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PROTEINAS:

Funciones:
- Estructura, como con los filamentos
- Enzimas, la gran mayoría son proteínas.
- Mensajeros para desencadenar respuestas celulares
- Factores de crecimiento para estimular crecimiento y reparación celular.
- Permite que el material genético se replique, factores de condensación del mismo.

.
Formación de cadenas no ramificadas, con base en 20 aminoácidos. Excepto en la glicina
R
Formula Gral aminoácido: H2N – C* – CO –OH, Donde C* es el carbono alfa (carbono quiral) pues aquí está unido el
radical amino.
H

Zwitterion: pues se ioniza en agua, el carboxilo se carga negativo y el amino positivo. (anfóteros)

Se pueden clasificar como hidrófilos e hidrófobos, polares y no polares, aromáticos.

En las proteínas existen alfa aminoácidos, porque están unidos al carbono alfa, existen beta que están unidos a otro
carbono, pero no son de importancia médica. Igual que los D-aminoácidos.

Importante los α - L aminoácidos.

Se polimerizan con hidrolisis (liberación de agua) entre los grupos funcionales, para formar un enlace peptídico.

Péptido: hasta 60, oligopéptido, más pequeños Polipéptido: sobre 60


Promedio de aminoácidos por proteína: 400-500. La titina:3400 aminoácidos

Buscan estabilidad plegándose en el espacio, con 4 estructuras básicas.

Primaria: estructura más inestable, cadena lineal


Secundaria:
-Hélice alfa: por puentes de hidrogeno entre ciertos aminoácidos específicos. Puentes disulfuro, los de cisteína
-Lamina beta: los giros de la cadena tienen 4 aminoácidos

giro

los giros son los sitios de mayor actividad biológica porque sirven de acomple entre dominios. Ademas de que tienen
ciertos aminoácidos que permiten enlaces

Terciaria: combinación seguida de las anteriores y desviaciones espaciales.

Las fuerzas de interacción pueden ser electrostáticas o iónicas, ej: hidrófobas (por los aminoácidos hidrófobos, pues los
hidrófilos están en el exterior), fuerzas inter atómicas ( de van der walls: débiles, pero la suma, da estabilidad y permite
el plegamiento y compactación), sea atraen hasta cierto punto y luego se repelen)

La mayoría de nuestras proteínas ya tienen actividad biológica al tener una estructura terciaria
Algunas les falta un grado de maduración adicional. La interacción con otras unidades terciarias. Para formar una
estructura CUATERNARIA.
Ej: Dímero, 2 subunidades proteicas terciarias. Algunas proteínas tienen hasta 12 unidades proteicas
Desnaturalizas; hacer que una proteína pierda su actividad biológica. Desestabililza, con sln demasiado acidas, básicas o
mucha más temperatura (60°C), las que se inactivan dependiendo de la temperatura se les conoce como termo
sensibles. Las estructuras 3rias y 2rias también se pueden desnaturalizar.
El cuerpo no puede renaturalizar proteínas.

No todos los priones son infecciosos, pero cuando los priones entran en contacto con otras proteínas, las dañan y lo
convierten en otros priones.
Ej: enfermedad de las vacas locas- creudtzfeldt Jacob = … el insomnio familiar fatal y/o tau.
Los priones también pueden generar Alzheimer.
Alzheimer, se produce por acumulación de proteína beta –amiloide . Pero el Alzheimer es multifactorial.

Proteasas dividen las proteínas en ácidos más pequeñas en el estómago, el páncreas segrega a la primera porción del
intestino(duodeno) (conducto pancreático) entre varias enzimas genera oligopéptido, y luego actúan oligopeptidasas,
para formar dipeptidos y aminoácidos libres, en las paredes del intestino por las dipeptidasas.

Absorción intestinal, para llevarlos a la sangre.

Proteínas fibrosas: función estructural.


Proteínas globulares: transporte.

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