ERITROPOYETINA

ESTRUCTURA

En términos bioquímicos, la eritropoyetina es una hormona glucoproteína termoestable, no

dializable con una masa molecular estimada en 18 000, y asciende a 34 000 daltons,
considerando las glicosilaciones. (Rodak)

La eritropoyetina humana es sintetizada con 166 aminoácidos pero la molécula activa posee
sólo 165 aminoácidos. La arginina (Arg) 166 de su extremo carboxilo terminal es clivada antes
de su paso a circulación, con lo cual la estructura primaria de la eritropoyetina madura
presenta 165 aminoácidos. (Malgor)

La eritropoyetina posee un alto contenido en carbohidratos (39%) distribuidos en cuatro

grupos: tres N-glicosilaciones en los residuos de asparagina (Asn) en las posiciones 24. 38 y 83
y, una O-glicosilación en el residuo de serina (Ser) en la posición 126. Otra característica
importante de la estructura de la eritropoyetina son los dos enlaces disulfuro, uno que se
forma entre las cisteínas localizadas en las posiciones 7 y 161, y el otro entre las cisteínas de
las posiciones 29 y 33. (Peñuela)

Mediante la técnica de dicroísmo circular se determinó que la estructura secundaria de la Epo

presenta un 50% de α-hélices, de modo que dos pares de hélices se disponen antiparalelas.
(Maltaneri) Su estructura terciaria está definida por cuatro hélices alfa antiparalelas con asas
adjuntas, logrando así mantener la conformación correcta que le permite unirse a su receptor.
(Peñuela)

Todas las citocinas tienen una estructura terciaria similar, la eritropoyetina contiene cuatro
hélices α largas y muy conservadas, plegadas juntas en una orientación específica. Así mismo,
las estructuras de todos los receptores para citocinas son muy similares, el dominio
extracelular de un monómero del recepor dimérico para proyetina eritropoyetina (EpoR) está
formado por dos subdominios, cada uno de los cuales contiene siete hebras β conservadas,
plegadas juntas de un modo característico. (Lodish)

Algunos de los carbohidratos, que conforman al péptido, terminan en grupos de ácido siálico,
que permite la unión de la eritropoyetina a los receptores específicos de superficie de los
precursores eritroides estimulando su diferenciación y maduración clonal. La presencia del
ácido siálico sobre los grupos carbohidrato retarda la depuración hepática de eritropoyetina y
garantiza una estimulación más prolongada de los receptores eritroides. (Peñuela)

FUNCIONES

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ALTERACIONES
 - Rodak B. Hematología. Fundamentos y Aplicaciones Clínicas. 2ª ed. Buenos Aires:
Panamericana; 2005. p. 84
- Malgor L. Valsecia M. Farmacología de la Hematopoyesis. [Internet]. [Citado 16 de julio
de 2020]. Disponible en:
https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/0000cap1_eri
tro.pdf
- Peñuela O. Gómez L. Eritroproyetina: Más allá de la proliferación y maduración
eritroide. Med [Internet]. 2010 [Citado 16 de julio de 2020]; (18):68-69. Disponible en:
http://www.scielo.org.co/pdf/med/v18n1/v18n1a07.pdf
- Maltaneri, R. Mecanismos de acción de eritropoyetina y eritropoyetina carbamilada en
la funcionalidad de células endoteliales [Doctorado]. Facultad de Ciencias Exactas y
Naturales. Universidad de Buenos Aires; 2018. p. 1
- Lodish H. Berk A. Matsudaira P. Kaiser C. Biología Celular y Molecular. 5ª ed. Buenos
aires: Panamericana; 2005. p. 581
-

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