RECONOCIMIENTO DE

LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA

INTEGRANTES
SANDRA PATARROYO URRIAGO
KELLY XIOMARA CARDONA RAMIREZ
ERIKA VIVIANA ROJAS CASTANO
KAREN STEFANY BARCO BAQUERO
lenovo
ENFERMERIA 204

FUNDACION UNIVERSITARIA DEL AREA ANDINA

 INTRODUCCION

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan (aceleran) las reacciones químicas que hacen
posible el mantenimiento de los seres vivos; estas moléculas determinan las características de los
cambios químicos y hacen posible la transformación de una forma de energía a otra. Casi todas
las enzimas conocidas son proteínas y funcionan en soluciones acuosas bajo condiciones
específicas de temperatura y pH; sin embargo, algunas moléculas especiales de ARN también
tienen capacidad catalítica y son conocidas como ribozimas. Las enzimas son indispensables en
todos los procesos bioquímicos, ya que actúan en secuencias organizadas para degradar los
nutrientes, conservar y transformar la energía química, formar macromoléculas a partir de
precursores más simples y coordinar las rutas metabólicas.

Las características más importantes de las enzimas son su poder catalítico y especificidad. La
actividad catalítica se realiza en un sitio particular de la molécula que se conoce como sitio
activo y depende de la integridad de la conformación nativa de la enzima; es decir, si la enzima
es desnaturalizada o disociada, se pierde la capacidad catalítica. Por otra parte, las enzimas
tienen la capacidad de unirse específicamente a un amplio rango de moléculas (sustratos) por
medio de fuerzas intermoleculares; luego de la unión enzima-sustrato, se lleva a cabo la reacción
química que genera moléculas diferentes a las originales (productos).

Algunas enzimas requieren un componente químico adicional (cofactor o grupo prostético),

como requisito para que pueda funcionar; los cofactores pueden ser iones inorgánicos o
moléculas orgánicas. Una enzima funcional, es decir, unida a su cofactor o grupo prostético, se
denomina holoenzima.

Las enzimas se clasifican según las reacciones que catalicen; generalmente, se nombran
agregando el sufijo “asa” al nombre del sustrato al cual se unen (por ejemplo, la enzima lactasa
se une al azúcar de la leche o lactosa, facilitando su metabolismo posterior). La International
Unión of Biochemist (IUB) generó un sistema de clasificación basado en letras y números que
busca uniformizar la nomenclatura de estas moléculas. Según este sistema, todas las enzimas
pueden agruparse en seis clases de acuerdo con la reacción o el sustrato: oxidoreductasas,
transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.

Las deficiencias en la cantidad y/o actividad de enzimas en el organismo, pueden generar graves
problemas de salud; estas deficiencias, generalmente son consecuencia de defectos genéticos,
déficits nutricionales o toxinas. De igual forma, el organismo puede producir enzimas
defectuosas por causa de mutaciones o por infecciones virales o bacterianas.

OBJETIVOS

 Conocer la naturaleza, características generales y mecanismos de regulación de las

enzimas para entender su gran incidencia en los procesos metabólicos que tienen lugar en
el organismo.
  Capacidad para demostrar su conocimiento y comprensión de hechos esenciales, del
concepto, de la actividad y la clasificación de las enzimas, para aportar los conocimientos
bioquímicos básicos necesarios, en la futura práctica de su profesión.
 Razonamiento, argumentación y estudio de aspectos teóricos básicos, para entender el
funcionamiento a nivel molecular del ser humano en estado de salud y enfermedad

DIAGRAMA

Alistar tres tubos

marcados A, B, C, que
examinarlos a los 5 y 10
contengan 2 ml de
minutos observar cambios resultados y
inicio extracto, agregar al tubo A
y registrarlos en la tabla conclusiones
2 ml de catecol, al B 2 ml
de resultados
de fenol y al C 2 ml de
hidroquinona

En dos tubos de ensayo

Mezclar y luego de 5 marcados con las letras A
uso adecuado de minutos observar los mezclar y dejar en reposo
y B adicione las siguientes
durante 15 minutos .
elementos de cambios y registrarlos soluciones, (solucion de
Examinar los cambios de
proteccion en la tabla de catecol, extracto
color y registrarlo
resultados enzimatico y agua
destilada)

Marcar tres tubos de ensayo

(A, B, C) y agregar a cada uno 2
limpieza del area de ml de agua, luego añadir al
tubo A 2 ml de catecol, al B 2
trabajo ml de extracto enzimático y al
C 2 ml de extracto enzimático
y 2ml de catecol
mezclar por 25 minutos
observando el cambio de
color cada 5 minutos,
mezclando cada vez.
Registrar los resultados
En tres tubos marcados
agregar 2 ml de extracto
enzimático e incubarlos
por 8 minutos. Añadirles
luego 2 ml de catecol

En cuatro tubos marcados con

Licuar una papa sin corteza
las letras A, B, C y D adicionar
con un vaso de agua destilada,
alistamiento de los siguientes reactivos
filtrar a través de una capa Agitar, analizar y registrar
(solucion de catecol, extracto
equipos e insumos doble de gasa, guardar el los resultados
enzimatico y agua destilada,
filtrado y marcarlo como
nitrato de plomo y jugo de
“Extracto enzimático”.
limon)
5.2 ACCIÓN ENZIMÁTICA DE LA CATECOLASA

TABLA N°1

TUBO RESULTADOS ANALISIS DE EVIDENCIA

S RESULTADOS FOTOGRAFICA
A Su color es Al mezclar el agua con
transparenté y no hay el catecol se
cambios con la mezcla homogeniza la mezcla
y su color
B Al mezclar el agua con Al mezclar las
el extracto su color sustancias se
cambia a un amarillo compactan y ofrecen
turbio si hay cambios. una transformación de
su contenido
C Al incorporar las tres Las mezclas no se
sustancias aumenta el unifican hay un efecto
contenido hay cambio degrade en la mezcla
de color un color se intensifica el tono
ámbar oscuro si en la parte superior .
existen cambios

TABLA N° 2

SUSTRATO 5 MINUTOS 10 MINUTOS

Catecol +++ +++
Fenol + ++
Hidroquinona ++ ++

- sin cambio de color

+ Ligero cambio de color
++ Color más definido
+++ Color oscuro
 SUSTRATO RESULTADOS ANALISIS DE EVIDENCIA
RESULTADOS FOTOGRAFICA

CATECOL Su color es fuerte Al unificar las

definido si hay mezclas y ver los
cambios se resultados se
compacta con la deduce que son
enzima compatibles es una
mezcla homogénea
genera reacción por
su cambio de
color .
FENOL Su color es un Al analizar el
armarillo suave resultado no es una
turbio si genera mezcla fuerte no
cambio a la genera
mezcla . homogeneidad en la
mezcla ni es su
contextura.
HIDROQUINONA Su color vario si se Los resultados son
genera un color buenos genera una
definido con mezcla homogénea
textura la mezcla definida, buen color.
agrada al
observarla su
tonalidad amarilla
ámbar.
5. 3 ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO
 5.6EFECTO DE LA TEMPERATURA

TUBO INTENSIDAD DE COLOR ANALISIS RESULTADO

S
0*C Presenta un color marrón, se Por encima de
evidencia turbidez porque se esta temperatura, el aumento
observan partículas. de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es
37* C Se evidencia color marrón un
contrarrestado por la pérdida
poco más claro, se evidencian
de actividad catalítica debida
partículas pero en menor
a la desnaturalización térmica,
cantidad que el tubo A
y la actividad
70*C se observa que es incoloro y enzimática decrece
tiene mayor cantidad que los rápidamente hasta anularse.
tubos A y B, aparentemente se
anula la actividad enzimática.
CUESTIONARIO

1. Cuál es la acción biológica de la quimiotripsina?

Es una enzima digestiva encargada de degradar las proteínas de los alimentos en el intestino. Es
un tipo de proteasa que está en una familia conocida como serina proteasas, también conocido
como serina endopeptidasas. Tienen ese nombre porque el aminoácido serina se encuentra en su
centro activo.
¿Cuál es la acción biológica de la lactasa?
Su acción es imprescindible para el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble
(disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el borde de
cepillo de las células que recubren las vellosidades intestinales. Pertenece a la familia de
las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacáridos en
los monosacáridos que los forman.
¿Cuál es la acción biológica de la papaína?
Su acción desempeña una función fundamental en el proceso digestivo al participar en la
descomposición de fuertes fibras de proteína. Las proteínas más grandes en proteínas más
pequeñas o péptidos o incluso en la subunidad de aminoácido más pequeñas segmentando los
enlaces en el interior de la cadena de proteínas o el final de la cadena. [ CITATION Pil11 \l 9226 ]
¿Cuál es la acción biológica de la tripsina?
Su actúa en el duodeno hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos
conocidos como aminoácidos. Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas
presentes en los alimentos, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con
respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del
intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos.[ CITATION Pil11 \l 9226 ]
¿Cuál es la acción biológica de la amilasa salival?
Su actuar es con la hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar
azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas
parótidas).
2 ¿Qué sucedería si las enzimas mencionadas anteriormente no funcionaran
correctamente?
Cada una de estas enzimas cumplen un proceso de degradación y absorción para el
funcionamiento regular del cuerpo por tal razón aceleran las reacciones biológicas que
permiten un buen desarrollo humano. Y evitan enfermedades porno tener la enzima.
3. Investigue y cite tres ejemplos concretos en los que se presenten patologías en el ser
humano debido al mal funcionamiento de las enzimas.
Gota: Un déficit incompleto de una única enzima del metabolismo de la purina puede originar
un exceso de síntesis de purinas y un trastorno clínico que se clasificaría como gota primaria,
mientras que uno más completo de esta misma enzima no sólo causa un exceso de síntesis de
purinas, sino también graves signos neurológicos. Ya que, en este caso, los signos clínicos
principales son de tipo neurológico, el trastorno gotoso que se produce de forma concomitante se
clasificaría como gota secundaria. En consecuencia, resulta recomendable utilizar el término de
gota idiopática, que puede aplicarse a la mayoría de los pacientes gotosos.
Enfermedad de Gaucher: La enfermedad de Gaucher Se origina por el déficit de la enzima β-
glucosidasa ácida, que da lugar al cúmulo de glucosilceramida en los macrófagos (células de
Gaucher) del hígado, bazo, médula ósea, pulmones y el resto del organismo 7. Se hereda de forma
autosómica recesiva. Se han descrito más de 300 mutaciones diferentes en el gen GBA, aunque
las más frecuentes en la mayoría de poblaciones son (asociada a un riesgo muy bajo de
enfermedad neurológica ligada más frecuentemente a las formas neuropáticas de la enfermedad.
Aunque en la enfermedad de Gaucher se puede encontrar un continuo de síntomas, clínicamente
es útil su clasificación, de menor a mayor a gravedad, en: tipo 1 o no neuropático, tipo 3 o
neuropático crónico y tipo 2 o neuropático agudo. La mayoría de pacientes (80-90%) presentan
la forma tipo 1, que afecta al sistema reticuloendotelial predominantemente, produciendo
infiltración e insuficiencia de la médula ósea, hepatosplenomegalia y enfermedad ósea. En el
70% de los casos la enfermedad se manifiesta en la infancia y suele ser más grave y de
progresión más rápida que en la edad adulta.
Enfermedad de Pompe: La enfermedad de Pompe, o glucogénesis II, es una enfermedad
neuromuscular progresiva originada por una deficiencia de la enzima α-glucosidasa ácida
(GAA), que produce un cúmulo de glucógeno en los tejidos originando la sintomatología. Se
hereda de forma autosómica recesiva. Hasta ahora se han descrito más de 200 mutaciones en el
gen. La incidencia en población caucásica es de 1/100.000 nacidos; y más frecuentes las formas
de inicio tardío. Aunque clínicamente la enfermedad de Pompe puede considerarse también
como un espectro continuo, sigue siendo útil su clasificación en la forma infantil precoz
(subdividida en clásica y atípica) y forma de inicio tardío, a partir del año de vida (subdividida en
juvenil y del adulto). Todas presentan una miopatía progresiva. Cuando la actividad enzimática
es inferior al 1% la alteración de la función muscular es tan rápida e intensa que produce una
enfermedad de inicio rápido y agresivo, dando la forma clásica, la más frecuente, en donde
además se afecta el músculo cardíaco produciendo a cardiomegalia.

4. Las peroxidasas son un grupo de enzimas compuesto por cientos de proteínas diferentes.
Entre los miembros de este grupo está la familia de enzimas denominadas glutatión-
transferasas. ¿Qué función cumplen estas enzimas en el organismo?

El glutatión S-transferasa (GST) es una familia de enzimas que catalizan la conjugación

del glutatión endógeno a una variedad de compuestos electrofílicos, protegiendo las
macromoléculas biológicas como las proteínas y los ácidos nucleicos de las consecuencias
tóxicas de una reacción covalente con el insecticida.
CONCLUSIONES

 Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación

incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad
de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía
cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la
desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto, las enzimas
muestran una temperatura óptima de acción.

 Así como también es necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la

actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a
cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los
valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga
eléctrica de la superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su
sustrato.

Referencias
BIOMOLECULAS . (s.f.). REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. Obtenido de
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#:~:text=Por%20encima%20de%20esta
%20temperatura,enzim%C3%A1tica%20decrece%20r%C3%A1pidamente%

Salmerón., E. O. (s.f.). GLUTATION S-TRANSFERASA P1-1 HUMANA Y GLUTATION REDUCIDO; ESTUDIO.

Obtenido de http://campus.usal.es/~quimfis/resumen/Emilia_Ortiz.pdf