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B O U M C

I A
P
Q Í
2
Regulación del metabolismo de carbohidratos
I
Metabolismo de carbohidratos

Primero son oligosacáridos > Monosacáridos > Glúcidos


Carbohidratos
Carbohidratos
Funciones
Son biomoléculas que toman los
Son biomoléculas que toman los
 Fuente de Energía nombres de ‘‘hidratos de Carbono,
nombres de ‘‘hidratos de Carbono,
 Almacenamiento de Energía glúcidos, azúcares o sacáridos’’;
glúcidos, azúcares o sacáridos’’;
 Elementos estructurales de la célula aunque estas moléculas están
aunque estas moléculas están
 Salud del sistema nerviosos central formadas por 3 elementos
formadas por 3 elementos
 Regulación del metabolismo de las grasas fundamentales C, H, O.
fundamentales C, H, O.
Su principal función en el organismo de los seres vivos
es la de contribuir en el almacenamiento y en la
obtención de energía.

Clasificación

Números de Carbonos
Triosas Tetrosas Pentosas Hexosas
3 carbonos 4 carbonos 5 carbonos 6 carbonos
Glucosa
Almidón
Celulosa

Numero de azucares
Monosacáridos Disacáridos Oligosacáridos Polisacáridos
1 monosacáridos 2 monosacáridos 3 – 10 + o 10
monosacáridos monosacáridos
Glucosa Sacarosa Almidón
Galactosa Lactosa Celulosa
Maltosa

Grupo Carbonilo
Aldosas Cetosas
Su estructura es la de un aldehído Su estructura es la de una cetosa

La sacarosa también encontrada en la sábila de las plantas pasa por hidrolisis acida
(Estomago) y ya en el intestino se absorbe.

La maltosa se encuentra más frecuentemente en la cerveza o en granos de cebada.

Es más fácil romper enlaces Alfa que enlaces Beta (Estos ni siquiera los rompemos) y
aun mas el enlace Alfa 1-6, al ser enlaces ramificados; mientras que los alfa 1-4 son
lineales

El glucógeno es una formar de almacenar la energía, es el


almacenamiento de la glucosa.
La Celulosa es más abundante en plantas y sirve como fibra, porque no la digerimos
debido a que esta formado por enlaces Beta 1-4 y esos son enlaces que no digerimos
ósea no rompemos. Por eso es que la fibra sirve para el estreñimiento y limpieza
intestinal
¿Por qué se dice que debemos solo consumir
la leche materna de nuestra especie?
El Almidón es el almacenamiento
Debido a que la leche de otros mamíferos tiene
de energía (Glucosa) en plantas composición diferente a los de la misma especie,
Papa Yuca puede ocurrir como es la bobina esta tiene las
moléculas más grandes Quitina
que la humana por ende más
difíciles de digerir.
Amilasa Amilopectina Amiacetilo Hongos Armazón
Uñas Se supone el serCabello Exoesqueleto
humano solo debería consumir la
lactosa materna solo en la etapa infantil (RN). El
Alfa 1-4 Alfa 1-6
Rutas de cuerpo humano es capaz de digerir la glucosa, pero
no la galactosa presente en la leche. LA leche es un
Lineales Ramificados conjunto de proteína, azucares y grasas.

Mas fácil de Ciclo de Krebs


romper = más Ciclo de Krebs
fácil de carbohidratos
degradar
Rutas en diferentes momentos metabólicos

Los precursores más importantes


Convierte el piruvato son el lactato, algunos En la gluconeogénesis
(Precursores no glucosidicos) aminoácidos y glicerol, que se debido a la entrada de
incorporan a la vía gluconeogénica a
en glucosa, pero NO ES LA
nivel de PIRUVATO, 2 piruvatos sale 1
SIMPLE INVERSIÓN de la vía OXALACETATO Y molécula de glucosa,
glucolítica. DIHIDROXIACETONA-
FOSFATO, respectivamente.
no produce energía.

AYUNO

GLUCONEOGÉNESIS

Función

Es ayudar a mantener el nivel de glucosa necesario en sangre para que el cerebro y


músculos puedan extraer suficiente glucosa para atender sus demandas energéticas.
GLUCOGENÓLISIS

Este proceso comienza con El glucagón se produce dentro del páncreas en


una molécula de glucógeno, las células alfa de los islotes de Langerhans, que
degradándose, formando rodean a las células beta, productoras de la
a una molécula de insulina, cuando bajan los niveles de azúcar en
glucosa. sangre SI SE BAJA LOS NIVELES DE
¿Dónde ocurre? GLUCOSA EN SANGRE SE ACTIVA EL
GLUCAGÓN GRACIAS A LAS CÉLULAS
En el citosol, que es el ALFA.
líquido que se localiza dentro
de las células. Constituyendo la mayoría del
fluido intracelular. O sea, la parte del citoplasma sin los orgánulos y sin el
núcleo.

Función

Su función principal es la de degradar el glucógeno, dando la posibilidad de hacer uso


de un reservorio energético (Glucosa) en situaciones de hipoglucemia (Baja niveles de
glucosa)

¿Cuándo ocurre?

En el momento metabólico (Ayuno) con una presencia de Hipoglicemia, ósea baja


cantidad de glucosa, en este momento el cuerpo busca romper las reservas de
glucógeno para así poder liberar la glucosa en sangre; y de ahí tener una obtención de
energía, porque el cuerpo no se puede quedar sin ella, tanto el cerebro, corazón y
sangre pasan las 24/7 consumiendo glucosa para funcionar correctamente, y para
mandar específicamente la glucosa para esos órganos inhibe otras funciones como la
producción de la hormona de crecimiento.

¿Dónde se almacena?

Hígado y músculo esquelético, músculo es el principal, pero no posee la enzima glucosa


6 fosfatasa

El glucógeno se almacena dentro de vacuolas en el citoplasma de las células que lo


utilizan para la glucólisis.

POSTPRANDIAL

GLUCOLISIS
El motor energético del cuerpo humano es la glucosa y para su utilización, la glucólisis,
es la principal vía metabólica para la obtención de energía de los seres vivos a partir
de la glucosa.

¿Dónde se produce la glucólisis?

Se lleva a cabo en el citoplasma de la célula.

La glucólisis consiste en la oxidación de glucosa hasta la obtención de dos moléculas de


piruvato que posteriormente podrá ser utilizado en otras rutas metabólicas como el
ciclo de Krebs. La glucólisis puede ser aerobia y anaerobia.

Etapas de la glucólisis

Esta fase consiste en obtener dos moléculas


Fase de gasto de gliceraldehido a partir de una molécula de
energético glucosa utilizando dos moléculas de ATP.

Fase de beneficio Entran 1 molécula de glucosa y salen dos de


energético de la piruvato
Conteo final: 2 ATP 2 NADH
glucólisis

GLUCOGÉNESIS:

Ruta anabólica por la cual tiene lugar la síntesis de glucógeno a partir de un precursor
más simple que es la glucosa 6 fosfato,

¿Dónde se lleva a cabo?

Se lleva a cabo en la matriz extracelular del tejido epitelial, específicamente en el


músculo e hígado, sin embargo, es más activo en hígado, a nivel celular en el citosol

PENTOSA -P

Es una ruta metabólica estrechamente relacionada con la glucólisis, durante la cual se


utiliza la glucosa para generar ribosa, que es necesaria para la biosíntesis de
nucleótidos y ácidos nucleicos.

El ciclo de la pentosa fosfato es una ruta metabólica en la que, por una parte, se
obtiene poder reductor en forma de NADPH y, por otra parte, se producen azúcares
muy importantes para la síntesis de ácidos nucleicos.

Es una ruta metabólica con el doble objetivo de, por un lado, producir moléculas de
NADPH, las cuales tienen varias utilidades en la célula, transformar la glucosa en
otros azúcares (especialmente pentosas) que se necesitan para la síntesis de nuestro
material genético.

¿Qué son los trastornos enzimáticos?

Son trastornos genéticos (hereditarios) poco


¿Qué pasaría si falla el
comunes por los cuales el cuerpo es incapaz de
convertir los alimentos en energía de manera funcionamiento Enzimático en el
apropiada. Dichos trastornos generalmente son organismo?
causados por defectos en proteínas específicas
El déficit de estas enzimas
(enzimas) que ayudan a descomponer (metabolizar)
afecta a la absorción y
partes del alimento.
aprovechamiento de los
Un trastorno metabólico ocurre cuando hay nutrientes ya que las proteínas,
reacciones químicas anormales en el cuerpo que hidratos de carbono y grasas, sin
interrumpen este proceso. Cuando esto pasa, es la presencia de enzimas, no
posible que tenga demasiadas o muy pocas sustancias pueden fraccionarse y dar lugar a
que su cuerpo necesita para mantenerse saludable. sustancias más sencillas que
puedan pasar al torrente
La enfermedad de Gaucher, que padecen en España
sanguíneo para poder ser
unas 400 personas, es una patología genética rara que
utilizadas por nuestras células.
se produce por la falta de una enzima concreta y que
ocasiona problemas graves en la médula ósea y
órganos como el hígado y el bazo, incluso en ocasiones en el sistema nervioso.

Metabolopatias de carbohidratos (Congénitas y Adquiridas)


Intolerancia a la lactosa

Hipoglucemia

La hipoglucemia, también conocida como bajo nivel de glucosa o de azúcar en la sangre,


ocurre cuando el nivel de glucosa en la sangre cae por debajo de lo normal. Para
muchas personas con diabetes, eso se refiere a un nivel de 70 miligramos por decilitro
(mg/dL) o menos. Sus números pueden ser diferentes, así que hágase un chequeo con
médico para encontrar qué nivel es muy bajo para usted.

Comúnmente se ve en personas diabéticas cuyos niveles de azúcar en sangre caen


mucho, ya sea porque tomaron sus medicamentos y no comieron correctamente o
porque la dosis del medicamento es muy alta para ellos.

La hipoglucemia del ayuno casi siempre sucede después de que la persona pasa 8 horas o más sin comer. La hipoglucemia reactiva
sucede de 2 a 4 horas después de un alimento. Cuando su nivel de azúcar en la sangre está bajo, sus músculos y células cerebrales no
tienen suficiente energía para funcionar bien.

Hipoglucemia asintomática. Algunas veces, las personas con diabetes no sienten o reconocen los síntomas de la hipoglucemia, un
problema conocido como hipoglucemia asintomática. Si ha tenido hipoglucemia sin experimentar ningún síntoma, puede necesitar revisar
su nivel de glucosa en la sangre más seguido, para que sepa cuando necesita tratar su hipoglucemia o hacer algo para prevenirla.
La hipoglucemia puede ser una reacción a la insulina o la inyección de insulina.

Diabetes

La diabetes es una enfermedad en la que los niveles de glucosa (azúcar) de la sangre


están muy altos. La glucosa
proviene de los alimentos que
Causas
consume. La insulina es una
hormona que ayuda a que la glucosa La insulina es una hormona producida por el páncreas
para controlar el azúcar en la sangre. La diabetes puede
entre a las células para
ser causada por muy poca producción de insulina,
suministrarles energía. En la
resistencia a la insulina o ambas.
diabetes tipo 1, el cuerpo no
produce insulina. Para comprender la diabetes, es importante entender
primero el proceso normal por medio del cual el
Con el tiempo, el exceso de glucosa alimento se transforma y es empleado por el cuerpo
en la sangre puede causar para obtener energía. Suceden varias cosas cuando se
problemas serios. Puede dañar los digiere y absorbe el alimento:
ojos, los riñones y los nervios. La
• Un azúcar llamado glucosa entra en el
diabetes también puede causar
torrente sanguíneo. La glucosa es una fuente
enfermedades cardíacas, derrames de energía para el cuerpo.
cerebrales y la necesidad de • Un órgano llamado páncreas produce la
amputar un miembro. Las mujeres insulina. El papel de la insulina es
embarazadas también pueden transportar la glucosa del torrente
desarrollar diabetes, llamada sanguíneo hasta el músculo, la grasa y otras
diabetes gestacional. células, donde puede almacenarse o
utilizarse como fuente de energía.
Un análisis de sangre puede
mostrar si tiene diabetes. Un tipo
de prueba, la A1c, también puede comprobar cómo está manejando su diabetes. El
ejercicio, el control de peso y respetar el plan de comidas puede ayudar a controlar la
diabetes. También debe controlar el nivel de glucosa en sangre y, si tiene receta
médica, tomar medicamentos.

La diabetes es una enfermedad grave que puede afectar los ojos, el corazón, los
nervios, los pies y los riñones. Es importante comprender cómo la diabetes afecta su
cuerpo.

Las personas con diabetes


presentan niveles altos de azúcar
en sangre debido a que su cuerpo
no puede movilizar el azúcar desde
la sangre hasta el músculo y a las
células de grasa para quemarla o
almacenarla como energía, y/o el
hígado produce demasiada glucosa
y la secreta en la sangre. Esto se
debe a que:

• El páncreas no produce
suficiente insulina
• Las células no responden
de manera normal a la
insulina
• Ambas razones anteriores

Si uno de sus padres, hermanos o hermanas tiene diabetes, usted puede tener mayor
probabilidad de padecer esta enfermedad.

En la diabetes tipo 1 el cuerpo no


produce insulina, en la diabetes tipo
2 no elabora la suficiente o tiene La insulina: Es una sustancia que se produce
La insulina:
en nuestro Es una
cuerpo para sustancia
ayudarnosquea se produce
aprovechar
dificultad para utilizar esta
en nuestro cuerpo
la energía para ayudarnos
proveniente a aprovechar
de los alimentos y así
insulina en el cuerpo. Por lo
la energía proveniente de los alimentos
ayudarnos a realizar todas nuestras actividades y así
cual puedes llegar a
ayudarnos
cotidianas acomo
realizar todascorrer,
caminar, nuestras actividades
limpiar la casa,
necesitar aplicar insulina
cotidianas como caminar, correr, limpiar
hacer ejercicio, leer, ir a trabajar, cocinar, la casa,
externamente con una
hacer ejercicio,
entre muchas leer,interviene
otras, ir a trabajar,
en cadacocinar,
uno de
jeringa.
entre muchas
nuestros otras, interviene
movimientos, enes
con lo cual cada uno de
la gasolina
La insulina que se utiliza en las nuestros movimientos,
de nuestro cuerpo. con lo cual es la gasolina
inyecciones es elaborada de nuestro cuerpo.
insertando el gen humano para la
insulina en bacterias lo cual hace que las bacterias produzcan insulina humana, después
es extraída y purificada.

LA INSULINA SE ACTIVA GRACIAS A LAS CÉLULAS BETA CUANDO HAY


AUMENTO DE GLUCOSA EN SANGRE

LA INSULINA PERMITE QUE LA GLUCOSA PASE AL HÍGADO Y QUE DE AHÍ


SE DISTRIBUYE A DIFERENTES TEJIDOS Y ÓRGANOS QUE LO NECESITEN
PARA QUE LUEGO SEAN GASTADOS

Valores normales de glucosa en sangre

los niveles de glucosa que se sitúan entre los 70 y 100 mg/dl en ayunas y en menos de
140 mg/dl dos horas después de cada comida.
Aminoácidos
Los aminoácidos son un conjunto de 20 tipos
distintos de moléculas y constituyen las piezas
básicas para construir proteínas. Las
proteínas constan de una o más cadenas de
aminoácidos; estas cadenas se llaman
polipéptidos. La secuencia de la cadena de
aminoácidos determinará cómo se pliega
tridimensionalmente el polipéptido, pues la
forma que adquiera es muy importante para
que sea biológicamente activo. De forma general, la secuencia de aminoácidos que
forma una proteína está codificada en un gen.

Funciones

 Estructural
 Reguladora de procesos bioquímicos
 Defensiva
 Transporte
 Contracción

Tipos de aminoácidos
Esenciales
Los aminoácidos proteicos que no sintetiza el cuerpo y, por tanto, deben ser
ingeridos a través de la dieta.
Aminoácido Función
s
Fenilalanina Estos aminoácidos se asocian a la sensación de bienestar, pues son
reguladores de las endorfinas. Entre sus funciones más destacadas
se encuentran la reducción del exceso de apetito y la minoración del
dolor.
La fenilalanina también está implicada en la síntesis de las
catecolaminas adrenalina, dopamina y noradrenalina, por lo que
promueve el estado de alerta, mejora la memoria y el aprendizaje e
incrementa la vitalidad. Los suplementos que contienen este
aminoácido pueden utilizarse para mejorar los síntomas de Parkinson,
vitíligo, dolor crónico o para el tratamiento integral de la depresión.
Isoleucina El déficit de este aminoácido parece estar implicado en algunos
trastornos mentales y físicos: depresión, alteraciones de la conducta,
disminución de la masa muscular, etc. Este AA es esencial para la
formación de hemoglobina y tejido muscular, y estabiliza y regula el
azúcar en la sangre y los niveles de energía. Además, ayuda en la
curación de las heridas, la piel y los huesos.
Leucina Es uno de los 3 aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) junto a la
isoleucina y valina, que están implicados en la síntesis proteica. Es un
potente estimulador de la insulina, es necesario para la cicatrización
de las heridas y la curación de huesos. Modula la liberación de
encefalinas, que son analgésicos naturales.
Lisina Inhibe el desarrollo de los virus dentro del organismo y, como
resultado, se utiliza en el tratamiento de los Herpes, así como los
virus asociados con el síndrome de fatiga crónica. La lisina participa
en la síntesis de L-carnitina junto a la vitamina C.
También ayuda a formar colágeno, el tejido conectivo presente en los
huesos, ligamentos, tendones y articulaciones. Favorece el calcio y,
por tanto, es esencial para los niños, ya que es fundamental para la
formación ósea. También participa en la producción de hormonas y
disminuye los niveles séricos de triglicéridos.
Metionina Útil en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la
hemoglobina. Es precursor de la histamina y por tanto se ha empleado
para tratar la alergia. Ayuda a mantener el pH adecuado de la sangre
y también se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide.
Treonina La treonina es necesaria para la formación de colágeno y ayuda en la
producción de anticuerpos. También es necesaria para el
funcionamiento normal del tracto gastrointestinal y puede
convertirse en glicina. un neurotransmisor del sistema nervioso
central.
Triptófano Uno de los aminoácidos más conocidos por los psicólogos, puesto que
está implicado en la síntesis de serotonina y melanina. Por tanto,
participa activamente en la mejora del estado de ánimo y ayuda a
mejorar la calidad del sueño.
Valina Este aminoácido compite con la tirosina y el triptófano al cruzar la
barrera hematoencefálica. Cuanto más alto es el nivel de valina, más
bajos son los niveles de los otros dos AA en el cerebro. La valina es
absorbida de forma activa y es utilizada directamente por el músculo
como fuente de energía, por tanto, no es procesado por el hígado
antes de entrar en el torrente sanguíneo.
El déficit de valina provoca que los demás aminoácidos (y proteínas)
sean absorbidos en menor cantidad por el tracto gastrointestinal.

Semi-Esenciales
Parte de los no esenciales, pero que en ciertos momentos determinados se
vuelven esenciales.
Aminoácido Función
s
Alanina Suele consumirse también en caso de patologías de próstata, hígado,
páncreas o riñones, y cuando hay desórdenes de glucólisis.
También ocurre durante el embarazo
Arginina Se considera vital sobre todo durante la edad infantil y adolescente.
Estimula la hormona del crecimiento (somatotropina) que se produce
en la glándula pituitaria.
También se le considera un nutriente anabólico natural.
Cisteína Porque tu cuerpo puede producirlo a partir de otros aminoácidos, a
saber, la metionina y la serina. Se vuelve esencial sólo cuando la
ingesta dietética de metionina y serina es baja.
Glutamina Los depósitos de glutamina pueden vaciarse en determinadas
situaciones clínicas catabólicas y ello se ha asociado a alteraciones
del balance nitrogenado y de disminución de la síntesis proteica, a un
descenso de la función inmunológica, a cambios estructurales de la
membrana intestinal y de su permeabilidad, y a un deterioro de la
sensibilidad a la insulina. En algunas circunstancias puede incluso
reducir el tiempo de hospitalización y la morbimortalidad.
Histidina puede ser esencial en los niños muy pequeños, ya que sus
requerimientos Son mayores que su capacidad para sintetizar este
aminoácido.
Tirosina Digamos para finalizar que la tirosina es elemento indispensable
además para la síntesis del pigmento que da color a la piel y el
cabello: la melanina, así como para la elaboración en la glándula
tiroides de la hormona tiroxina, la cual necesita de la aportación
adicional de cantidades específicas de yodo orgánico.

NO Esenciales
Los sintetizados por el organismo humanos.
Aminoácidos Función
Ácido El ácido aspártico aumenta la resistencia y el rendimiento físico y es
aspártico bueno para la fatiga crónica. Es uno de los dos principales
aminoácidos excitatorios, el otro es el ácido glutámico). Ayuda a
proteger el hígado, participa en el metabolismo del ADN y del ARN y
mejora el sistema inmunológico.
Ácido Otro de los aminoácidos excitatorios, junto con el anterior, por lo
glutámico que comparten muchas de las funciones. Mejora el rendimiento físico
y reduce la fatiga. Es esencial para la síntesis de ADN y del ARN y
ayuda a proteger el organismo y mejora el sistema inmunológico.
Alanina La alanina es importante para el crecimiento muscular y es una gran
fuente de energía para el músculo. Interviene en el metabolismo del
azúcar, aumenta el sistema inmunológico mediante la producción de
anticuerpos y es esencial para el tejido conectivo.
Arginina La arginina es esencial para la actividad normal del sistema inmune y
para la cicatrización de heridas. También participa en la liberación
de la hormona del crecimiento e incrementa la liberación de de
insulina y glucagón. Es precursor de GABA, disminuye el tamaño de
los tumores y es necesaria para la espermatogénesis.
Asparagina La asparagina es la unión de ácido aspártico con ATP (trifosfato de
adenosina). Está implicada en el proceso de memoria a corto plazo,
ayuda a eliminar el amoniaco del cuerpo, disminuye la fatiga y
participa en la síntesis de ADN.
Glicina Forma parte de la estructura de la hemoglobina, y es uno de los dos
principales neurotransmisores inhibitorios del sistema nervioso (el
otro es GABA). También forma parte de los citocromos, que son
enzimas involucradas en la producción de energía. Participa en la
producción de glucagón, que ayuda al metabolismo del glucógeno.
Glutamina La glutamina es precursora de dos de los neurotransmisores más
importantes del SNC: el glutamato y el GABA. Permite mantener los
niveles normales y constantes de azúcar en la sangre y está
involucrado en la fuerza muscular y la resistencia. Esencial para la
función gastrointestinal.
Histidina Útil en el tratamiento de la anemia debido a su relación con la
hemoglobina. Es precursor de la histamina y por tanto se ha
empleado para tratar la alergia. Ayuda a mantener el pH adecuado de
la sangre y también se ha utilizado para tratar la artritis
reumatoide.
Serina Participa en la mejora del sistema inmunológico ayudando en la
producción de anticuerpos e inmunoglobulinas y participa en el
desarrollo de vaina de mielina. La serina es necesaria para el
crecimiento y mantenimiento del músculo.

Condicionales
Parte de los no esenciales. Se vuelven esenciales en base a enfermedades
Aminoácido Función
s
Cisteína Anemia hemolítica
Prolina Dermatitis crónica, úlceras recurrentes de los miembros inferiores,
infecciones frecuentes (otitis, sinusitis, neumonías, e infecciones
cutáneas), retraso mental en el 50% de los pacientes. La mayoría de
los pacientes también tiene infecciones recurrentes.
Tirosina Los anticonceptivos orales pueden disminuir la cantidad de tirosina en
el organismo por lo que puede resultar necesario suplementar con
tirosina. En algunos trastornos como el apetito compulsivo, anorexia y
bulimia se aconseja usar diversos complementos (vitaminas del grupo
B, minerales y oligoelementos, picolinato de cromo, prebióticos,
onagra, antioxidantes…) y entre ellos se incluyen también los
aminoácidos glutamina, fenilalanina y tirosina.

Proteínas

Fuentes de Proteínas
Animal Vegetal
Carnes, pez, aves, huevo, lácteos Frutos secos, soja, legumbres, hongos y
trigo
Están constituidas por CHO, es una muestra de la estructura mas compleja y
conformadas en un 40 % por Nitrógenos
Calidad proteica

La calidad proteica es la digestibilidad y la


cantidad de aminoácidos esenciales para
proporcionar las proteínas en proporciones
correctas para el consumo humano.

Suero Whey

La proteína de suero de leche, también conocida como whey protein, es uno de los
suplementos más utilizados cuando el objetivo es aumentar masa muscular o
hipertrofiar. ¿La razón? Son una excelente fuente de aminoácidos esenciales
(contiene 9) y elevan los aminoácidos plasmáticos. Por ello, la proteína de suero de
leche aporta las bases para la recuperación de los músculos tras el esfuerzo, así como
de su preservación.

Proteínas en la leche
Caseína, Beta-lactoglobulina, Alfa-lactoalbúmina, Lactoferrina, Lactoperoxidasa,
Inmunoglobulinas, Lisozima.

Los rangos de los valores normales son:

 Proteína total: 6.4 a 8.3 gramos por decilitro (g/dL) o 64 a 83 gramos por litro
(g/L)
 Albúmina: 3.5 a 5.0 g/dL or 35 a 50 g/L.
 Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL o 1 a 3 g/L.
 Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL o 6 a 10 g/L.
 Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL o 7 a 12 g/L.

Necesidades proteicas:

Metabolismo de proteínas
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y
continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina,
quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Esta división la realizan
enterocinasas secretadas en el líquido intestinal.
Esta división la realizan enterocinasas secretadas
en el líquido intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la secreción de las
proenzimas pancreáticas. El tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une
a las proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina, aumenta
el contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una señal para cesar la
secreción de tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del
borde epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas enzimas tiene
una acción específica. 

La mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son hidrolizados


extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo de los enterocitos, mientras
que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. La absorción de
péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino delgado proximal,
generalmente por transporte activo mediante transportadores específicos para los
diferentes tipos de aminoácidos. Los dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos tienen
también sistemas transportadores específicos. Se calcula que un 25 % de las
proteínas de la dieta se absorben como dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos se
absorben en presencia de sodio y tanto éstos como los dipéptidos y tripéptidos se
absorben rápidamente. Las dipeptidasas y tripeptidasas pueden hidrolizar
posteriormente estos péptidos a aminoácidos, pero algunos alcanzan intactos la
circulación sanguínea. Aún con mucha menor frecuencia, también existe una absorción
limitada de proteínas intactas, bien a través de las uniones de las células epiteliales o
bien por captación de vesículas desde la luz intestinal hasta la zona basal de estas
células epiteliales. Esta absorción no tiene repercusión nutricional, pero puede ser
importante desde un punto de vista inmunológico, porque puede dar lugar a respuestas
alérgicas. Tras la digestión de proteínas, los aminoácidos son transportados al hígado,
donde se regula el flujo de aminoácidos de la dieta que entra en la circulación
sistémica. El hígado transamina y oxida los aminoácidos sobrantes. En la práctica, el
exceso de proteínas (aminoácidos) en la dieta de un sujeto sano da lugar a un aumento
de la eliminación urinaria de nitrógeno. El hígado es el lugar principal de
metabolización de aminoácidos esenciales, con excepción de los aminoácidos
ramificados, que apenas se degradan en el eje enterohepático y son más bien
metabolizados por otros tejidos periféricos; por ejemplo, sólo un 2 % de la leucina de
la dieta es oxidada en el hígado.

Fases de degradación
En la luz intestinal, las enzimas
pancreáticas degradan los polipéptidos
a oligopéptidos, que aun así van a
volver a ser reducidos por enzimas del
borde luminal del enterocito
(aminopeptidasas, dipeptidasas,
tripeptidasas y dipéptidil
amiopeptidasas), convirtiéndolos en
aminoácidos y dipéptidos o tripéptidos.

Estomacal
Estomacal

Pancreático
Pancreático
Intestinal
Intestinal

En el interior de las células de la mucosa intestinal, las enzimas peptidasas


citoplasmáticas completan el proceso digestivo, y los aminoácidos que se obtienen
pueden seguir distintas rutas:
pueden participar en el
anabolismo del enterocito (solo un
10% de los aminoácidos se utilizan
por el enterocito) para ser
metabolizados o para circular en
el torrente sanguíneo.

El transporte al exterior celular


se realiza por medio de sistemas tanto activos y pasivos, cabe decir que son
específicos para cada aminoácido.
El metabolismo además de realizarse en el enterocito, también lo hace a nivel hepático
y muscular.

En el hígado se liberan sin haber sufrido cambios, o transformados en derivados


nitrogenados o péptidos a circulación sanguínea.
En una ingesta excesiva de proteínas, los aminoácidos se emplean para obtener energía
directa o glucosa mediante sistemas hormonales catabólicos que originan amoniaco,
producto tóxico para el organismo, el cual debe ser transformado en urea en el riñón.

En la musculatura, el metabolismo se debe por la acción de hormonas que pueden


causar efectos anabólicos, estos determinan la utilización de aminoácidos en la
síntesis proteica, o catabólico, que favorece la síntesis de glucosa a partir de estos,
un ejemplo de ello sería la alanina, quien es un aminoácido neoglucogénico

Video
Transaminación

Ocurre en el citosol

Transaminasa o aminotransferasa (Enzima) reversible, ella necesita de una coenzima


que será el fosfato de piridoxal (necesita la vitamina B6) porque el grupo aldehído de
esa vitamina se une al aminoacido (Lisina) en el centro activo formando la Base de
Schiff

Proceso reversible

 2 sustratos > AA + Alpha cetoácido

 2 productos > AA + Alpha cetoácido

Cuando a un AA le quitamos en grupo amino lo transformamos en un cetoácido

Primero se metaboliza el AA,


luego la enzima le secuestró el
Segundo el cetoácido se va a
amino y se le integra al grupo
metabolizar y se le da el amino
aldehído del fosfato y el que
que le habíamos quitado al AA
antes era un AA se pasa a
dando glutamato (AA)
cetoácidos (De alanina a
TRANSAMINACIÓN
piruvato)
 Ocurre en el citosol
 Entra un aminoácido+Alfa-cetoácido
 Producto: Glutamato, otro aminoácido+alfa-cetoácido
 Enzima: Transaminasa
 Coenzima: Fosfato de piridoxal
 Es reversible
Retira el grupo amino de un aminoácido, formándose un cetoácido
El grupo amino se le
regresa al primer
alfa-cetoácido,
formándose el
aminoácido.

Estas reacciones,
acopladas a otras de
transferencia de
grupos amino, le
permiten a la célula
transferir grupos
nitrogenados a los
destinos necesarios. Como se comentó anteriormente, el exceso de nitrógenos debe
ser eliminado y esto se lleva a cabo transportando al Glutamato hacia el interior de la
mitocondria de los hepatocitos para ser eliminado mediante el Ciclo de la Urea.

Video

Desaminación oxidativa

Hay 3 AA que no están obligados hacer la transaminación, ellos pueden hacer


desaminación de una pero no sería oxidativa

 Treonina

 Prolina

 Serina

Este proceso ocurre en la mitocondria

Ellos comienzan con el glutamato que reacciona con una molécula de H2O

Es reversible

La enzima glutamato deshidrogenasa, es inhibida por altas concentraciones por ATP,


GTP, NADH y activada por ADP, GDP
El glutamato pierde el grupo nitrogenado volviéndose un cetoácido que sería el Alpha
cetoglutarato

Y así se libera una molécula de NH4 que es la que vamos a degradar porque es tóxico

No oxidativa

La serina, le llega la enzima serina deshidratasa y con ella se forma piruvato + NH4

Treonina, le llega la enzima treonina deshidratasa formando Alpha cetobutirato +


NH4

DESAMINACIÓN
Existen 3 aminoácidos que pueden hacer directamente la desaminación sin primero
realizar la transaminación: Prolina, serina, treonina
Ocurre en el citosol y en la mitocondria (oxidativa)
Entra el producto de la
transaminación (Glutamato)
con agua
Forma un alfa-cetoácido y
amonio
Es reversible la reacción
Enzima: Glutamato
deshidrogenasa (depende)
La enzima es inhibida por
altas concentraciones de
ATP, GTP y NADH
Es activada por altas concentraciones de ADP y GDP.
El amonio producido entrará al Ciclo de la Urea para que pueda ser eliminado del
organismo sin peligro.

Ciclo de la úrea
En seres humanos y mamíferos, el casi 80% del nitrógeno excretado está bajo la
forma de urea, que se produce con una serie de reacciones que ocurren en el citosol y
la matriz mitocondrial de las células de hígado. Estas reacciones se llaman
colectivamente el ciclo de la urea o el ciclo de Krebs.

El amoníaco es un producto tóxico del metabolismo del nitrógeno que se debe quitar
de nuestra carrocería. El ciclo de la urea o el ciclo de la
ornitina convierte exceso de
amoníaco en la urea en las
mitocondrias de las La reacción total para la formación de la
células de hígado. La urea del amoníaco es como sigue:
urea forma, Amoníaco 2 + CO2 + 3ATP ---> urea +
después entra agua + ADP 3
en la corriente
de la sangre, es La creatinina va con el metabolismo de
filtrada por los musculo
riñones y
excretada final en la
orina.

Riñón
Tenemos 2 riñones que eliminan las toxinas y están cubiertos por una capsula.
Funciones

 Filtra
 Absorbe
 Secreta
 Equilibrio de ácidos básicos
 Regula la presión arterial
 Gluconeogenesis
 Formación de orina

Nefronas (hay 4000) unidad básica de formación de orina, ellas necesitan sangre

Glomérulo vía por la que entra y sale la sangre arterial

La orina se forma del plasma sanguíneo (se retienen 500 mililitros)

En la sangre arterial hay desechos

Form Libera
Saca Lo
Se los
a desech demás a
filtra os
desech
orina os venas

Capsula Capsul Devuelve Capilar


de a de los es
glomér Bowma necesari peritub
ulo n Pruebas de función renal
o ulares

Perfil de orina
 Derecha micro
 Izquierda macro

Macro

Patologías renales
INSUFICIENCIA RENAL AGUDA
Se da de manera repentina
Perdida rápida de la capacidad de filtración
Detectada a través de exámenes
Tipos
 Prerrenal
 Postrenal
Características
 Disminución de excreción renal
 Bajo nivel de creatinina
Causas
 Obstrucción urinaria
 Hipertensión renal
 Diabetes
 Nefropatías (por medicamentos)

INSUFUCIENCIA RENAL CRONICA


 Avanzada
 Deterioriamiento de la función del riñón
 Eliminar las toxinas (IMPORTANTE)
Causas
 Diabetes (1 y 2)
 Glomerulonefritis
 Obstrucción urinaria
Síntomas
 Vomito
 Retención de líquidos
 Inflamación

GLOMERULONEFRITIS
LITIASIS RENAL O CALCULOS RENALES
Los cálculos renales son depósitos sólidos de minerales y sales ácidas que se agrupan
en la orina concentrada. Pueden ser dolorosos cuando pasan por el tracto urinario,
pero no suelen ocasionar daños permanentes.
El síntoma más común es el dolor agudo, generalmente en el lateral del abdomen,
que suele estar acompañado de náuseas.
Los tratamientos incluyen el uso de analgésicos y beber mucha cantidad de agua para
ayudar a la eliminación del cálculo. Es posible que se necesiten procedimientos médicos
para eliminar o desintegrar los cálculos de mayor tamaño.

PIELONEFRITIS
La pielonefritis es una infección de la uretra que afecta también a los riñones de
manera más o menos grave. Sus causas pueden ser diversas, aunque el motivo principal
es la presencia de bacterias en la orina. Existen varios factores de riesgo como el uso
de catéteres, la presencia de litiasis renales o las malformaciones. El diagnóstico se
realiza, sobre todo, mediante un examen físico y a través de un examen de la orina.
Finalmente, la terapia se basa en el uso de antibióticos. Veamos algo más de
información sobre esta enfermedad.

Principales causas de pielonefritis


La principal causa de pielonefritis es la presencia de bacterias en la orina. Estos
microorganismos suelen llegar a través de la uretra. Estas bacterias pueden afectar a
todo el sistema urinario, desde la uretra hasta llegar a afectar a los riñones. De
hecho, si la infección llega a los riñones puede llegar a ser grave, ya que existe el riego
de que se transmita a la sangre.
Síntomas

 Fiebre.
 Escalofríos.
 Dolor en la espalda, el costado (flanco) o la ingle.
 Dolor abdominal.
 Necesidad de orinar a menudo.
 Necesidad imperiosa y constante de orinar.
 Sensación de ardor o dolor al orinar.
 Náuseas y vómitos.
¿Qué examen detecta la pielonefritis?
Las pielonefritis se diagnostican mediante el cultivo de la orina en medios de
crecimiento apropiados. Se exige que en el cultivo haya bacteriuria significativa, un
concepto que incluye todas las siguientes condiciones: El crecimiento de más de
100.000 ufccc.

Muerte y renovación celular


Como punto de partida para hablar sobre la muerte celular, es importante explicar de
qué trata la misma. La muerte celular, es un proceso microscópico que produce el fin
de la vida de una célula ya sea de forma fisiología o patológica, este fin es que ya la
célula no realizara sus funciones vitales y se puede dar en cualquier momento del ciclo
celular, se realiza ya que gracias a ella el organismo puede mantener la homeóstasis de
este. Dicho proceso está presente en todos los seres vivos debido a que ellos mismos
están compuesto por múltiples células. Como bien ya fue mencionado hay dos tipos de
muerte celular la fisiológica (Apoptosis) y la patológica (Necrosis).

Hay que especificar que la apoptosis, se presenta luego de encontrar una mutación en
la célula o luego que la célula haya transcurrido un periodo de vida de 120 días
(Siendo este el periodo normal de vida de esta), periodo por el cual ella trabaja de
manera óptima, siendo un proceso regulado, donde se envían señales externas o
internas; de aquí se comienzan a formar los cuerpos apoptóticos manteniendo la
membrana plasmática intacta, sin ningún tipo de agresión desencadenante, que pueda
llevar a una respuesta inflamatoria; si bien este es un proceso que depende de ATP y
los cuerpos apoptóticos serán fagocitados por células cercanas y no estarán viajando
por el espacio extracelular; ella cumple con las funciones de organogénesis fetal, ya
que de adultos no nos sirven los órganos vestigiales, por ende son eliminado, también a
la renovación del epitelio, en la gametogénesis, trabaja en el sistema inmune, en la
selección de linfocitos y en la involución tisular, como se ve en la mujeres al dar a luz,
que su útero vuelve a sus estado original. Mientras que por otro lado la Necrosis se
desencadena gracias a una lesión o agresión al organismo, ya sea por toxinas o algo que
conduzca a la caída dl ATP, siendo un proceso accidental, realizando así una muerte
celular masiva y de manera irreversible, debido a que esta destruye los organelos, el
citoplasma y membrana celular, llevando a que los fragmentos de la célula se vayan al
azar, de manera irregular, aparte de que el núcleo no se condensa (Cariolisis, picnosis,
cariorrexis); eso es lo que conduce a que se represente una respuesta inflamatoria
por parte del mismo organismo, pero dichos fragmentos son fagocitados por fagocitos
inmigrantes, para que no sigan viajando por el espacio extracelular.

Y para finalizar, la renovación celular es la capacidad de mantener un equilibrio


entre las células vivas y muertas dentro del organismos; siendo capaces de
reproducirse y formas células con la capacidad de realizar las funciones necesarias
para reemplazar las originales, conocido como un proceso dinámico entre células, ósea
unas nacen mientras otras mueren. Por ejemplo, así como ocurre el recambio de los
miocitos del corazón, ellos tienen un ciclo de vida diferentes (De algunas horas o
meses), por ende, la edad del corazón es otra comparada con la del individuo; cuando
este ciclo se da los miocitos mueren y dan paso a nuevos miocitos, para que continúen
el trabajo cardiaco, siendo un proceso continuo de relevo entre los miocitos muertos y
nuevos, de manera programada.

PURINAS

Uno de los dos compuestos


químicos que las células
usan para elaborar los
elementos fundamentales
del ADN y el ARN. La
adenina y la guanina son
ejemplos de purinas. Las
purinas también se
encuentran en las carnes y
los productos derivados. Se
descomponen en el cuerpo
para formar el ácido úrico,
que se despide con la
orina. 

Catabolismo

Inicialmente, la ribosa-5-fosfato (R5P), que se sintetiza en la vía de las pentosas


fosfato, es convertida por la pirofosfocinasa de ribosa-fosfato en PRPP, el primer
metabolito de síntesis de las purinas de novo. La formación de PRA es catalizada por
amidofosforribosiltransferasa (PPAT, EC 2.4.2.14). La enzima trifuncional GART
(fosforribosilglicinamida sintetasa, EC 6.3.4.13; fosforribosilglicinamida
formiltransferasa, EC 2.1.2.2; y fosforribosilaminoimidazol sintetasa, EC 6.3.3.1)
cataliza los pasos 2, 3 y 5, respectivamente. La formación de FGAMR a partir de
FGAR es catalizada por la fosforribosilformilglicinamidina sintasa (PFAS, EC 6.3.5.3).
La enzima bifuncional PAICS consiste en fosforribosilaminoimidazol carboxilasa (EC
4.1.1.21, paso 6) y fosforribosilaminoimidazolesuccinocarboxamida sintasa (EC 6.3.2.6,
paso 7). La enzima ADSL (EC 4.3.2. 2) cataliza la formación de AICAR a partir de
SAICAR. Los dos últimos pasos son catalizados por la enzima ATIC bifuncional
fosforribosilaminoimidazolcarboxamida formiltransferasa (EC 2.1.2.3, paso 9) y
ciclohidrolasa IMP (EC 3.5.4.10, paso 10). 

PDNS contribuye a la reserva celular de purinas en momentos en que hay una mayor
demanda de purinas, particularmente durante las fases G1 y S del ciclo celular, y
suministra suficientes purinas para la síntesis de ARN y ADN. La actividad más alta de
PDNS se ha encontrado en los músculos esqueléticos, incluso superando la actividad en
el hígado. 

Por el contrario, se ha encontrado una actividad mínima en el corazón y el cerebro


(excepto los cerebros en desarrollo). Los eritrocitos, como ejemplo de células que no
se dividen, carecen de una vía sintética de novo de purina intacta

Las interacciones proteína-proteína han revelado que las enzimas individuales de


PDNS se agrupan secuencialmente para formar complejos multienzimáticos llamados
purinosomas, que facilitan la síntesis de purinas.

Pirimidinas
Son moléculas en forma cíclica, ricas en nitrógeno. Forman parte de los nucleótidos,
que a su vez son los constituyentes estructurales fundamentales de los ácidos
nucleicos. Además de su
presencia en los ácidos
nucleicos, los nucleótidos
formados por pirimidinas
tienen un papel importante
como mensajeros
intracelulares y participan
en la regulación de rutas
de biosíntesis de
glucógeno y fosfolípidos.
Catabolismo

Las purinas y las pirimidinas pueden sintetizarse de novo o reciclarse mediante una vía
de rescate a partir del catabolismo normal.
El producto final del catabolismo completo de las purinas es el ácido úrico; el
catabolismo de las pirimidinas produce compuestos intermedios del ciclo del ácido
cítrico.

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