La caseína (del latín caseus, "queso") es una fosfoproteína (un tipo de

heteroproteína) presente en la leche y en algunos de sus derivados (productos

fermentados como el yogur o el queso). En la leche, se encuentra asociada al calcio
(fosfato de calcio), formando agregados que se denominan micelas de caseína. La
tabla 1 recoge el contenido de esta proteína en la leche de distintas especies de
mamíferos.

Tabla 1. Contenido proteico y caseínico de la leche de algunas especies animales.1

,2,3,4,5
componente especie
humana bovina ovina caprina
proteínas (% del total lácteo) 1,3-1,5 3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0
caseínas (% del total proteico) 44,9 82,5 84,8 81,3
De los datos de dicha tabla se deduce que la leche de la especie humana no solo
contiene menor proporción de proteínas, sino que además contiene menos cantidad de
caseínas que las restantes especies.

Índice
1 Características de las caseínas
1.1 Química y física de las caseínas
1.2 Estructura micelar de las caseínas
2 Usos y aplicaciones
3 Véase también
4 Referencias
5 Bibliografía
Características de las caseínas

Figura 1. Patrón de electroforesis que se obtiene con las proteínas lácteas

procedentes de las especies humana (calle 2) y bovina (calle 3). La calle 1 muestra
las proteínas de referencia para los pesos moleculares y la flecha indica el
sentido de migración de las proteínas. Se ha elaborado a partir de datos de
diversas fuentes bibliográficas.6,7,.8

Figura 2. Estructura primaria de la κ-caseína bovina.9

Las caseínas son un conjunto heterogéneo de proteínas, por lo que es difícil fijar
una definición. Sin embargo, todas las proteínas englobadas en lo que se denomina
caseína tienen una característica común: precipitan cuando se acidifica la leche a
pH 4,6. Por ello, a la caseína también se le suele denominar proteína insoluble de
la leche. Por otra parte, y aunque las proteínas que se denominan caseínas son
específicas de cada especie, se clasifican en los siguientes grandes grupos de
acuerdo con su movilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína y κ-
caseína (véase la figura 1). Esta última es de especial interés en la industria
quesera, ya que su hidrólisis enzimática por el cuajo (la enzima quimosina) reduce
la hidrofilicidad de las micelas de caseína y produce su agregación. Al fragmento
de caseína k que se mantienen en la micela se le conoce como para-κ-caseína.

Química y física de las caseínas

A diferencia de muchas otras proteínas, las caseínas no precipitan fácilmente por
acción del calor, dado que, al ser ricas en prolina, tienen pocos tramos con
estructura primaria definida. A pH ácido las micelas pierden su carga y su
capacidad de repelerse, y las caseínas se agregan. Cuando se obtiene
industrialmente, este material se le llama caseína ácida. La coagulación mediada
por la acidificación es el proceso que se produce en los yogures. En la cuajada se
produce la coagulación enzimática. En los quesos, dependiendo del tipo, se puede
producir una combinación de ambos efectos.

Las características de las caseínas de la leche de vaca se resumen en la tabla 2.

La secuencia aminoacídica (ver Figura 2) de la caseína contiene un número inusual
de residuos del aminoácido prolina: entre 10 en la αs2-caseína y 35 en la β-
caseína. Las caseínas son relativamente hidrofóbicas (poco solubles en agua).

Otro dato interesante, utilizado para separar las caseínas del resto de las
proteínas lácteas mediante su precipitación, es que su punto isoeléctrico (pI)
promedio es de 4,6. A este pH, las caseínas se encuentra en su punto de menor
solubilidad debido a la reducción de las repulsiones intermoleculares, por lo que
precipitan (coloquialmente, se dice que coagulan). Ahora bien, el pH es diferente
para cada una de las fracciones caseínicas, ya que varía entre el 4,44-4.97, para
la αs1-caseína, y el 5,3-5,8, en la variante genética B de la κ-caseína.

Tabla 2. Algunas de las características fisicoquímicas de las caseínas bovinas6,10

Característica caseína
αs1 αs2 β κ
Concentración en leche (g/L) 12-15 3-4 9-11 2-4
Variantes genéticas B y C A A1 y A² A y B
Masa molecular 23.545 - 23.615 25.226 23.983 - 24.023 19.006 - 19.037
Punto isoeléctrico (pI) 4,44 - 4,76 ... 4,83 - 5,07 5,45 - 5,77
Restos de aminoácidos (n.º) 199 207 209 169
Estructura micelar de las caseínas

Figura 3. Estructura propuesta para una micela de caseína.

Las caseínas interaccionan entre sí formando una dispersión coloidal que consiste
en partículas esféricas llamadas micelas (ver Figura 3) con un diámetro que suele
variar entre 60 y 450 nm, con un promedio de 130 nm. A pesar de la abundante
literatura científica sobre la posible estructura de una micela, no hay consenso
sobre el tema.

Figura 4. Estructura propuesta para la organización de las micelas de caseína a

partir de unas subunidades denominadas submicelas.
Se han propuesto diversos modelos fisicoquímicos de organización de las micelas, en
los que estas se encuentran a su vez constituidas por subunidades (submicelas), con
un diámetro de entre 10 y 20 nm (véase la Figura 4). En tales modelos se considera
que las subunidades se enlazan entre sí gracias a los iones de calcio. Se sugiere
que el fosfato de calcio se une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio
interacciona con el grupo carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen
a partir de la interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que resaltar
la función de la κ-caseína para estabilizar las micelas,11 especialmente contra la
precipitación de las otras fracciones proteínicas por la acción del calcio o de los
enzimas.12 En todos estos se establece que las unidades hidrófobas entre las
moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela.

Usos y aplicaciones
Además de usarse directamente como adhesivo en la elaboración de productos
alimentarios (derivados lácteos y cárnicos, panes y productos de repostería, etc.),
la caseína se utiliza en la elaboración de productos no alimentarios: pegamentos y
pinturas, cubiertas protectoras, plásticos (véase la tabla 3).

Sus usos tecnológicos son la clarificación de vinos o como ingrediente en

preparados de biología molecular y microbiología (medios enriquecidos para el
cultivo microbiano).

En la alimentación especial, la caseína sirve para la elaboración de preparados

médicos y concentrados proteicos destinados a la alimentación de los deportistas,
especialmente después de su entrenamiento. Así, se ha observado que la digestión de
las caseínas es más lenta que la de las lactoproteínas solubles (también
denominadas seroproteínas) y, por ello, más apropiada para reparar el anabolismo de
los aminoácidos durante el período que sigue a una comida.13
Tabla 3. Algunos usos tecnológicos de la caseína.14
Producto Propiedad Aplicación
Envoltura
Capacidad de formar películas
Adherencia
Pintura
Tinta
Papel
Embalaje
Acabado del cuero
Envoltura textil
Adhesivo
Manejabilidad
Fuerza de adhesión
Resistencia al agua
Cola con base acuosa
Plástico
Buen procesado
Resistencia mecánica
Resistencia al agua
Plástico rígido
Plástico desechable
Fibra
Película/lámina de envoltura en embalajes
Surfactante
Tensión superficial
Estabilidad de interfase
Emulgente, detergente