Universidad Nacional Abierta y a Distancia en salud

Unidad 1: Tarea 2 – Estructura y Función de las Biomoléculas

Grupo colaborativo en campus 151030_9

Actividad individual

Nombre estudiante
LINA MARCELA GUERRA TORRES

Código estudiante
151030_9

Bogotá, Valledupar 17 de mayo del 2021

 INTRODUCCIÓN
Se puede definir la Bioquímica como la ciencia que estudia los
procesos químicos que Tienen lugar en los seres vivos. Los
objetivos de la Bioquímica consisten en estudiar:

 la composición química de los seres vivos (las biomoléculas)

 las relaciones que se establecen entre dichos componentes
(interacciones)
 sus transformaciones en los seres vivos (metabolismo)
 la regulación de dichos procesos (fisiología)

Los seis elementos químicos o bioelementos más abundantes en

los organismos son el carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno,
fósforo y azufre(cuyos símbolos químicos son, respectivamente: C,
H, O, N, P y S), los cuales constituyen las biomoléculas
(aminoácidos, glúcidos, lípidos, proteínas, vitaminas, ácidos
nucleicos). En la siguiente actividad identificaremos la función y
estructura de las biomoléculas a partir de la asociación de los
conceptos teóricos como la estructura de carbohidratos
estructurales y no estructurales, Aminoácidos y proteínas, Lípidos
y Ácidos nucleicos.
En la siguiente actividad identificaremos la función y estructura de
las biomoléculas a partir de la asociación de los conceptos teóricos
como la estructura de carbohidratos estructurales y no
estructurales, Aminoácidos y proteínas, Lípidos y Ácidos nucleicos
 Desarrollo de la Tarea 1 – Estructura y función de las
Biomoléculas
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de
conocimiento y hacer uso de los recursos educativos requeridos.

Grupo Fórmula Naturaleza Significado

funcional química
Hidroxilo R-OH Alcohol
Forma enlaces
de hidrógeno y
es hidrosoluble
(polar)
Carbonilo R-C (=O) – R’ Cetona,
R-C(=O) H aldehido Polar presentes
en algunos
azúcares
Carboxilo R-COOH Ácido
Ácido débil
queda con carga
negativa, pero
cuando cede un
Protón
Amina R-NH2 Amina
Básico débil
posee una carga
positiva, pero
cuando acepta
un Protón
Amido R-CO-NR2 Amida Es polar aunque
sin carga

TIOL R-SH Tiol Fácilmente

oxidable puede
formar
fácilmente
enlaces – S- S-
(disulfuro)
 A. De acuerdo con la guía de actividades se presenta el desarrollo del
ejercicio 1, y sus respectivos numerales.

Tabla 1. Grupos Funcionales importantes de las Biomoléculas.

Desarrollo del numeral 1.1

Desarrollo del numeral 1.2

Manomero:
Moléculas simples pequeñas que vienen siendo la unidad básica
estructural de moléculas más grandes, es decir a raíz de la Unión de
las smonómeros mediante enlaces se forman moléculas más grandes

Macromoleculas:

Hace referencia la unión de muchas moléculas simples (monómeros)

formándose así moléculas más grandes y complejas como por ejemplo
las proteínas

Complejo Macromoleculares:

Múltiple macromoléculas que interactúan formando estructuras

complejas Como por ejemplo la membrana celular
Tabla 2. Desarrollo del numeral 1.3

Grupo Ejemplos con Características

Carbohidrato
funcional nombre de Biológicas y
s
Monosacárido Bioquímicas
Monosacárid Aldehido 1.glucosa  Tiene grupo
os hidroxilo
 Fuente
principal de
energía
celular
 Forma
parte de las
paredes
celulares
2. Ribosa  Su hidrólisis
separa a la
molécula en
sus grupos
funcionales
 Presencia
abundante
en tejidos
musculares
 Tiene
característic
as polares e
hidrofilicas
3.Gliceraldehido La síntesis
química de de
gliceraldehido se
lleva a cabo
mediante
métodos como la
 enzimática
Cetona

1.fructuosa
 Presente en
las frutas y
metabolizad
o a nivel
hepático
 EN unión
con una
glucosa se
genera el
azúcar
común.

2.Cetopentasaribol  Tiene 4
osa grupos
hidroxilo (-
HO) unidos
a los 4
carbonos
que no
están
unidos al
grupo
cetónico

3.cerbosa  Tiene una

dulzura
semejante
a la
sacarosa
(azúcar
común)

Ejemplos Fuentes de
Disacáridos de origen Características
disacáridos Biológicas y
Bioquímicas
1.sacarosa Caña de azúcar
 remolacha y miel
1.No contiene
ningún átomo de
2.lactosa Leche carbono
anomerico libre

2. Formado por
una molécula de
glucosa y otra de
galactosa

3. Aparece en la
hidrólisis de la
celulosa
3. Celebiosa Su fórmula es
C12H22011
4.malotosa
4. Es solube en
agua y tiene un
sabor ligeramente
dulce

Polisacáridos Tipo de Ejemplos de Características

carbohidra polisacáridos Biológicas y
to Bioquímicas
Reserva 1.almidón Puede ser
utilizado o
modificado
directamente
para alimentación
o productos
farmacéuticos

2. Glucógeno
Formado por
cadena
ramificada de
glucosa
Formado por
enlace o
glucosidico
 3. Dextrano
Se forma en
determinadas
bacterias ( el
crecimiento de
bacterias en la
superficie de los
dientes da lugar a
la acumulación de
dextranos (placa
dental)

Estructural 1.Celulosa
Forma parte de la
pared celular de
las plantas, por
que forma fibras
compactas

2.quitina

Formadas por
moléculas OH y
un grupo
acetilamina
unidos entre sí
con enlaces B- 1,
4

3.pectina En medicina es
usado como
absorbente
intestinal

Soluble en agua,
en la formado en
gel.
 Tabla 3. Desarrollo del numeral 1.4.

Estructuras Que determina la conformación, y

conformacionales ejemplo de una proteína.

1.PRIMARIAS

Lo determina el numero de aminoácidos en la

cadena y en el orden que están enlazados.

 Insulina
2.SECUNDARIAS Cuando la cadena principal se pliega en el
espacio y forma de helicoide dextrogino y se
realiza una conformación llamada hélice.

 COLÁGENO

3.TERCIARIAS

Se forman cuando sobre la estructura

segundaría de un polipeptido al plegarse
sobre la misma y formando una conformación
globular.

 Miogobina
 4.CUATERNARIAS Se forma con la unión de varias cadenas de
polipéptidos con estructura terciaria .

 Hemoglobina

FORMULAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOACIDOS

NOMBRE ESTRUCTURA

Carbono (C)

Hidrógeno (H)

Oxígeno (O)

Amino (-NH2)

Cadena variable (-R)

Tabla 4. Desarrollo del numeral 1.5.1

Lípidos Tipo de lípido Funciones

Saponificables: 1.ACIDOS GRASOS  La importancia
contienen ácidos que presentan
grasos; y en presencia es en la
de NaOH o KOH regulación del
forman jabones. sistema
endocrino y
del nervioso. Es
el caso del ácido
oleico, que
estimula la
liberación dé
ciertas
hormonas
 gastrointestinale
s
2. Lípidos simples  Aceites, grasas,
ceras
3.lípidos complejos  Esfingomielinas,
cerebrosidos
Insaponificables: no 1.isoprenoides  Vitaminas y otros
contienen ácidos Compuestos
grasos, por ello no
2..esteroides  Esteroides,
pueden formar
hormonas
jabones.
esteroideas
3..eicosanoides  Prostaglandinas

Desarrollo del numeral 1.5

1.5.2

Propiedades de los ácidos grasos saturados:

Son ácidos carboxílicos de cadena larga con un único grupo carboxilo y una
cola
Hidrocarbonada no polar. Difieren los unos de los otros según la longitud de la
cadena y en la presencia, número y posición de dobles enlaces. La mayor parte
de los ácidos grasos presentes en los sistemas biológicos, contienen un numero
para de átomos de carbono, generalmente entre 14 y 24, siendo los de 16 y 18
átomos de carbono más abundantes. Los ácidos grasos son saturados cuando
no poseen enlaces dobles, son flexibles y sólidos a temperatura ambiente.

Propiedades de los ácidos grasos insaturados:

Los Insaturados o poliinsaturados si en la cadena hay dobles o triples enlaces,
rígidos a nivel del doble enlace siendo líquidos aceitosos

Desarrollo del numeral 1.6

A. Para determinar el punto isoeléctrico (pI) De una proteína se realiza
la técnica de la precipitación isoeléctrica, la cual se basa en la
disminución de la solubilidad en el punto isoeléctrico.
Las proteínas por su naturaleza anfotérica presentan una carga neta
negativa a pH altos y una carga neta positiva a pH bajos.
Existe un pH llamado pH
Isoeléctrico al cual la carga neta de la proteína es cero. A este pH la
molécula es
incapaz de desplazarse en un campo eléctrico

b. El punto isoeléctrico es fundamental en bioquímica como

característica diferenciadora de las proteínas. Para un aminoácido, el
punto isoeléctrico es el Promedio de los valores de pKa para la amina y
el grupo carboxilo. El punto isoeléctrico varía en función de la
composición de los aminoácidos de una proteína. Por lo tanto, la
secuencia de aminoácidos de proteínas es necesaria para el
cálculo de pI.

Desarrollo del numeral 1.7

a. . ¿Cuáles son las principales diferencias estructurales
entre las holoproteínas y las heteroproteínas?

Holoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos los cuales

se clasifican en: Globulares
 Protaminas: Pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina,
básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos
nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo
celular.
 Histonas: Son básicas, pero de peso molecular algo mayor.
Constituyen junto a los ácidos nucleicoslos cromosomas.
Hay varios tipos diferenciados por la concentración de
arginina y lisina, que son H1,H2A, H2B, H3, H4.
 Albúminas: Presentan todos los aminoácidos, pero el
contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de
sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
 Globulinas: Son ricas en ácido aspártico y ácido
glutámico, por tanto, ácidas. Tienen funciones
defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa,
beta y gamma globulinas.
 Fibrilares: Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se
pueden dividir en dos grupos.
Insolubles o escleroproteínas:

 Alfa-queratinas: Tienen función protectora. Forman pelos,

plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.
 Beta-queratinas: No poseen tanta cisteína y son menos
resistentes.
 Colágeno: Es la proteína más abundante en mamíferos. Se
encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de
tropo colágeno y presenta estructura secundaria característica
(hélice decolágeno).
 Elastina: Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable
de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de
tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de
las arterias.
Solubles.

 Fibrinógeno: Su polimerización forma una red de fibrina

que establece la etapa final de la coagulación
sanguínea.
 Miosina y actina: Son responsables de la contracción muscular.

Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteica (apoproteína) y

por una parte no proteica, el cual es denominado grupo prostético.
Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético

 Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter

ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).
 Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína.
Desempeñan funciones enzimáticas,hormonales, de coagulación
etc. Destacan las inmunoglobulinas.
 Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas
mitocondriales, en el suero. Por ejemplo, los quilomicrones.
 Nucleoproteínas: ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los
que presentan ácido ribonucleico(ribosomas) o ADN
(cromosomas).
 Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no
proteica presenta coloración debido a la presencia de metales.
Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes
de oxígeno(mioglobina), proteínas que intervienen en la
transferencia de electrones (citocromos,flavoproteínas),
 pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).

b. Identifique sus funciones.

Holoproteínas:
 Transporte de sustancias.
 Funciones nutritivas.
 Funciones defensivas.
 Forman pelos, cuernos, plumas, uñas.
 Formación fibras elásticas.
 Coagulación sanguínea.
 Contracción muscular
Heteroproteínas:

 Funciones enzimáticas.
 Funciones hormonales.
 Funciones de coagulación.
 Pigmentos respiratorios.
 Almacenes de oxígeno.
 Proteínas que intervienen en la transferencia de electrones
 Pigmentos visuales.

c. Las proteínas se clasifican de acuerdo a su solubilidad en agua,

en soluciones salinas diluidas, en bases o ácidos, y en soluciones
etanólicas. De acuerdo a ello, dar un ejemplo para cada caso, de
unaproteína soluble en los medios mencionados, y explicar a qué
se debe su solubilidad, por medio delas interacciones inter- e
intra-moleculares.

 Proteínas solubles en agua: Albuminas: Son solubles en

agua cuando adoptan una conformación globular La
solubilidades debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.
Así, cuando una proteina sesolubiliza queda recubierta
de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación)
que impide que se pueda unir a otras proteinas
lo cual provocaría su precipitación (insolubilización).
Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.
 Seroalbumina.
 Ovoalbúmina.
 Lactoalbumina
 Proteínas solubles en soluciones salinas diluidas: Globulinas:
Importante componente del plasma. Requieren concentraciones
salinas más elevadas para permanecer en disolución
 Lactoglobulina.
 Seroglobulina.
 Ovoglobulina.

Proteínas solubles en bases o en ácidos:Glutelinas: Sólo se disuelven

en disoluciones ácidas o básicas
 Trigo.
 Avena.
 Cebada

Proteínas solubles en soluciones etanólicas:Prolaminas: Solubles en

alcohol

 Gliadina de trigo, centeno

 Son solubles en 50%-90% de alcohol

Tabla 5. Desarrollo del numeral 1.8

Lipoproteína Características
Quilomicrones (QM) Lípidos asimilados a nivel intestinal,
se empaquetan junto con
proteínas,originando los Intestino
Función:
 Transportan los
triacilglicéridosexógenos del
alimento, desde el
intestino a los tejidos
periféricos.
 Las proteínas que
contienen(llamadas
apolipoproteínas) sirven
para aglutinar y
estabilizar las partículas de
 grasa en un
entornoacuoso como el de la
sangre.

VLDL Lipoproteínas de muy baja

densidad.
Hígado Función:
 Transportan los
triacilglicéridosendógenos,
los cuales son sintetizados
en el hígado, a los
tejidos periféricos
 Sus restos sin
triacilgliceroles
(IDL,lipoproteínas de
densidad intermedia)son
captados por el hígado
o convertidos en LDL.

IDL Lipoproteínas de densidad

intermedia. Circulación (VLDL) e
Hígado. Función:
 Proceden de la VLDL
 Tras la hidrólisis de los
TG(triglicéridos endógenos)
en los capilares, son
captados por el hígado
 Precursores de las LDL

HDL Lipoproteínas de baja densidad.

Circulación e Hígado. Función:

 Principal fuente de
colesterol para
 lostejidos periféricos

 Aportan fosfolípidos

 Aportan aminoácidos

LDL Lipoproteínas de muy alta

densidad. Hígado (e
intestino).Función:
Recogen el exceso de
colesterol depositado en los tejidos
periféricos y los retiran al
hígado para su metabolismo o
excreción.

Tabla 6. Desarrollo del numeral 1.9

Características ADN ARN

Composición Pentosa Posee β-D- Posee β-D

química Desoxirribosa Ribosa

Base Adenina,guanina, Adenina,

citosina y timina. Guanina,citosina
La proporción y uracilo. Todas
de la adenina, es ellas indiferente
idéntica a proporción.
latimina, lo
mismo ocurrecon
guanina y
citosina(En el
doble ADN
 dedoble cadena).

Función En la secuencia En el proceso

de basesdel detranscripción
ADN, está setraslada
codificadala información,
información (secuencia de
sobre bases)del ADN
queaminoácidos en
y en qué orden otrasmoléculas:El
deben ARNm
unirse,para (mensajero),actua
producir todas comointermediari
lasproteínas o, para llevar
celulares.Un gen la
se define informaciónconte
comoun nida en el ADN
fragmento del alcitoplasma.Latr
ADN,que aducción de la
contiene secuencia de
lainformación bases del
para la síntesis ARNm, se
de una realizaen los
cadenapolipetídic ribosomas,
a. (constituidos por
ARNry
proteínas)
delcitoplasma.Lo
s ARNt
específicos,
trasportan a
losaminoácidos
 EN QUE CONSISTE EJEMPLOS

NUCLEOSIDO Compuestos formados por  Citidina.

la unión de una pentosa  Uridina
y una base nitrogenada.  Adenosina
 Timidina
 Inosina
NUCLEOTIDO Un nucleótido es la pieza  Adenina
básica delos ácidos  Citosina
nucleicos y resultan de la  Guanina
unión entre un  Timina
Nucleósido y moléculas
de ácido fosfórico
EN QUE CONSISTE EJEMPLOS

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10

Tipos de ARN Características y funciones

ARN mensajero o codificante. Se ocupa de copiar y llevar la secuencia

(ARNm) exacta de aminoácidos del ADN hacia
los ribosomas, en donde se siguen las
instrucciones y se procede ala síntesis de
proteínas.

ARN de transferencia. (ARNt) Se une al ARNm en función de la

complementariedad de las bases de
anti codón/codón. Su función es unir
o enlazar aminoácidos y transportarlos
hacia los ARNm para poder sintetizar las
proteínas. Lee la información codificada
en el ARN mensajero y transfiere el
 aminoácido adecuado a la cadena poli
peptídica en crecimiento durante la síntesis
proteica.

ARN ribosómico.(ARNr) Está relacionado con la síntesis de

proteínas, forman parte de los ribosomas,
quienes sintetizanlas proteínas, son los más
abundantes de los ARN.Están
involucrados en la estructura de los
ribosomas y juegan un papel en la unión de
losARN mensajeros

MINI ARN De esta manera, se califican ARN muy

pequeños cuyo papel parece ser cada vez
más importante en los procesos
reguladores de la maquinaria
bioquímica de las células
 B. Mapa mental “Comprensión Macromoléculas”.

Conclusiones

La activa prendimos la clasificación de las moléculas que empiezan por

las biomoléculas orgánicas y las inorgánicas explicamos cómo se dividen
en grupo las orgánicas éstas están compuestas por agua y sales
minerales orgánicos están compuestas por los carbohidratos, lípidos
coma proteínas y ácidos nucleicos también se aprendió las
características de la energía del aire como también se conoció de su
estructura química.

Bibliografía
• https://www.um.es/molecula/lipi01.htm#:~:te
xt=Los%20%C3%A1cidos%20grasos%20son
%20saturados,doble%20enlace%20siendo%20l
%C3%ADquidos%20aceitosos.

• https://concepto.de/arn/