INTRODUCCION

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre
que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a una mayor velocidad respecto a la ausencia de la enzima.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con
algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo
que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una
reacción, de forma que acelera sustancialmente la tasa de reacción. Una reacción que se produce bajo el
control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.

La actividad enzimática puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas
que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que
incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura,
el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y otros productos
farmacéuticos, como Brix 3000 por ejemplo, y otros productos médicos innovadores y revolucionarios que Brix
Medical Science está desarrollando para presentar al mercado próximamente.
 MARCO TEORICO

Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la
célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones
químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un solo tipo de sustancia y no de otras que se puedan
encontrar en el medio de reacción.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ATIVIDAD ENZIMATICA

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones que
pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de proteínas cuya función es
acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para todas las formas de vida,
plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los organismos, como eliminar
compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y generar energía.

Así, las enzimas son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las células y, en muchas
ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo ciertas condiciones.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.

Destacaremos dos: el pH y la Temperatura.

pH
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la actividad de las
enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces
de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las enzimas,
afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo para una
enzima depende de dónde funciona normalmente.

Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5 (ligeramente básico). En
contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy ácido).
 Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la velocidad de la
reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de
energía rompe los enlaces que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica desnaturaliza las
enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en forma de campana, donde se
relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina temperatura óptima de la

enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en el cuerpo
humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción aumentará debido
al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la unión será cada vez mayor, y la
velocidad de reacción comenzará a disminuir.
 Inhibidores
Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas catalicen. Este tipo
de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna
actividad con otras enzimas. Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en
dos grandes grupos:

 Inhibidores irreversibles
Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de algún aminoácido de la enzima,
formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es incapaz de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a
que el complejo EI no puede unir al sustrato para formar ES:

 Inhibidores reversibles

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la enzima, pero el complejo
enzima inhibidor producido puede separarse para formar la enzima libre más el inhibidor. Mientras I
permanezca unido a E la enzima es inactiva puesto que no puede unir al sustrato:

o Los inhibidores competitivos se pueden unir a (E), pero no a (ES). La inhibición competitiva
aumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor interfiere con la unión del sustrato), pero no afecta a
la Vmax (el inhibidor no obstaculiza la catálisis en (ES) porque no se puede unir a (ES)).3
o Los inhibidores no competitivos tienen afinidades idénticas por (E) y (ES) (Ki = Ki'). La inhibición
no competitiva no cambia la Km (es decir, no afecta a la unión del sustrato) pero disminuye la
Vmax (es decir, la unión del inhibidor obstaculiza la catálisis).3
o Los inhibidores de tipo mixto se unen tanto a (E) como a (ES), pero sus afinidades por estas dos
formas de enzimas son distintas (Ki ≠ Ki'). Por lo tanto, los inhibidores de tipo mixto interfieren con
la unión del sustrato (incremento de Km) y dificulta la catálisis en el complejo (ES) (disminución de
la Vmax).3
MATERIALES Y EQUIPOS
á Tubo de ensayo

á Gradilla

á Bagueta

á Vaso precipitado

á Plancha Calefactora

á Agua destilada

á Pipeta

á Pro pipeta

á Mortero

á Peróxido de hidrogeno

á Solución Buffer Fosfato pH7.4

á Hígado

á Papa

á Cuchillo
PROCEDIMIENTO
MnO2 + 2 H2O2 2 H2O + O2 + MnO2
Catalasa + 2H2O2 2 H2O2 + O2 + Catalasa

TUBOS 1 2 3
Extensión Enzimático 1 1 1
Solución (5ml) pH4 pH7 pH10
amortiguadora
Incubar a 37°C/10
Peróxido de Hidrogeno 1ml 1ml 1ml
Incubar a 37°C/10
OBSERVACION

1.- Utilizamos el hígado, porque esta parte es la que más contiene enzimas esenciales en el
procedimiento.

2.- Trituramos el hígado hasta que se forma como una especie de crema, es decir que este muy
blando y bien molido de lo contrario no se ejecutar de manera correcta nuestra operación.

3.- Una vez triturada el hígado, lo colocamos en una malla

para solo extraer el jugo de este.

4.- Introducimos el hígado y la papa al tubo de

ensayo.
5.- Agregar 1ml de H2O2 (peróxido de hidrogeno) a cada tubo
OBSERVACION:
Observamos que al reaccionar el H2O2 con el hígado y la papa, se produce una desnaturalización, es
decir se rompe la proteína.
Entonces la manifestación de la espuma significa, que está empezando el proceso de la enzima, en
otras palabras el peróxido ha hecho que la enzima se active.

6.- Luego lo colocamos a baño maría

durante 10 min de 37°C.
OBSERVACION:
Observamos que presenta una división de color, Hay recién comienza la desnaturalización.
 7.- Después, introducimos nuevamente el peróxido de hidrogeno al tubo durante 10 min, pero esta vez
vemos que no se produce ninguna reacción ya que la enzima se ha desactivado por el calentamiento,
en otras palabras se ha roto las proteínas.

CONCLUSION
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un
pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se
realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.

Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la
temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación,
Costes, Disponibilidad

Es importante saber cuál es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidad de
una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se
eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta
temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las
enzimas muestran una temperatura óptima de acción.

Así como también es necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la actividad de la enzima,
ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad
óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar
relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su
sustrato.

La formación de la espuma blanca es oxígeno, que se desprende como uno de los productos de la reacción
química de descomposición, del peróxido de hidrógeno, por acción de la enzima peróxidosa que se encuentra
tanto en el hígado como en la papa .El otro producto de esta reacción química es agua(H2O), que se queda
en el fondo del recipiente.