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Los aminoácidos, como su nombre lo indica, son compuestos bifuncionales, contienen un grupo amino
básico y un grupo carboxilo ácido. El gran valor de estos compuestos es que son los bloques de construcción
de los péptidos y proteínas, ya que pueden unirse unos con otros mediante la formación de enlaces
covalentes llamados Enlaces Peptídicos, también llamados Enlaces Amídicos. Aunque en la formación de
esos polímeros hay otro tipo de enlaces como los Puentes de Hidrógenos, Puentes Disulfuro, Interacciones
de Vander Walls e Interacciones Iónicas.
Todos los aminoácidos naturales y que se encuentran formando las proteínas tienen configuración relativa
L; todos excepto la Glicina poseen centros quirales y son ópticamente activos.
CH3 H aminoácido
Carbono
H2N *C - H Quiral H2N C-H
COOH COOH
L - Alanina L - Glicina
Ópticamente Activo Ópticamente Inactivo
Además todos los aminoácidos son α- aminoácidos, ya que poseen el grupo amino en el carbono α con
respecto al grupo carboxilo. Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos es un enlace tipo amida entre el
grupo amino del carbono α de un aminoácido y el grupo carboxilo, también en el carbono α de otro
aminoácido obteniéndose así un Dipéptido; si unimos otro aminoácido un Tripéptido , etc.
Si las cadenas de aminoácidos tienen hasta 50 aminoácidos se les llama Péptidos; y si son cadenas más
grandes se llaman proteínas.
De 6000 g/mol para las pequeñas , como la insulina, hasta cadenas de6,700,000 g/mol como las proteínas
de los caracoles se llaman Polipéptidos o Proteínas.
O O O O
H
H2N CH C OH + H2N CH C OH H2N CH C N CH C OH
H H H H
O O
O OH
H H2N CH C OH H2N CH C O
H3N CH C OH
CH2 - OH CH2 - OH
CH2 - OH
L- Serina en forma catiónica L - Serina L- Serina en forma aniónica
Los valores del Punto isoeléctrico se determinan por electroforesis, un proceso donde se mide la migración
de los iones de los aminoácidos en un campo eléctrico; los aniones migran hacia el electrodo positivo,
ánodo y los cationes la electrodo negativo, cátodo. El Punto Isoeléctrico de un aminoácido es una constante
física cada aminoácido tiene su valor específico, ejemplo: la Alanina ( ala ) Su Punto Isoeléctrico es igual a 6,
decir que a este valor la alanina es neutra, no tiene carga.
L- Alanina en un Campo Eléctrico
O O
O
H H3N CH C O OH H2N CH C O
H3N CH C OH
CH3 CH3 CH3
L - Alanina Ánodo
Cátodo
carga = +1 Zwitterion carga = -1
Carga = 0
Clasificación de los Aminoácidos.
En Base a los valores de su Punto Isoeléctrico:
- Aminoácidos Neutros: los que poseen un Punto Isoeléctrico = 5.5 – 6.0 ó sea que tienen el mismo número
de grupos amino y carboxilos. Ejemplo: Glicina (Gli), Valina (Val) etc.
- Aminoácidos Ácidos: sus valores de Punto Isoeléctrico se encuentran alrededor de 3. Es decir que el
número de grupos carboxilo es mayor que los grupos amino. Ejemplos: Ácido Aspártico (Asp)
- Aminoácidos Básicos: Sus Puntos Isoeléctricos están entre 9 – 10. Poseen mayor número de grupos amino
que carboxilo. Ejemplo: Arginina (Arg), Lisina (Lis)
En Base a su Síntesis:
- Aminoácidos Esenciales: Se sintetizan en base a la dieta alimenticia, el cuerpo no puede sintetizarlos.
Ejemplo: Fenilalanina (Fen), Triptófano (Tri) etc.
- Aminoácidos no Esenciales: son los que el cuerpo sintetiza a partir de metabolitos presentes en el
organismo como: oxalacetato, 3-Fosfoglicerato,Piruvato, etc.
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REACCIONES DE AMINOÁCIDOS
OH O
CH3-COCl Amida N- Sustituida
CH C OH
NH - CO - CH3
O
HS CH C OH OH O O
NH2 Dipéptido
CH C HN CH C OH
L - CisteÍna
H2N HS
O
OH O
H2N CH C OH NH2 - CH3 Amida N- Sustituida
CH C NH - CH3
CH OH H2N
CH3
OH O
L - Treonina HNO3
CH C OH Sal de Amina
NH3 NO3
OH O
HOH
CH C O K Sal de Ácido Carboxílico
H2N
HO COOH N
HN
Serinil-Valinil–Aspartil– Histidina
( Ser – Val - Asp – His )
Los péptidos se estudiaron inicialmente, como escalón para llegar a los compuestos más complejos,
conocidos como proteínas, sin embargo se ha encontrado que los péptidos por sí mismos, poseen funciones
biológicas muy importantes; por ejemplo el glutatión, es un tripéptido que se ha encontrado en la mayoría
de células vivas, sirve como coenzima en ciertas reacciones enzimáticas y se requiere para el
mantenimiento estructural del eritrocito (glóbulo rojo).
COOH O O
H2N CH CO HN CH2 C NH CH C OH
SH
Glutatión o Glutamilcisteinilglicina
( Glu – CiSH – Gli )
La oxitocina (I) es otro péptido, que a la vez es una hormona segregada por la glándula pituitaria, contiene 9
aminoácidos (nonapéptido). Su función principal está relacionada con las concentraciones uterinas durante
el parto y con la producción láctea.
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Tir
Tir HSCi Fen
HSCi Ileu
S Glu-NH2
S Glu-NH2
S Asn NH2
S Asn NH2 Ci
Ci SH
SH Pro - Arg - Gli - CONH2
Pro - Leu - Gli - CONH2
Oxitocina Vasopresina
I II
Existen otros péptidos con funciones importantes como la α- Corticotropina que contiene 39 aminoácidos y
es componente de la hormona adrenocorticotrópica, la Gramicidina S y la Bacitricina A,, que son dos
antibióticos cuya cualidad es que contienen un aminoácido de configuración D y un aminoácido que no
esnormal dentro de las proteínas naturales, la L – Ornitina ( Orn). También un dipéptido llamado Aspartame
cuya función es como edulcorante
COO O
H
N
H3N OCH3
O
Las proteínas tal como se ha indicado anteriormente, son polímeros de alto peso molecular (10,000 o más),
constituidas por unidades fundamentales que son los aminoácidos, enlazados entre sí, mediante uniones de
tipo amida, mejor conocidas como enlaces peptídicos.
La hidrólisis total de proteínas produce mezclas hasta de 20 diferentes aminoácidos.
a) Proteínas fibrosas.
b) Proteínas globulares.
Las proteínas globulares son solubles en agua, o en soluciones acuosas de ácidos, bases y sales. Sus
soluciones son coloidales, debido al gran tamaño de sus moléculas y las proteínas fibrosas son insolubles.
PROTEINAS FIBROSAS.
En las moléculas de proteínas fibrosas, se observan cadenas largas de polímeros, semejantes a hilos que se
unen entre sí paralelamente, para constituir una fibra. Los puntos de unión entre una cadena y otra, son
puentes de hidrógeno.
CH C N CH
C N CH C N
O H R O H
H O R H O
N C CH N C
CH N C CH
R H O R
Debido a esta estructura compacta, sostenida por los puentes de hidrógeno, las proteínas fibrosas son
insolubles, pues el solvente tendría que romper los puentes de hidrógeno existentes, para rodear una
molécula y solubilizarla.
Las proteínas fibrosas, desempeñan funciones importantes en diversas estructuras del cuerpo animal,
donde se requiere de insolubilidad; por ejemplo: la queratina de la piel, cabello, uñas, etc., el colágeno en
tendones; la miosina de los músculos, y otras.
PROTEINAS GLOBULARES.
son por lo tanto débiles, que permiten al solvente penetrar y rodear cada unidad, determinado así su grado
de solubilidad.
La función de las proteínas globulares, está relacionada con el mantenimiento y regulación de los procesos
vitales. Esta función requiere de movilidad y por lo tanto de solubilidad, así encontramos dentro de este
grupo de proteínas: las enzimas, algunas hormonas como la insulina, anticuerpos, etc. Como ejemplos
podemos citar la hemoglobina de la sangre, la cual se encarga del transporte de oxígeno a todo el cuerpo; la
albúmina de la clara de huevo, etc.
Además de la clasificación que se ha indicado, las proteínas se clasifican de acuerdo a su estructura química:
a) Simples.
b) Conjugadas.
Las proteínas simples están constituidas únicamente de - aminoácidos, tal que cuando se hidrolizan
producen una mezcla de - aminoácidos.
Las proteínas conjugadas, se componen de una proteína simple, combinada con un compuesto de
naturaleza no proteica. Este grupo que se asocia a la proteína, recibe el nombre de “grupo prostético”.
Tanto dentro del grupo de proteínas simples, como de las conjugadas, encontramos subdivisiones que
pueden resumirse de la siguiente forma:
Proteínas Simples:
1- Protaminas.
2- Histonas.
3- Albúminas y globulinas
4- Gliadinas y glutelinas
5- Escleroproteínas
PROTEINAS SIMPLES.
a) Protaminas. Son proteínas sencillas de peso molecular del orden de 5000, se caracterizan por contener
un alto porcentaje del aminoácido arginina en sus moléculas, por lo cual su naturaleza es altamente básica,
siendo solubles en agua. Ejemplo: salmina del salmón.
b) Histonas. Son más complejas que las proteínas, también son proteínas de carácter básico y se
encuentran asociadas con los ácidos desoxirribonucleicos (ADN), en todos los núcleos celulares. Ejemplo:
globina.
d) Gliadinas y Glutelinas. Estas proteínas se caracterizan por poseer altos porcentajes de ácido glutámico en
sus moléculas. Las gliadinas también se denominan prolaminas debido a su alto contenido de prolina. Las
gliadinas y glutelinas, son insolubles en agua, pero solubles en soluciones ácidas o alcalinas diluidas. Ambos
tipos de proteínas se encuentran casi en partes iguales en el gluten.
e) Escleroproteínas (albuminoides). Son semejantes a las albúminas y globulinas, se caracterizan por su gran
estabilidad y por ser insolubles en agua y en soluciones salinas. Estas proteínas constituyen la mayor parte
de estructuras de sostén de los animales, por ejemplo: el colágeno de los cartílagos, las fibras blancas del
tejido conjuntivo de los huesos (oseína) y dientes; la queratina de los cuernos, pelos uñas y plumas, que es
muy rica en azufre por su alto contenido de cistina.
PROTEINAS COJUGADAS.
Las proteínas conjugadas se dividen en los siguientes grupos:
1) Fosfoproteínas. Se definen como proteínas que contienen ácido fosfórico, como grupo prostético. El
ácido fosfórico se encuentra esterificado con los grupos oxidrilo de la serina y la treonina. No se coagulan
por el calor, pero sí, en presencia de ácidos. Ejemplos: la caseína de la leche y la vetelina de la yema de
huevo.
2) Glucoproteínas. Contienen como grupo prostético una o más unidades heterosacáridas, enlazadas a la
cadena polipeptídica mediante uniones covalentes. Algunas glucoproteínas poseen menor número de
unidades, pero de carbohidratos más complejos. Los azúcares que se encuentran con más frecuencia en
estas proteínas son: glucosa, manosa, N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina. El tipo de enlace que
une el carbohidtrato a la cadena polipeptídica, puede ser un enlace glicosídico, a través de un grupo
oxhidrilo de la porción proteíca o puede ser enlace peptídico a través de un grupo amino, si se trata de
un aminoazúcar.
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3) Nucleoproteínas. Están constituidas por cadenas polipeptídicas, asociadas a ácidos nucleicos (grupo
prostético). Se encuentran en el núcleo y en el protoplasma de todas las células, aunque en mayor
abundancia en las células de los tejidos glandulares como las del timo, el páncreas, el bazo y los riñones.
La cromatina de los cromosomas es fundamentalmente una nucleoproteína, compuesta de ácido
desoxirribonucléico y proteína básica. Los virus también están constituidos en parte por nucleoproteínas,
por ejemplo, el virus del mosaico del tabaco.
4) Cromoproteínas. Son proteínas con grupos prostéticos coloreados, generalmente este grupo contiene
un metal (hierro, magnesio, cobre, etc.) al que deben sus colores característicos. Las más conocidas son
las hemoglobinas, cuyo grupo prostético, hemina, contiene hierro. También tenemos en este grupo los
citocromos, las hemocianinas, las flavoproteínas, etc.
5) Lipoproteínas. Gran parte de la membrana celular de los seres vivos consiste en lipoproteínas. El grupo
prostético de estas proteínas son los lípidos. Se forman complejos entre el lípido y la cadena proteica de
enlaces muy lábiles que se separan fácilmente durante los procesos de laboratorio.
La estructura de las proteínas se estudia a varios niveles, que se distinguen como estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria.
La cadena polimérica de una proteína, como ya hemos mencionado, está constituida por unidades que son
los diversos aminoácidos existentes. Estos aminoácidos se presentan en una infinita variedad de
combinaciones. En algunas proteínas encontramos a todas los aminoácidos naturales, en cambio en otras,
se encuentran sólo unos cuantos de ellos. También podemos encontrar aminoácidos que se repiten
sucesivamente en ciertos tramos de la cadena polimérica .
“Esta secuencia o disposición en que aparecen los aminoácidos en la cadena polipeptídica, recibe el
nombre de estructura primaria de las proteínas” y es característica de cada proteína, de tal forma que si
dicho orden se altera, también se alteran las propiedades de la proteína.
La hemoglobina normal, contiene en sus cadenas alrededor de 300 unidades de aminoácidos, dispuestos en
cierto orden, pero si se cambia el sexto aminoácido, a partir del extremo amino de la cadena, que es el
ácido glutámico, por valina, se presenta una enfermedad conocida como anemia falciforme. Esto nos
indica que el hecho de sustituir un solo aminoácido por otro en una cadena de 300 de ellos, puede afectar
profundamente las propiedades biológicas y químicas de la proteína. Sin embargo existen algunas proteínas
que no se ven afectados por ciertos cambios, por ejemplo la insulina, presenta una secuencia de
aminoácidos que varía ligeramente de especie a especie y sus propiedades químicas y biológicas resultan
casi idénticas.
Estructura secundaria.
La actividad biológica y las propiedades físicas y químicas de las proteínas, están basadas en la
configuración que presentan y no solamente en la secuencia y número de aminoácidos en al cadena.
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Consideremos una cadena polipeptídica, esta molécula puede tomar una variedad infinita de formas, como
sucedería con un hilo largo; sin embargo, estos polímeros al ser sintetizados en el organismo, adquieren
automáticamente una estructura regular, tal es el caso de la formación de una hélice, de una cadena
enrollada en forma de espiral. La hélice formada puede estar enrollada hacia la derecha ( - hélice ) o hacia
la izquierda ( - hélice ). La estructura helicoidal es mantenida principalmente por puentes de hidrógeno
entre los grupos amino y carboxilo contenidos en los aminoácidos ( - NH - y C=O).
No solamente podría presentarse un ordenamiento en hélice, sino que también se presentan otros arreglos
tridimensionales como el de hoja plegada, por ejemplo en las queratinas. Aquí también la estructura se
mantiene mediante puentes de hidrógeno.
Estructura terciaria.
La configuración total de una proteína, generalmente es mucho más compleja que una simple - hélice o
una lámina plegada. En las proteínas de tipo globular por ejemplo, las cadenas de polipéptidos tienen forma
helicoidal en algunas regiones, pero los ejes de las hélices no son paralelos entre sí. La molécula se pliega en
forma complicada y adopta otras formas estabilizadas por puentes de hidrógeno y puentes disulfuro;
además de fuerzas de van der Walls é interacciones iónicas, entre otras.
“La estructura terciaria consiste en la disposición e interrelación de las cadenas torcidas de proteínas en
capas específicas, en cristales o en fibras.
Estructura Cuaternaria .
Existe un cuarto nivel estructural mucho más complejo para las proteínas, conocido como estructura
cuaternaria, donde las subunidades de proteínas se unen entre sí para dar una molécula mayor.
La hemoglobina aporta un ejemplo excelente de la importancia de la estructura cuaternaria. Esta está
formada de dos pares de proteínas diferentes, cada una semejante en tamaño y forma a la molécula de
mioglobina
La letra N indica el grupo amino terminal de las dos cadenas y la letra C los grupos carboxilos terminales.
Cada cadena engloba un grupo hemina ó hemo, cuya estructura contiene hierro, que une el oxígeno a la
molécula (círculos). Las cuatro subunidades se mantienen juntas por fuerzas polares y iónicas pero no
enlaces covalentes. La figura nos ilustra la estructura cuaternaria de hemoglobina.
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Desnaturalización de Proteínas. Las proteínas pueden ser precipitadas por agentes químicos diversos o por
acciones físicas tal como altas temperaturas, agitación, etc.
“Esta precipitación generalmente irreversible, involucra el rompimiento de puentes de hidrógeno, disulfuro,
y otras fuerzas de unión, de las estructuras 2ª , 3ª y 4ª de las proteínas; produciendo una desorganización
de la estructura molecular, consistentes en desplegamientos y desenrollamientos de las cadenas peptídicas,
que se denomina desnaturalización de proteínas.”
Algunas desnaturalizaciones tiene ventajas médicas, por ejemplo la coagulación de las proteínas de la piel,
cuando esta se somete a altas temperaturas; esta coagulación evita la pérdida de líquidos y ayuda a la
cicatrización de la parte afectada.
Existen diversos agentes químicos desnaturalizantes de proteínas, los más comunes son: ácidos, bases,
metales pesados, solventes orgánicos, etc. Además tenemos agentes físicos como agitación y calor.
Las diversas proteínas, presentan resistencias variables hacia determinado agente desnaturalizante, así
tenemos que unas proteínas se desnaturalizan en presencia de un agente desnaturalizante, mientras que
otras no son alteradas ante ese mismo agente. Por ejemplo las proteínas de la piel y el cabello resisten la
acción de algunos solventes orgánicos, como el alcohol etílico, pero se desnaturalizan en presencia de
ácidos fuertes. La albúmina de huevo en cambio, no es resistente al alcohol etílico, pero si lo es la caseína de
la leche.