Anales de Ciencias Agrícolas (2015) xxx (xx), xxx-xxx

ALOJADO POR
Facultad de Agronomía, Universidad de Ain Shams

Anales de Ciencias Agrícolas

www.elsevier.com/locate/aoas

Propiedades fisicoquímicas y funcionales de

aislado de proteína de quinoa
una,* una si
SA Elsohaimy , TM Refaay , MAM Zaytoun

a Departamento de Tecnología de los Alimentos, Instituto de Tierras Áridas Cultivo de Investigación, Ciudad de la Investigación
Científica y aplicaciones tecnológicas, Alejandría, Egipto
b Departamento de Tecnología y Ciencia de los Alimentos, Facultad de Agricultura (Saba Basha), la Universidad de Alejandría,
Alejandría, Egipto

Recibido el 2 de de septiembre de 2015; aceptado 13 de octubre de el año 2015

PALABRAS CLAVE Resumen Este estudio se centró en las condiciones óptimas para la preparación del aislado de proteína de
Calidad de la proteína semillas de quinua e investiga las propiedades fisicoquímicas y funcionales de la proteína aislada para
quinua; evaluar el uso potencial de la proteína de quinoa aíslan en aplicaciones de alimentos y la fabricación. El
aislado de proteína; aislado de proteína de quinoa se obtuvo mediante la solubilidad de la proteína a su valor de pH alcalino
Propiedades funcionales (10), seguido de precipitación en un valor de pH ácido (4,5). SDS-PAGE mostró bandas de proteína con
55 kDa correspondiente a la globulina y 31-33 KDa correspondiente a chenoprotein en todos los pH de
extracción. proteína Qui-Noa tenía concentraciones razonables de aminoácidos esenciales (excepto
triptófano) con un alto nivel de lisina (17,13%). Una solubilidad mínima aguda se observó en el valor de
pH (4,5), y se observó el valor máximo en el valor de pH alcalino (10) (P> 0,05). proteína Quinoa mostró
una alta digestibilidad in vitro (78,37 ± 1,08%). La proteína de quinoa mostró absorción de agua (3,94
± 0,06 ml / g) y (1,88 ± 0,02 ml / g) de absorción de aceite. La capacidad de formación de espuma de
aislado de proteína de quinoa fue (69,28 ± 9,39% en promedio) y la capacidad de formación de espuma
se incrementó con el aumento de la
concentración de proteína. Quinoa aislado de proteína registrado 54,54 estabilidad de la espuma ±
2
15,31% después de 60 min. índice de capacidad emulsión se varió de 1,24 ± 0,05 m / G de suspensión de
2
proteína de 0,1% a 3,38 ± 0,31 m / G para 3% de suspensión de proteína con promedio 2,10 ± 0,99
2
m /sol. El promedio del índice de estabilidad de la emulsión era (38,43 ± 7,22 min). La quinua aislado de
proteína es una fuente nutritiva prometedor y IMPRES-siva, que está llevando a candidato como un
suplemento de alimentos y alimentos funcionales, pero todavía necesita una investigación más avanzada
para mejorar y prueba de sus propiedades funcionales para ser conveniente para el uso en la elaboración
de alimentos y aditivos.
2015 Producción y hospedaje por Elsevier en nombre de la Facultad de Agricultura de la Universidad
Ain Shams.

Introducción

Chenopodium quinoa salvaje de la familia Chenopodiaceae es un

* Autor correspondiente. Tel .: +20 34593420; Fax: +20 34593423. E-
mail:elsohaimys@gmail.com (SA Elsohaimy). pseudo-cereal cultivado desde la antigüedad por los incas, y la
La revisión por pares bajo la responsabilidad de la Facultad de Agricultura FAO considera como un alimento perfecto (FAO, 1985). Las
de la Universidad Ain Shams. semillas son un ejemplo excelente de alimento funcional, definido
como la reducción de
http://dx.doi.org/10.1016/j.aoas.2015.10.007
0570-17832015 Producción y hospedaje por Elsevier en nombre de la Facultad de Agricultura de la Universidad Ain Shams.
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
//dx.doi. org / 10.1016 / j.aoas.2015.10.007
2 SA Elsohaimy et al.
en estufa a 45 ± 1 LC durante 24 h o hasta que estar seco. Las
el riesgo de diversas enfermedades y que ejercen efectos semillas enteras fueron molidos en harina usando Miller (Proctor
beneficiosos para la salud (Repo-Carrasco et al., 2003; Vega- Silex modelo E160, UPC) con una pantalla de sesenta y malla
Galvez et al., 2010). Quinoa ha sido seleccionado porFAO (2014) (Abugoch et al., 2008).
como uno de los cultivos destinados a ofrecer la seguridad
alimentaria en el siglo 21, debido a que las plantas de quinua son
tolerantes a la salinidad y la sequía, y pueden crecer en regiones
marginales (Jacobsen et al., 2003). semillas Qui-Noa tienen un
alto contenido de proteína (aproximadamente 15%), y su balance
de aminoácidos esenciales es excelente, a causa de un espectro de
aminoácidos más ancha que los cereales y las legumbres (Ruales
y Nair, 1992), con mayor lisina (5.1 a 6.4%) y metionina (0,4-
1,0%) contenido (Bhargava et al., 2003). La quinua contiene
lisina, metionina y la cisteína más alto que los cereales y las
legumbres comunes por lo que es complementaria a estos
cultivos. la cantidad de proteína de la quinua varió de 10,4% a
17,0%, dependiendo de su variedad (Montan~o Reyes et al.,
2006). Además de su alto contenido de proteínas, la quinua es
más conocido por su calidad de proteína (Repo-Carrasco et al.,
2003). En contraste con la quinua, la mayoría de los granos son
bajo en lisina aminoácido esencial, mientras que la mayoría de las
legumbres y qui-Noa son bajos en aminoácidos sulfúrico
metionina y cisteína (Koziol, 1992). Proteínas para la
alimentación no sólo proporciona una nutrición sino que también
debe poseer propiedades funcionales únicas para el procesamiento
facili-Tate y para desarrollar el producto. Propiedades funcionales
de las proteínas están conectados a las propiedades
fisicoquímicas, que rigen el comportamiento de las proteínas en
los alimentos. Capacidad emulsionante (CE) y estabilidad de
emulsión (ES) son dos características funcionales importantes de
proteínas que afectan el comportamiento de diversos productos
industriales, incluyendo adhE-sivos, cosméticos y material de
embalaje (Httiarachy y Kalapathy, 1998). capacidad de emulsión
y estabilidad son críticos parámetros que afectan a la elección de
la proteína para su uso en un proceso indus-trial (Wagner y
Guenuen, 1999). Las proteínas pueden reducir la tensión en la
interfaz agua-aceite y ayudar a prevenir la coalescencia
(McWatters y Cherry, 1982). efecto de estabilización de una
proteína en una emulsión viene de la matriz de la membrana que
rodea la gota de aceite e impide su coalescencia (Jones, 1982). La
quinua es uno de los granos más nutritivos utilizados como
alimento humano, y la FAO ha seleccionado como uno de los
cultivos destinados a ofrecer seguridad alimentaria en este siglo
(FAO, 1998). La digestibilidad de la proteína quinoa es el factor
limitante en la utilización de las proteínas en los alimentos (de
Romana et al., 1981). La digestibilidad in vitro de la proteína de
quinoa varió de 76,3% a 80,5% (Repo-Carrasco-Valencia y
Serna, 2011). El objetivo del presente estudio fue evaluar las
propiedades físico-químicas y funcionales de aislados pro-tein de
semillas de quinua para demostrar su calidad nutricional y la
posibilidad de su uso como suplemento alimenticio.

material y métodos

semillas de quinua (Chenopodium quinoa) se obtuvieron de la

Compañía Egipcia de aceites naturales, El Cairo, Egipto. Las
semillas se limpian de impurezas y materiales extraños y se
almacenan en
a lugar seco a temperatura ambiente (25 ± 2 LC) para su
posterior análisis.

preparación de la harina

Las semillas enteras se lavaron con agua fría 4-5 veces o hasta
que no hubo espuma para eliminar las saponinas, después se secó

métodos
Análisis proximal de semillas de quinua
El análisis de humedad, cenizas, fibra cruda, proteína total y
lípidos totales se llevaron a cabo como se describe en AOAC
(2000). El carbohidrato libre total de nitrógeno (NFE) se calculó
por la diferencia {100 (proteína + lípidos + fibra + ceniza)}.
Preparación de aislado de proteína de
Solubilización. La harina obtenida se desgrasada tres veces con
cloroformo: metanol (2: 1), 01:10 w / v con agitación durante 2 h
(Folsh y Stenly de 1957) Para eliminar los lípidos de la muestra.
aislado de proteína de Quinoa se preparó segúnAlsohaimy et al.
(2007). Cincuenta gramos de harina de quinoa desgrasada era sus-
adjuntas en 1000 ml de agua desionizada destilada (/ v 01:20 v), y
se ajustó el pH del 5 al 10 utilizando 0,1 N de NaOH y HCl 0,1 N.
La suspensión se agitó durante 1 h con mantener-ing el pH en el
valor determinado para alcanzar el nivel máximo de
solubilización. La mezcla se centrifugó a 6000 g en 20LC durante
30 min por alta velocidad de la centrífuga de refrigeración
(modelo K241R, Pro-Research, Centurion Scientific Ltd, UK). La
concentración de proteínas se midió en el sobrenadante por (Kit
de ensayo de proteínas Bradford de inicio rápido). El efecto del
tiempo sobre capacidad de extracción de proteína de agitación se
examinó en diferentes momentos (30, 45, 60, 75, 90, 105 y 120
min), y el efecto de la adición de NaCl en capacidad de extracción
de proteína se estudió con diferentes con-centraciones (0.00, 0.1 ,
0,25, 0,5, 0,75 y 1 M) de NaCl.
precipitación ácida de proteína solubilizada. Se recogió el
sobrenadante, y el valor de pH se ajustó a (3-3,5, 4, 4,5, 5 y 5,5)
para precipitar la proteína. La suspensión se centrifugó a 10.000 g
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
//dx.doi. org / 10.1016 / j.aoas.2015.10.007
a 4LC durante 45 min. El precipitado se recogió, se liofiliza y se
almacena a 20 para su uso posterior.
El análisis de aminoácidos
El análisis de aminoácidos se llevó a cabo utilizando el analizador
de aminoácidos rendimiento (AAA 400, las ONGI Ltd. República
Checa) de acuerdo con Block et al. (1958) y Spackman et al.
(1958). aislado de proteína se pesó (100 mg) en una ampolla de
vidrio, se añadieron 10 ml de HCl 6 N a la ampolla, y el
contenido se hidroliza en un horno a 110LC durante 24 h. El
oxígeno fue expulsado en la ampolla haciendo pasar gas
nitrógeno a través de él. El exceso de HCl se retiró a continuación
a partir de 1 ml hidrolizadas bajo vacío a 80LC con la adición de
agua de vez en cuando dis-labrados, después se evaporó a
sequedad. HCl residuo libre se disolvió en exactas 2 ml de
tampón de carga (6,2 M, pH 2,2). El análisis se llevó a cabo con
un caudal de gas de
0,5 ml / min a 60 LC, y la reproducibilidad fue del 3%. La
composición de aminoácidos se calculó a partir de las áreas de
Stan-Dardos obtenidos del integrador y expresadas como
porcentaje en las edades de la proteína total, según la siguiente
ecuación.
% Automóvil club británico ¼ d% Área bajo el picoÞ d%
proteínaÞ =100
En digestibilidad de la proteína vitro
En digestibilidad de la proteína in vitro se llevó a cabo por el
método de multi-enzimas de Bodwell et al. (1980) y Carbonaro et
al. (1997). tripsina pancreática porcina (tipo IX, 15 310 unidades /
mg de proteína), quimotripsina pancreática b bovina (Tipo
Propiedades fisicoquímicas y funcionales de aislado de proteína de quinoa
II, 48 unidades / mg de sólido), peptidasa intestinal porcina (P-
7500, 115 unidades / g de sólido) y la proteasa bacteriana (tipo
XIV, 4.4 unidades / mg de sólido) (Sigma Chemical Co.) se
utilizaron para la enzimática digestión. 63,8 mg de muestra en 10
ml de agua destilada se equilibró a 37LC; el pH se ajustó a 8,0
con NaOH 1 N. Se añadió un ml de solución de enzima tres en
agua (1,58 mg de tripsina, 3,65 mg de quimotripsina y 0,45 mg de
peptidasa) para la muestra de proteína y se dejó que la digestión
se desarrolle durante 10 min a 37LC. Después de la adición de 1
ml (1,48 mg) de solución de proteasa se continuó la digestión
durante 9 minutos a 55 Lvalor C. El pH se notó después de un
adicional de 1 min a 37 LC y se utiliza para estimar la
digestibilidad de la proteína in vitro según la siguiente ecuación:
Y ¼ 234:84 22:56X
donde Y es la digestibilidad in vitro de la proteína (%), y X es el
pH de la suspensión después de 20 min la digestión.
SDS-PAGE de proteína de quinoa
El perfil de proteína de la quinua se llevó a cabo por dodecil
sulfato de sodio-PolyAcreylamaide Electroforesis en gel (SDS-
PAGE) de acuerdo con (Laemmli, 1970) con 5% de gel de
apilamiento y el 12% de separación de gel. Las muestras (20 ll) se
prepararon a partir de 500 solución de proteína ll se añadieron a 1
ml de tampón (agua destilada, 0,5 M Tri-HCl pH 6,8, glicerol,
10% SDS, 1% de azul de bromofenol y b-mercaptoetanol) y se
calentó a 98LC durante 10 min, después se aplicó a los pocillos de
muestra. El marcador estándar de proteínas (peso molecular
amplia gama, Bio-Rad Hercules, EE.UU.), que contenía (118, 85,
47, 80, 36, 26 y 20 KDa) se utilizó como estándar de peso
molecular. migración electroforética se controló a corriente
constante (14 mA / gel) durante 1,5-2 h. Gel se fijó con solución
de fijación (metanol agua / ácido / ácido acético 700: 200: 100
ml) durante 30 min y después se tiñó con Coomassie Brilliant
Blue R-250 durante 1 h. El gel teñido se destiñó cambiando con
frecuencia la solución de fijación hasta que el exceso de tinte
desapareció.
solubilidad de la proteína
La solubilidad del aislado de proteína de quinoa se estudió a pH
val-ues que van desde 1,00 hasta 10,00. Una suspensión con
aislado de proteína de 5% fue preparada. Para una mejor
solubilización, los suspen-siones se agitó durante 1 h, a
temperatura ambiente 25L ± 2 LC, utilizando un agitador
magnético a diferentes valores de pH obtenidos. Los valores de
pH se ajustaron con un N de HCl 0,1 y 0,1 soluciones de NaOH
N. Las suspensiones a diferentes valores de pH se-trifuged cen a
6000 g durante 30 min a 20LC. El nitrógeno total se determinó en
el sobrenadante por el método Kjeldahl para disuadir-mina la
proteína total. curva de solubilidad de la proteína se construyó
mediante el uso de los valores medios obtenidos para cada valor
de pH considerado (Aluko y Yada, 1993).
Petróleo y la absorción de agua de aislado de proteína de
Para la determinación de aceite y agua de aislado de proteína de
quinoa, el método de Sathe y Salunkhe (1981) fue seguido. Un
gramo de la muestra se mezcló con 10 ml de agua desionizada
destilada durante 30 s en la mezcla (Beville-platino, Modelo BLR
50 s / b, China). Se dejó que la muestra de proteína en reposo a
temperatura ambiente (25L ± 2 LC) durante 30 min, se centrifugó
a
3
7000g durante 30 min y el volumen de sobrenadante se observó
en un cilindro graduado de 10 ml. El mismo procedimiento se
repitió para determinar la absorción de aceite de proteína. Los
resultados se expresaron en base a peso seco.
La formación de espuma y la estabilidad de la capacidad
El método descrito por Tsutsui (1988) y Shahidi et al. (1995)
estaba utilizado para determinar las propiedades espumantes de
proteína aislar. Veinte mililitros de aislado de proteína seca (0,1%,
0,5%, 1% y 3% w / v) fueron batida por (modelo mezclador
Waring HGBTWTS3, EE.UU.) a alta velocidad de (16.000 rpm) a
incorpo-rate el aire durante 1 min . después se transfirió a 50 ml
de cilindro, se midió el volumen total a las 0, 0,5, 5, 10, 40 y 60
min después del batido. capacidad de la espuma se expresó como
expansión de la espuma a 0 min mientras que la estabilidad de la
espuma se expresó como expansión de la espuma durante 60 min.
expansión de la espuma se calculó según la siguiente ecuación:
expansión de la espuma d% Þ ¼ ðUNA si=siÞ 100
donde A = volumen después del batido (ml) en un momento
diferente y B = volumen antes de batir
capacidad de emulsión y estabilidad
La capacidad de emulsión y la estabilidad se determinaron de
acuerdo con el método de Pearce y Kinsella (1978). se añadieron
10 ml de aceite de sol-flor a 30 ml (0,1%, 0,5%, 1% y 3% w / v de
la suspensión de proteína a pH 10) y se homogeneizó con un
homogeneizador mecánico (mzip Modelo 114, China) durante 1
min a la velocidad más alta. Una porción 50 ll de la emulsión se
pipeteó desde la parte inferior del recipiente a 0 y 10 min después
de la homogeneización. Se añadieron 5 ml de 0,1% de SDS, y la
absorbancia se midió a 500 nm. La absorción se midió
inmediatamente (A0) y después de 10 min (A10). El índice de
actividad emulsión (EAI) y el índice de estabilidad de la emulsión
(ESI) se calcularon según la siguiente ecuación:
EAI remetro2=solÞ ¼ Ð22 :303 A0Þ
re0:concentración de proteína 25Þ
donde A0 = absorbancia medida inmediatamente después de la
formación de emulsión a 500 nm.
ESI reminÞ ¼ A0 redt=ABOGADO DE DISTRITOÞ
donde DA = A0 A10 y dt = 10 min.
análisis estadístico
Los datos fueron analizados mediante CoStat versión 6.4,
Software de cohortes, Monterey, CA, EE.UU.. One-Way-
ANOVA análisis con p60,05 se realizó para identificar
diferencias significativas entre todos los parámetros estudios.
Todos los experimentos llevados a cabo por triplicado.
Resultados y discusión
Análisis aproximado
El análisis aproximado de semillas de quinua se muestra en la
tabla 1. El contenido de humedad de las semillas de quinoa fue
9,68 ± 0,33, ceniza
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
//dx.doi. org / 10.1016 / j.aoas.2015.10.007
4 SA Elsohaimy et al.

ser ionizados a valores de pH alcalino (Alsohaimy et al., 2007).

Tabla 1 Análisis proximal de semillas de quinua (% peso en seco).
Los datos de este trabajo son consistentes con los estudios previos
de NienkeLindeboom (2005) y Goundan (1992) que Stud-IED la
constituyentes % Peso seco proteína quinoa y declaró que la proteína más almacenamiento en
Humedad 9.68 ± 0,33 la semilla de quinoa se extrajo a valores de pH alcalinos.
Ceniza 2.97 ± 0,021
fibra de crud 4.06 ± 0,34 El efecto de período de agitación en la proteína de extracción
La proteína cruda (N 6.25) 14.03 ± 0,25
grasa crud 6.79 ± 0,19
El efecto de período de agitación en la extracción de proteínas se
Los hidratos de carbono (NFE) 72.15 ± 0,28
Stud-IED y los resultados se muestran en (Figura 2). La proteína
Valores presentados en la media de los triplicados ± SD, P 6 0.05. extraída aumentó significativamente con el aumento del periodo
de agitación (P <0,05) (Figura 2). El período de agitación tiene un
efecto positivo en la extracción de proteínas. La potencia máxima
contenido era 2,97 ± 0,021, contenido de fibra fue 4,06 ± 0,34, de extracción de la proteína se observó a 120 min.
contenido de pro-tein fue 14,03 ± 0,25, contenido de grasa era
6,79 ± 0,19 y contenido de carbohidratos (NFE) fue 72,15 ± 0,28. El efecto de la adición de NaCl en la capacidad de extracción de
Un análisis proxi-mate en este estudio fue evidente la proteínas
potencialidad de semilla qui-noa como un super y alimento
funcional debido a su contenido de elementos de un nutricionales
El efecto de la adición de sal de NaCl en diferentes
esenciales (proteínas, hidratos de carbono, grasa y fibra). Los
concentraciones (0,5-1 M) al medio de disolución en el valor de
resultados del presente estudio aprobó los resultados anteriores
pH óptimo se muestra en (Fig. 3). La adición de NaCl al medio de
que mostraban que la semilla de quinoa contenía 11,2% de extracción tuvo un efecto significativamente positivo en la
humedad, proteína cruda 13,5-15%, 9,5% de fibra cruda, 1,2% de solubilidad de quinoa pro-tein (P> 0,05). Por otro lado no hay una
ceniza total, pero contenía un carbohidrato sobre (58,3%) diferencia significativa en la proteína extraída de 0,5 M a 1 M
(Abugoch, 2009; Ogungbenle de 2003) que es menor que las (desde 467,58 a 496,98 lg / ml) en comparación con las
semillas investigados en este estudio (72,15%). Los estudios diferencias de 0 a 0,5 M (desde 353,61 a 467,58 lg / ml). En
anteriores informaron de que, el contenido de proteína media de consecuencia, podría añadirse la concentración considerable para
semillas de quinua varió de 12% a 23% (Abugoch et al., 2008; mejorar la extracción pro-tein es de 0,5 M NaCl. Estos resultados
González et al., 1989; Karyotis et al., 2003). En comparación con están de acuerdo con lasParakash (1986), Quien informa que, la
los granos de cereales, el contenido de pro-tein total de harina de capacidad de extracción de
semilla de quinoa es mayor que la de la cebada (11%), arroz
(7,5%) y el maíz (13,4%) (Abugoch et al., 2008). El valor de la
proteína reportado es mayor que el cacahuete (8.8- 11.6%) y
caupí (8.8 a 12.1%) (Aremu et al., 2005). Por otro lado, semillas
de quinua contienen proteínas relativamente menores en
comparación con las semillas de leguminosas (22,75 a 37,9%)
reportados porOgungbenle (2006).

capacidad de extracción de proteínas

capacidad de extracción de pH
Figura 1 ilustra concentraciones de proteína de quinoa extraen en
diferentes valores de pH. aislado de proteína de Quinoa fue
preparado por la extracción de la proteína a valores de pH
alcalinos de 5 a 10. Los datos obtenidos declararon que la Fig. 2 El efecto de periodo de agitación (min) en la extracción de
solubilidad de la proteína se aumentó gradualmente con el proteínas (lg / ml).
aumento en los valores de pH (P> 0,05). Sin embargo, se obtuvo
solubilidad máxima de la proteína de quinoa a pH alcalino (10)
(267,35 ± 1,26) que indi-cado su alto contenido en aminoácidos
ácidos, que tiende a

Fig. 3 El efecto de la adición de NaCl en la capacidad de extracción

de quinoa
Figura 1 la extracción de proteínas de la quinoa a diferentes valores de pH. proteína.
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
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Propiedades fisicoquímicas y funcionales de aislado de proteína de quinoa 5

proteínas de semillas de sésamo se incrementa con el aumento de
la concentración de cloruro de sodio (NaCl) de 0,05 a 2 M.
precipitación ácida de proteínas extraídas
La proteína se precipitó de la solución de proteína a diferentes
valores de pH ácido (4-6). Se obtuvo el mayor rendimiento de
precipitado pro-tein a pH 4.5 (88,74 ± 0,53) (Fig. 4). Los
resultados obtenidos confirmaron que, el punto isoeléctrico de la
proteína de quinoa apareció cerca de las otras proteínas de
diferentes fuentes vegetales como las proteínas de leguminosas
(pI = 4,5) (Alsohaimy et al., 2007), proteínas de trigo (pI = 4,22)
(Payne y Corfield, 1979) y proteínas de arroz (pI = 4,46) (Tanaka
et al., 1980).
Composición de aminoácidos
La composición de aminoácidos de aislado de proteína de quinoa
fue pre-tantes en (Tabla 2). proteína Quinoa tenido un alto nivel
de lisina (17,13%), que registró la puntuación más alta de
aminoácidos (AAS) o puntuación química (CS) (49,16), ácido
glutámico (12,80%) y ácido aspártico (10,68%), mientras que
tenía una muy bajo nivel de prolina (0,10%) y arginina (0,03%).
Por otra proteína mano quinoa tenido un nivel moderado de
glicina (9,69%), alanina (5,34%) y fenilalanina (6,46%). De los
resultados obtenidos aparecido que la proteína quinoa tenía
concentraciones razonables de aminoácidos esenciales (salvo
triptófano) que son muy importantes para la nutrición humana
{thre-onine (1,47%), alanina (5,34%), valina (2,03%), metionina
(1,70%), isoleucina (1,50%), leucina (4,60%), fenilalanina
(6,46%) e histidina (2,76%)} (Tabla 2). La metionina y la iso-
leucina son los aminoácidos limitantes debido a la puntuación más
baja química (1,00). proteína Quinoa tenía lisina (17,13%) mayor
que la proteína de trigo (2,6%) (Repo-Carrasco et al., 2003) Y
similar a la soja (18,32%) (Ranhotra, 1993). Otros investi-
caimanes anteriores habían reportado un alto contenido de lisina
de la quinua (Ranhotra, 1993). Aparte de la quinua, la mayoría de
los granos son bajos en lo esencial amino de lisina de ácido,
mientras que la mayoría de las legumbres son bajos en
aminoácidos sulfúrico metionina y cisteína (Koziol, 1992).
Nuestros resultados estaban de acuerdo con (Abugoch et al.,
2008) Quien informó que los niveles de aminoácidos esenciales
en quinoa es similar a los de soja y nivel similar o alto de histidina
y Ogungbenle et al. (2009)quien informó que la quinua contiene
equilibrado aminoácido esencial que la mayoría de los cereales,
por ejemplo, maíz, mijo y sorgo. Los resultados obtenidos
declararon que la quinua podrían servir como un excelente
suplemento proteico.
En Virto digestibilidad de las proteínas
La digestibilidad de las proteínas es un parámetro importante a
eval-luar su calidad nutricional. Nuestro experimento reveló que
la digestibilidad in vitro de la proteína aislada de la quinua era
78.37
± 1,08% (datos untabulated). Nuestros resultados consistentes
con los estudios anteriores que mostraban la digestibilidad in vitro
de la proteína de cuatro variedades de quinua fue de entre 75,3% y
84% (Repo-Carrasco-Valencia y Serna, 2011; Zia-ur-Rehman y
Shah, 2001). La digestibilidad de la proteína quinoa mostró la En
La digestibilidad in vitro mayor que el trigo, que es de uso muy
común en la nutrición humana en todo el mundo. La digestibilidad
de la proteína in vitro de granos de trigo en los estudios anteriores
fue de 47% (Booth y Moran, 1946), 54,87% (Ca˘prit¸a˘et al.,
2012) Y 59% (Polluelo et al., 1947). La alta digestibilidad de
quinoa pro-tein (78,37 ± 1,08%) está apoyando su fácil digestión
en el estómago humano y en consecuencia sus beneficios de salud
para el ser humano.

patrones de electroforesis de proteína quinoa

Los patrones de electroforesis de proteína quinoa-extraído en un

Fig. 4 precipitación ácida de extraído aislado de proteína de extracto acuoso con diferentes valores de pH se muestran en (Fig.
quinoa. 5). La proteína con MW 85 KDa no se encontró en todos los pH
mientras que la proteína con 55 kDa correspondiente a la
globulina de acuerdo conAbugoch et al. (2008)estaba que se
encuentra en todos los pH. La proteína con

Tabla 2 Composición de aminoácidos de aislado de proteína de quinoa (g / 100 g de proteína).

Aminoácidos esenciales g / 100 g FAO / OMS / UNU AAS (CS) No esencial g / 100 g FAO / OMS / UNU
una una
modelo aminoácidos modelo
histidina 2.76 1.6 1.73 alanina 5.34 0.26
leucina 4.60 1.9 2.42 glicina 9.60 0.20
isoleucina 1.30 1.3 1.00 prolina 0.10 0.61
lisina 17.13 1.6 4.92 serina 2.57 0.53
Metionina + cistina 1.70 1.7 1.00 tirosina 2.88 0.46
Fenilalanina + tirosina 9.34 1.9 4.92 glutámico 12.80 1.75
treonina 1.47 0.9 1.63 aspártico 8.54 0.88
valina 2.03 1.8 1.13 arginina 0.03 0.46
triptófano 0.5
a patrón de ácidos requisito Amino para adultos, FAO / OMS / UNU (1985).
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
//dx.doi. org / 10.1016 / j.aoas.2015.10.007
6 SA Elsohaimy et al.
Fig 5 SDS-PAGE de proteína de extracción en diferentes pHs: Carril
1 - pH 5, carril 2 - pH 6, carril 3 - pH 7, carril 4 - pH 8, carril 5 - pH
9, y Lane 6 - pH 10..
MW 33 kDa se encontró en todos los pH con alta expresión. Pro-
teins con 31-33 kDa corresponde a chenoprotein segúnAbugoch
et al. (2008). Mientras que la proteína con MW 22 kDa se
encuentra en todos los valores de pH pero en alta expresión en
pHs 7, 9 y 10. Todas las bandas de proteínas de menos de 20 kDa
correspondiente a los componentes de albúmina segúnBrinegar et
al. (1996) fueron encontrados en todos los valores de pH con muy
alta expresión.
Las proteínas solubilidad
La solubilidad del aislado de proteína de quinoa está relacionado
con el equilibrio hidro-fílico-hidrófobo de las proteínas y los
thermody-Namics de su interacción con el disolvente. Los
resultados presentados en este estudio mostraron que la
solubilidad de la proteína es pH Depen-Dent (Fig. 6). La
solubilidad de la proteína se aumentó significativamente con el
aumento del valor de pH y alcanzó la solubilidad máxima
(75,21%) a pH 10 (P> 0,05). Por el contrario, se observó una
solubilidad agudo min-imum (25,59%) a pH 4. Los datos
obtenidos revelaron que las proteínas principales de la proteína
quinoa aislados son proteínas ácidas y el valor de pH óptimo para
la solubilidad de la proteína max-imum fue a pH 10. El perfil de
solubilidad de la proteína está estrechamente se parecía a los ya
reportados para legumbres SEV-eral y otras proteínas de cereales
deMcWatters y Holmes (1979), Ganesh Kumar y Venkataraman
(1980), Dench (1982) y Alsohaimy et al. (2007).
Fig. 6 Solubilidad de aislado de proteína de quinoa.
Agua y aceite de absorción
capacidad de absorción de agua y de aceite de materiales de
alimentos es una propiedad funcional importante, ya que mejora
la retención sensación en la boca y el sabor. La proteína de quinoa
mostró agua ABSORCIÓN-ción 3,94 ± 0,06 ml / g de proteína
que es ligeramente superior a la proteína de trigo (3,67 ± 0,05 ml /
g) y similar con la proteína de soja, que se utiliza generalmente en
la nutrición humana (4,05 ± 0,15 ml / g) (Ashraf et al., 2012) (P
<0,05). La misma tendencia se observó con la absorción de aceite
donde nuestros resultados mostraron que la absorción de aceite de
proteína de quinoa 1,88 ± 0,02 ml / g, mientras que fue absorbido
proteína de trigo (1,58 ± 0,03 ml / g) y proteína de soja absorbida
(2,10 ± 0,10 ml / g ) (Ashraf et al., 2012). La buena capacidad de
la proteína de quinoa aísla de absorber el agua y el aceite de
fomentar el uso en productos de panadería para mejorar sus
propiedades funcionales.
La formación de espuma y la estabilidad de la capacidad
La formación de espuma de la capacidad y la estabilidad son
factores limitantes en el char-acterization de las propiedades
funcionales de las proteínas. proteína Quinoa mostró una alta
capacidad de espumación y la estabilidad. La capacidad de
formación de espuma de aislado de proteína de quinoa se varió de
58,37 ± 2,14% para la concentración de proteína de 0,1% a 78,62
± 2,54% de la concentración de proteína de 3% con promedio
(69,28%). capacidad de espumación se aumentó
significativamente con el aumento de la concentración de proteína
(P <0,05). La formación de espuma sta-bilidad se varió de 83.55 ±
5.95 en el tiempo cero a 54.54
± 15,31% después de 60 min (P <0,05) (Tabla 3). Los resultados
obtenidos ponen en evidencia la alta capacidad de la proteína
quinoa para hacer espuma con alta estabilidad que está
aumentando su potencial para el uso en la elaboración de
alimentos. Considerando una albúmina de huevo (un excelente
agente de formación de espuma) como referencia, la capacidad de
formación de espuma de albúmina de huevo de la literatura se
varió de 156 a 200% y la capacidad de formación de espuma se
varió de 33% a 54% (Lomakina y Mikova de 2006). Por lo tanto,
podemos decir que la proteína de la quinua tenía una capacidad de
hacer espuma de menos de albúmina de huevo, pero mostró
estabilidad de la espuma similar a ella. La capacidad de la
proteína quinoa iso-tarde para hacer espuma podría estar
refiriéndose a su contenido de proteínas diferentes como se
muestra en el perfil de proteínas (Fig. 5), Lo que puede con-
homenaje a las diferentes funcionalidades. Estos hallazgos fueron
en contraste con aquellos informado de que el despliegue de la
proteína durante la precipitación isoeléctrica, con lo cual se pierde
la naturaleza globular de las proteínas, no aumentó su capacidad
para formar capas interfa-ciales alrededor de burbujas de aire
(Aluko y Monu, 2003; Chau-han et al., 1999b). La estabilidad de
la espuma de los productos de proteína de quinoa fue similar y
significativamente mayor que la de la proteína de soja, y menor
que la de proteína de clara de huevo (Abugoch et al., 2008). Una
explicación para esto sería que; con el despliegue de la proteína a
pH bajo, las regiones hidrófobas quedan expuestas, y más la
unión a aceite pueden ocurrir. La capacidad de formación de
espuma mejora mejorará la funcionalidad de aislado de proteína
de la quinua y apoyar su uso en el proceso de cocción del pan
(Johnson et al., 1979; Ogungbenle et al., 2009).
capacidad de emulsión y estabilidad
propiedades de la emulsión son las propiedades funcionales de las y el índice de estabilidad de la emulsión (ESI) se muestran en
proteínas importantes que afectan el comportamiento de los (Tabla 4). EAI varió de 1,24 ± 0,05 m2/sol
productos alimenticios. El índice de capacidad de emulsión (EAI)

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Propiedades fisicoquímicas y funcionales de aislado de proteína de
quinoa 7

Tabla 3 capacidad de espumación y la estabilidad de aislado de proteína de

quinoa.
La proteína conc. La formación de espuma de la capacidad (%) La formación de espuma
% estabilidad% en intervalo de tiempo (min)
(Virginia
Occidental)
0.00 0.5 5 10 40 60
0.10 58,37 ± 2,14 75,63 ± 1,65 61.35 ± 1,21 53.12 ± 1,34 45.13 ± 1,27 38.19 ± 1,57 34.83 ± 1,57
0.50 64,71 ± 1,79 82,57 ± 1,48 76.38 ± 1,36 66.47 ± 1,54 61.48 ± 1,36 54.43 ± 1,62 50.18 ± 1,85
1.00 75,41 ± 2,38 86,74 ± 1,76 81.45 ± 2,04 77.28 ± 1,23 71.68 ± 1,51 67,56 ± 2,15 64.75 ± 2,24
3.00 78.62 ± 2.54 89.24 ± 1.83 84.68 ± 1,36 79.59 ± 1,35 75.83 ± 1,53 71.64 ± 1,84 68.39 ± 1,68
Promedio 69,28 ± 9,39 83.55 ± 5.95 75.97 ± 10,32 69.15 ± 12.10 63.53 ± 13,67 57.96 ± 15,08 54.54 ± 15,31
Valores presentados en la media de los triplicados ± SD, P 6 0.05.
las semillas de quinua contienen proteínas relativamente menos
que las semillas de leguminosas, pero más alto que otros granos
de cereales como arroz,
Tabla 4 propiedades de la emulsión de aislado de proteína de
quinoa.
2
Estafa. (%) EAI (m /sol) ESI (min)
0.10 1,24 ± 0,05 42.31 ± 0.58
0.50 1,39 ± 0,04 46.34 ± 1.24
1.00 2,37 ± 0,02 34.70 ± 1.31
3.00 3,38 ± 0,31 30,37 ± 0,97
Promedio 2,10 ± 0,99 38.43 ± 7.22
Valores presentados en la media de los triplicados ± SD, P 6 0.05.

para 0,1% de suspensión de proteína a 3,38 ± 0,31 m 2/ G para 3%

de suspensión de pro-tein con promedio 2,10 ± 0,99 m 2/ G (Tabla
4). El EAI se aumentó significativamente con el aumento de
proteína con-centración con promedio 2,10 ± 0,99 m 2/ G (p
<0,05). Por otro lado, ESI varió de 30,37 ± 0,97 a 46,34 ± 1,24
38,43 ± con un promedio de 7.22. El ESI mostró altos valores con
0,1-0,5% de proteína y disminuyó significativamente con el
aumento de la concentración de proteína (p <0,05) (Tabla 4). En
comparación con albúmina de suero bovino como
referencia,Hyun et al. (2003) mostró que el índice de actividad de
emulsión (EAI) de BSA era 54,4 m2/ G, y su estabilidad oscilaron
desde 41,7 hasta 45 como dependiente del pH. Esto significa que
aislado de proteína de quinoa tiene muy baja (EAI) 2,10 m 2/ G en
comparación con albúmina de suero bovino, pero tiene la (ESI)
no tan lejos de BSA. En el presente estudio, aislado de proteína de
quinoa mostró capacidad emulsión muy bajo pero buena
estabilidad de la emulsión. capacidad de emulsión y estabilidad de
la emulsión son parámetros críticos que afectan a la elección de la
proteína para su uso en un proceso industrial (McWatters y
Cherry, mil novecientos ochenta y dos). efecto estabilizador de
proteína en una emulsión viene de la matriz de la membrana que
rodea la gota de aceite e impide su coalescencia (Jones, 1982).
Las propiedades de la emulsión de aislado de proteína de Qui-Noa
necesitan una investigación más avanzada para demostrar su
funcionalidad y su uso en la elaboración de alimentos.

Conclusión

La quinua es notable por la FAO como una buena fuente de

calidad pro-tein y fibra dietética. Durante más, un análisis
inmediato aprobó quinua como una fuente de muchos nutrientes
como proteínas (que contenían los aminoácidos esenciales),
fibras, grasas, y los coche-hidratos. Se puede consumir como
parte de una comida equilibrada con muchos otros tipos de
alimentos para obtener una buena nutrición en general. Además,

trigo y cebada. Las condiciones óptimas para la preparación de
pro-tein aíslan a partir de semillas de quinua se observaron en dos
pasos: (a) la extracción de pro-tein a valor de pH alcalino
alrededor de (10) con agitación durante 120 min y la adición de
0,5 M NaCl y (b) precipitación en el punto isoeléctrico a valor pH
4,5. El perfil de proteínas en gel de SDS-PAGE mostró la
existencia de globulina (55 KDa), cheno-proteína (31-33 KDa) y
la albúmina (menos de 20 KDa). proteína Quinoa tenía
concentraciones razonables de aminoácidos esenciales (excepto
triptófano) que son muy importantes para Nutri-ción humana. En
el mismo tiempo, la proteína de quinoa tenía un nivel muy alto de
la lisina, mientras que contenía un nivel muy bajo de aminoácidos
de azufre. Quinoa aislado de proteína mostró una alta solubilidad
a valores de pH Alka-línea (10) y la digestibilidad más alta que
otros cereales como el trigo y el arroz. Sosteniendo propiedades
de capacidad puede modificar la textura de la pasta o productos
de panadería. proteína Quinoa mostró iso-finales de una alta
capacidad de formación de espuma y estabilidad, con propiedades
de baja emulsionantes. Finalmente, se puede concluir que la
proteína qui-Noa es una fuente nutritiva prometedora y candidato
para usar como complemento alimenticio y alimentos funcionales,
pero todavía necesita una investigación más avanzada para
mejorar sus propiedades funcionales que son adecuados para usar
en la elaboración de alimentos.
Por favor citar este artículo en prensa como: Elsohaimy, SA et al, fisicoquímicas y propiedades funcionales de aislado de proteína de quinoa.. Ana. Agric. Sci. (2015),http:
//dx.doi. org / 10.1016 / j.aoas.2015.10.007
Expresiones de gratitud
Los autores agradecen al Departamento de Tecnología de los
Alimentos, Árido terrenos de cultivo Instituto de Investigación en
la Ciudad de Investigaciones Científicas y aplicación tecnológica,
Alejandría, Egipto para proporcionar los productos químicos y las
instalaciones de este trabajo de investigación. Los autores
agradecen el personal subalterno por su ayuda en este trabajo.
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