UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

NORTE DE LA UNIVERSIDAD PERUANA

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS ESCUELA ACADEMICO

PROFESIONAL INGENIERIA AMBIENTAL

ASIGNATURA : BIOQUIMICA

DOCENTE : MARIO

INTEGRANTES

• CASAS MARIN ESTELA

• MALAVER RODRIGUEZ GUILLERMO
• LEYVA CHAVEZ NOE
• SILVA DIAS WILSER

CICLO : VII

AÑO :

2020
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Facultad: CIENCIAS AGRARIAS
Escuela académico profesional: INGENIERÍA AMBIENTAL

Índice
CARACTERÍSTICAS DE ENZIMAS ...................................................................................... 3
1. INTRODUCCIÓN............................................................................................................... 3
2. OBJETIVOS ........................................................................................................................ 3
2.1 GENERALES .............................................................................................................. 3
2.2 ESPECÍFICOS ............................................................................................................ 3
3. MARCO TEÓRICO ........................................................................................................... 3
3.1 QUE SON LAS ENZIMAS......................................................................................... 3
3.2 FUNCIÓN DE S LAS ENZIMAS .............................................................................. 4
3.3 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ....................................................................... 4
3.3.1 PH .......................................................................................................................... 4
3.3.2 TEMPERATURA ...................................................................................................... 5
3.3.3 COFACTORES ......................................................................................................... 5
3.4 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ............................................................. 6
3.4.1 NATURALEZA PROTEICA................................................................................ 6
3.4.2 ESPECIFICIDAD ................................................................................................. 6
3.4.3 DIFERENTE LOCALIZACIÓN .......................................................................... 6
3.4.4 DIFERENTES CONDICIONES OPTIMAS ........................................................ 6
3.4.5 SE REQUIEREN EN MÍNIMAS CONCENTRACIONES .................................. 7
3.4.6 ALGUNOS AGENTES CONDUCEN A SU ACTIVACIÓN .............................. 7
4. CONCLUSIÓN .................................................................................................................... 7
5. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS .............................................................................. 8
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CARACTERÍSTICAS DE ENZIMAS
1. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad
muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la
presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas
productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a
unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas. (Romero, 2014)
Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es actuar
como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos puedan
desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su
sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin experimentar ninguna modificación. Las
enzimas son capaces de acelerar reacciones químicas específicas en un medio acuoso, y en
condiciones en las que los catalizadores no biológicos, serían incapaces de realizar iguales
funciones. (Borge)
Su capacidad catalizadora depende de su conformación, la supresión de alguno de sus niveles de
estructuración, causa la pérdida de funcionamiento. Gran parte de sus propiedades catalíticas
radica en el alto grado de especialización que presentan respecto a las sustancias reaccionantes o
sustratos. (Borge)

2. OBJETIVOS
2.1 GENERALES
✓ Explicar las características de los enzimas

2.2 ESPECÍFICOS
✓ Conocer su estructura de las enzimas y relacionarlas con su función.
✓ Conocer las naturalezas de cada una de las enzimas

3. MARCO TEÓRICO
3.1 QUE SON LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente unidos entre
sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones químicas. La actividad
catalítica de las enzimas depende de que mantengan su plegamiento, es decir, su estructura
tridimensional. En esta estructura tridimensional se forman cavidades, llamadas “sitio activo”,
las cuales muestran afinidad por las moléculas específicas (sustratos) que se convertirán en
productos
Como cualquier catalizador, al finalizar la transformación del sustrato y liberarse el producto del
sitio activo, la enzima regresa a su estado original y puede involucrarse en un nuevo ciclo de
catálisis. Las enzimas pueden utilizarse también fuera de las células: desde hace milenios el ser
humano las ha aprovechado. Sus aplicaciones más antiguas tienen que ver con la alimentación,
por ejemplo, la producción de pan y queso. (Ramírez, 2014)
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Estas sustancias químicas lo pueden fabricar el propio organismo a partir de las proteínas o que
se pueden adquirir a través de los alimentos. Forman una parte muy importante dentro de la
alimentación diaria, y regulan todas las reacciones químicas del cuerpo humano. En concreto,
las enzimas son proteínas que catalizan, es decir que aceleran reacciones bioquímicas que
ocurren de manera natural en todos los organismos vivos. Las enzimas están presentes en
muchos alimentos de la naturaleza, como por ejemplo en muchas frutas y verduras, y en
alimentos elaborados. (Ramírez, 2014)

Es importante destacar que sin enzimas la vida no es posible, ya que regulan todas las
reacciones químicas del cuerpo humano. Además, son fundamentales para mantener sano y
fuerte nuestro sistema inmune, algo sumamente importante para cualquier persona, y más en
estos días. Ahora, te preguntarás ¿cómo incorporarlas en nuestra dieta? Las enzimas no sólo
proceden de los vegetales y los alimentos de origen animal, sino que también son de origen
microbiano, ya que están en los productos obtenidos por fermentación y curado. (Ramírez,
2014)
3.2 FUNCIÓN DE S LAS ENZIMAS
Los catalizadores “enzimas” disminuyen la energía de activación que se requiere para una
reacción química, es decir disminuyen la energía necesaria para que esta suceda.

3.3 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son
3.3.1 PH
efecto del pH sobre la actividad enzimática
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las
proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación
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será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. (Para activar la
animación de la Figura de la derecha, pulsar la opción "Recargar" del navegador).

3.3.2 TEMPERATURA
efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática.

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.

3.3.3 COFACTORES
efecto de los cofactores sobre la actividad enzimática
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de
hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo
prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima, de forma que:
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3.4 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes
3.4.1 NATURALEZA PROTEICA
Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, que se agrupan a través de uniones
peptídicas, formando largas cadenas. Esas cadenas suelen formar espirales, enrollamientos y
plegamientos.
Es por ello que las enzimas adoptan una estructura característica que es muy importante a la
hora de ejercer su función catalítica. En general las enzimas son proteínas globulares.
3.4.2 ESPECIFICIDAD
las enzimas en general tienen una alta especificidad de sustrato, lo que significa que pueden
“reconocer” al compuesto químico que deben procesar y anclarlo en lo que se conoce como
“sitio activo”. El sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal como una llave encaja en el diseño
de una cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre sí pueden insertarse en el mismo
sitio activo, a esto se le llama “inhibición competitiva” de una reacción.
3.4.3 DIFERENTE LOCALIZACIÓN

Si consideramos la estructura de la célula, algunas enzimas se localizan en el citosol,

otras en las membranas plasmáticas, otras en ciertas organelas (ejemplo: mitocondrias,
peroxisomas, cloroplastos), aunque también hay enzimas que se pueden localizar en
diferentes estructuras.

También vale la pena aclarar que algunas enzimas son liberadas hacia el exterior de la
célula (extracelulares), en tanto que otras permanecen siempre en el interior de aquellas
(intracelulares).

3.4.4 DIFERENTES CONDICIONES OPTIMAS

Las enzimas suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y

pH, con un óptimo donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las
enzimas del cuerpo humano funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura corporal.
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Para algunas bacterias que viven en ambientes extremos, la temperatura óptima puede ser
bastante diferente que esa, también el pH óptimo. A veces hay subgrupos dentro de un mismo
tipo de enzima con diferentes óptimos de pH (por ejemplo: fosfatasas ácidas y fosfatasas
alcalinas).
3.4.5 SE REQUIEREN EN MÍNIMAS CONCENTRACIONES
Dada esta especificidad que las caracteriza, solo es necesario una cantidad muy pequeña de
estas proteínas para llevar adelante los procesos metabólicos normales, pues funcionan como
una línea de montaje muy eficiente, que en cuestión de segundos transforman un compuesto o
varios en otro.
3.4.6 ALGUNOS AGENTES CONDUCEN A SU ACTIVACIÓN
Algunos compuestos pueden unirse a la enzima, no en el sitio activo, sino en otra posición, y
motivar un cambio conformacional que derive en su activación. A estos se los llama activadores
o efectores alostéricos

4. CONCLUSIÓN
✓ Las enzimas se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptidicas que aportan
un pequeño grupo de aminoaciodos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan
a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima
no participa en reacciones equivocadas.

✓ La estructura tridimensional del centro activo y sus componentes determinan la

especificidad del sustrato y acción de las enzimas.

✓ Las formas básicas de regulación enzimáticas se manifiestan por variación en la

cantidad, ya sea por inducción o represión y por variación en su actividad, como la
regulación alosterica y covalente.

✓ Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones disminuyendo la energía de

activación y su mecanismo básico de acción consta de dos etapas, la de unión y
transformación.
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5. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Borge, J. M. (s.f.). FISIOLOGÍA GENERAL. 13. Obtenido de

https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-
Bloque%2520I-Enzimas.pdf

Gebauer, G. H. (2001). CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS. 15. Obtenido de

http://www.homeoint.org/books3/enzimas/biblio.htm

Ramírez, J. R. (2014). ENZIMAS: ¿QUÉ SON Y CÓMO FUNCIONAN? 13. Obtenido de

http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf

Romero, F. B. (2014). FUENTE. Bioquímic. 5.