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FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA DE CIENCIAS FISIOLÓGICAS


CÁTEDRA DE BIOQUÌMICA

ASIGNATURA
PARCIAL PROCESOS BIOQUÍMICOS DEL ORGANISMO I

SECCIÓN
10

ASIGNACIÓN
Taller 4

DOCENTE
Dra. Nancis Luciano

SUSTENTANTE
Emeli Paola Dotel Ramírez

MATRICULA
100525978
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE CIENCIAS FISIOLÓGICAS
CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA
PRIMERA PRUEBA PARCIAL PROCESOS BIOQUÍMICOS DEL ORGANISMO I (A)
TALLER No. IV “ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS”

NOMBRE: Emeli Paola Dotel Ramírez


MATRÍCULA: 100525978
SECCIÓN: 10 FECHA: 01/11/20 PROFESORA: Dra. Nancis Regina Luciano Jiménez

TMA I. ESCRIBIR FALSO O VERDADERO SEGÚN SEA

1. __F_ Los aminoácidos esenciales son compuestos no proteicos.


2. __F_ Las proteínas son micronutrientes.
3. __V_ Existen 22 aminoácidos en total.
4. __V_ El enlace peptídico se da entre un grupo amino un grupo carboxilo.
5. __V_ Polipéptidos son moléculas de proteínas.

TEMA II. QUÉ FACTORES HACEN POSIBLE QUE UNA PROTEÍNA SE


DESNATURALIZA.

La pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), hace


posible la desnaturalización de las proteínas, quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Esta desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura tridimensional por distintos


factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos agentes químicos. La pérdida de la
estructura da como resultado la pérdida de la función biológica asociada a esa proteína, ya
sea enzimática, estructural, transportadora, entre otras.

Cualquier factor que desestabilice los enlaces no covalentes encargados de mantener la


estructura nativa de la proteína puede producir su desnaturalización. Entre los más
importantes podemos mencionar:

- pH: El exceso de iones H+ y OH– en el medio desestabiliza las interacciones de la


proteína. Este cambio de patrón iónico produce la desnaturalización. La
desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos casos, y en otros
irreversible.

- Temperatura: La desnaturalización térmica ocurre al aumentar la temperatura. En


organismos que viven en condiciones ambientales promedio, las proteínas empiezan
a desestabilizarse a temperaturas mayores de 40 °C.
- Sustancias Químicas: Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura
proteica; sin embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles.

- Agentes Reductores: un agente reductor con funciones similares al β-


mercaptoetanol (HOCH2CH2SH), es el ditiotreitol (DTT). Además, otros factores que
contribuyen a la pérdida de la estructura nativa en las proteínas son los metales
pesados en altas concentraciones y radiación ultravioleta. Al ocurrir la
desnaturalización, la proteína pierde su función. Las proteínas funcionan
óptimamente cuando se encuentran en su estado nativo.

TEMA III. QUE DIFERENCIAS HAY ENTRE AMINOÁCIDOS ESENCIALES NO


ESENCIALES, ELABORE UNA LISTA PARA CADA GRUPO.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son aquellos que el propio organismo no Son los que puede fabricar o sintetizar el
puede sintetizar por sí mismo, es decir, que propio cuerpo, estos son: alanina,
no los elabora y se deben obtenerse a asparagina, aspartato, cisteína, glutamato,
través de la dieta diaria, estos son; arginina, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano
y valina.

TEMA IV. ESCRIBIR LA ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo
amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido,
además de una cadena variable (-R) y un hidrógeno (-H). Todos estos grupos se unen a un
Carbono (C) que se denomina Cα con lo cual este carbono tendría sus cuatro posibles
enlaces ocupados por grupos distintos dispuestos en una estructura tetraédrica.

TEMA V. ESCRIBE LAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS PRIMARIAS,


SECUNDARIAS, TERCIARIAS, CUATERNARIAS.

Primaria:
● Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir,
el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
● Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura. La básica es la estructura
primaria.
● La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos.
Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal
hasta el carboxilo final.
● Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA
que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.

Secundarias:
● Es la que adopta espacialmente.
● Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.
● Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La
cadena polipeptídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se
extienden por fuera de la hélice.
● B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas.

Terciarias:
● Plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica.
● A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de
las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
● Existen, sin embargo, dos tipos de estructuras terciarias básicas: proteínas fibrosas,
insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno.
● Proteínas globulares, solubles en agua.

Cuaternarias:
● Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas.
● La estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.

TEMA VI. DESCRIBIR LA IMPORTANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS.

Entre las funciones más importantes de los aminoácidos se encuentran el transporte óptimo
de los nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (agua,
grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).

Debemos ser conscientes que la mayoría de las enfermedades que se sufren en la


sociedad actual es debido a nuestro estilo de vida, por ejemplo, la obesidad, el colesterol, la
diabetes, el insomnio, la disfunción eréctil o la artritis, enfermedades todas que son
causadas por trastornos metabólicos básicos. Una de las formas de hacer frente a estas
enfermedades es asegurándonos que disponemos de la cantidad suficiente de aminoácidos
esenciales en nuestro organismo.

VII. COMPLETAR EL CUADRO SIGUIENTE SOBRE LOS POLIPÉPTIDOS: TAMAÑO,


PESO Y TIPO.

Polipéptidos Tamaño Peso Tipo


Oligopéptido 2-10 aminoácidos -1.000 Da Oxitocina

Péptido 10-50 aminoácidos 1.000-5.000 Da Neuropéptido Y

Polipéptido 50-100 aminoácidos 5.000-10.000 Da IGF-1

Proteína +100 aminoácidos +10.000 Da Colágeno

TEMA VIII EXPLICAR LAS FASE DE LA FORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

La síntesis de proteínas se lleva a cabo en dos etapas:

● La primera etapa (transcripción) ocurre dentro del núcleo de las células eucariotas,
aquí la secuencia se transcribe en una molécula de ARN, el cual es denominado
ARN mensajero (ARNm).

● La segunda etapa (traducción - síntesis de proteína propiamente dicha) el ARNm


pasa del núcleo al citoplasma donde el mensaje es traducido por los ribosomas que
arman una proteína.

Transcripción
Para formar la cadena de ARN a partir del ADN se debe tener en cuenta que cada
nucleótido del ADN se ensambla con un determinado nucleótido del ARN. La molécula
helicoidal de ADN se desenrolla y deja accesible la cadena a partir de la cual se inicia la
síntesis (armado) del ARN. La enzima (polimerasa del ARN) que controla la reacción
detecta una región de la secuencia del ADN, llamada promotor, que marca el punto de inicio
de la síntesis.

Los nucleótidos se añaden uno por uno en orden complementario, de esta manera la
adenina del ADN se combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la timina se
ensambla con la adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina y viceversa (C –
G, G – C). Hay por lo tanto complementariedad entre el ARN y el ADN de donde se copia.
Al conservar la información impresa en esta parte del genoma (dotación genética), el ARN
se constituye en portador de las instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos
de una proteína. Dichas instrucciones, en clave, se descifran leyendo los nucleótidos de tres
en tres ("tripletes"), y cada triplete de nucleótido, que determina uno de los 20 aminoácidos
existentes, recibe el nombre de codón. Durante la traducción, a medida que se "leen" los
codones, se van añadiendo los aminoácidos correspondientes a la proteína que se está
formando.

Traducción
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico para
cada uno de ellos, y son llevados hasta ARNm, dónde se aparean el codón de éste y el
anticodón del ARNt, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la
posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARNm
queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que
finalice una proteína ya esté comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARNm,
está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente, esta estructura se conoce con
el nombre de polirribosoma (polisoma).

El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del
sistema. La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y
continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la
cadena. Como se ha explicado, la clave de la traducción reside en el código genético,
compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm.
Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la
síntesis de las proteínas. Cada triplete constituye un codón, existen en total 64 codones
(cuatro nucleótidos se combinan de a tres, así que: 43 = 64), 61 de los cuales sirven para
cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción.

TEMA IX. APAREAR LOS CONCEPTOS.

1. Péptido
2. Polipéptidos
3. Enlace peptídico
4. Ribosoma
5. Traducción

___5___ Segundo proceso de síntesis de proteínas.


___1___ Molécula que contiene dos o más aminoácidos.
___4___ Que une al enlace peptídico.
___2___ Las Moléculas que forman proteínas .
___3___ Establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro
aminoácido.

TEMA X. SEÑALIZAR EN EL SIGUIENTES CUADRO LAS FUNCIONES DE LAS


SIGUIENTES HORMONAS.

Hormonas Función

Oxitocina La oxitocina está involucrada en el proceso de lactancia


materna. Además de estimular las contracciones en el útero, la
oxitocina viaja hacia las glándulas mamarias generando pulsos
que a su vez estimulan la prolactina, la hormona encargada de
producir la leche.

Insulina La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los


nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos.
Hemoglobina Es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los capilares
de los tejidos.

Lisozima Es de la clase de enzimas que destruye las paredes celulares


de ciertas bacterias.

TEMA XI. REALIZAR UN MAPA CONCEPTUAL DE LA CLASIFICACIÓN DE LAS


PROTEÍNAS.

XII. RESALTAR CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS.


Son macromoléculas formadas por la unión de unidades más sencillas llamadas
aminoácidos. Los aminoácidos de una proteína se encuentran formando largas cadenas,
unidos entre sí por enlaces peptídicos. Cuando se unen dos aminoácidos forman un péptido
y cuando forman una cadena más larga de aminoácidos es un polipéptido, una proteína
está constituida por uno o más polipéptidos

● Todos tienen nitrógeno


● Grupo amino y carboxilo
● Enlaces peptídicos
● Diversidad estructural y funcional
● + Carácter informacional

TEMA XIII. MENCIONAR LAS PROTEÍNAS COMPLEJAS O HETEROPROTEÍNA,


DECIR SU FUNCIÓN.

Fosfoproteínas
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).

Glucoproteínas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas,
hormonales, de coagulación, etc. Destacan las inmunoglobulinas.

Lipoproteínas
Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo
los quilomicrones.

Nucleoproteínas
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico
(ribosomas) o ADN (cromosomas).

Cromoproteínas
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de
metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos,
flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).

TEMA XIV. MENCIONAR LAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS, CITAR EJEMPLOS.

Funciones de las proteínas


Las proteínas son las moléculas con funciones más diversas entre las que están:

● Catálisis: dirigen y aceleran las reacciones bioquímicas en los diferentes procesos


que se llevan a cabo en el cuerpo.
● Estructural: proporcionan protección y sostén además pueden proveer fuerza
mecánica y elasticidad a los tejidos.
● Movimiento: participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la actina,
la tubulina y las proteínas del citoesqueleto.
● Defensa: son protectoras, por ejemplo el fibrinógeno y la trombina que impiden la
pérdida de sangre cuando hay lesión de los vasos sanguíneos.
● Regulación: como hormonas y receptores que regularán concentraciones de
sustancias en el organismo y activan reacciones diferentes.
● Transporte: las proteínas transportadoras de moléculas o iones a través de las
membranas o entre células.
● Almacenamiento: reservan nutrientes esenciales por ejemplo proteínas como la
ovoalbúmina y la caseína.

PROTEÍNAS FUNCION EJEMPLO

Fosfoproteínas Enzimas. Caseína alfa, beta y gamma.

Nucleoproteína -Compactación del ADN en Histonas


nucleosomas.
-Participan en la síntesis.

Cromoproteína a- Destacan los pigmentos a- Hemoglobina.


respiratorios. b- Mioglobina.
b- Almacenes de oxígeno. c- citocromos, flavoproteínas
c- Intervienen en la transferencia d- Rodopsina, iodopsina
de electrones
d- Pigmentos visuales

Glicoproteína Desempeñan funciones Inmunoglobulinas


enzimáticas, hormonales, de
coagulación etc.

Lipoproteína: a-Transportar las grasas de la a- Quilomicrones


dieta desde la mucosa intestinal
hacia los tejidos del organismo b- Lipoproteínas de muy
animal; baja densidad.
b-Transportar los triglicéridos
desde el hígado hacia el resto de
los tejidos del cuerpo, para
almacenarse o ser oxidados
para obtener energía.

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