9. Explicar la relación que existe entre daño celular y actividad de las enzimas en el plasma.

En el suero de individuos sanos vamos a encontrar, por un lado, las enzimas denominadas
enzimas funcionales del plasma, y por otro vamos a detectar también actividades
enzimáticas fisiológicas. Las enzimas funcionales del plasma son aquellas enzimas que van
a desarrollar su propia función en el plasma. Son vertidas al plasma por órganos como el
hígado (enzimas de la coagulación como la protrombina). Si el órgano responsable de su
secreción está lesionado, va a ser evidenciable el descenso en la actividad de las enzimas
que produce. Las actividades enzimáticas fisiológicas tienen su origen en los procesos de
renovación celular que constantemente tienen lugar en el organismo, en la actividad
muscular y en el paso de enzimas de los órganos secretores al torrente sanguíneo. Cuando
existe alguna lesión en la membrana de las células, su contenido, incluidas las enzimas
intracelulares, es vertido al espacio intersticial con el consiguiente aumento de la actividad
enzimática en el suero. Dependiendo del grado de permeabilidad que mantenga la célula
así como de la distancia a los vasos sanguíneos, mayor o menor será el tiempo
transcurrido entre el momento en el que se produce el daño celular y la detección de este
aumento en la actividad. Así por ejemplo, la constatación de un aumento en la actividad
enzimática hepática debido a una lesión, es cuestión de pocos minutos. Por el contrario, si
se produce una lesión en el corazón, páncreas o próstata, la detección en la sangre de un
aumento de la actividad enzimática puede tardar horas. Si la lesión celular se produce en
el músculo, este tiempo puede alargarse varios días

10. Explicar cómo puede medirse la actividad de las enzimas en las muestras biológicas y
la razón por la que en los análisis biológicos se investiga su actividad catalítica, en el
tejido o fluido corporal y no su concentración

La actividad enzimática para muestras biológicas puede medirse en presencia de

concentraciones de uno o varios sustratos y coenzima. La actividad enzimática se expresa
Unidades Internacionales (UI) por unidad de volumen (UI/ml, UI/L…) siendo una UI la
cantidad de enzima que transforma un micro mol de sustrato por minuto en condiciones
estándar previamente establecidas.
La razón por la cual en los análisis biológicos se mide la actividad catalítica en el tejido o fluido
corporal y no la concentración que posee la enzima, es porque la actividad catalítica determina las
propiedades de la enzima, la actividad de la enzima es muy variable en los tejidos y depende de la
función metabólica de este, mencionemos a la Amilasa es producida y secretada por células
exocrinas pancreáticos y glándulas salivales, por lo tanto, es una enzima digestiva.

Otras formas para medir la actividad enzimática en muestras bilógicas es mediante:

1. Midiendo la disminución en la cantidad de sustrato transformado.

2. Midiendo el aumento en la cantidad de producto obtenido.
3. Midiendo el índice de cambio en la cantidad de coenzima.

11. definir las unidades en las que se expresa la actividad de las enzimas.
La unidad internacional de la enzima (UI), expresa la catálisis de la conversión de
1 µmol de sustrato en producto por minuto. Para estandarizar datos la actividad
enzimática debe ser medida bajo condiciones definidas (temperatura, pH y
concentración de tampón, sustrato y coenzima. Una unidad de enzima es una
medida de la cantidad de enzima, es por ello que la unidad internacional de
enzima (UI) mide la cantidad de enzima que cataliza la conversión de un micro mol
de sustrato en producto por minuto, es decir:
1 UI= 1µmol/min.
Otra medida muy utilizada es el KATAL, la cual es una unidad que expresa la
cantidad de enzima que cataliza la conversión de un mol de sustrato en un mol de
producto por segundo, es decir:
1 kat= 1 mol/s
Dado que el katal generalmente es una cifra muy pequeña, normalmente se utiliza
como unidad estándar de actividad la unidad internacional, una cifra mucho mayor.
La actividad específica de una enzima es una medida del número de Ul/mg de
proteína. La actividad específica de una enzima, una medida de la actividad por
cantidad de proteína, se expresa en (µmol/min/mg de proteína Ul/mg de proteína.
La actividad específica de las enzimas es muy variable entre los tejidos y depende
de la función metabólica del tejido. Por ejemplo, las enzimas implicadas en la
síntesis del colesterol tienen una actividad específica (Ul/mg de tejido). La
actividad específica de una enzima es útil para calcular su pureza; cuanto mayor
es la actividad específica de una enzima, mayor es su pureza u homogeneidad.
Actividad molar: es el número de moles de sustrato transformado por minuto por
mol de enzima.
Actividad específica: es la cantidad de enzima que en una reacción enzimática
cataliza la conversión de 1 micro mol de sustrato por minuto.

12: Explicar que son los zimogenos su proceso de activación su importancia

médica ejemplificando su hidrólisis selectiva o parcial.
Un zimogeno es una proteína proteolitica precursora sin actividad enzimática, es
decir no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas, necesitan de cambios
bioquímicos en su estructura.
la activación de zimogenos es la activación de proteínas proteoliticas a través de
la ruptura catalítica de uno o más enlaces peptídicos por proteolisis limitada, la
activación de zimogenos se convierte en un mecanismo de control del organismo.
Entre las enzimas del plasma se encuentra un grupo pequeño que son secretados
a partir de ciertos órganos específicos y que cumplen su función directamente en
el plasma como por ejemplo las enzimas de la coagulación que son secretadas
por el hígado. La formación de un coágulo sanguíneo nos da un ejemplo bien
conocido como cascada reguladora, la activación del fibrinogeno a fibrina es el
punto final no de una sino de dos cascadas reguladoras entrelazdas.
También las enzimas digestias que pasan de tripsinogeno a tripsina y las
pancreáticas que se sintetizan como zimógenos que son actividos por enzimas
proteolíticas.
Los zimógenos requieren de un cambio bioquímico como una reacción de
hidrolisis para que su sitio activo quede revelado o un cambio en su configuración
para revelar el sitio activo y así convertirse en una enzima activa, de esta forma
estos zimógenos tienen efectos fisiológicos muy poderosos y en su forma inactiva
permiten ser almacenados de forma segura hasta que son requeridos.