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Alimentos
Cinética enzimática
Inhibición enzimática
Inmovilización de enzimas
𝑉$%& 𝑆
𝑣=
𝐾$ + 𝑆 Modelo de equilibrio
Supuestos:
1. [S] >> [E], de tal manera que [ES] en
cualquier momento es muy pequeña.
𝑉$%& 𝑆
𝑣=
𝐾$ + 𝑆
[S] << Km
𝑉$%&
𝑣= 𝑆 =𝑘 𝑆
𝐾$
𝑘 = 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒 𝑑𝑒 1º𝑜𝑟𝑑𝑒𝑛
[S] >> Km
𝑣 = 𝑉$%& = 𝑘
𝑘 = 𝑐𝑜𝑛𝑠𝑡𝑎𝑛𝑡𝑒 𝑑𝑒 0 𝑜𝑟𝑑𝑒𝑛
Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten
Lineweaver-Burk
Recíproca doble
𝑉$%& 𝑆
𝑣=
𝐾$ + 𝑆
1 𝐾$ 1 1
= × +
𝑣 𝑉$%& 𝑆 𝑉$%&
Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten
Eadie-Hofstee
𝑉$%& 𝑆
𝑣=
𝐾$ + 𝑆
𝑣
𝑣 = −𝐾$ + 𝑉$%&
𝑆
Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis-Menten
Hanes-Woolf
𝑉$%& 𝑆
𝑣=
𝐾$ + 𝑆
𝑆 𝐾$ 1
= + 𝑆
𝑣 𝑉$%& 𝑉$%&
CINÉTICA NO MICHAELIANA
Los enzimas alostéricos no siguen una cinética Michaeliana, éstas contienen múltiples
subunidades y centros activos.
𝑘F : 𝑠 @H 𝑉$%&,> ∗ 𝑒 @ABC
𝑣= 𝑆 =𝑘 𝑆 ec. 1º orden
𝐾$
Condiciones óptimas pH < pK de los carboxilos del sustrato pH > pK de los de los grupos básicos
del enzima
Cinética enzimática – Efecto de la temperatura
T à Ec y movilidad de partículas
T à se rompen uniones
intermoleculares (responsables
de la conformación)
Disminuye la actividad
T excesivas à desnaturalización
Cinética enzimática – Efecto de la temperatura
kd k
E Ei S P
Cinética enzimática – Efecto de la temperatura
Relación de Arrhenius
KL
@MN
𝐸%
k= 𝑘J 𝑒 𝑙𝑛 𝑘 = 𝑙𝑛 𝑘J −
𝑅𝑇
𝑘J : 𝑠 @H
Tiempo de vida media (t0.5)
R
𝐸% : U$ST Tiempo en el que la mitad de la actividad del
enzima se pierde por inactivación.
R: 8.314 RU$ST [
𝑇: 𝐾 ln 0.5 ln 2
𝑡>.\ = = (𝑠)
−𝑘F 𝐾F
K∞: constante de Arrhenius
Cinética enzimática – Efecto de la temperatura
𝐸%
𝑙𝑛 𝑘 = 𝑙𝑛 𝑘J −
𝑅𝑇