UNIVERSIDAD “TÉCNICA DEL NORTE”

FACULTAD DE INGENIERÍA EN CIENCIAS AGROPECUARIAS Y

AMBIENTALES (FICAYA)

Escuela de Ingeniería Forestal

Melany A. Narváez B.

Tercer nivel

Bioquímica

Sitio activo de las enzimas:

Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción

específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria.
Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas
del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura
tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio
activo sólo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos
aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se
denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la
transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos.

Aunque las enzimas difieren grandemente en estructura, especificidad y modo de

catálisis, se puede establecer un número de generalizaciones con respecto a la estructura
de los centros activos. Tiene una estructura tridimensional en la que participa el eje
peptídico de la proteína, los grupos de ambientación, los grupos de unión y los grupos
catalíticos.

Características del centro activo de una enzima

1. Representa una porción pequeña del volumen total de la enzima. Muchos de los
residuos de aminoácidos de la enzima no entran en contacto con el sustrato. 
2. El centro activo de una enzima tiene un conjunto de grupos químicos ordenados
espacialmente de forma precisa.
 3. Los aminoácidos del centro activo no necesariamente están adyacentes unos a
otros en la cadena polipeptídica lineal. El acercamiento se produce como
consecuencia del plegamiento de la cadena. 
4. Está situado superficialmente en la enzima, debido a esto, permite el acceso de
las moléculas del sustrato con relativa facilidad. 
5. Los grupos que intervienen en la formación del centro activo realizan diferentes
funciones.

El sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la

enzima y suele estar formado por cadenas laterales de residuos específicos.

Bibliografía:

 https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo
 http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0prelicin--00-0----0-
10-0---0---0direct-10---4-------0-1l--11-es-50---20-about---00-0-1-00-0-0-11-1-
0utfZz-8-00&a=d&cl=CL1&d=HASHf1ddc478da370019f97bea.9.4
 http://e-
ducativa.catedu.es/44700165/aula/archivos/repositorio/3250/3374/html/22_centr
o_activo_y_cintica_enzimtica.html
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Escuela de Ingeniería Forestal

Melany A. Narváez B.

Tercer nivel

Bioquímica:

Inhibición enzimática competitiva:

El inhibidor se une a la enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por

tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.

La constante KI es la constante de disociación del complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La

enzima puede estar en el medio como enzima libre, como complejo ES o como
complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])

La constante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que

la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en
un factor.

El inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes.

Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.

(a)Inhibición Competitiva - el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal

de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une
reversiblemente al foco activo de la enzima.

El inhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejo enzima-

sustrato:

Como hay un equilibrio, entonces la rapidez de ambas reacciones se iguala:

R1 = R-1

Esta constante KI se usa para describir cuán fuerte se une el inhibidor a la enzima.
O sea, a mayor valor de KI, más débil la unión del inhibidor con la enzima, el complejo
EI se disocia fácilmente, y el foco activo vacante puede estar disponible para unirse a su
sustrato. No hay reacción productiva mientras el inhibidor se une a la enzima, por lo que
la actividad de la enzima declina.

El efecto del inhibidor competitivo en la actividad enzimática se revierte por un

aumento en la concentración del sustrato: a altas concentraciones todos los focos activos
se combinan con el sustrato y la actividad enzimática se normaliza.

Como la rapidez inicial es proporcional a Vmax/Km, la presencia del inhibidor afecta la

pendiente de la línea de la gráfica de Lineweaver-Burke, que es precisamente el
recíproco de Vmax/Km.

Bibliografía:

 http://facultatciencies.uib.cat/prof/josefa.donoso/campus/modulos/modulo4/mod
ulo4_14.htm
 http://www.geocities.ws/pelabzen/inhenz.html