Yaaa, aquí ta la primera prueba de

bioquímica…
Uhmm igual ese dia taba floja ajjaja y me
faltaron las preguntas y alternativas desde la 27
a la 32.. es que ya taba cansada tanto escribir
po! Ajjaja si la correcion de la prueba me pillo
de sorpresa ese dia! Ajajjajaja
Yaaa
Chaitoo
y si alguien las tiene
Que las suba po! Ajajjaja
Yaaa
Adiós!
Paty =)
 1) Las interacciones entre las biomoleculas son claves en las funciones de los
organismos vivos y pueden explicarse por la existencia de:
I. Enlaces covalentes
II. Enlaces iónicos
III. Puentes de hidrogeno
IV. Interacciones hidrofóbicas
V. Enlaces de Van der Waals

a. I, II, III
b. III, IV, V
c. II, III, IV
d. II, III, IV, V
e. Todas las alternativas son correctas

2) Considerando la estructura de los grupos R de los siguientes aminoácidos:

Ser CH2OH
Gli H
Ala CH3
Lys CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – NH2

¿Cual de los siguientes pares puede establecer un puente de hidrogeno entre

sus grupos R?

a. Ser y Gli
b. Gli y Ala
c. Ala y Lys
d. Lys y Gli
e. Ser y Lys

3) Considerando las estructuras dadas en la pregunta anterior, la carga neta del

péptido Gli-Lys-Ala a pH = 1,0 es aproximadamente igual a:

a. +2
b. +1
c. 0
d. –1
e. –2

4) Cuantos tripeptidos de igual composición aminoacidica, pero diferentes al

tripeptido His-Gli-Leu existen:

a. 2
b. 3
c. 4
d. 5
e. Ninguna de las anteriores
5) En relación a los aminoácidos comunes es correcto:
I. Todos presentan al menos un grupo funcional ácido carboxílico
II. Todos presentan al menos un carbono asimétrico
III. Algunos contienen azufre
IV. Algunos contienen fósforo

a. I, II
b. III, IV
c. I, III
d. I, II, III
e. I, II, III, IV

6) El aminoácido histidina presenta los siguientes pK:

pK1 = 1,82 pK2 = 9,17 pKr = 6,00

Según estos datos el valor del pI es:

a. 1,82
b. 3,91
c. 5,66
d. 6,00
e. 7,59

7) El enlace peptídico presenta la siguiente característica distintiva:

a. Es fácil de hidrolizar
b. Es de carácter iónico
c. Presenta carácter parcial de doble enlace
d. Es extensible
e. Une dos átomos de carbono

8) Los enlaces de hidrogeno que estabilizan las α - hélices de proteínas:

a. Son de tipo intermolecular entre cadenas diferentes
b. Se forman entre aminoácidos consecutivos
c. Unen aminoácidos separados entre si por unas 10 vueltas de hélice
d. Unen aminoácidos separados entre si por aproximadamente una
vuelta de hélice.
e. Nada de lo anterior es cierto.

9) Se aplico una mezcla de proteínas A (pI = 5,0), B (pI = 7,0) y C (pI = 8,0) en
una columna de dietil – aminoetil celulosa (DEAE – celulosa) a pH = 7,0. ¿Cuál
o cuáles proteínas es /son retenidas en la columna?
a. A
b. B
c. C
d. A y B
e. B y C

10) Cual de la siguientes proteínas presenta estructura cuaternaria:

a. Citocromo c
b. Mioglobina
c. Quimotripsina
d. Hemoglobina
e. Ninguna de las anteriores.
11) Las fibras de colágeno:
I. Son ricas en prolina, glicina e hidroxiprolina
II. Presentan estructuras secundarias de α - hélice
III. Son muy elásticas y extensibles

a. I
b. II
c. III
d. I y II
e. I, II y III

12) La composición aminoacidica de una proteina se puede deducir de:

a. la estructura primaria
b. la estructura secundaria
c. se debe conocer la estructura terciaria
d. se deben conocer las estructuras primarias, secundarias y terciarias
e. ninguna de las anteriores

13) En el interior de una proteína globular se encuentran preferentemente los

residuos:
a. Hidroxilados
b. Acidicos y básicos
c. Pequeños
d. Neutros
e. Apolares

14) Una proteína presenta en su cadena polipeptidica el siguiente segmento:

- Gly – Lys – Pro – Gli – Cys – Ala

Considerando la estructura, se puede afirmar que:

I. Este segmento puede formar puentes de disulfuro
II. Este segmento puede adoptar la estructura de α - hélice
III. El residuo carboxiloterminal del segmento es alanina

a. I, II
b. I, III
c. II, III
d. III
e. I, II, III

15) Se midió la absorbancia de una solución 5 µM de clorofila A a 430 nm,

utilizando una cubeta de camino óptico igual a 1 cm ¿Qué absorbancia se espera
considerando que el coeficiente de extinción molar de clorofila A a 430 nm es
85.000 M-1 cm -1?
a. 0,170
b. 0,425
c. 0,183
d. 0,0004
e. ninguna de las anteriores.
16) Las enzimas son catalizadores biológicos que se caracterizan porque:
a. Disminuyen considerablemente el valor de ∆G°
b. Alteran la constante de equilibrio de la reacción, favoreciendo la
formación de productos.
c. Aumentan la energía del intermediario de transición de la reacción
d. Estabilizan energéticamente el estado de transición de la reacción
e. Desplazan el equilibrio hacia la formación de productos

17) Si al cambiar las condiciones de reacción el valor de ∆G de activación ( ∆G ≠ )

disminuye, esto significa:
a. se desplazara el equilibrio de la reacción hacia los productos
b. la reacción alcanzara el equilibrio a una mayor velocidad
c. se desplazara el equilibrio de la reacción hacia los reactantes
d. la reacción alcanzara el equilibrio a una menor velocidad
e. ninguna de las anteriores

18) El valor de ∆G °' de una determinada reacción de hidrólisis es igual a –3,1

kJ/mol, por tanto, dicha reacción:
a. Ocurre en el sentido inverso a como esta escrita, esta mas favorecida la
deshidratación
b. Esta desplazada hacia la derecha, hacia la formación del producto de
hidrólisis.
c. Alcanzará rápidamente el equilibrio y se revertirá hacia los reactantes
d. No ocurre reacción ya que la energía del sistema hidrólisis /
deshidratación es negativa.
e. Solo ocurriría si se aumenta la temperatura del sistema.

19) Una reaccion de orden dos es aquella en que:

a. La union de reactantes y enzima es de a pares y al azar sin orden de
preestablecido.
b. La velocidad de reaccion es dependiente de la concentración de dos
de los sustratos
c. La enzima y el sistrato tienen muy baja afinidad, la mitad de la situación
sin enzima
d. La union de los moduladores alostéricos afecta al doble la velocidad de
catálisis
e. La reacción ocurre a una velocidad muy rápida, el doble de la situación
sin enzima.

20) Las enzimas ligasas son aquellas:

a. Catalizan reacciones de transferencia de grupos
b. Catalizan reacciones de formación de enlaces con gasto de ADP
c. Catalizan reacciones de adición a dobles enlaces
d. Catalizan formación de enlaces C–C, C–S, C–O y C–1 con gasto de
ATP.
e. Catalizan reacciones de unión entre grupos carbonilos y aminos.

21) En la teoría que establece el mecanismo de catálisis en enzima, el sitio activo

seria totalmente complementario al:
a. Sustrato d. Complejo enzima –
b. Estado de transición cofactor – producto
c. Producto e. 2 de estas alternativas
son correctas
22) Para determinar los valores exactos de Km y Vmax de una enzima es necesario:
a. Obtener la grafica de Michaelis
b. Conocer la concentración de la enzima
c. Obtener la grafica de dobles recíprocos (Lineweaver – Burk)
d. Determinar el valor de Kcat
e. Conocer el número de recambio.

23) Si el valor de la constante catalitica de una enzima es 4,0 (s-1) ¿Cuál sera el valor
del numero de recambio y cuántos segundos demora la conversión de una
molécula de sustrato a producto?
a. 0,25 y 4,0 respectivamente
b. 4,0 y 1,0 respectivamente
c. 4,0 y 0,25 respectivamente
d. 0,25 y 1,0 respectivamente
e. ninguna de las anteriores

24) La constante de Michaelis – Menten (Km):

a. es equivalente a la Keq de una reacción química sin catalizador
b. es una función que es posible calcularla a partir de la grafica de
Michaelis
c. Es la constante de reacción obtenida para el sustrato a la mitad de su
concentración
d. Se determina calculando la velocidad a la mitad de la concentración de
sustrato utilizada
e. Entrega una idea de la afinidad de la enzima por su sustrato.

25) La constante de Michaelis – Menten se obtiene:

a. Interpolando Vmax / 2 en un grafico Vo vs [S]
b. Calculando Vmax / [S]
c. Calculando la velocidad a la cual se satura el sustrato con la enzima
d. Calcula la [S] necesaria para alcanzar la Vmax y luego dividiendo por 2
e. Calculando la concertación de enzima necesaria para alcanzar la Vmax.

26) En una inhibición competitiva:

a. Un aumento en la concertación de sustrato no disminuye la inhibición
b. El inhibidor se une al sitio alostérico de la enzima induciendole una
disminución del Km
c. Disminuye la velocidad de la reaccion sin alterar el valor de Km
d. Se observa aumento de los valor de Km y Vmax
e. Se observa aumento del valor de Km sin variación en el valor de
Vmax.
Desarrollo:
33) Los siguientes datos fueron obtenidos para la catálisis enzimática de la reacción
S
P
A partir de estos datos determine el valor de Vmax y Km.
.
[S] (M) V (nmoles / (litro min))
1 ,00 10-5 16,0
1,25 10-5 19
1,67 10-5 23,6
2,00 10-5 26,7
2,50 10-5 30,8
3,33 10-5 36,3
4,00 10-5 40,0
5,00 10-5 44,4
1,00 10-4 57,1

34) Considere la siguiente información respecto de reacciones con el sustrato S.

Reacción Enzima KM Vmax

S→P A 50 µM 100 nmoles/s

S→Q B 5 mM 120 nmoles/s

Se lleva a cabo una reacción en la cual se agrega una concentración de S de 100 µM

a una mezcla que contiene cantidades equivalentes de las enzimas A y B. Luego de 1
minuto ¿Cuál de los productos será más abundante: P o Q?

35) Los siguientes datos fueron obtenidos para la catalisis enzimática de la reacción
S→P.
[S] V

(M) (nmoles x litro-1 x min-1)

6,25 x 10-6 15,0
7,50 x 10-5 56,25
1,00 x 10-4 60
1,00 x 10-3 74,9
1,00 x 10-2 75

a) Estimar los valores de Vmax y Km

b) ¿Cuál sería el valor de v , cuando [S] = 2,5 x 10-5 M, y a [S] = 5,0 x 10-5 M?
c) ¿Cuál sería el valor de v a [S] = 5,0 x 10-5 M, sí la concentración de enzima
es el doble?
d) Las velocidades entregadas en la tabla fueron determinadas midiendo la
concentración de producto acumulado en 10 minutos de reacción. Verificar que
estos valores de v representan verdaderamente velocidad inicial (también
conocida como velocidad instantánea).
36) ¿En que consiste la denaturación de una proteína y cuales son los factores que
pueden causar este fenómeno?

37) Explique la causa a nivel molecular de la toxicidad de monóxido de carbono para

humanos

38) Confeccione un esquema que ilustre como opera un espectrofotómetro, indicando

los nombres de los componentes principales de este instrumento