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DISENO DE BIORREACTORES COH CATALISIS ENZIMATICA

EFECTO DE LA TEMPERATURA

Mariana Rocher, Alfredo Menéndez


Universidad Nacional de Lanus, Carrera de Ciencia y Tecnolog!a de los Ali+entos, 29 de
Septiembre 3901 (B1826GLB), Remedios de Escalada, Provincia de Buenos Aires,
Argentina.

Correo e/ectronico. mgiraudo unla.edu.ar

Recibido el 8 de abril de 20J2; aceptado el 18 de junio de 2012

Resumen
Se describe el dis0fiD de un reactor batch con catalisis enzimatica observando corno la
temperatura afecta la velocidad de rRzccién. Para ello se recurre al emplRo del so8ware
Poly+ath con el fin de agilizar los calculos. El analysis se realiza emp eando el +odeIo
cinélico dR Michaels-Menlen, que propose que has reacciones catalizadas enzimaticav ente
ocurren en dos etapas: en la primera se forma el complejo e zima-sustratc y en la segunda
el complejo se convierte en producto, !iberando la enzima AI estudiar el efecto de la
lemperatura en la cinética de Michaelis-Menten se observa que inicialrnente su aurnento
incrementa la ve!ocidad de la reaccion, alcanzardo un valor maximo a la denominada
temperatura optima. Para valores de temperatura bajos la cinética de Michaelis -Menten se
ve influenciada por la ecuacion de Arrehnius, dependiendo solarnente de la temperatura.
CuandO se supera la lemperatura optima se produce un descenso de la velocidad de
eaccion deterrninado por la disminucion de la corcentraclDn de enzi+as, debido at efecto
de desnaturalizacién térmica que se produce. Este descenso en la veloc dad de reaccion no
depende soIO dR la te+peratura sino también del tiempo de exposicién a dicha temperatura.

Palabras clave: cinética enzimatica, Arrhenius, dRsnaturalizacion térmica, software


matematica, Poly+ath.

Abstract
This work describes the design of a batch reactor with enzymatic catalysts, observing
how the temperature affects the reaction The Polymath solace is used to facilitate the
deign. The analysis is done using the Michaelis Menten kinetic model. This model
assumes that the enzyme catalysed reactions take place in two steps: during the first
one complex enzyme— substrate formation occurs and during the second one this
complex is converted into a product, releasing the free enzyme.
When the effects of the temperature in the Michaelis Menton kinetics are studied, it is
observed that if the te+peralure increases, the velocity of the reaction increases as well,
reaching a maximum value at the optimal temperature. In this step the Michaelis-
hlenten kinetics is in#uenced by the Arrehnius equation, depending only on temperature
Then it is observed that temperatures higher 1« tke optimal cause a drop in the
reacron velocity This is determined by the reduction of the enzyme concentration, due
to the thermal
Rumbos Tecnologicos. velocity does not depend
Volumen 4.
solely on the temperature
but also on the exposure
time to such temperature.
denaturalization produced
This drop in the reaction
Keywords: Michaelis Dise
Menten enzyme kinetics, no
reaction velocity, Armenius de
biorr
equation, thermal eact
denaturalization, ores
Polymath software. con
catJl
isis
enzi
mdti
ca.
Efec
to
de la
tern
pera
tura

Introduccién
Tal como se
describe en la
bibliografia, las enzimas
son proteinas que
catalizan reacciones
quimicas especificas en
los seres vivos. Los
catalizadores son
sustancias que, sin
consumirse en una
reaccién, la facilitan
notablemente,
aumenlando su velocidad
ya que dis+inuyen la
energia de activacién.

Cinética enzimética:
La cinetica
enzimatica estudia la
velocidad de las
reacciones catalizadas por
enzin as. La velocidad en
las condiciones optimas de
pH, temperatura,
presencia de cofactor y de
la cDncentraci0n de
sustrato saturante es la
denominada velocidad
maxima, Vmax Esta
velocidad puede
determinarse midiendo la
velocidad de aparicion de
producto o la desaparicion
de reactivos.
AI seguir la igual a la pendiente de la
velocidad de aparicion de curva de avance a tiempo
producto (o desaparicion cero. De esta forma, la
de sustrato) se obtiene la medida de Ve se realiza
Ilamada curva de avance antes de que se consuma
de la reaccion o el 10% del total del
simplemente, la cinética de sustrato, de forma que
la reaccion (Figura 1). pueda considerarse la
concentration de sustrato,

Reactivo —dA/dt
Producto dB/dt
F
ig
u
r
a (S), homo esencialmente
1 constante. Ademas, en
.
C
estas condiciones no es
u necesario considerar la
r reaccion inversa, ya que la
v cantidad de producio
a es tan pequena que la
d reaccion inversa apenas
e oturre. De esta forma se
a logra sirrplificar las
v ecUaciones de velocidad.
a L°onor Michaelis y
n
c Maud Menten proDusieron
e una ecuacion de
d velDcidad que rige la
e accion enzimalica. En el
la modelo cinético de
r Michaelis-Menten se
e propose que las
a reacciones catalizadas
c
ci enzimaticamente ocurren
o en dos etapas: en la
n primera se forma el
.

A medida que la - 13 -
reaction lranscurre, la
velocidad de acumulacion
del producto va
disrrinuyendo, porque se
va consumiendo el
sustrato de la reaccion.
Para evitar esta
complicacién se procede
a medir la velocidad iricial
de la reaccion, que es
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