COFACTORES

Alumna: Denisse Madrid Rivas

No. control: 20540239
Carrera: Ingenieria en energias resnovables
Materia: Bioquimica
Docente: Luz Yazmin Chacon Moreno
 ¿QUE ES UN COFACTOR?
Ø Un cofactor es un compuesto químico no
proteico o un ion metálico que se requiere para
la actividad de una enzima como catalizador
(un catalizador es una sustancia que aumenta
la velocidad de una reacción química ). Los
cofactores pueden considerarse "moléculas
auxiliares" que ayudan en las transformaciones
bioquímicas
 FUNCIONES
Ø Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones químicas
necesarias (oxidación y reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis enzimática. De este
modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catálisis de nuevas reacciones
simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su
estado inicial. A los cofactores que se unen fuertemente a la enzima se les conoce como grupos
prostéticos.
GRUPO PROSTÉTICO
 ¿QUE ES UN GRUPO PROSTÉTICO?

Ø Un grupo prostético es el componente no

aminoacídico que forma parte de la estructura
de algunas proteínas y que se halla
fuertemente unido al resto de la molécula. Las
proteínas con grupo prostético reciben el
nombre de heteroproteínas (o proteínas
conjugadas).
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
CONJUGADAS (POR GRUPO PROSTÉTICO)

Ø Lípidos: Lipoproteína.

Ø Hidratos de carbono: Glicoproteína.

Ø Fosfatos: Fosfoproteína.

Ø Hemo (Ferroporfirina): Hemoproteína.

Ø Iones metálicos: Metaloproteína.

Ø Nucleótidos de Flavina: Flavoproteína.

C O E N Z I M A
 ¿QUE ES UN COENZIMA?

Ø Son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos

químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas
moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la
estructura enzimática. Pertenecen a un grupo más amplio, los cofactores,
que son moléculas no protéicas (por lo general, moléculas orgánicas o
iones metálicos) que requieren las enzimas para su actividad.

Ø Las coenzimas se derivan principalmente de vitaminas y otros nutrientes

esenciales orgánicos en pequeñas cantidades.
 FUNCIONES

Ø Normalmente sufren reacciones de oxidación, reducción y transferencia de grupos

químicos. Las coenzimas sufren las transformaciones químicas necesarias para la
catálisis enzimática evitando que la enzima las sufra. De este modo la enzima queda
intacta y puede llevar a cabo otro ciclo de reacciones simplemente cambiando la
coenzima.

Ø En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de

grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox
(como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas
se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas
añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo,
las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP),
convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo
convierten de nuevo en ADP.
 CARACTERISTICAS

Ø Bajo peso molecular, similar al de los sustratos metabólicos.

Ø Termoestables.
Ø Se encuentran en baja concentración en las células.
Ø Pueden ser compartidos por muchos enzimas diferentes.
Ø Pueden modificarse y no recuperarse en la misma reacción.
Ø Son heterociclos o ciclos con electrones muy móviles.
Ø Poseen una extraordinaria reactividad.
Ø En su mayoría son de origen vitamínico.
 CLACIFICACION

Ø Criterio Nutricional
• Origen vitamínico Origen no vitamínico

Ø Criterio Funcional
• Coenzimas de transporte de grupos Coenzimas de transporte de
electrones

Ø Criterio enzimológico
• Según el tipo de reacción en que participan
 PRINCIPALES COENZIMAS
Ø FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
Ø FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
Ø NAD+ (nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
Ø NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y protones.
Ø Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del
Ø ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
Ø Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
Ø Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
Ø TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehido; forma parte, entre
Ø otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
Ø Vitamina C
Ø PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
Ø PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
Ø FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
Ø Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
Ø Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
A C T I V A D O R A S
 ¿QUE ES UN ACTIVADOR METALICO?
Ø Un ione metálico: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no
están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan
activadores.

Ø Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

EJEMPLOS DE ENZIMAS
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