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BIOMOLECULAS IV

Las proteínas y sus funciones


PROTEÍNAS: SUS
CARACTERÍSTICAS
 Son polímeros lineales de L-aminoácidos unidos
covalentemente mediante el enlace peptídico.
 Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas o
polipéptidos.
 Las proteínas son macromoléculas.

 Son los compuestos más abundantes en la masa viva.

 Son específicas

 A través de ellas se expresa la información génica.


ADN ARN PROTEÍNAS
¿CUÁL ES LA RELACIÓN ENTRE LA
ESTRUCTURA PROTEICA Y SU
FUNCIÓN?
ANIMOÁCIDOS: UNIDADES
ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes .

H
Monómero
AMINOÁCIDO H2N C COOH

CH3
Pablo López-2°cuatr.2008
ISOMERÍA ÓPTICA
ESPEJO
AMINOÁCIDOS NATURALES

HO O HO O
C C

H C H2 N H2N C H
GRUPO AMINO GRUPO AMINO
R A LA DERECHA A LA IZQUIERDAR
ISÓMERO SERIE D ISÓMERO SERIE L
RADICALES

 APOLARES
 POLARES CON DENSIDAD DE CARGA
 POLARES CON CARGA NETA (+)  BÁSICOS
 POLARES CON CARGA NETA (-)  ÁCIDOS
Los
restos o
radicales
R
AMINOÁCIDOS ESENCIALES O
INDISPENSABLES
Deben estar incluidos en la dieta como
tales, pues el organismo no puede
sintetizarlos a partir de otros.
VALINA
FENILALANINA
LISINA
ISOLEUCINA
TREONINA
LEUCINA
TRIPTÓFANO
METIONINA
HISTIDINA (lactantes)
COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE
PI
 H  +
 H+
H+ H+ H+
COOH COO- COO-

H3N+ C H H3N+ C H H2N C H

R R R
Se comporta Se comporta como Se comporta
como BASE ÁCIDO Y BASE como ÁCIDO

CATIÓN IÓN DIPOLAR ANIÓN

ANFÓTERO O ANFOLITO: PUNTO ISOELÉCTRICO:


SUSTANCIA QUE ACTÚA COMO pH AL CUAL SE FORMA
EL IÓN DIPOLAR.
ÁCIDO Y COMO BASE.
EL ENLACE PEPTÍDICO Y SU FORMACIÓN

¿En cuántos planos


está el enlace?
Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O
=

=
N C C= N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H 2O CONDENSACIÓN

LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN ENTRE SÍ MEDIANTE UNIONES


PEPTÍDICAS PARA FORMAR CADENAS LINEALES NO
RAMIFICADAS.
Pablo López-2°cuatr.2008
Entonces, si se uniesen cinco
aminoácidos a través de este
enlace, la molécula resultante, ¿es
lineal o ramificada?
La molécula resultante puede
ser un polímero.

¿Y si estuviere constituído por siete aminoácidos?


LOS PÉPTIDOS

La unión de dos o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100


mediante enlaces peptídicos conforman los péptidos

Cantidad de Tipo de péptido


aa
2 aa dipéptido
3 aa tripéptido A partir de 100
aa la sustancia
4 aa tetrapéptido
es considerada
4 a 10 aa oligopéptido proteína
propiamente
dicha.

¿Es la única clasificación existente?


¿QUÉ NIVELES DE ESTRUCTURA PUEDEN DARSE EN
PROTEÍNAS?

Primaria
Estructura

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria
¿Cómo se estructura una
Proteína?
LA ESTRUCTURA PRIMARIA

 Está dada por la secuencia de aminoácidos que conforman la proteína.

 Es la descripción completa de las uniones covalentes (peptídicos) de una


proteína.

 Cualquier modificación en la secuencia de aminoácidos cambiará la forma


en que estos se plieguen, pudiendo provocar un cambio en la funcionalidad
de la proteína.

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina


EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL

AMINOÁCIDO 1 AMINOÁCIDO 5

H2N OH H OH H OH H OH H COOH

UNIÓN POR
H2O H2O H2 O H2O CONDENSACIÓN
ESTRUCTURA PRIMARIA
ES LA SECUENCIA DE aa
DE UNA PROTEÍNA (Nº,
TIPO, ORDEN).
DETERMINADA
GENÉTICAMENTE.

INCLUYE LA POSICIÓN
DE LOS PUENTES
DISULFURO ENTRE
CISTEÍNAS.
SH SH

PUENTE DISULFURO
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegamiento de la cadena de aminoácidos por la formación de
puentes de H entre grupos amino y carboxilo de aa distantes en la
cadena.
HÉLICE ALFA
• HÉLICE
DEXTRÓGIRA.
• LOS PUENTES SE
ESTABLECEN CADA
5 AA.
• LOS RADICALES SE
ORIENTAN HACIA EL
EXTERIOR.

RESTO CARBOXILO

PUENTE H
RESTO AMINO
HOJA PLEGADA BETA

RESTO CARBOXILO

PUENTE H

RESTO AMINO

• DOS CADENAS O DOS TRAMOS DE CADENA SE UBICAN EN


PARALELO.
• SE ESTABLECEN PUENTES DE HIDRÓGENO ENTRE AMBAS
CADENAS O TRAMOS.
¿Dónde se
encuentran
los enlaces
peptídicos?

¿Entre cuáles
grupos de
átomos se
establecen los
puentes de
hidrógeno?
Aquí encontramos 3 estructuras secundarias.

También hay estructura supersecundaria que es la combinación


de más de dos estructuras secundarias
MOTIVOS ESTRUCTURALES
Combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una
disposición característica, que se repiten en distintos
tipos de proteínas.

Beta-giro-beta Hélice-giro-Hélice
ESTRUCTURA TERCIARIA
ZONA DE
HOJA PLEGADA
PLEGAMIENTO
BETA
ALEATORIO

HÉLICE ALFA

• SE DEBE AL ACERCAMIENTO ENTRE DISTINTAS ZONAS DE


ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA CADENA.
• CONFIERE FORMA GLOBULAR.
• LAS INTERACCIONES SE PRODUCEN ENTRE GRUPOS R.
ESTRUCTURA TERCIARIA
EJEMPLOS

C Sc
PPr PPr
ESTRUCTURA CUATERNARIA

SUBUNIDADES O PROTÓMEROS

VARIAS CADENAS
POLIPEPTÍDICAS ESTABLECEN
UNIONES DÉBILES ENTRE
GRUPOS R:
- PUENTES DE H.
- INTERACCIONES
HIDROFÓBICAS
- UNIONES IÓNICAS
- FUERZAS DE VAN DER WAALS

PROTEÍNA OLIGOMÉRICA
EN RESUMEN, LA ESTRUCTURA DE
UNA PROTEÍNA.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales


ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación


ESTRUCTURA UNIÒNES ENTRE… RUPTURA
PRIMARIA •PEPTÍDICAS CARBOXILO Y HIDRÓLISIS
AMINO DE AA
CONSECUTIVOS
•DISULFURO R DE CISTEÌNAS DESNATURALIZA-
SECUNDARIA •P DE H CARBOXILO Y CIÒN
AMINO DE AA
ALEJADOS
TERCIARIA •DISULFURO R DE LA MISMA
•P DE H CADENA
•IÓNICA
•HIDROFÓBIC
A
CUATERNARIA •P DE H R DE DISTINTAS
•IÓNICA CADENAS
•HIDROFÓBIC
A
DESNATURALIZACIÓN
 PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA
ESPACIAL.
 RUPTURA DE UNIONES DÉBILES Y
PUENTES DISULFURO.
 CONSERVACIÓN DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA
(ENLACES PEPTÍDICOS).
 PÉRDIDA DE LA FUNCIÓN.
 AGENTES DESNATURALIZANTES:
TEMPERATURA, RADIACIONES,
pH.

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