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ASIGNATURA
PARCIAL PROCESOS BIOQUÍMICOS DEL ORGANISMO I
SECCIÓN
10
ASIGNACIÓN
Taller 4
DOCENTE
Dra. Nancis Luciano
SUSTENTANTE
Emeli Paola Dotel Ramírez
MATRICULA
100525978
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE CIENCIAS FISIOLÓGICAS
CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA
PRIMERA PRUEBA PARCIAL PROCESOS BIOQUÍMICOS DEL ORGANISMO I (A)
TALLER No. IV “ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS”
Son aquellos que el propio organismo no Son los que puede fabricar o sintetizar el
puede sintetizar por sí mismo, es decir, que propio cuerpo, estos son: alanina,
no los elabora y se deben obtenerse a asparagina, aspartato, cisteína, glutamato,
través de la dieta diaria, estos son; arginina, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano
y valina.
Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo
amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido,
además de una cadena variable (-R) y un hidrógeno (-H). Todos estos grupos se unen a un
Carbono (C) que se denomina Cα con lo cual este carbono tendría sus cuatro posibles
enlaces ocupados por grupos distintos dispuestos en una estructura tetraédrica.
Primaria:
● Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir,
el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
● Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura. La básica es la estructura
primaria.
● La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos.
Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal
hasta el carboxilo final.
● Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA
que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Secundarias:
● Es la que adopta espacialmente.
● Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
● Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La
cadena polipeptídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se
extienden por fuera de la hélice.
● B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas.
Terciarias:
● Plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica.
● A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de
las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
● Existen, sin embargo, dos tipos de estructuras terciarias básicas: proteínas fibrosas,
insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno.
● Proteínas globulares, solubles en agua.
Cuaternarias:
● Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas.
● La estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.
Entre las funciones más importantes de los aminoácidos se encuentran el transporte óptimo
de los nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (agua,
grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
● La primera etapa (transcripción) ocurre dentro del núcleo de las células eucariotas,
aquí la secuencia se transcribe en una molécula de ARN, el cual es denominado
ARN mensajero (ARNm).
Transcripción
Para formar la cadena de ARN a partir del ADN se debe tener en cuenta que cada
nucleótido del ADN se ensambla con un determinado nucleótido del ARN. La molécula
helicoidal de ADN se desenrolla y deja accesible la cadena a partir de la cual se inicia la
síntesis (armado) del ARN. La enzima (polimerasa del ARN) que controla la reacción
detecta una región de la secuencia del ADN, llamada promotor, que marca el punto de inicio
de la síntesis.
Los nucleótidos se añaden uno por uno en orden complementario, de esta manera la
adenina del ADN se combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la timina se
ensambla con la adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina y viceversa (C –
G, G – C). Hay por lo tanto complementariedad entre el ARN y el ADN de donde se copia.
Al conservar la información impresa en esta parte del genoma (dotación genética), el ARN
se constituye en portador de las instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos
de una proteína. Dichas instrucciones, en clave, se descifran leyendo los nucleótidos de tres
en tres ("tripletes"), y cada triplete de nucleótido, que determina uno de los 20 aminoácidos
existentes, recibe el nombre de codón. Durante la traducción, a medida que se "leen" los
codones, se van añadiendo los aminoácidos correspondientes a la proteína que se está
formando.
Traducción
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico para
cada uno de ellos, y son llevados hasta ARNm, dónde se aparean el codón de éste y el
anticodón del ARNt, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARNm
queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que
finalice una proteína ya esté comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARNm,
está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente, esta estructura se conoce con
el nombre de polirribosoma (polisoma).
El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del
sistema. La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y
continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la
cadena. Como se ha explicado, la clave de la traducción reside en el código genético,
compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm.
Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la
síntesis de las proteínas. Cada triplete constituye un codón, existen en total 64 codones
(cuatro nucleótidos se combinan de a tres, así que: 43 = 64), 61 de los cuales sirven para
cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción.
1. Péptido
2. Polipéptidos
3. Enlace peptídico
4. Ribosoma
5. Traducción
Hormonas Función
Fosfoproteínas
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).
Glucoproteínas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas,
hormonales, de coagulación, etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lipoproteínas
Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo
los quilomicrones.
Nucleoproteínas
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico
(ribosomas) o ADN (cromosomas).
Cromoproteínas
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de
metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos,
flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).