TEMA 5: PROTEÍNAS

❖ PROTEÍNAS
❖ Aminoácidos: Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre sí forman las
proteínas. Se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y algunos de ellos contienen azufre. Se
caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH​2​) y una cadena lateral o
grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono denominado carbono ∝ (C​∝​). Presentan esta
fórmula general H​2​N-CHR-COOH. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con
una temperatura de fusión alta. Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las
proteínas. Hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células y en los tejidos, pero que no forman
parte de las proteínas, y se conocen como aminoácidos no proteicos.
❖ Propiedades de los aminoácidos:
● Propiedades ácido-básicas: Los aminoácidos presentan comportamiento químico anfótero, es decir se
comportan a la vez como ácidos y como bases. El grupo carboxilo se comportaría como un ácido liberando
iones H​+ ​al medio y el grupo amino se comporta como una base captando H​+​.
Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente formando iones dipolares, llamados también
iones híbridos por poseer igual número de cargas positivas que negativas; el grupo amino está protonado
(-NH​3​+​) y el grupo carboxilo, desprotonado (-COO​-​). El pH en el que un aminoácido forma un ion híbrido se
denomina punto de isoeléctrico (pI).
● Estequiometría y actividad óptica:
- Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína, excepto la glicocola , tienen al
menos un carbono no asimétrico (carbono ∝), es decir, unido a cuatro radicales diferentes. Como
consecuencia de ello, pueden presentar dos configuraciones espaciales, la D y la L, según la
orientación del grupo amino (-NH​2​), a la derecha o a la izquierda, respectivamente. Estas dos
configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros.
- Al igual que ocurre en los monosacáridos, los aminoácidos muestran actividad óptica, esto es, sus
disoluciones desvían el plano de la luz polarizada que las atraviesa.
● Aminoácidos esenciales: Son aminoácidos esenciales aquellos que el organismo no puede fabricar y entonces
se toma como suplementos. Los aminoácidos esenciales, en el caso del ser humano son ocho: fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
❖ El enlace peptídico:
- Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos, que son enlaces
covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, que da
lugar a la pérdida de una molécula de agua.
- Según el número de aminoácidos que se unan, los polímeros resultantes se denominan así: dipéptido,
cuando está formado por dos aminoácidos; tripéptido, si está formado por tres; oligopéptido, cuando
contiene menos de cincuenta; y, en general, polipéptidos, si son cadenas más largas.
- Existen en la naturaleza un gran número de péptidos y oligopéptidos que sin tener un origen proteico
realizan funciones importantes. Con función hormonal destacan la oxitocina, la vasopresina, la insulina
y el glucagón.

❖ Estructura de las proteínas: Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional definida que
puede tener varios niveles superpuestos:
● Estructura primaria: Es la estructura más sencilla y la poseen todas las proteínas e indica los aminoácidos que
las forman y el orden en las que están unidos, empezando siempre por el aminoácido cuyo grupo amino
queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre.
● Estructura secundaria: Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Los
modelos más frecuentes son la ∝-hélice, la hoja plegada y la hélice de colágeno.
 - Estructura en ∝-hélice: En esta estructura, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí
misma, debido a los giros que se producen en torno al C​∝​ de cada aminoácido, y se mantiene gracias a
los enlaces de hidrógeno intracatenarios ( formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Al formarse la ∝-hélice, todos los grupos -C=O quedan
orientados en el mismo sentido, mientras que los -NH se orientan en sentido contrario y los radicales
de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior. No todos los polipéptidos pueden formar una
∝-hélice estable; así, por ejemplo, la presencia de prolina hace que la ∝-hélice se interrumpa , esto
se debe a que este aminoácido impide la formación de enlaces de hidrógeno.
- Hoja plegada: Este modelo se caracteriza porque la cadena polipeptídica adopta una forma zigzag
debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos en su estructura
primaria. Pero si la cadena se repliega sobre sí misma, los aminoácidos que antes se encontraban muy
separados pasan a quedar próximos, y es entonces cuando se pueden unir mediante enlaces de
hidrógeno. En la hoja plegada (o también llamada conformación β), las cadenas polipeptídicas se
pueden unir de dos formas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se
disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela (más compacta y frecuente) se
alternan cadenas polipeptídicas en los sentidos N-C y C-N. Se establecen puentes de hidrógeno entre
grupo CONH de los enlaces peptídicos y aminoácidos que están alejados entre sí en la cadena pero que
al plegarse dicha cadena se acercan.
- Hélice colágeno: Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, proteína que forma parte de los
tendones y de los tejidos conectivos. Se trata de una estructura particularmente rígida y más abierta.
El colágeno está compuesto mayoritariamente por prolina. Debido a la continua repetición de este
aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores. Las
cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda de forma que se realiza una vuelta de hélice por
cada tres residuos de aminoácidos. No existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, por lo que esta
cadena está más extendida que la ∝-hélice.
● Estructura terciaria: La cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma debido a interacciones que se
producen entre los grupos R de misma cadena. Estas uniones pueden ser:
- Enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales polares.
- Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las
cadenas laterales.
- Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente.
- Puentes disulfuro entre residuos de cisteína. En un enlace fuerte de tipo covalente entre dos grupos
tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.
Las características de una proteína y, lo que es más importante, sus funciones biológicas, dependen de la
estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteínas especialmente de aquellas de elevado
peso molecular, está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos
conectadas a través del esqueleto polipeptídico. Dentro de un dominio, la estructura de la cadena
polipeptídica suele ser independiente de la de los otros, ya que esta puede ser de ∝-hélice o bien la hoja
plegada. En la mayoría de los casos, los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica flexible que
sirve como bisagra.
● Estructura cuaternaria: Algunas proteínas se componen de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en
una macromolécula funcional. La pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las lobulares. A estas
cadenas polipeptídicas se las denomina subunidad, monómero o protómero, y pueden ser iguales o
distintas. Establecen los mismos enlaces que en la estructura terciaria pero se realizan entre grupos R de
cadenas diferentes. Ejemplo: la hemoglobina es una proteína globular constituida por cuatro cadenas
polipeptídicas.

❖ Propiedades de las proteínas:

● Solubilidad: Se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de los aminoácidos con radicales polares.
En general, las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sí lo son.
 ● Desnaturalización: Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína,
perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo
que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una filamentosa. La desnaturalización
puede estar provocada por cambios en el pH, en la temperatura o la salinidad. Al perder sus estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas, además, pierden su actividad biológica. Al
no afectar la desnaturalización a los enlaces peptídicos, en determinadas condiciones puede ser reversible:
las proteínas se pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa
recuperando con ello la actividad biológica perdida.
● Especificidad: Cada especie tiene unas proteínas propias, distintas a las de las otras, e incluso dentro de la
misma especie existen diferencias entre los individuos que pertenecen a ella.
- Especificidad de función: Cada proteína realiza una función concreta y es consecuencia de la posición
que ocupan determinados aminoácidos en la secuencia lineal de la proteína. Esta secuencia condiciona
las estructuras terciaria y cuaternaria, que son las responsables de su función.
- Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Las proteínas que
desempeñan la misma función en diferentes especies tienen una composición y estructura similar.
Estas proteínas se llama proteínas homólogas.
● Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos.
Pueden funcionar como ácidos o como bases, y debido a esto son capaces de amortiguar las variaciones de
pH del medio en el que se encuentran.
❖ Clasificación de las proteínas: Según su composición, las proteínas se clasifican en dos grandes grupos:
● Holoproteínas: Están compuestas exclusivamente por aminoácidos y se clasifican en fibrosas y globulares.
- Proteínas fibrosas: Con estructura más sencilla que las globulares, insolubles en agua y tienen
funciones estructurales o protectoras. Ejemplos:
Colágeno:​ Principal componente del tejido conjuntivo, en los huesos, cartílagos, tendones y córnea.
Las fibras son muy resistentes a la tensión.
Miosina:​ Responsable de la contracción muscular
Queratinas:​ Se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis; forman los cuernos, las uñas, el
pelo y la lana de muchos animales.
Elastina:​ Proteína flexible en el tejido conjuntivo de órganos flexibles como la piel, el cartílago o los
vasos sanguíneos.
- Proteínas globulares: Tienen una estructura terciaria y unidas a cadenas polipeptídicas son
cuaternarias, son solubles en agua y en disoluciones polares y son las principales responsables de las
actividades biológicas de las células.
Albúminas: ​Tienen funciones de transporte de otras moléculas o bien de reserva de aminoácidos.
Ejemplos: ovoalbúmina (clara del huevo), lactoalbúmina (leche) y seroalbúmina (sangre).
Globulinas:​ pertenecen a este grupo las y-globulinas o inmunoglobulinas, que forman anticuerpos.
Actina:​ Junto con la miosina, es la responsable de la contracción muscular.

● Heteroproteínas: Son proteínas formadas por dos partes, una proteica y otra no proteica (grupo prostético).
- Cromoproteínas: Hemoglobina
- Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido nucleico. ADN asociado a histonas (cromatina en
eucariotas)
- Glicoproteínas: Inmunoglobulinas y glucoproteínas de la membrana
- Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de la leche.
- Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. LDL (lipoproteínas de densidad baja) y HDL
(lipoproteínas de densidad elevada).
❖ Funciones de las proteínas: