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Este laboratorio se realizo para poder demostrar el funcionamiento de las enzimas amilasa,
Las enzimas son catalizadores biológicos que permiten que las reacciones metabólicas ocurran a
gran velocidad en condiciones compatibles con la vida. En las células, la actividad secuencial de
muchas enzimas permite que las moléculas se degraden o se formen moléculas de mayor tamaño
a partir de moléculas sencillas. Desde el punto de vista biológico las enzimas son proteínas. Para
cumplir su función requieren conservar su estructura nativa en la que se destaca una región
formada por un número reducido de residuos aminoaciditos que poseen afinidad por los
compuestos que intervienen en la reacción. Ese lugar se llama sitio activo y en él se desarrolla la
reacción. El estudio de las enzimas y su actividad ha sido importante para conocer los distintos
pasos de las vías metabólicas y su regulación, para detectar enfermedades, pero también desde un
punto de vista práctico para elaborar productos útiles a nivel alimenticio, medicinal, industrial o
farmacéutico.
reactivo de yodo en el almidón. Como reacciona la amilasa y almidón con el, la solución de
Benedict ante el calor. En la parte B se muestra como reacciona la amilasa en el agua con hielo y
del tubo #3 con los 3ml de almidón más los 3ml del tubo #1 de la amilasa calentada actúan ante
el reactivo de yodo y su diferencia atreves del tiempo. También demostraremos como la muestra
de 1ml del tubo #4 con 3ml de almidón más 3ml de amilasa que estuvo en agua fría .Se demostró
como la muestra del tubo #3 y la muestra del tubo #4 reaccionan ante la solución de Benedict al
funcionando y la amilasa que estuvo en el agua con hielo se inactiva pero cuanto se calienta esta
vuelve a funcionar.
solución de Biuret en agua, gelatina, solución de albumina, solución de albumina con 0.2% HCI
enzima de pepsina degrada las proteínas de manera continua hasta que no queden proteínas en
las muestras.
con el H2O2 en otro hueco. Y comparar los resultados obtenidos con el efecto de el extracto de
papa en el agua en un hueco y en con el H 2O2 en otro hueco. La hipótesis es que la catalasa
Materiales y métodos:
En la parte A de la primera actividad tomamos tres tubos de ensayo al tubo #1 le añadimos 3ml
de amilasa al tubo #2 se le añade 3ml de almidón. En un plato de prueba colocamos una gota de
tubo #1 más una gota de yodo en un hueco y una gota del tubo #2 más una gota de yodo en otro
hueco. El tubo #3 colocamos 1ml del tubo #1 mas 1ml del tubo #3 y lo mezclamos. En otro
hueco del plato colocamos una gota del tubo #3 más una gota de yodo. Cada minuto repetimos el
proceso de colocar una gota del tubo #3, en otro hueco hasta que no se observe el color negro
presente. Después tomamos 1ml de la muestra del tubo #3, lo colocamos en otro tubo de ensayo
más 1ml de solución de Benedict, luego la calentamos para observar su reacción y anotamos los
resultados.
3ml de amilasa y la colocamos en un Becker con agua hirviendo por 10 minutos. Al tubo #2 le
añadimos 3ml de amilasa y la colocamos en un Becker con agua con hielo por 10 minutos. El
tubo #3 le añadimos 3ml de almidón mas 3ml del tubo #1 luego de estar los 10 minutos en el
agua hirviendo y lo mezclamos bien se anotan los resultados observados. El tubo #4 le añadimos
3ml de almidón mas 3ml del tubo #2, luego de estar 10 minutos en el agua con hielo y lo
mezclamos bien se anotan los resultados observados. En un plato colocamos una gota del tubo #3
en un hueco más una gota de yodo. Se repite este proceso cada 10 minutos hasta que no
observemos el color negro. Luego tomamos 1ml de la muestra del tubo #3 mas 1ml de solución
Benedict y en otro tubo de ensayo tomamos 1ml de la muestra del tubo #4 mas 1ml de solución
En la segunda actividad se tomaron cuatro tubos de ensayo al tubo #1 le añadimos 2ml de agua
mas 2ml de pepsina esperamos 10 minutos y en otro tubo le añadimos 0.5ml del tubo #1, mas
0.5ml de solución de Biuret, se repite este proceso a los 20 minutos y a los 30 minutos anotamos
lo observado en cada periodo. El tubo #2 le añadimos 2ml de gelatina mas 2ml de pepsina
esperamos 10 minutos y en otro tubo le añadimos 0.5 del tubo #2 mas 0.5ml de solución de
Biuret repetimos este proceso a los 20 minutos y a los 30 minutos anotamos lo observado en
cada periodo. El tubo #3 le añadimos 2ml de solución de albumina mas 2ml de pepsina
esperamos 10 minutos y en otro tubo le añadimos 0.5 del tubo #3 mas 0.5 de solución de Biuret
repetimos este proceso a los 20 minutos y a los 30 minutos se anota lo observado en cada
periodo. Al tubo #4 le añadimos 2ml de solución de albumina, mas 2ml de pepsina mas 2ml de
0.2%HCI esperamos 10 minutos y en otro tubo le añadimos 0.5ml del tubo #4 mas 0.5ml de
solución de Biuret repetimos este proceso a los 20 minutos y a los 30 minutos se anota lo
En la tercer actividad se utilizo un plato prueba en el hueco #1 colocamos 2 gotas de H 2O2 más 2
gotas de catalasa. En el hueco #2 colocamos 2 gotas de agua más 2 gotas de catalasa. Al hueco
Resultados:
amilasa.
2 3ml de almidón Ninguno Blanco No hay reacción solo hay
intenso almidón.
3 1ml del tubo #1 mas 1ml Ninguno Verde claro La amilasa comienza a
La tabla 1:1 pertenece a la primera actividad de la parte uno que demuestra el efecto de la
Tabla 1:3 Mezcla gota del tubo #1 mas gota del tubo #2
En la tabla 1:3 para identificar la intensidad de color de cada muestra se utilizo una escala de
valores donde 9 es mas intenso y 1 es menos intenso. Cada hueco se identifico con números
desde 0 que fue la muestra inicial hasta la muestra 0.8 que fue la última muestra.
En la tabla 1:6 el contenido del tubo #3 es 3ml de almidón mas 3ml del tubo #1 luego de estar
10 minutos en el agua hirviendo. Cada muestra se identifico con el tiempo seguido por el número
de hueco. Para identificar la intensidad de color de cada muestra se utilizo una escala de valores
En la tabla 1:6 el contenido del tubo #4 era 3ml de almidón más 3ml del tubo #2 luego de estar
10 minutos en agua con hielo. Cada muestra se identifico con el número de hueco seguido por el
tiempo. Para identificar la intensidad de color de cada muestra se utilizo una escala de valores
en agua hirviendo. El tubo #4 contenía 3ml de almidón más 3ml de amilasa luego de estar 10
En la tabla 2:1 se puede observar como la pepsina actúa ante las proteínas y su efecto atreves del
tiempo.
peróxido de hidrogeno.
Todos los resultados obtenidos fueron datos cualitativos esto se debe a que no se pudo medir que
catalasa había disponible en cada muestra. Simplemente nos limitamos a observar el color de
cada muestra con ayuda de los reactivos de yodo, solución de Benedict y solución de Biuret. La
hipótesis resulto ser cierta cuando se calienta la amilasa esta se desnaturaliza y este efecto no es
reversible pero cuando se enfría la enzima de amilasa esta se inactiva sin embargo este efecto se
puede revertir. En la primera parte cuando se uso el plato de prueba se pudo notar que cuando se
coloco la gota en el primer hueco que contenía la muestra del tubo #1 con amilasa cuando se le
aplico el reactivo de yodo la muestra se torno de color claro dando negativo a la presencia de
almidón. En el segundo hueco que contenía la muestra del tubo #2 con almidón cuando se le
aplico el reactivo de yodo la muestra se torno de color oscuro dando positivo a la presencia de
almidón esto sucede por que el reactivo de yodo es usado para detectar la presencia de almidón.
En el plato de prueba, cuando se le añadió la gota del tubo #3 que contenía 1ml de amilasa, mas
1ml de almidón, cuando se le aplico la gota de yodo se pudo observar que cada minuto que
pasaba en cada hueco se notaba en el centro era de un menor tamaño y de un color mas claro.
Demostrando menos presencia de almidón como esta demostrado en la tabla 1:3 en la cual se
utilizo una escala de 9 para mayor intensidad hasta 1 para menos intensidad en el color. Esto
sucede por que el yodo detecta almidón y la amilasa rompió los enlaces glicosidicos y al pasar
cada minuto la presencia de almidón disminuía quedando en los huecos del plato de prueba solo
azucares simples las cuales el yodo no las puede detectar. En el tubo #4 que contenía 1ml del
tubo #3 cuando se le añadió 1ml de solución Benedict y se calentó la muestra se torno de color
verde esto sucede por que la enzima de amilasa degrada el almidón convirtiéndolo en pequeños
polisacáridos que el Benedict puede detectar. Y por eso la muestra se torno de color verde.
En la segunda actividad de la primera parte se pudo comprobar como la amilasa actúa en frio y
en calor. Cuando se colocaron los 3ml de amilasa en el tubo #3 y se calentó por 10 minutos se
desnaturalizo el efecto de la enzima amilasa cuando esto sucede este efecto no puede ser
revertido. Pero en el tubo #2 que contenía 3ml de amilasa en agua frio lo que se logro fue
inactivar la enzima amilasa este efecto si puede ser reversible. En el tubo #3 que contenía 3ml de
almidón mas 3ml de la amilasa calentada no sucedió nada por que la amilasa esta desnaturalizada
y no puede actuar sobre el almidón. En el tubo #4 que contenía 3ml de almidón mas 3ml del tubo
#2 con la amilasa luego de estar 10 minutos en agua fría al añadir el almidón la enzima de
amilasa se activo y actuó ante la presencia de almidón. Igual sucede cuando se coloco la gota del
tubo #3 en el plato de prueba, mas una gota del reactivo de yodo dando negativo a la presencia
de almidón, esto sucedió por que la enzima de amilasa esta desnaturalizada y no actúa ante el
almidón. En el hueco #2 se le añadió una gota del tubo #4 que contenía almidón, mas la amilasa
que estuvo en agua con hielo por 10 minutos mas la gota del reactivo de yodo y se puedo
observar que cada minuto que transcurría se tornaba de un color fuerte a un color claro esto
sucede por que la enzima de amilasa esta actuando ante el almidón y en cada minuto que
transcurre se puede apreciar la degradación del almidón en cada hueco del plato de prueba.
Cuando tomamos 1ml del tubo #3 se coloco en otro tubo, mas 1ml de solución de Benedict y se
calentó no hubo cambio se quedo igual. Pero cuando se añadió al tubo nuevo 1ml del tubo #4
mas 1ml de solución de Benedict se pudo observar la muestra se torno de color verde claro
En la segunda parte se pudo observar la acción catalítica de la Pepsina. La hipótesis resulto ser
verdadera la pepsina degrada las proteínas de manera continua que es notable en cada periodo
que se observan las muestras utilizando la solución de Biuret En el tubo #1 que contenía 2ml de
agua y 2ml pepsina. A los 10 minutos cuando se tomo 0.5ml del tubo #1, más los 0.5ml de
solución de Biuret, cuando no hubo reacción y la muestra se quedo igual, lo mismo sucedió a
los 10 minutos, 20 minutos y 30 minutos. Esto sucedió debido a que el agua no contiene
proteínas y la enzima de pepsina no actúa sobre el agua y al aplicar la solución de Biuret no hubo
En el tubo #2 que contenía 2ml de gelatina y 2ml de pepsina. A los 10 minutos cuando se tomo
0.5ml del tubo #2, mas los 0.5ml de solución de Biuret la muestra se torno de un color violeta
obscuro esto sucede por que la enzima de pepsina degrada las proteínas de la gelatina dando la
muestra positivo y observándose un color violeta oscuro. A los 20 minutos, cuando se tomo
0.5ml del tubo #2, mas los 0.5ml de solución de Biuret se puede observar un violeta intermedio
o menos intenso que al principio esto sucede por que la enzima de pepsina continua degradando
las proteínas de la gelatina y se puede observar menos presencia de proteínas en la muestra. A los
30 minutos, cuando se tomo 0.5ml del tubo #2, mas los 0.5ml de solución de Biuret en la
En el tubo #3 que contenía 2ml de solución de albumina, mas 2ml de pepsina. A los 10 minutos,
cuando se tomo 0.5ml del tubo #3 mas los 0.5ml de solución de Biuret se pudo observar que la
muestra se torno de un color violeta intenso mostrando una alta presencia de proteínas. A los 20
minutos, cuando se tomo 0.5ml del tubo #3 mas los 0.5ml de solución de Biuret la muestra se
torno un color violeta claro demostrando que la pepsina continua degradando la albumina y
queda poca proteína presente. A los 30 minutos, cuando se tomo 0.5ml del tubo #3 mas los
0.5ml de solución de Biuret la muestra se torno de color azul que es el color del Biuret esto
sucedió por que la enzima de pepsina degrado totalmente la albumina y no quedan proteínas
presentes.
En el tubo #4 que contenía 2ml de solución de albumina, mas 2ml de pepsina, mas 2ml de 0.2%
de HCI. A los 10 minutos cuando se tomo 0.5ml del tubo #4, mas los 0.5ml de solución de
Biuret no hubo cambio alguno ni cuando transcurrieron lo 20 minutos ni los 30 minutos todas la
enzima de pepsina.
actividad se pudo comprobar que la hipótesis planteada resulto falsa debido a que la catalasa si
tuvo reacción con el H2O2 pero no con el agua y el extracto de papa reacciono con el H 2O2 pero
no con el agua. Ambas muestras actuaron iguales lo que indica que el extracto de papa contiene
catalasa y por eso el mismo resultado. En el primer hueco del plato de prueba que contenía las 2
gotas de H2O2 cuando se le añadió las 2 gotas de catalasa comenzó a burbujear creando
efervescencia que es la liberación de oxigeno esto sucede por que la enzima de catalasa degrada
el peróxido. En el hueco #2 que contenía las 2 gotas de agua, más las 2 gotas de catalasa no
sucedió nada debido a que el agua no tiene sustrato y la enzima de catalasa no actúa sobre el
agua. En el hueco #3 que contenía las 2 gotas de H2O2 cuando se le añadió las 2 gotas de
extracto de papa comenzó a burbujear creando efervescencia esto se debe a que el la papa
también contiene catalasa. En el hueco #4 que tenia las 2 gotas de agua cuando se le añadió las 2
gotas de extracto de papa no sucedió nada por que el agua no tiene sustrato y aun que la papa