Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Ciencias Agropecuarias – Ingeniería Agroindustrial

Asignatura Bioquímica General

Tema 2: Proteínas. Clasificación. Estructura y Niveles

de Organización. Funciones biológicas.
Desnaturalización.
Propiedades fisicoquímicas. Punto Isoeléctrico

Docente:
Dra. Anabel González Siccha
Email: agonzalez@unitru.edu.pe
Trujillo, 06 DE JULIO DE 2020
 PROTEINAS
▪ Las proteínas son biopolímeros formados por
unidades básicas que corresponden de aminoácidos,
enlazados por uniones covalentes.
 Constituyen el 50% peso seco de la mayoría de organismos
 Son macromoléculas, de PM muy elevados.
 Presentan versatilidad de funciones
 Expresan la información genética.
 Constituido por 20 Aminoácidos diferentes en el
grupo R o cadena lateral. Son de tipo L-alfa AA los
fisiològicos
 Se combinan entre sí mediante el enlace peptídico.
 Las proteinas se construyen usando principios
modulares que simplifica el plegado y el procesamiento
de polipéptidos recién sintetizados hacia proteínas
maduras.
Proteína: unión de Aminoácidos
 Cargado,
Código Abundancia
Código de VdW Polar,
Nombre de una relativa (%) pm pK 3
tres letras Volumen (Å ) Hidrofóbico,
letra EC.
Neutro
Alanina Ala A 13.0 71 67 H
Arginina Arg R 5.3 157 12.5 148 C+
Asparagina Asn N 9.9 114 96 P
Aspartato Asp D 9.9 114 3.9 91 C-
Cisteína Cys C 1.8 103 86 P
Glutamato Glu E 10.8 128 4.3 109 C-
Glutamina Gln Q 10.8 128 114 P
Glicina Gly G 7.8 57 48 N
Histidina His H 0.7 137 6.0 118 P, C+
Isoleucina Ile I 4.4 113 124 H
Leucina Leu L 7.8 113 124 H
Lisina Lys K 7.0 129 10.5 135 C+
Metionina Met M 3.8 131 124 H
Fenilalanina Phe F 3.3 147 135 H
Prolina Pro P 4.6 97 90 H
Serina Ser S 6.0 87 73 P
Treonina Thr T 4.6 101 93 P
Triptófano Trp W 1.0 186 163 P
Tirosina Tyr Y 2.2 163 10.1 141 P
Valina Val V 6.0 99 105 H
Estructura de las Proteínas
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 La estructura primaria de una proteína determina los demás niveles de
su estructura
 Corresponde al orden y secuencia de aminoácidos al interior de una
proteína y es mantenida por los enlaces peptídicos.
 Esta dada por la información genética
 La sustitución de un solo aminoácido puede dar por resultado una
proteína con mal funcionamiento, como es el caso de la anemia
falciforme.
 Enlace que estabiliza la estructura primaria:

Enlace peptídico - Enlace disulfuro
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Es el arreglo o plegamiento con base en los
enlaces de H2 entre residuos aminoacídicos
de la cadena polipeptídica.
 Enlace que estabiliza esta estructura: puentes
de hidrógeno ( HON) entre los radicales de
las cadenas laterales de Aas cercanos en la
cadena.
 Tipos:
 α- hélice
 hoja –β plegada.
 Superdominios secundarios
 Azar
 1) α-Hélice
▪ Los puentes de hidrógeno son
paralelos al eje central de la hélice
▪ Los radicales van dirigidos hacia afuera.
▪ La a-hélice se estabiliza a través de
puentes de hidrógeno que se forman
entre el grupo >C=O de un enlace
peptídico y el grupo >NH de otro
▪ Puede ser a la derecha o izquierda.
▪ La presencia de prolina interrumpe
la a-helice. Su C no puede rotar
libremente
ESTRUCTURA SECUNDARIA: α-
Hélice
 2) β-Hoja plegada
 Es una forma extendida de la cadena polipeptídica porque
algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en
zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno intercatenarios.
 La forma en beta es una conformación simple formada por
dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en
el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en
direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio
de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminoácidos.
 Esta conformación tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Lámina-β
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIAS Y
DOMINIOS
 Es la combinación de cadenas α y β que producen
varios tipos de estructuras supersecundarias en las
proteínas.
 Motivo: estructura supersecundaria repetitiva .
 βαβ
 Hélice-giro-hélice: αα
 Meandro β
 Motivo griego de la greca en la estructura de la
proteína. Ejemplo:
 La triple hélice del colágeno
 La Fibroína y la queratina
 Miohemeritrina Prealbúmina

Piruvato quinasa, dominio 1

Proteína de la cubierta
del virus del mosaico de
tabaco
a) Predominantemente hélice
Inmunoglobulina, dominio V2 Hexoquinasa, dominio 2
b) Predominantemente lámina b c) Hélice y lámina b mezcladas
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
3) Conformación al azar
 En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la
misma, no existen interacciones de suficiente
consideración como para que se pueda distinguir
un nivel de organización superior a la estructura
primaria. En estos casos se habla de
conformación al azar.
 Los dedos de cinc son pequeños motivos

estructurales de proteínas que pueden coordinar

uno o más iones de cinc con residuos de cisteína
e histidina para ayudar a estabilizar sus pliegues,
muy común en proteínas que interaccionan con el
ADN, ARN, Proteína y moléculas pequeñas
Ejem: Factor de transcripción IIIA en Xenopus
laevis.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
3) Conformación al azar: dedos de cinc
pequeñas Ejem: Factor de transcripción
IIIA en Xenopus laevis.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es la disposición de los dominios en el espacio es
decir esta adquiere forma tridimensional de manera
precisa como en las proteinas globulares.
 Es el arreglo tridimensional de todos los átomos de la molécula.
 La estructura terciaria poseen cantidades variables de
hélices-alfa y beta-plegada y otras con una estructura
flexible que puede cambiar al azar.
 La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos
apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el
exterior.
 En su mantención participan los grupos radicales
de los aminoácidos.
 La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma
“globular”.
Enlaces que estabilizan a la estructura terciaria
 La estructura terciaria de las
proteínas está estabilizada entre las
cadenas laterales por enlaces de:
1) puentes de hidrógeno, H,O,N (glicina)
2) Interacción de AA ácidos (Glu,
Asp) y AA básicos (Arg, Lis)es
iónicas o salina:
3) interacciones de van der Waals
(entre átomos de carbono
cercanos)
4) el efecto hidrófobo (exclusión de
las moléculas de agua, evitando
su contacto con los residuos
hidrófobos, que quedan
empaquetados en el interior de la
 estructura); entre Aas aromáticos
(fenilalanina, tirosina)
5) Enlaces disulfuro: Aas con
grupo tiol (Cisteína, metionina)
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Mioglobina Proteína ligante de ac.
grasos
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
▪ La estructura cuaternaria corresponde a la asociación
de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada
una de ella con su estructura terciaria.
▪ Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas
diferentes
▪ Son los mismos enlaces que mantienen la estructura
terciaria, pero intercadenas.
▪ Se excluye el puente disulfuro.
▪ Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
 Proteínas Oligoméricas: dos o más
cadenas de polipéptidos
Proteína P.M. No. de No. de
Residuos Cadenas
Insulina (bovina) 5 733 51 2
Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3
Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
g-Globulina (caballo) 149900 1250 4

Glutamato deshidrogenasa (hígado de 1000000 8300 40

buey)
 ESTRUCTURA
QUINQUENARIA
▪ Es un nivel de estructura superior que se mantiene por
enlaces entre los radicales de cadenas diferentes que
mantienen la estructura cuaternaria.
▪ Son proteínas que contienen adicionalmente en su
estructura otros moléculas o iones que lo estabilizan y le
confieren actividad biológica de elevado nivel.
▪ Ejemplo: α-tubulina (GTP) y ß-tubulina (GTP o GDP); los
heterodímeros de tubulina se unen extremo con extremo
para formar protofilamentos con subunidades a y ß
alternas.
▪ Citocromo oxidasa: dos grupos hemo
(citocromo a, citocromo a3), cobre, hierro y
zinc, e interviene en la respiración celular.
 FUNCIONES BIOLOGICAS:
PROTEINAS
 De transporte: Albúmina, hemoglobina, transferrina,
2+ +
bombas ATPasa, Bomba de Ca -H ,
 Receptoras: Rodopsinas, receptor adrenérgico, de
acetilcolina, de insulina etc.
 De señalización: hormonas, factor de crecimiento,
insulina, factor de crecimiento nerviosos, epidérmico
etc.
 Enzimas: Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas
 Estructurales: colágeno, elastina, tubulina, actina, a-
queratina etc.
 Motoras: miosina, kinesina (microtúbulos), dineína
(cilios)etc.
FUNCIONES BIOLOGICAS:
PROTEINAS
▪ Estructural: como las glucoproteínas que forman parte
de las membranas. Las histonas que forman parte de
los cromosomas, el colágeno, del tejido conjuntivo
fibroso, la elastina, del tejido conjuntivo elástico, la
queratina de la epidermis, pelo, cuernos y uñas.
▪ Hormonal: Insulina y glucagón , Hormona del
crecimiento , Calcitonina , Hormonas tropas etc.
▪ Defensiva: Inmunoglobulina, Trombina y fibrinógeno.
▪ De almacenaje: Ovoalbúmina de la clara de huevo,
▪ Gliadina, del grano de trigo, (gluten)
▪ Lactoalbúmina y caseína de la leche,
▪ ferritina que almacena fierro etc.
FUNCIONES BIOLOGICAS:
PROTEINAS
 DESNATURALIZACION
➢ Una proteína se desnaturaliza cuando se disocian sus
monómeros (en caso de la estructura cuaternaria) o cuando se
alcanzan la estructura primaria por acción de agentes
desnaturalizantes.
➢ Es la desorganización de la estructura terciaria.
➢ Pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria de una proteína. ¡NO SE ALTERA LA
ESTRUCTURA PRIMARIA!
➢ La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
➢ Puede ser total o parcial
➢ Agentes desnaturalizantes:
• Físicos: temperatura, presión, radiación etc
• Químicos: pH extremos, detergentes (SDS), alcohol.
• Biológicos: proteasas
 PUNTO ISOELECTRICO
 Es el pH en el cual la suma algebraica de las cargas
intramoleculares positivas y negativas de una proteína
es igual a cero, formando un zwittérion.
 En el pI, la solubilidad es mínima o nula de la
proteína y precipita y está neutra.
 Para calcularlo se deben utilizar los pKa del AA.
Referencias bibliográficas
 MURRAY RK, BENDER DA, KENNELLY PJ,
RODWELL VW, WEIL PA. Harper Bioquímica ilustrada.
31ed. Editorial Mc
Graw Hill- LANGE. España. Año 2019.
https://booksmedicos.org/harpers-illustrated-biochemistry-31st-edition/

 NELSON DAVID L. & COX MICHAEL.

LEHNINGER: Principios de Bioquímica. 7a ed.
Editorial Ediciones Omega,
S.A. Reimpresión. España. Año 2017.
https://booksmedicos.org/lehninger-principles-of-biochemistry-7th-edition/
 MCKEE TRUDY & MCKEE, JAMES R. Bioquímica: la
base molecular de la vida. 5a ed. Editorial McGraw-Hill.
Año 2014.
 https://booksmedicos.org/bioquimica-las-bases-moleculares-de-la-vida-mckee-5a-
edicion/