de esta enzima es
que nos ayuda a diferenciar de otro tiepo de problemas a nivel cardiaco por ejemplo
en una enzima a nivel de pecho la aspartato amino transferasa no se eleva como es
en el caso de un infarto agudo de miocardio, algo interesante es que estas dos pueden
estar elevados en el caso de una hepatitis por que los dos están dentro del perfil
hepático, pero la ALT es más específica para hígado por ejemplo en una hepatitis viral
se va elevar predominantemente esta alanina amino transferasa que la AST, esto
seguramente ya han llevado o van a llevar en bioquímica clínica pero era necesario
que les recuerde esto de las transaminasa y su importancia clínica.
Ahora vamos a aterrizar un poco en bioqui y vamos a ver esto de como ocurre
realmente esta reacción, porque parece fácil como les estaba explicando el
aminoácido le dona su grupo amino al cetoacido y se obtiene un determinado
cetoacido y un nuevo aminoácido que generalmente es el glutamato en estos dos
casos, pero en realidad es un poco más complejo ¿ya? Que es lo que pasa nosotros
necesitamos esta enzima que es una aminotransferasa que tiene como coenzima
como cofactor al PLP o Piridoxal fosfato ¿Qué es lo que va ocurrir ahí? Lo que va
ocurrir es lo siguiente, que esta enzima tiene como pueden esta estructura, un grupo
carbonilo y que es lo que va pasar cuando haya este L-aminoacido o la alanina o el
aspartato va a donarle ese grupo amino a este centro activo de esta enzima amino
trasnferasa de modo que vamos a obtener la piridoxamina fosfato, como pueden ver
hay un cambio de ese carbonilo a este grupo carbono unido a un grupo amino,
entonces que es lo que va pasar después si nosotros vemos un poco más
detalladamente, en realidad este piridoxal no es que esta ahi solito separado de la
enzima sino que está unido porque es un cofactor de la amino transferasa, entonces
este piridoxal acetato está unido a esta enzima mediante un residuo de lisina de modo
que obtenemos esta base de shif. Entonces antes de que entre este aminoácido la
enzima se encuentra en este estado con el piridoxal acetato unido a la enzima
mediante este enlace tipo imina que es una base de Shif, así se llaman estos
compuestos que tienen esta estructura de nitrógeno unido por doble enlace a un
carbono.

Entonces que es lo que pasa tengo esa enzima unida al PLP (E – PLP COMPLEX)
(como se ve en la imagen), este va interaccionar con el aminoácido que le va donar su
grupo amino, pero como el PLP es el que interacciona en ese momento en que está
ahí queriendo entrar el aminoácido el PLP se suelta de la enzima y forma un
intermediario que es un tipo aldimina ¿Qué es esto? Simplemente el PLP que es este
ciclo ahí está el fosfato se está uniendo al grupo amino del aminoácido entrante por
un doble enlace, después de eso por acción de la desprotonacion eso quiere decir que
se pierde ese hidrogeno y se obtiene Ketimina, esta ketimina va poder hidrolizarse
¿Qué es hidrolisis ¿es la ruptura de una molécula por acción del agua Entonces
entra el agua y lo que hace es cortar esta parte (como se ve en la imagen) corta el
aminoácido y permite sacar un cetoacido a entrado un aminoácido y sale un cetoacido
y nos queda piridoxamina fosfato, después de eso ¿Qué va pasar? Entonces mi
piridoxamina ya se ha generado de esta reacción general, ya hemos logrado generar
en primer lugar el cetoacido es lo primero que se genera según este diagrama, ahora
este cetoacido era en realidad un aminoácido que ha perdido su grupo amino, ahora
ese grupo amino va tener que irse a algún lado ¿A dónde se va ir? Es en ese
momento en el cual entra lo que es el cetoacido del reactivo ej. el alfa cetoglutarato o
el piruvato o el oxalacetato y lo que van hacer es que van a introducirse a esta
piridoxamina y obtengo esta ketimina igual hay aquí este doble enlace carbono –
nitrógeno que es lo que caracteriza a estas ketiminas , ahora por un medio acido lo
que va ocurrir es que ese carbón (IMAGEN) se va protonar con ese hidrogeno
obteniendo esa aldimina, aquí esto se va romper C – H (IMAGEN) y va generar el
nuevo aminoácido el producto numero dos que es el glutamato en este caso y una vez
que ha pasado esto el PLP ya ha cumplido su función asi que vuelve su estado de
unión con la enzima, entonces ¿Qué es lo que ha pasado en todo esto? Lo que
estamos viendo en realidad es que es un proceso de pin pon tiene que entrar primero
un aminoácido en este caso el aminoácido naranja (IMAGEN) para que salga el
producto número uno que es el cetoacido después tiene que entrar recién el otro
cetoacido del reactivo para generar el aminoácido del producto. Se llama una reacción
de pin pon entra uno sale su producto entra el otro y sale su producto ¿ya? Este es el

mecanismo por el cual funciona estas transaminasas

DESAMINACION OXIDATIVA
¿Qué es esta desaminacion oxidativa? Es por parte del glutamato si ustedes se dan
cuenta en todas estas reacciones que hemos visto hasta ahora se produce en la
transaminacion lo que es el glutamato pero no se olviden que yo quiero eliminar ese
nitrógeno yo quiero degradar el aminoácido, asi que este glutamato va tener que
degradarse ¿y cómo lo va hacer? Este glutamato en el hígado va sufrir esta
desaminacion oxidativa gracias a esta enzima glutamato deshidrogenasa o GDH como
su nombre lo dice siempre las deshidrogenasas participan en reacciones redox asi que
lo que aquí ocurre es que este glutamato que tenemo aquí va a convertirse en alfa
cetoglutarato gracias al NADH o NADHP es una de las pocas enzimas que puede
utilizar tanto NADH como NADHP. Entonces qué es lo que esta pasando aquí el
NADHP se está reduciendo y el glutamato aquí está ganando…….
Y el glutamato Aquí está ganando un doble enlace después de eso lo que ocurre por
una hidrólisis por una entrada de agua y esto se sale aquí está se está saliendo este
grupo amino es que voy a tener el alfa cetoglutarato ya y éste alfa-cetoglutarato chicos
va a poder reciclar ya no se olviden que nada de lo que se producen toda metabolismo
se ve se deshace elimina del sistema sino que generalmente vuelve a ingresar a otras
vías por ejemplo aquí nosotros vamos a ver qué va a ingresar al ciclo de krebs o la
síntesis de glucosa que se llama gluconeogénesis Entonces ese es el destino final del
Alfa cetoglutarato resultante de esta reaccion y por su lado este amoníaco va a ir hacia
lo que es el ciclo de la urea que vamos a ver yo creo la próxima clase la subsiguiente
nos posiblemente para ya eliminar ese nitrógeno ya eso es lo que está pasando ahora
lo que ustedes van a ver a modo de repasar todo esto tienen una tarea igual pero va a
ser una para la próxima clase sino para el día miércoles ya tienes que investigar sobre
el síndrome del hiperinsulinismo hiperamonemia se van a dar cuenta que es de
síndrome está directamente relacionado con un fallo de este encima y lo que ocurre en
realidad en este síndrome como dice aquí hay un hiperinsulinismo a ver si yo les
preguntó y voy a anotarme quién participe hiperinsulinismo una hiperglicemia o una
hipoglicemia incorporar Relacionado con esta glutamato deshidrogenasa ya se van a
dar cuenta que aquí hay tiene que ver por ejemplo el calcio todo eso quiero que me
explique ya van a hacer en de preferencia de ustedes pueden hacerlo a mano tal vez
mejor hacen ahí un dibujo escrita y abajo Me pueden poner un párrafo corto que
explique todo eso ya no mucha la parte clínica pero si todo esto de cómo es que se
siente por una deficiencia de esta glutamato deshidrogenasa eso no lo sabía bastante
para repasar bien.
 Ahora que nosotros unimos está trasnominación que hemos visto con la agrícola y lo
unimos con esta última reacción que acabamos de ver que es de la glutamato
deshidrogenasa vamos a tener lo que se conoce como transdesaminacion ya es atrás
por eso es destransaminación de aminación no de Por qué eran los que hemos visto
hemos visto la transaminación y la desaminación oxidativa Así que si unimos los dos
extras desastres aminación del glutamato eso es lo que está pasando Qué es como la
condensación de estas acciones importantes que estamos viendo que dieron en la
oración del glúteo alarma ción de glutamato y degradación del mismo Para después
que esté alfa-cetoglutarato ingresé al ciclo de krebs o vaya a gluconeogénesis
dependiendo de la demanda del organismo y se produzca el amonio que va a entrar al
ciclo del uria finalmente yo creo que hasta qué hora tenemos chicos el
 transporte del amoniaco Gracias por la sangre Perdón llevado química cuando se
manipula el amoníaco hay que tener bastante cuidado no se puede manipular así
nomás porque neurotox y es por eso que nosotros no podemos asumir la idea de que
te mato ya Acabo de perder amino Y este amino no está libremente andando por la
sangre no es así ese grupo amino en realidad va a ser captado en forma de glutamina
ya el glutamato es el aminoácido uno de los aminoácidos más importantes a nivel
intracelular ya pero fuera de la célula a nivel de transporte el aminoácido Estrellas La
glutamina No ya entonces estás Lu tamina lo que va a ser que está en una mina
sintetasa va a utilizar el glutamato loba activar ATP para obtener Gamma glutamil
fosfato dense cuenta que aquí la única diferencia es que a este carbono no que sacar
le hemos aumentado este porfa está activada en este tema glutamil así de cuando
está activado vamos a introducirlo mí no iba a salir este ya ni modo que obtenemos
luta mina está glutamil se va a transportar por el torrente sanguíneo que está que se
tubito rojo hasta dónde hasta llegar al ir a ya a las mitocondrias se va a transportar
hasta hasta llegar en primer lugar al intestino y a riñon ya en el intestino y el riñón
nosotros tenemos células mitocondrias dónde va a ocurrir la des aminación de esta
glutamina ya está glutamina entonces llega al intestino día riñón y por acción de la
glutaminasa se va a liberar este grupo amino que va a entrar ciclo de la urea y va
quedarnos el glutamato ya está urea después va a viajar hasta el y ya no edad en el
hígado se da el ciclo de la urea simplemente en estos tejidos se produce el amoníaco
y el glutamato para que después del amoniaco sea transportado hasta el hígado y por
el ciclo de la urea se ha expresado ya esa es el mecanismo por el cual nosotros
vamos a tener a la glutamina ya como transporte hasta los tejidos Diana que son el
intestino y el riñón donde se vuelve obtener el glutamato y el amoníaco va hasta el
hígado para expulsar sea en forma de uria y
 no se olviden que eso de la glutamina sintetasa y hemos visto igual ayer en la clase
habíamos visto que está encima está muy regular se acuerdan En qué proceso
habíamos dicho que hasta también era importante dentro del ciclo del nitrógeno no se
olviden que con el ciclo del nitrógeno el nitrógeno atmosférico vitamina que permite
amoníaco en el ciclo del nitrógeno hagan un remember Qué pasaba con el nitrógeno
tenía que ser incorporado de algún modo no ven era el proceso de asimilación o de
incorporación de los grupos amino a ver y en eso sería la glutamina sintetasa que
estaba regulada veces un repaso donde veíamos cuando había necesidad de
glutamina se daba esta vía de aquí abajo que activaba a la glutamina sintetasa en
cambio Si ya teníamos suficiente glutamina es de que ya se había incorporado al
sistema se daba esta otra de aquí de arriba donde hay una inhibición de la Uri dilación
y hay una adenilacion ya Y eso llevaba que sin activen la glutamina sintetasa no se
olviden repasar eso Escocia y a ver yo creo que si nos alcanza a ver esto más el

ciclo de la glucosa alanina ya que necesito importante porque nos va a dar a libro de
los aminoácidos entre el músculo Aquí tengo el músculo que por acción del ejercicio
por ejemplo para degradarse aminoácidos se va a declarar aminoácidos esa proteína
muscular por acción de las transaminasas vamos a generar esos y esos grupos
amonio van a ser incorporados amato después el glutamato y el piruvato va lo que es
una determinación por la alanina aminotransferasa alanina y alfa-cetoglutarato ya
ahora producido en el músculo va a viajar por torrente sanguíneo hasta una vez que
llegue al hígado está la nena barba accionar con el alfa cetoglutarato por una
transacción mediada por la alanina aminotransferasa generando glutamato y piruvato
cuál va a ser el dueño de este glutamato en el hígado en el hígado el gato glutamato
deshidrogenasa me va a dar amoníaco que ha hecho de la urea y te va a eliminar y el
piruvato que va hacer el piruvato va a ser gluconeogénesis para obtener glucosa y
está glucosa va a viajar por la sangre hasta el músculo dónde ocurrir Glucólisis Y así
se va a mantener un ciclo que permite equilibrar No solamente la carga de alanina a
nivel de músculo y de hígado sino también la glucosa ya por eso se llama ciclo de la
glucosa alanina yo les preguntó por qué creen que la glucolina en el músculo y la
gluconeogénesis se da aquí en el hígado porque no es al revés porque no podría ser
al revés A ver piensa en un ratito y con eso ya nos vamos a ir Lo que pasa es que aquí
Les traigo un remember que se llama ese ciclo que está a la derecha chicos ya

Energía para Qué es energía se ha utilizado en la contracción muscular es la idea de

porque hay lo que es la Glucólisis en el músculo ahora porque hay la gluconeogénesis
en el hígado en este nivel en el hígado se da la gluconeogénesis porque más bien
necesitamos si fuera al revés y él se fuera a producir glucosa en el músculo no habría
té para la contracción muscular ya así que por eso del organismo y las enzimas
especialmente son sabias Y saben dónde estar En qué órgano para dar lugar al ATP
necesario para la contracción muscular en el caso del músculo y en el caso del hígado
el piruvato va ayudar a producir ecolaborar al músculo para que produzca el ATP
necesario para la contracción muscular ya es un ciclo que igual yo recomiendo que
siempre estén ahí revisando y acordándose porque solamente Interesante como en
nuestro organismo el ATP y cómo les digo se produce en lugares clave y también
ciertas vías metabólicas no puede ser al revés sino no funcionaría bien ya bien