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Colágeno

El colágeno es una molécula proteica o proteína que


forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran
en todos los animales. Son secretadas por las células del
Colágeno
tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por
otros tipos celulares. Es el componente más abundante
de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la
Triple hélice de tropocolágeno.
masa total de proteínas en los mamíferos.
Fórmula molecular ?

Índice
Características físicoquímicas
Síntesis del colágeno
Formación del colágeno
Defectos en la síntesis de colágeno
Función y tipos
Tipos de colágeno
Colágeno tipo I
Colágeno tipo II
Colágeno tipo III
Colágeno tipo IV
Colágeno tipo V
Colágeno tipo VI
Colágeno tipo VII
Colágeno VIII
Colágeno tipo IX
Colágeno tipo X
Colágeno tipo XI
Colágeno tipo XII
Colágeno tipo XIII
Colágeno tipo XIV
Colágeno tipo XV
Colágeno tipo XVI
Colágeno tipo XVII
Colágeno tipo XVIII
Colágeno tipo XIX
Colágeno tipo XX
Colágeno tipo XXI
Estructura tridimensional
Comportamiento mecánico
El colágeno desde el punto de vista
nutricional
El colágeno en las artes plásticas
Véase también
Referencias

Características físicoquímicas
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras
colágenas de los tendones humanos se alcanza con una tensión (fuerza por unidad de superficie) de varios
cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión, solamente se han alargado un pequeño
porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se
convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

Síntesis del colágeno


La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem
formando cadenas de [polipéptido]s, llamadas cadenas α (alfa), separadas entre sí a través de puentes de
hidrógeno intramoleculares.

Estas cadenas son muy ricas en prolina, lisina y glicina, fundamentales en


la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de
un 10 a 12 % de todos los residuos aminoacídicos del colágeno,
dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química
más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-
trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor
de 100 000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).

Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una
Aminoácido Prolina
molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al
espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno
ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo
y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces
transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las
vueltas de 8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que


afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos
se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos
(como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que Aminoácido Glicina
favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.

En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través


de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el
fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado
fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello
dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.1

Formación del colágeno


Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo
endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α),
presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo
endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el
aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno
intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas
convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de
colágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a
autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento
escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

Defectos en la síntesis de colágeno

Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a
alteraciones en su estructura.

Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen


en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad
e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en las articulaciones.2
Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por
fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2
Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido
ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que
la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales
capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.2
Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa
da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y
a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.2
Distrofia muscular congénita de Ullrich. Enfermedad congénita grave que provoca debilidad
muscular por déficit del colágeno VI.3

Función y tipos
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes
tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos
de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones
lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en
la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo
recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables
efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han
secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su
estiramiento.
Tipos de colágeno

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente
relacionadas, pero genéticamente distintas. Es por ello que últimamente suele hablarse de fibras colágenas,
haciendo alusión a esta gran familia de proteínas.

Se describen varios tipos de fibras colágenas:

Colágeno tipo I

Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la córnea. Se presenta en fibrillas


estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades
mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de
aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es
sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al
estiramiento.

Colágeno tipo II

Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda,
en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros,
pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del
colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto.
Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.

Colágeno tipo III

Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma
de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado
tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las
células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.

Colágeno tipo IV

Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en
fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las
proteínas estructurales laminina y entactina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función
principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V

Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VI

Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo
I.
Colágeno tipo VII

Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno VIII

Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX

Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.

Colágeno tipo X

Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XI

Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.

Colágeno tipo XII

Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIII

Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIV

Aislado de placenta; también detectado en la médula ósea.

Colágeno tipo XV

Presente en tejidos derivados del tejido mesenquimal.

Colágeno tipo XVI

Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colágenas tipo I.

Colágeno tipo XVII

Colágeno de Transmembrana no se halla habitualmente en la membrana plasmática de las células.

Colágeno tipo XVIII

Presentes en las membranas basales, epiteliales y vasculares.


Colágeno tipo XIX

Se localiza en fibroblastos y en el hígado.

Colágeno tipo XX

Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.

Colágeno tipo XXI

Hallado en encías, músculo cardíaco y esquelético y otros tejidos humanos con fibrillas de colágeno tipo I.

Estructura tridimensional

El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con
α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos por vuelta.

En cuanto a la estructura cuaternaria, tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.

Cabe destacar que no encontramos estructura terciaria en esta proteína.

Comportamiento mecánico

Las fibras de colágeno confieren una resistencia mayor a los tejidos que las contienen, a diferencia de la
elastina que forma una red isótropa; las fibras de colágeno se presentan estructuradas en haces anisótropos, lo
cual confiere un comportamiento mecánico anisótropo con mayor rigidez en la dirección de las fibras de
colágeno. Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esófago, o la piel, contienen diversas capas de
colágeno, en las cuales la dirección preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta
estructural complicada.

El colágeno desde el punto de vista nutricional


El colágeno es un componente del tejido conectivo, abundante en las partes de materiales alimentarios que se
consideran generalmente como desechos (pieles, tendones, huesos) y puede extraerse solubilizándolo mediante
hidrólisis. Dependiendo del grado de hidrólisis, se obtiene la gelatina. Desde el punto de vista nutricional, se
trata de una proteína de muy mala calidad. Carece por completo de triptófano, y es muy pobre en tirosina,
metionina y cisteína. La calidad de la carne picada puede valorarse en cuanto a su contenido de piezas de baja
calidad analizando el contenido de hidroxiprolina, ya que este aminoácido es prácticamente exclusivo del
colágeno.

El colágeno también es tomado en suplementos para mejorar el aspecto y salud de la piel4 5 , aliviar el dolor
de las articulaciones, prevenir el desgaste óseo o promover la salud del corazón6 .

El colágeno en las artes plásticas


Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista germano-estadounidense
Julian Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la estructura del colágeno y de otras proteínas.7 En
Desenredar el Colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que
recuerdan el acero actual.8 9

Véase también
Tinción de Van Gieson

Referencias
1. Obtenido del libro "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill
por Andrzej Pilat
2. Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Escultura de Julian Voss-Andreae
Barcelona. ISBN 84-291-7208-4 Desenredar el colágeno (Unravelling
3. Bruno Eymard: Distrofia muscular congénita de Ullrich. (htt Collagen) (2005) de acero inoxidable
p://www.orpha.net/consor/cgi-bin/OC_Exp.php?lng=ES&Ex y 3,4 metros de altura.
pert=75840) Orphanet, 2008. Consultado el 25 de
diciembre de 2013.
4. «Oral Collagen Supplementation: A Systematic Review of Dermatological Applications» (http
s://europepmc.org/article/med/30681787). Journal of Drugs in Dermatology. 01/01/2019.
PMID 30681787 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30681787). Consultado el 04/04/2021.
5. «Flexibilidad metabólica: el santo grial del fitness» (https://pau.ninja/flexibilidad).
6. «Effect of Collagen Tripeptide on Atherosclerosis in Healthy Humans» (https://www.ncbi.nlm.ni
h.gov/pmc/articles/PMC5429168/). Journal of Atherosclerosis and Thrombosis. 1/07/2017.
PMID 27725401 (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27725401). doi:10.5551/jat.36293 (https://dx.doi.org/10.555
1%2Fjat.36293). Consultado el 04/04/2021.
7. «PDB Community Focus: Julian Voss-Andreae, Protein Sculptor» (ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/
doc/newsletters/rcsb_pdb/news32_jan07.pdf). Protein Data Bank Newsletter (32). Winter de
2007.
8. Ward, Barbara (abril de 2006). « 'Unraveling Collagen' structure to be installed in Orange
Memorial Park Sculpture Garden» (http://www.future-drugs.com/doi/pdf/10.1586/14789450.3.2.
169). Expert Rev. Proteomics. 3 (2) (2): 174. doi:10.1586/14789450.3.2.169 (https://dx.doi.org/10.1586%2F
14789450.3.2.169).
9. «Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine» (https://archiv
e.today/20120629183448/http://seedmagazine.com/content/article/seeing_below_the_surface/)
. Archivado desde el original (http://seedmagazine.com/news/2006/05/seeing_below_the_surfa
ce.php) el 29 de junio de 2012. Consultado el 22 de noviembre de 2011.

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