UNIVERSIDAD MILITAR NUEVA GRANADA

Facultad de Ciencias Básicas y Aplicadas, Departamento de Química

Preparcial. Bioquímica AMB A Noct. Martes 27-02-20187
Profesor: Catalina Rozo Lugo

1. Se sabe que el acido butírico es el precursor del butirato de amilo componente del aroma
del albaricoque o la pera, cuyo pKa = 4,82. Determine el pH de una disolución 0,00325 M
de dicho compuesto. Si a 1L de esta disolución se le agregan sin modificar el volumen 1,34
x10-4 moles de butirato de sodio, cual será el pH de esta nueva disolución.
2. Explique qué tipos de aminoácidos existen en función de su cadena lateral y que tipos de
interacciones podrán presentar con otros residuos.
3. Si se tiene el un residuo de tirosina, cual de los siguientes residuos interactuara en forma
mas fuerte: Val, Ser, Met o His. Justifique su respuesta.
4. Dibuje la estructura de los siguientes péptidos a pH 1, 4, 7, 9, 13
a. Ala-Ser-His-Cys-Gln-Glu
b. Asp-Tyr-Lys-Asp-Glu-Pro
c. Gln-Asp- Lys-Met-His-Thr
5. Determine el PI de los péptidos mencionados en el punto anterior
6. Los aminoácidos y las proteínas se pueden separar por métodos cromatográficos
utilizando columnas de diversas naturalezas, ejemplo de ello son las resinas de
intercambio catiónico donde se encuentran en contacto con la muestra iones como el
carboximetil -O-CH2COO-, si en una muestra se tienen dos AA o dos péptidos establezca
cual de los dos será principalmente retenido si se trabaja a pH = 7.
a. Val – His
b. Lys- Ala
c. Asp- Cys
d. VHLC - APET
7. Se dice que las proteínas pueden tener cuatro tipos de estructura secundaria donde las
mas importante son las de tipo α-hélice, hojas β-plegada y los giros β para poder
establecer la posibilidad de que un peptido adopte una u otra se pueden aplicar las reglas
de Chou-Fasman donde se establece la propensión de un aminoácido hacia una de estas
estructuras (Ver anexo 1) para poder decir que un péptido es propenso a una de estas
estructuras si es para el α-hélice se debe tener al menos 4 AA seguidos con propensión al
este tipo de estructura superior al 100 y en el caso de la hoja β-plegada 3 AA seguidos con
una propensión a esta estructura superior al 100.
Ej: establezca la propensión del siguiente péptido a un tipo de estructura secundaria:
Gln-His-Val-Ile-Met-Met-His-Cys-Gly-Ile-His-Ser-Asp-Cys
Se establece la propension según la tabla asi:

AA Gln His Val Ile Met Met His Cys Gly Ile His Ser Asp Cys
E.S. α α Hβ Hβ α α α α Gβ Hβ α Gβ Gβ α
P(α 111 100 145 145 100 70 100 70
helice)
P(hoja β 17 160 158
plegada) 0
P(giro β) 156 143 146
Predicción α helice por la cadena Met-Met-His-Cys P((α helice)>100
Teniendo en cuenta estas reglas establezca la posible estructura secundaria de los
siguientes péptidos:
 AMKKEDFPWHDRAA
 ILFDNLLICLFLAAV
8. Clasifique las siguientes proteínas en globulares o fibrosas (investigar)
 insulina
 Queratina
 Albumina
 Inmunoglobulina
 Lisozima
 Fibroina
9. Explique la función de las enzimas en las reacciones bioquímicas.
10. Se sabe que las carboxipeptidasas son capaces de romper el enlace peptídico por el sector
del carboxilato terminal. Esta reacción a 20 °C y pH 8 aumenta su velocidad en 10 11 veces,
si un péptido tarda 5,3 min en finalizar esta reacción, ¿cuánto tardara la misma reacción
sin el efecto de la enzima?
11. Determine la Vmax y la Km de los siguientes ejemplos:
a. Una reacción catalizada enzimáticamente se llevo a cabo en un volumen constante de
10 mL y asi mismo una cantidad constante de enzima se le adiciona a una serie de
medios de reacción con diferente [S]. Las velocidades iniciales de reacción se han
determinado midiendo el número de moles de producto formado por minuto,
obteniéndose los siguientes resultados:

[S](moles/litro) 5 x 10-2 5 x 10-3 5 x 10-4 5 x 10-5 5 x 10-6 5 x 10-7

v0(µmoles/min.) 0,30 0,28 0,25 0,20 0,071 0,056
b. En la tabla se presenta la hidrólisis de lactosa por la actividad de la -galoctosidasa.

Sustrato lactosa Velocidad

0,01 0,28
0,02 0,54
0,05 1,2
0,1 2,4
0,15 3
0,20 3,1
0,30 3,3
 Anexo 1

AA Estructura sigla Simbolo pKa pKb pKr P(α) P(β) P(turn)

Alanina Ala A 129 90 78

Cisteína Cys C 111 74 80

Leucina Leu L 130 102 59

Metionina Met M 147 97 39

Favorece el α-hélice
Glutamato Glu E 144 75 100

Glutamina Gln Q 127 80 97

Histidina His H 122 108 69

Lisina Lys K 123 77 96

Favorece hojas β-plegada

Valina Val V 91 149 47

Isoleucina Ile I 97 145 51

Fenilalanina Phe F 107 132 58

Tirosina Tyr Y 72 125 105

Triptófano Trp W 99 114 75

Treonina Thr T 82 121 103

Glicina Gly G 56 92 164

Serina Ser S 82 95 133

Favorece los giros β

Aspartato Asp D 104 72 141

Asparagina Asn N 90 78 123

Prolina Pro P 52 64 191

Arginina Arg R 96 99 88