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Las enzimas son proteínas que ayudan a que las reacciones químicas ocurran con mayor rapidez. Sin
enzimas nuestros cuerpos se detendrían en seco.
En este experimento, las enzimas que estamos utilizando provienen del ablandador de carnes y cortan las
proteínas tal como un par de tijeras.
Después del paso del detergente, la última pregunta fue: ¿Qué es lo que tienes en tu sopa de arvejas?
Las membranas celular y nuclear han sido rotas, al igual que todas las membranas de los organelos, como las
que rodean a las mitocondrias y cloroplastos. Entonces ¿qué es lo que queda?
Proteínas
Carbohidratos (azúcares)
ADN
El ADN en el núcleo de la célula está moldeado, doblado y protegido por proteínas. El ablandador de carne
corta las proteínas separándolas del ADN.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo
con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresióngénica.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por
ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. 4 No
todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de
catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividadpeptidil
transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas
artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas. 7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactorespara su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por latemperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos
domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como
son la fabricación de alimentos, destinción dejeans o producción de biocombustibles.
Índice
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1 Etimología e historia
2 Estructuras y mecanismos
o 2.1 Especificidad
2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"
o 2.2 Mecanismos
transición
2.2.2 Dinámica y función
o 2.3 Modulación alostérica
3 Cofactores y coenzimas
o 3.1 Cofactores
o 3.2 Coenzimas
4 Termodinámica
5 Cinética
6 Inhibición
7 Función biológica
8 Control de la actividad
9 Implicaciones en enfermedades
11 Aplicaciones industriales
12 Véase también
13 Referencias
14 Lecturas complementarias
15 Enlaces externos
[editar]Etimología e historia
Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía ladigestión de la carne por las
secreciones delestómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva.
Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente. 9
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era
determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad
enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard
Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas
enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James
B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo
con la enzima catalasa en1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada por John Howard Northropy Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con
diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y laquimotripsina. Estos tres científicos
recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.13
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen
resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer
lugar con la lisozima, una enzima encontrada en laslágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir
la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton
Phillips y publicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el comienzo en
el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden
molecular.
[editar]Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de unaanhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa
alcofactor zinc situado en el centro activo.
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables,
desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los
2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.16
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su
vez determinada por la secuencia de aminoácidos. 17 Sin embargo, aunque la estructura determina la
función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto. 18
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis.19 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es
denominadacentro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de
unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con
sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar
así a una regulación porretroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que
se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciariatridimensional de la
enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da
lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden
unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternariade las
proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven
sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como
el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.
[editar]Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
característicashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad,regioselectividad y quimioselectividad.20
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son
aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes
sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza
una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido
es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de
error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-
tRNAs.25
[editar]Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en1894. Con base a sus resultados dedujo
que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus
estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la
"llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la
interacción con el sustrato.28 Como resultado de ello, lacadena aminoacídica que compone el sitio activo
es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En
algunos casos, como en lasglicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio
activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento
en el cual queda determinada la forma y la carga final. 30
[editar]Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando
lugar a una disminución del valor de ΔG ‡:31
Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la
creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de
transición.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato
para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de
enzima.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal, 32 y su
contribución a la catálisis es relativamente pequeña.33
[editar]Dinámica y función
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis. 35 36 37 La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde
residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio
proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van
desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede
contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos. 38 3940 41 Los movimientos de
las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes
según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y
lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo,
aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos,
aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones
enzimáticas.42 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos
alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.
[editar]Modulación alostérica
Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato.
Los sitiosalostéricosson zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas
en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la
conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de
reacción.43 Lasinteracciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
común de controlar las enzimas en las células. 44
[editar]Cofactores y coenzimas
[editar]Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin
embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadascofactores para
poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones
metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.
Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima,
o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas
incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.46
[editar]Coenzimas
Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a
otra.48 Algunos de estos compuestos, como lariboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las
cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser
incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ionhidruro (H-) transportado
porNAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A,
los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-
Adenosil metionina.
Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad
enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700
enzimas que utilizan la coenzima NADH.49
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a
unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de
las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta
regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día. 50
[editar]Termodinámica
Gráfica de las energías de las diferentes fases de unareacción química. Los sustratos precisan mucha energía para
alcanzar el estado de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el
estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos.
Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio químico de la
reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción avanza en la misma dirección en la
que lo haría en ausencia de enzima, sólo que más rápido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podría
producirse una reacción espontánea que generase un producto diferente debido a que en esas
condiciones, dicho producto diferente se forma más rápidamente.
Además, las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones, por lo que una reacción
termodinámicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reacción termodinámicamente
desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones
químicas.51
Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el
equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, laanhidrasa
carbónica cataliza su reacción en una u otra dirección dependiendo de la concentración de los
reactantes, como se puede ver a continuación:
[editar]Cinética
Mecanismo para una reacción catalizada por una enzima con un único sustrato. La enzima (E) une un
sustrato (S) y genera un producto (P).
Lacinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los
transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son
obtenidos mediante ensayos enzimáticos.
En 1902, Victor Henri52 propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus
datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del
ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de quePeter Lauritz Sørensen definiera la
escala logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909,53 el químico
alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadienseMaud Leonora Menten repitieron los
experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética
de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue
desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes
obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la
actualidad.55
La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas.
En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-
sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la
reacción y libera el producto.
Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de
sustrato y la velocidad de la reacción.
Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la
descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78
millones de años. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está
presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos. 56 Las velocidades de
las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato.
Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs
extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimática, mientras
que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la
máxima velocidad de una reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa
hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto (véase la curva de
saturación representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre, que se
convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos
los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual
a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es sólo una de las constantes cinéticas de la
enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de
reacción también es importante. Este parámetro viene dado por la constante de Michaelis-
Menten (Km), que viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima
alcance la mitad de su velocidad máxima. Cada enzima tiene un valor de Km característico para
un determinado sustrato, el cual puede decirnos cómo de afín es la unión entre el sustrato y la
enzima. Otra constante útil es kcat, que es el número de moléculas de sustrato procesadas por
cada sitio activo por segundo.
Algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad de difusión, lo que en
principio parecería ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de
explicar este fenómeno. Uno de los modelos propone que algunas proteínas podrían tener la
capacidad de acelerar la catálisis secuestrando el sustrato y orientándolo mediante campos
eléctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto túnel cuántico, donde un
protón o un electrón pueden formar un túnel a través de barreras de activación, aunque existe
cierta controversia en cuanto al efecto túnel que pueda generar un protón. 62 63 El efecto túnel
mediado por protones ha sido observado en triptamina.64 Esto sugiere que la catálisis
enzimática podría ser definida más exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el
modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera energética
más baja.
[editar]Inhibición
Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro
lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la
enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.65
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A
grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen
covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada
para tratar la tripanosomiasis africana,66 la penicilina y laaspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según
la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas ymixtas.
Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también
de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya
mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele presentar como
opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados como
fármacos. Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la
cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el dolor y
la inflamación. Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo,
el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio
activo de la citocromo c oxidasa de células animales (las plantas son resistentes al cianuro),
bloqueando así la respiración celular.68
[editar]Función biológica
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por
medio de quinasas y fosfatasas.69 También son capaces de producir movimiento, como es el
caso de la miosina al hidrolizar ATPpara generar la contracción muscular o el movimiento de
vesículas por medio del citoesqueleto.70 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son
las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas
también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.71 Losvirus también pueden contener enzimas implicadas en la
infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o
en la liberación viral, como laneuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en elsistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como lasamilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas
grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan
ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más
pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de
las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes
tipos de alimentos. Losrumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una
serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar
la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta
metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción
en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso
en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de
actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor
constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido
para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la glucolisis no
podría existir sin enzimas. Laglucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP
de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta
reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de la
mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar únicamente glucosa-6-fosfato a
niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen
del conjunto de enzimas funcionales que presenten.
[editar]Control de la actividad
La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:
Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como
puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo
del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por
ejemplo, lahemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio
conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido, lo cual
ocurre cuando el virus entra en el interior de la célula a través de unlisosoma.75
[editar]Implicaciones en enfermedades
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza,
con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasaproviene también de la reacción que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H 2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,liasas.
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se
requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas
tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de
estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se
ha convertido en un área de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con
propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro.77 78 Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan
reacciones no existentes en la naturaleza.79
A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:
Elaboración de cerveza Las enzimas de la cebada son Las enzimas liberadas degradan el
almidón y las proteínas para generar
liberadas durante la fase de azúcares sencillos,aminoácidos y
molido en la elaboración de péptidos que son usados por las
la cerveza. levaduras en el proceso de
fermentación.
Incrementa la eficiencia de la
Acetolactatodecarboxilasa
fermentación mediante la reducción
(ALDC)
de la formación dediacetilo.81
Rotura de
Lactasas
lalactosa englucosa ygalactosa.
Conversión
deglucosa enfructosa durante la
Glucosa. producción dejarabe de maízpartiendo
de sustancias ricas en almidón. Estos
Glucosa isomerasa
jarabes potencian las propiedades
edulcorantes y reducen las calorías
mejor que la sacarosay manteniendo
el mismo nivel de dulzor.
Fructosa.
Celulosa en 3D.
Para generaroxígeno desde
Industria del hule Catalasa el peróxido, y así convertir
ellátex en huleespumoso.
Biología molecular
[editar]Véase también
Extremoenzima
Cinética enzimática
Inhibidor enzimático
Catálisis enzimática
Enzimas de restricción
1. ↑ Aunque es de género ambiguo, la regla general es que casi todas las palabras que provienen
Europea: "Dentro de las palabras ambiguas, una de las que más problemas plantea en medicina
es enzima: ¿debe decirse "las enzimas hepáticas" o "los enzimas hepáticos"? Este problema no
es específico de nuestro idioma, sino que preocupa también al otro lado de los Pirineos, donde
español, la RAE considera que enzima es una palabra ambigua, si bien los médicos la usan más
como femenino, sobre todo en los últimos años. Los partidarios de asignarle género masculino
ma), que son siempre masculinos en nuestro idioma. Olvidan, sin embargo, que no es tal la
griego zumh(zýme, levadura). Por si ello no bastara para preferir el género femenino en nuestro
idioma, compruébese que ningún médico habla de "los coenzimas" o "los lisozimas"; además,
BIOELEMENTOS
Los elementos químicos presentes en las biomoléculas no son exclusivos de los seres vivos.
De los 109 existentes, 70 forman parte de las biomoléculas, es decir, son bioelementos.
Seis de ellos (C, O, H, N, P y S) son muy abundantes. El carbono es el elemento químico más
característico de las moléculas biológicas.
Aunque en menor proporción que los anteriores, otros bioelementos indispensables para los
seres vivos son el Calcio (Ca), el sodio (Na), el potasio (K), el magnesio (Mg) y el cloro (Cl).
Los denominados oligoelementos se encuentran en los seres vivos en proporciones menores
al 0.1%.
BIOMOLÉCULAS
Los bioelementos se hallan en los organismos unidos unos a otros constituyendo moléculas.
Estas son los componentes fundamentales de los seres vivos, a partir de los cuales se
construyen las estructuras biológicas.
Las biomoléculas se llaman también principios inmediatos y pueden aislarse e identificarse
mediante técnicas de análisis basadas en métodos físicos, como la filtración, centrifugación,
etc.
BIOMOLÉCULAS INORGANICAS
Están presentes en la corteza. Son necesarias para la vida y desempeñan un papel muy
importante en las funciones que realizan los organismos vivos.
*H2O
Es la molécula más abundante en los seres vivos, constituye del 70 al 90 % de su masa. Es
abundante por la importancia que tiene para los seres vivos, ya que interviene en numerosas
funciones vitales.
*El agua es el medio en el que la mayoría de biomoléculas se disuelven y llevan a cabo
reacciones químicas características de la actividad vital.
*Tiene un elevado calor específico que amortigua cambio de temperatura
*Elevado punto de ebullición
*Elevada tensión superficial (propiedad que hace que el agua suba por los capilares.
*El hielo es menos denso que agua liquida
*Es el disolvente principal, muy bueno para sustancias polares e iónicas
*Actúa como acido débil, en ocasiones (libera H+) o como base débil(capta h+), es un buen
amortiguador de pH.
*SALES MINERALES
Son moléculas inorgánicas que se encuentran ionizadas y disueltas, aunque también pueden
aparecer precipitadas (sales insolubles). Su función principal es regular los procesos
osmóticos.
Los iones realizan funciones biológicas concretas, como participar en reacciones químicas en
las células o intervenir en procesos fisiológicos. Las sales minerales desempeñan un papel
fundamental como amortiguadores de pH.
Las sales insolubles se encuentran precipitadas y llevan a cabo diferentes funciones, como
formar conchas, caparazones….
BIOMOLECULAS ORGÁNICAS
Solo se encuentran en la materia viva, existen cuatro grupos:
*GLÚCIDOS
Están formados por átomos de carbono, hidrogeno y oxigeno. Son moléculas fundamentales,
son utilizadas para obtener energía. Tipos de glúcidos:
MONOSACARIDOS- Constituyen una fuente de energía de utilización directa. Destaca la
glucosa (molécula energética empleada por los organismos), la fructosa y la galactosa son
también monosacáridos importantes.
DISACARIDOS- Formados por la unión de dos moléculas de monosacáridos. Los mas
importantes son la lactosa, la sacarosa y la maltosa. En general los disacáridos constituyen
reservas de energía de rápida utilización.
POLISACARIDOS- Son glúcidos más complejos formados por la unión de varios
monosacáridos, por lo que son macromoléculas, no son utilizadas enseguida, si no que son
una reserva energética que se almacenan para cuando sea necesario. Entre ellas se
encuentra el almidón y el glicógeno.
Existen glúcidos no energéticos muy importantes. Entre los monosacáridos se destaca la
ribosa y la desoxirribosa componentes de las moléculas genéticas ADN y ARN. Entre los
polisacáridos destacamos la celulosa y la quitina.
*LÍPIDOS
Estas moléculas orgánicas tienen propiedades comunes como su aspecto graso y la
insolubilidad en agua, es un grupo muy heterogéneo en su estructura química y sus funciones.
Funciones de los lípidos:
Función energética. Esta función la realizan las grasas que son la que tienen mayor cantidad
de energía, sirven de reserva energética a largo plazo. Los triacilgliceroles están menos
oxidados que los glúcidos y se necesitan una oxidación mas profunda para degradarlos,
entonces se produce más energía al degradar un TAG que un glúcido. Además para
almacenar por ejemplo un gramo TAG se necesita menos peso del tejido que para un glúcido
ya que estos últimos son polares y se sorbatan en agua. Así la reserva de TAG es más
ventajosa a largo plazo que almacenar un glúcido.
Función estructural. Corresponde a los fosfolípidos, esfingolípidos y el colesterol, moléculas
cuyas peculiares propiedades hacen que sean idóneas para construir las membranas
celulares.
Función reguladora. Esta función la desempeñan algunas vitaminas, como la vitamina A que
interviene en el proceso de la visión, la vitamina D que es necesaria para asimilar el
metabolismo del calcio y la vitamina K que actúa en los procesos de coagulación de la sangre
y ciertas hormonas.
Tipos de lípidos:
Ceras. Son ésteres de ácidos grasos de cadena larga (14-36C) y un monoalcohol de
cadena larga (16-30C). Las ceras son hidrofóbicas.
-Función protectora e impermeabilizante
*En los animales, la piel, el pelo, las plumas…
*En vegetales, hojas, frutos, tallos jóvenes, protege de la evaporación y del ataque de
insectos.
Terpenos. Macromoléculas que son polímeros de isopreno.
Ejemplos de Terpenos: clorofilas (verde), carotenos (naranja), xantofilas (rojizo) y vitaminas
(A, E, K).
Esteroides. Son moléculas que derivan del ciclopentanoperhidrofenatreno, por
ejemplo, el colesterol que sirve para la elasticidad de las células, la vitamina D para
absorber el calcio, hormonas esteroides como la testosterona y estrógenos y los ácidos
biliares.
*PROTEÍNAS
Hay gran variedad de proteínas. La información genética queda expresada en último término
en proteínas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes. Todas las proteínas
son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos, de los cuales hay 20 tipos
diferentes. El ordenen en que se unen los aminoácidos origina infinidad de proteínas distintas.
Una característica su especificidad, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros
organismos no tienen y marcan su identidad biológica.
2 aminoácidos --------- dipéptido
3 aminoácidos --------- tripéptido
4 aminoácidos --------- tetrapéptido
Más de 4 --------- oligopéptidos
Más de 10 --------- polipéptido
El tipo de aminoácido y el medio determina la forma tridimensional en el espacio y su
estructura determina la actividad biológica. Cuando se rompe una estructura tridimensional fija
se dice que se desnaturaliza la proteína. Se puede romper de varias maneras, con el aumento
de la temperatura, el aumento de la concentración salina, etc.
Funciones de las proteínas:
-Actividad catalítica (ENZIMAS - activan las reacciones químicas, gran especificidad y
activan la transformación).
-Transporte. Por ejemplo, la hemoglobina que transporta O2 y CO2. Lipoproteínas que
transportan lípidos, unos para quemarlos en las fibras musculares y otros al hígado (HDL,
LDL). L-carnitína, están en las membranas de las mitocondrias, transportan ácidos grasos
desde el interior celular hasta el interior de la célula para producir energía. También existen en
las membranas de las células y actúan como compuertas para dejar pasar glúcidos, sales
minerales o aminoácidos determinadas. Proteínas transmembrana. Transferrina que
transporta el hierro por la sangre hasta la médula espinal. Ferritina que almacena el hierro que
tenemos en exceso para cuando lo necesitemos.
-Nutrientes (de reserva). Ovoalbúmina (en el huevo) se rompen las cadenas de las proteína
para tener aminoácidos para poder sintetizar proteínas, lactoalbúmina (en la leche) que
almacena el hierro y Caseina.
-Estructural. Colágena (proporciona a los tejidos elasticidad, Elastina (proporciona a los
tejidos elasticidad), queratina (forma las uñas, el pelo…, cilios (están en células de protozoos),
actina y miosina (proteínas que están dentro de los músculos).
-De defensa. Anticuerpos (inmunoglobulina), fibrina y fibrinógeno.
-Reguladoras. Hormonas (LH, FSH) y homeostáticas.
Hay proteínas que regulan el pH porque los aminoácidos son anfóteros y si el medio acidifica
o basifica el cuerpo, estas proteínas sueltan o recogen protones del cuerpo.
*ÁCIDOS NUCLEICOS (ADN Y ARN)
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. Los nucleótidos se componen de:
Base nitrogenada (púrica o pirimidírica) + glúcido + ácido fosfórico (PO42-)
Los nucleótidos que forman el ADN tienen como azúcar la desoxirribosa y tienen todas las
bases nitrogenadas menos el uracilo.
Los nucleótidos que forman el ARN tienen como azúcar la ribosa y tienen todas las bases
nitrogenadas menos la timina.
RESPIRACIÓN CELULAR
El proceso por el cual las células degradan las moléculas de alimento para obtener energía
recibe el nombre de RESPIRACIÓN CELULAR.
La respiración celular es una reacción exergónica, donde parte de la energía contenida en las
moléculas de alimento es utilizada por la célula para sintetizar ATP. Decimos parte de la
energía porque no toda es utilizada, sino que una parte se pierde.
Sin embargo existen importantes diferencias entre ambos procesos. En primer lugar la
combustión es un fenómeno incontrolado en el que todos los enlaces químicos se rompen al
mismo tiempo y liberan la energía en forma súbita; por el contrarío la respiración es la
degradación del alimento con la liberación paulatina de energía. Este control está ejercido por
enzimas específicas.
En segundo lugar la combustión produce calor y algo de luz. Este proceso transforma energía
química en calórica y luminosa. En cambio la energía liberada durante la respiración es utilizada
fundamentalmente para la formación de nuevos enlaces químicos (ATP).
La respiración celular puede ser considerada como una serie de reacciones de óxido-reducción
en las cuales las moléculas combustibles son paulatinamente oxidadas y degradadas liberando
energía. Los protones perdidos por el alimento son captados por coenzímas.
GLUCÓLISIS
La glucólisis, lisis o escisión de la glucosa, tiene lugar en una serie de nueve reacciones, cada
una catalizada por una enzima específica, hasta formar dos moléculas de ácido pirúvico, con la
producción concomitante de ATP. La ganancia neta es de dos moléculas de ATP, y dos de
NADH por cada molécula de glucosa.
Los primeros cuatro pasos de la glucólisis sirven para fosforilar (incorporar fosfatos) a la
glucosa y convertirla en dos moléculas del compuesto de 3 carbonos gliceraldehído fosfato
(PGAL). En estas reacciones se invierten dos moléculas de ATP a fin de activar la molécula de
glucosa y prepararla para su ruptura.
Paso 1
La reacción del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergónica. Parte
de la energía liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molécula de glucosa
que entonces se energiza.
Paso 2
La glucosa 6-fosfato sufre una reacción de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con
lo que se forma fructosa 6-fosfato.
Paso 3
La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6-
difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.
Nótese que hasta ahora se han invertido dos moléculas de ATP y no se ha recuperado energía.
La fosfofructocinasa es una enzima alostérica, el ATP es un efector alostérico que la inhibe.
La interacción alostérica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la glucólisis. Si
existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la célula, el ATP inhibe la actividad
de la enzima y así cesa la producción de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la célula la
provisión de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la degradación de la glucosa. Este es uno
de los puntos principales del control de la producción de ATP.
Paso 4
Paso 5
Las moléculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan átomos de hidrógeno con sus electrones,
y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reacción de la cual la célula cosecha energía.
El producto de esta reacción es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato
inorgánico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recién incorporado se
encuentra unido por medio de un enlace de alta energía.
Paso 6
El fosfato rico en energía reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos moléculas de
ATP por molécula de glucosa). Esa transferencia de energía desde un compuesto con un
fosfato, de alta energía se conoce como fosforfiación.
Paso 7
Paso 8
En este paso se elimina una molécula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento
interno de la molécula concentra energía en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el
ácido fosfoenolpirúvico (PEP).
Paso 9
RESUMEN DE LA GLUCÓLISIS
Fig. 9.1 - Resumen de las dos etapas de la glucólisis. En la primera etapa se utilizan 2 ATP y la segunda
produce 4 ATP y 2 NADH. Otros azúcares, además de la glucosa, como la manosa, galactosa y las
pentosas, así como el glucógeno y el almidón, pueden ingresar en la glucólisis una vez convertidos en
glucosa 6-fosfato.
ECUACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
VÍAS ANAERÓBICAS
El ácido pirúvico puede tomar por una de varias vías. Dos son anaeróbicas (sin oxígeno) y se
denomina FERMENTACIÓN ALCOHÓLICA y FERMENTACIÓN LÁCTICA.
A la falta de oxígeno, el ácido pirúvico puede convertirse en etanol (alcohol etílico) o ácido
láctico según el tipo de célula. Por ejemplo, las células de las levaduras pueden crecer con
oxígeno o sin él. Al extraer jugos azucarados de las uvas y al almacenarlos en forma anaerobia,
las células de las levaduras convierten el jugo de la fruta en vino al convertir la glucosa en
etanol. Cuando el azúcar se agota las levaduras dejan de fermentar y en este punto la
concentración de alcohol está entre un 12 y un 17 % según sea la variedad de la uva y la época
en que fue cosechada.
Fermentación alcohólica
Otras células, como por ejemplo los glóbulos rojos, las células musculares y algunos
microorganismos transforman el ácido Pirúvico en ácido láctico.
Fermentación láctica
La finalidad de la fermentación es regenerar el NAD+ permitiendo que la glucólisis continúe y
produzca una provisión pequeña pero vital de ATP para el organismo.
RESPIRACIÓN AERÓBICA
En las células eucariotas estas reacciones tienen lugar dentro de las mitocondrias; en las
procariotas se llevan acabo en estructuras respiratorias de la membrana plasmática.
Las mitocondrias están rodeadas por dos membranas, una externa que es lisa y una interna que
se pliega hacia adentro formando crestas. Dentro del espacio interno de la mitocondria en
torno a las crestas, existe una solución densa (matriz o estroma) que contiene enzimas,
coenzimas, agua, fosfatos y otras moléculas que intervienen en la respiración.
La membrana externa es permeable para la mayoría de las moléculas pequeñas, pero la interna
sólo permite el paso de ciertas moléculas como el ácido pirúvico y ATP y restringe el paso de
otras. Esta permeabilidad selectiva de la membrana interna, tiene una importancia crítica
porque capacita a las mitocondrias para destinar la energía de la respiración para la producción
de ATP.
La mayoría de las enzimas del ciclo de Krebs se encuentran en la matriz mitocondrial. Las
enzimas que actúan en el transporte de electrones se encuentran en las membranas de las
crestas.
Las mitocondrias son consideradas organoides semiautónomos, porque presentan los dos ácidos
nucleicos (del tipo procarionte)
La síntesis de proteínas.
Una de las actividades más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas que
intervienen en la mayoría de las funciones celulares. El material hereditario conocido como
ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encuentra en el núcleo de la célula, contiene la
información necesaria para dirigir la fabricación de proteínas.
El retículo endoplasmático es un orgánulo que tiene apariencia de una red interconectada de tubos
aplanados y sáculoscomunicados entre sí, que intervienen en funciones relacionadas con la síntesis
proteica, metabolismo de lípidos y algunos esteroides, así como el transporte intracelular. Se encuentra
en la célula animal y vegetal pero no en la célula procariota. Es un orgánulo encargado de la síntesis y
el transporte de las proteínas.
Adenosín trifosfato
Matriz Transporte
Proceso Citosol
mitocondrial electrónico
2
2 ATP ATP
Glucólisis 6 ATP
2 NADH 6
ATP
Ácido pirúvico 6
2 x (1 NADH) 2 x (3 ATP)
a acetil-CoA ATP
Fase aerobia 2
ATP
de la 2 x (1 ATP) 2 x (9
respiración Ciclo de ATP) 18
2 x (3 NADH)
Krebs 2 x (2 ATP
2 x (1 FADH2) ATP)
4
ATP
38
ATP
Macroorg
Microorganismos
anismos
Con
clor ALGAS
PLAN
ofila
Autótr TAS Y Con pared
ofos ALGA celular
Sin
S HON
clorofil
GOS
a
META
ZOOS
Heteró PROTO
Y Sin pared celular
trofos ZOOS
HONG
OS
LOS VIRUS
Son los únicos microorganismos que carecen de organización celular. Se clasifican en:
Virus de las bacterias, de vegetales, de insectos y de animales superiores.
DIVISIÓN ARCHAEA
Los organismos de este grupo son unicelulares procariotas con estructura similar a las
células bacterianas. Difieren de ellas en tres características: la secuencia de nucleótidos del
ARN, la presencia en la pared de pseudopeptidoglicano, y que los lípidos de su membrana
no llevan ácidos grasos sino cadenas hidrofóbicas.
Se clasifican en:
o Halofíticas: viven en ambientes de elevada salinidad.
o Metanógenas: utilizan el hidrógeno como fuente de enrgía.
o Hipertermófilas: viven en aguas geotérmicas a temperaturas muy elevadas.
DIVISIÓN BACTERIA
Son los microorganismos de estructura celular procariota caracterizadas por que su pared
celular está formada por peptidoglicano y que los lípidos de membrana son ácidos grasos.
Se dividen en cianobacterias (tienen clorofila y realizan la fotosíntesis
oxigénica), fototróficas anoxigénicas (realizan fotosíntesis anoxigénica), ricketsias
(parásitos intracelulares obligados) y actinomicetos (similares a los hongos).
DIVISIÓN EUKARYA: MICROORGANISMOS EUCARIOTAS
Con clorofila a;
ALGAS
autótrofos
Célula eucariota
Pluricelulares, MOHOS
vegetal, con
con hifas (Hongos)
pared celular Sin
clorofila
LEVADURAS
Unicelulares
(Hongos)
Protozoos
Son microorganismos formados por una sola célula eucariota animal, con nutrición
heterótrofa. Pueden ser uninucleados (plasmodromos) o con dos núcleos diferentes
(cilióforos). Viven en todo tipo de medios hídricos y su reproducción puede ser tanto sexual
(por fusión de núcleos) como asexual (división, gemación y politomía).
Algas
Son organismos eucariotas talofitas, es decir, sin tejidos conductores, con nutrición
autótrofa y que viven en medios acuáticos. Se clasifican en:
o Euglenófitos: con clorofilas a y b y carotenoides. Unicelulares de agua
dulce.
o Crisófitos: con clorofilas a, c y e y carotenoides y xantofilas. Unicelulares
de agua dulce y salada.
o Dinoflagelados: con clorofilas a y c y carotenoides. Unicelulares marinos.
o Clorófitos: clorofila a y c y carotenoides. Algas verdes, unicelulares,
coloniales y pluricelulares.
o Feófitos: clorofila a y c, carotenoides y ficoxantina. Algas pardas,
pluricelulares y marinas en su mayoría.
o Rodófitos: clorofila a y d, carotenoides y ficoeritrina. Algas rojas,
pluricelulares y marinas en su mayoría.
o Hongos: Mohos y levaduras
Los hongos son organismos eucariotas heterótrofos con pared celular.
Los mohos son hongos que se caracterizan por su pequeño porte y que no llegan a formar
cuerpos fructíferos de gran tamaño. Sus células se asocian formando filamentos llamados
hifas, cuyo conjunto constituye el micelo.
Las levaduras son hongos ascomicetos, cuya forma dominante es unicelular.
INMUNOLOGÍA E INMUNIDAD
o MECANISMO DE DEFENSA FRENTE A LAS INFECCIONES
Se denomina infección a la penetración y posterior proliferación de un germen nocivo en el
interior de un organismo. Frente a esto, se organiza la defensa en:
Mecanismos inespecíficos y no inducibles, que no dependen de la
naturaleza o identidad del agente infectante.
Mecanismos específicos e inducibles, que sí dependen de esta
naturaleza.
Mecanismos inespecíficos
Barreras mecánicas y químicas. Son las constituidas por el
revestimiento exterior del cuerpo (piel) y de las entradas a conductos como las vías
respiratorias (protegidas por mucosas), cavidad digestiva (protegida por el elevado pH) o
el tracto génito-urinario (protegido por la orina y el pH ácido)
Defensas celulares inespecíficas. Los gérmenes pueden ser
fagocitados por los macrófagos, los leucocitos polimorfonucleares y las células NK.
Respuesta inflamatoria. Cuando la piel se rompe y los
gérmenes llegan a las células internas, éstas liberan unas sustancias mediadoras
responsables de la respuesta inflamatoria.
Defensa inespecífica humoral. Corre a cargo del interferón
(proteínas que inducen a la síntesis de enzimas antivíricas) y el complemento.
Mecanismos específicos e inducibles
Corren a cargo de los leucocitos específicos, los linfocitos, que reconocen al germen y
elaboran una respuesta específica.
ELEMENTOS DE LAS REACCIONES
INMUNOLÓGICAS
Antígenos
Antígeno es toda sustancia que es reconocida como extraña por el sistema inmunológico e
induce a la reacción de éste, desencadenando la inmunidad celular o la síntesis de
anticuerpos, conocida como inmunidad humoral.
Si los antígenos pueden unirse a varias moléculas de anticuerpo, son polivalentes.
Según su procedencia se clasifican en:
Xenoantígenos: proceden de otras especies distintas a
la del receptor.
Aloantígenos: proceden de individuos de la misma
especia.
Autoantígenos: pertenecen al mismo individuo, pero
son anormales.
Los haptenos son sustancias que no desencadenan reacciones inmunológicas por sí mismos
pero sí asociados a proteínas.
Células inmunocompetentes
Los linfocitos son leucocitos o glóbulos blancos originados en la médula ósea a partir de la
célula madre común para todos los elementos formes de la sangre.
Los linfocitos B son los encargados de producir
anticuerpos, por tanto son los encargados de la inmunidad humoral. Se clasifican en
células plasmáticas, encargadas de sintetizar anticuerpos para desaparecer posteriormente,
y células de memoria, que guardan la información recibida, de modo que la posterior
respuesta sea más rápida.
Los linfocitos T son responsables de la inmunidad
celular. Según su función hay tres clases: los colaboradores y los supresores por una
parte, responsables de la regulación de la respuesta inmune y los citotóxicos que actúan
contra las células extrañas.
Las células accesorias son, principalmente lor macrófagos, leucocitos que fagocitan
antígenos, los procesan y depositan fragmentos estimulando los linfocitos T.
Los anticuerpos o inmunoglobulinas
Son proteínas liberadas a la sangre por los linfocitos B tras haber actuado sobre ellos un
antígeno y que tienen la peculiaridad de unirse a los antígenos. Químicamente están
formados por cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro con forma de Y.
De estas cadenas, dos son más largas y pesadas (cadenas H) y otras dos más cortas y ligeras
(cadenas L)
Hay una zona común para todos ellos en las cuatro cadenas. El final de estas zonas es
responsable de la especificidad, ya que poseen estructura tridimensional complementaria al
antígeno. Sus funciones son:
Provocan la aglutinación de los antígenos facilitando
la fagocitosis.
Precipitan los antígenos formando un complejo que
tiene menos solubilidad.
Neutralizan alguna actividad vital como el bloqueo
del virus a la membrana.
Fijan el complemento al complejo, lisando y
destruyendo los antígenos.
Citocinas
Son sustancias proteicas sintetizadas y liberadas por leucocitos que tienen la función de
amplificar y coordinar la respuesta contra los antígenos.
Sistema HLA (Human Leucocyte Antigen)
Antígenos localizados en un principio en los leucocitos y que posteriormente se ha visto
que existe en la membrana de todas las células.
REACCIONES INMUNOLÓGICAS
Reacciones inmunológicas humorales
Reacción humoral de los linfocitos
B. Cuando a los anticuerpos de estas moléculas se les une el antígeno, la célula crece y
estimula la síntesis de anticuerpos. Se divide y origina células especializadas en ese
anticuerpo.
Reacción humoral de los linfocitos T
cooperadores. Un macrófago fagocita el antígeno y manda su información al sistema
HLA. Los linfocitos reconocen esta información y se activa, provocando la respuesta.
Reacciones inmunológicas celulares
Con intervención de linfocitos T
citotóxicos. Los linfocitos reconocen las células infectadas por el virus y atacan y lisan las
membranas de estas células, al mismo tiempo que atraen a los macrófagos, que ingieren
los restos.
Con intervención de linfocitos T
cooperadores. Es similar a la anterior salvo que la reacción se ejerce mediante
secreciones de interferón y activadores de macrófagos.
Respuestas primaria y secundara
La respuesta inmune primaria es aquella que se origina cuando es la primera vez que dicho
antígeno penetra en el organismo e induce a la síntesis de anticuerpos por primera vez.
Si existe un segundo contagio, se produce una respuesta inmune secundaria, donde la
producción de anticuerpos es mayor y más rápido debido a las células de memoria.
Ejemplos de reacciones endotermicas y exotermicas
muchas gracias urgente?
hace 5 años
Reportar abusos
chuckyto...
Ejemplos:
Si hablamos de entalpía (H), una reacción endotérmica es aquella que tiene un incremento de
entalpía o ΔH positivo, es decir, aquella reacción en donde la entalpía de los reactivos es menor
que la de los productos.
Las Reacciones Endotérmicas, sobre todo las del amoniaco impulsaron una próspera industria de
generación de hielo a principios del siglo XIX.
Es importante decir que las reacciones endotérmicas al absorber calor pueden ser útiles y prácticas
en algunos casos, como por ejemplo, el querer enfriar un lugar.
Ej de Reaccion Endotermica:
Un ejemplo de reacción endotérmica es la producción del ozono (O3). Esta reacción ocurre en las
capas altas de la atmósfera, donde las radiaciones ultravioleta proveen la energía del Sol. También
ocurre cerca de descargas eléctricas (cuando se producen tormentas eléctricas):
3 O2 + ENERGÍA® 2 O3 ; DH > 0
SAPRÓFITO: Son las Bacterias y los Hongos, que obtienen sus nutrientes a partir de sustancias
orgánicas muertas para transformarlas en sustancias inorgánicas ricas para el suelo.
o incorporarse directamente al metabolismo celular. En las células tienen lugar miles de reacciones
químicas en cada momento, todas ellas catalizadas y coordinadas mediante enzimas específicas,
Tienen dos finalidades: suministrar energía (al romperse los enlaces químicos) necesaria
para cualquier trabajo celular, y aportar pequeñas moléculas para los procesos de síntesis.
Anabolismo. Son reacciones de síntesis de moléculas grandes a partir de moléculas sencillas. Permiten el crecim
regeneración de estructuras o el empaquetamiento y almacén de sustancias de reserva. En estas reacciones se cr
enlaces químicos y, por tanto, requieren un aporte de energía.
Por tanto, un aspecto esencial de las reacciones químicas de las células son los intercambios energéticos. Los procesos cat
son, en su mayoría, oxidacionesen las que se libera energía, mientras que los anabólicos son, casi todos, reduccionespara
requiere energía.
De algún modo será necesario canalizar la energía mediante reacciones acopladas en las que una reacción libera energía y
necesita energía. En ese acoplamiento actúan, en la mayoría de los casos, las moléculas de ATP.
Para suministrar energía, en el ATP se rompe un enlace "energético", pierde un grupo fosfato, y pasa a ADP. Para "recarga
energía", el ADP se debe unir de nuevo a un grupo fosfasto mediante los llamados procesos de fosforilación.
Existen tres modalidades de fosforilación: fosforilación a nivel de sustrato (ocurre por ejemplo en la glucólisis*), fosforilaci
oxidativa (tiene lugar en la cadena respiratoria mitocondrial*) y fotofosforilación (se produce en los cloroplastos, durante l
fotosíntesis*). Las dos últimas modalidades, son las que más ATP aportan, y en ambas la fosforilación tiene lugar a través
complejo proteico llamado ATP sintasa. En primer lugar interviene una cadena transportadora de electrones (en la membra
de las mitocondrias o en la membrana tilacoidal de los cloroplastos) que genera un gradiente electroquímico de protones,
son impulsados a través de la ATP sintasa, permitiendo la unión del ADP y el Pi, con la consiguiente formación de ATP.
ADENINA TRIFOSFATO.
GRACIAS!!!!
hace 1 año
Reportar abusos
Oscar
Mejor respuesta - elegida por los votantes
Pues la fosforilación oxidativa o cadena de transporte de electrone