Metas de aprendizaje

1. Identificar los mecanismos de

recambios de proteínas y su
asociación con el catabolismo.

2. Comprender las rutas metabólicas

asociadas al catabolismo de
esqueletos de carbono.

3. Identificar las transformaciones de

los aminoácidos hasta hacer parte del
ciclo de la urea

Wilfredo Valdivieso Quintero. Biociencias II Medicina 2

Conceptos claves
• Balance positivo del nitrógeno:
Exceso de nitrógeno ingerido en comparación con
la cantidad excretada: Crecimiento, embarazo.

• Balance negativo del nitrógeno:

Déficit de nitrógeno por pérdida. Se limina más
nitrógeno que el consumido: Cáncer, Kwashiorcol,
déficit alimentario.

• Recambio protéico:
• De 1 al 2% de las proteínas del cuerpo se
reemplaza. Principalmente la proteína muscular.
75% de los aminoácidos se reutilizan.
Aminoácidos: esenciales y no esenciales
Biosintesis de aminoácidos no esenciales
• Glutamato - Glutamina • Alanina y Aspartato-Asparragina

• Serina y glicina
Biosintesis de aminoácidos no esenciales
• Prolina • Seleno cisteína
A partir del glutamato Es un aminoácido poco frecuente
pero se encuentra en el sitio activo
• Tirosina de enzimas que participan en oxido
reducción: glutatión peroxidasa y la
desyodasa.

• Hidroxiprolina y hidroxilisina
Catabolismo de proteínas
Vida media proteica:
Tiempo necesario para la disminuir su concentración a la mitad del
valor inicial. 30 – 150h.
Normalizadoras: 100 h
Reguladoras: 0,5 – 2h.
Dependiente de ATP Independiente de ATP
Proteínas de vida media
Por medio de lisosomas. corta, mal formadas.
Proteínas extracelulares, Ubiquitinación y
ancladas a la membrana e posterior degradación en
intracelulares de vida el proteasoma.
media larga:
glucoproteínas
Intercambio inter-órgano de aminoácidos
El músculo es la reserva principal de amino ácidos entre comidas.
El hígado se encarga del nitrógeno.
La alanina es un aminoácido gluconeogénico
Biosíntesis de la Urea: amoniaco
Se lleva a cabo en fases: transaminación, desaminación
oxidativa, transporte de amoniaco, reacciones del ciclo
de la úrea.

Los aminoácidos comunes sufren transaminación a

excepción de: Prolina, hidroxiprolina, lisina, treonina.

GOT y GPT transfieren grupos amino hacia el

Piruvato (alanina) o al –cetoglutarato (glutamato).
Depende de piridoxal fosfato.

La formación de amoniaco se da principalmente por el

glutamato.

El resultado de la desaminación es la obtención de

esqueletos de aminoácidos.
Amoniaco
La intoxicación por amoniaco afecta al SNC por inhibición del ciclo de
Krebs y sobre producción de glutamato.

La glutaminasa R aumenta en acidosis y la H después de comer.

H, R, C H, R
Síntesis de la Urea.
La carbamoil fosfato
sintetasa II utiliza
glutamina y esta en el
citoplasma

El Fumarato
producido se convierte
en malato, luego
oxalacetato y
posteriormente en L-
aspartato.

Transtornos
metabólicos:
Hiperamonemia
 Fue una de las primeras pruebas de eliminación.
Al rededor del 40% se reabsorbe en los túbulos
Es un indicador grueso del estado del riñón y se
utiliza en ocasiones para el control de dietas
protéicas.

Se forma normalmente en todas las células del

cuerpo, sus valores elevados indican falla tubular
renal y se utiliza para monitorear el rechazo de
un trasplante

Son pequeñas cantidades de albúmina en orina, de

importancia en el seguimiento de nefropatia en lo
pacientes con Diabetes mellitus
Metabolismo de los esqueletos de carbono
Luego de la transaminación los esqueletos de carbono resultantes son
utilizados para energía gluconeogénesis, glucogénesis o lipogenesis.
Metabolismo de los esqueletos de carbono
Metas de aprendizaje

Existe una enfermedad en la cual hay un

déficit de Fenilalanina hidroxilasa conocida
como fenilcetonuria.

• ¿Qué sucede con las concentraciones

plasmáticas de fenilalanina?

• ¿En esta enfermedad puede existir una

sobreproducción de amoniaco?

• ¿En esta persona puede existir una

sobreproducción de úrea?

Wilfredo Valdivieso Quintero. Biociencias II Medicina 16