Traducción

Código Genético: son las reglas de correspondencia entre codones y aminoácidos, es el sistema
mediante el cual se codifica la información para la elaboración de proteínas.

Traducción: es el proceso de síntesis de proteínas.

Código Genético

-La información está codificada en forma de tripletes de nucleótidos, cada tres bases
constituyen un codón que determina un aminoácido.

-El código genético es degenerado, esto quiere decir que existen más tripletes o codones que
aminoácidos (existen 64 posibles codones y solamente 20 aminoácidos distintos) de forma que
un aminoácido puede estar codificado por más de un triplete.

-El código genético es no solapado o sin superposiciones: un nucleótido solamente pertenece a

un único triplete.

-La lectura de los tripletes se realiza de forma continua, en bloques consecutivos de un codón a
la vez.

El codón de inicio es: AUG

-Los codones codifican los mismos aminoácidos independientemente del tipo de ser vivo que
se trate. La mayor excepción a esto es el ARNm mitocondrial.

ARNm

-Está escrito en idioma ribonucleico pero codifica una secuencia de aminoácidos.

-Este lleva la información para la síntesis de proteinas.
-Determina el orden en que se unirán los aminoácidos.

ARNt

-Es el transportador que coloca el aminoácido apropiado en su sitio correspondiente.

-Cada aminoácido tiene su propio ARNt.
-Posee forma bidimensional.
-Cuando adopta forma tridimensional, su forma es de trébol.
-Los aminoácidos se fijan a la adenina en el extremo 3´.
-El ARNt y el ARNm forman puentes de hidrógeno para el reconocimiento de la información.
-El ARNt posee los anticodones que corresponden a una secuencia de 3 nucleotidos. Los
anticodones permiten a las moléculas de ARNt reconocer codones en el ARNm por
complementariedad de bases. Los codones de ARNm se escriben con orientación de 5´-3
´mientras que los anticodones del ARNt suelen representarse en orientación 3´-5.
Hipótesis de inestabilidad o del balanceo: esta hipótesis dice que una molécula de ARNt se
puede unir a más de un codón para el aminoácido específicado. Esta teoría también nos habla
de la inestabilidad de la 3ra. Posición, en la tercera posición U puede formar par con A o G; G
puede formar par con U o C y la iosina (I) puede formar par con U, C, A. Ej: 3’-UAI-5´puede
unirse a AUU, AUC o AUA.

Los codones se traducen en los ribosomas, se leen en sentido 5´- 3´ y se aparean con el RNAt.

Los anticodones se utilizan en la traducción y se aparean con el RNAm.

Activación de los Aminoácidos

-Esta ocurre en el citoplasma antes de que se inicie la síntesis de proteínas.

-Enzimas llamadas aminoacil ARNt sintetasas, unen cada aminoácido al extremo 3´del ARNt
específico.
-Este proceso necesita hidrólisis de GTP.
-El complejo que se forma se llama aminoacil-ARNt

Traducción de la Información Genética

Para el proceso de traducción se requiere

-Ribosomas
-ARNr y Proteínas
-Aminoácidos
-Enzimas
-GTP
-ARNt
-ARNm
-Factores de traducción

-El complejo de inicio de la traducción se organiza con una subunidad ribosomal pequeña, ARNt
iniciador y ARNm.

-La diferencia principal en la traducción de eucariotas y procariotas es el uso de factores

proteicos solubles (no ribosomicos) en las eucariotas.

-La síntesis proteica se puede dividir en 3 pasos: inicio, alargamiento y terminación.

Inicio

En esta primera etapa el ARNm se une a una subunidad ribosomal pequeña.

-Se inicia la traducción en el codón de inicio AUG.

-El primer aminoácido en eucariotas es Metionina.
-El primer aminoácido en procariotas es Formilmetionina. (16s)
Los organismos procariotas utilizan la secuencia Shine.Dalgarno para la colocación de
ARNm en la subunidad pequeña del ribosoma.

-El ARNm se lee 5´3´

-Hay proteínas solubles llamadas factores de inicio FI1, FI2, FI3 (procariotas) FIe (eucariotas)
estos se enlazan al extremo 5´del ARNm y funcionan como mediadores de la interacción entre
el mensaje y la unidad ribosomal pequeña.
-Para iniciar también se requiere GTP que se enlaza a la molécula de ARN met i antes de que
entre a la unidad ribosomal pequeña, seguidamente se une la unidad ribosomal grande, se
liberan los factores solubles y se hidroliza el GTP.

En el ribosoma hay 4 sitios:

Sitio de unión a ARNm

Sitio A (aminoacilo): en este entra el aminoacil-ARNt al complejo ribosomico.
Sitio P (peptidilo): aquí el ARNt dona los aminoácidos a la cadena en crecimiento.
Sitio E: es de salida.

El ARN inciador siempre se situa en el sitio P.

Inicio en procariotas: la iniciación en procariotas consta de tres pasos.

1) Tres factores de iniciación (IF1, IF2, IF3) y GTP (unido al IF2) se unen a la subunidad
ribosómica menor (identificada como 30S)
2) El aminoacil ARNt iniciador y el ARNm se unen a la 30S, se liberan los IF1 y IF3. El sitio de
unión del ARNm está compuesto al menos en parte, por una porción de ARNr 16S de la
subunidad menor. A esto se le conoce como complejo de inciación 30S.
3) La subunidad ribosomal mayor (identificada como 50S) se una al complejo. El complejo
de iniciación (70S) resultante tiene formilmetionina (fMet) y ARNt met en el sitio P del
ribosoma. Se hidroliza el GTP unido al IF2 y el IF2 se libera.

Alargamiento o elongación

-El aminoacil ARNt se une al sitio A.

-Se forma un enlace petídico por la petidil transferasa (ribozima)
-Traslocación al sitio P (por la traslocasa)

En primera instancia el ARNt inicial ubicado en el sitio P deja el sitio A disponible para otro
ARNt. Antes de que otro aminoacil ARNt entre al sitio A, este debe combinarse con uno de los
factores de alargamiento de proteinas EF-Tu y EF-Ts unidos al GTP.

Luego se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos. Esto es catalizado por la
peptidil transferasa. Como tercer y ultimo paso 1) se expulsa el ARNt no cargado del sitio P por
medio del sitio E 2) se mueve el ribosoma trinucleico junto con el RNAm en dirección 3´. Esto se
llama traslocación.

La traslocación requiere de un factor de alargamiento G ( procariotas) FAe2 (eucariotas) y la

hidrólisis de GTP.

Durante la traducción del mensaje genético, la cadena polipeptídica creciente se encuentra

ligada al sitio P.

Terminación

Existen 3 codones de terminación: UAA, UAG, UGA, no hay ARNt con anticodones para estos
codones.

Aquí participan factores de liberación para las bacterias FL1 ( para UAA y UAG9 FL2 ( para UGA);
en eucariotas (FLe).
El factor de liberación posee un GTP enlazado que posteriormente se hidroliza.

Cuando la terminación concluye se libera la cadena proteica, las 2 subunidades ribosomales

separadas y el ARNm. Para que estas nuevas proteínas puedan llevar a cabo sus funciones,
deben plegarse para adquirir la conformación tridimensional adecuada. El plegamiento de las
proteínas dentro de las células está normalmente facilitado por proteínas denominadas
chaperonas moleculares.

-La síntesis proteica se eleva alrededor de 1470 aminoácidos por minuto.

-Numerosos ribosomas fijos a lo largo de una cadena de ARNm pueden a leer a la vez un mismo
ARNm, estos son llamados polirribosomas o polisoma. Estos brindan una mayor efectividad y
ahorro de tiempo.

La síntesis de proteinas se realiza desde el extremo amino hacia el carboxilo terminal.

Cuando los polipéptidos se transfieren hacia el RE, se denomina exportación cotraslacional.

Regulación Génica

Consiste en regular que genes serán expresados, según células específicas que poseen el
mismo genoma pero realizan funciones distintas. La regulación de la expresión de genes:

-Permite a las células adaptarse a cambios en su ambiente.

-Permite que los múltiples tipos celulares realicen distintas actividades.
-Dirigen el desarrollo y la diferenciación celular.

Si todas las células tienen el mismo genoma, ¿Qué las hace diferentes?
Las proteínas: no todas las células fabrican las mismas proteínas. Las células ponen en
funcionamiento mecanismos que les permiten regular la cantidad y el tipo de proteínas, así
como el momento en que estas se sintetizan.

Algunos genes se expresan de forma constitutiva (sin regulación, se expresan todo el tiempo)
ej. Enzimas para la glucólisis.

Otros se expresan de forma regulada. Ejemplo: hormonas

Al regular la expresión, se regula la cantidad de producto (proteína).

Regulación de expresión genética

En las bacterias se han reconocido regiones en el ADN que regulan la expresión de los genes.
Estas regiones se denominan operones. Un operón esta constituido por dos tipos de genes:
genes reguladores y genes estructurales.

Regulación en Procariotas

En bacterias, un conjunto de genes se transcribe como una unidad, de este modo, la molécula
de ARNm porta información para varias proteínas distintas. En las células procariotas tanto la
traducción como la transcripción se dan simultáneamente, a esto se le llama ARN
policistrónico.

En las procariotas el ARNm contiene información para varias proteínas. Las celulas procariotas
solamente pueden ser reguladas a nivel de transcripción.

El operón

Es un grupo de genes con funciones relacionadas que están agrupados con secuencias de ADN
que permiten que estos genes sean activados y desactivados simultáneamente. Participan en
una función celular específica y están agrupados en el mapa genético.

Genes que codifican Operador: sitio para la

para la proteina unión de la proteina
represora represora

Promotor: sitio de unión Genes estructurales: genes que codifican para la

de la Polimerasa II para síntesis de enzimas
la transcripción

Los genes del operon se pueden vivir en estructurales y reguladores.

Los genes de tipo estructural (E1, E2, E3..) son los que codifican enzimas por si mismos, en
otras palabras genes que codifican moléculas proteínicas. Los genes estructurales de un
Operon, se sitúan adyacente entre sí, y una RNA polimerasa se desplaza de un gen estructural
al siguiente, transcribiendo todos los genes a un solo RNAm.

Los genes de tipo regulador son el gen operador –O- (sitio donde se une la proteína represora),
el gen regulador (R) que codifica una proteína represora (PR) también conocida como proteína
reguladora y el gen promotor (P) que el sitio donde se una la ARN polimerasa para la
transcripción.

Los operones bacterianos se pueden dividir en:

Operones de expresión constitutiva: esto quiere decir que se transcriben permanentemente

independientemente de las condiciones ambientales. Por ejemplo: operones para las ADN y
ARN-polimerasas.
Operones cuya expresión está regulada: en función de condiciones ambientales se distinguen:
operones de expresión inducible y operones de expresión reprimible.

Operones inducibles: la inducción es la síntesis de ciertas enzimas (o aumento de su síntesis)

debida a la presencia en el medio de sustratos metabolizables adecuados, o por la existencia de
determinados estímulos ambientales. Los genes inducibles generalmente no se expresan, pero
un inductor puede inducirlos a expresarse Ej. Operón lactosa (lac), aquí la lactosa es el
inductor.

*La clave para la expresión del operón inducible radica en el REPRESOR. Por ejemplo en el
operón lac, cuando hay presencia de lactosa (inductor), el represor cambia sus conformación y
es incapacitado para fijarse el operador, dando así la transcripción. La liberación de la lactosa
permite enlazarse al operador, lo que físicamente bloquea la polimerasa y le impide alcanzar
los genes estructurales, interrumpiendo la transcripción efectuada por el operón.

Otro tipo de control para los operones inducibles es el control positivo de CAP, con esto una
partícula se une a otra para favorecer la unión de esta a su sitio correspondiente. Ej. El AMPc
favorece la unión de la ARN polimerasa en su sitio promotor. La concentración de AMPc en las
células se relaciona con la presencia de glucosa en el medio: cuanto mayor es la concentración
de glucosa, menor la concentración de AMPc, el AMPc actúa enlazándose a una proteína
activadora de catabolitos (CAP) ya que esta es incapaz de enlzarse por si misma al DNA, sin
embargo al formar el complejo CAP-AMPc puede hacerlo.

Operones reprimibles: la represión es la desconexión rápida de la ruta biosintética de un

determinado compuesto, cuando éste aparece aportado en el medio de la bacteria. Estos
genes generalmente se expresan, un co-represor puede lograr que se silencien. Ej. Operón
triptófano

Otro tipo de control en operones reprimibles es la atenuación (la transcripción se interrumpe),

si el TRP es escaso no se interrumpe la transcripción, si el TRP es abundante se interrumpe la
transcripción.
*En los operones reprimibles, el represor no puede enlazarse por sí mismo al operador, por lo
que necesita formar un complejo correpresor, en el operón triptofano, se necesita de la unión
de triptofano al represor para poder entrar al sitio operador.

Algunos Tipos de Mecanismos de Regulación Genética (Procariotas)

Únicamente en la transcripción (procariotas)

-Los procesos de transcripción están acoplados.

-Muchos de los ARNm procariotas son degradados enzimaticamente después de 1 a 3 minutos
de su síntesis.
-En la mayoría de las ARNm el extremo 5´es degradado antes de que se haya sintetizado el 3´

A nivel de inicio de la transcripción

-Sustitución del factor σ de la ARN-polimerasa.

-Por interacción de proteínas reguladoras sobre secuencias de ADN cercanas al promotor:
1) inducción génica
2) represión génica

A su vez estos fenómenos pueden realizarse por:

Mecanismos de control positivo: la forma activa de una proteína reguladora activa la
expresión del operón.
Mecanismos de control negativo: la forma activa del represor funciona inhibiendo la
transcripción genética.

Atenuación transcripcional

-Además existe una secuencia de atenuación de 162 nucleótidos corriente abajo del sitio de
inicio de transcripción.
-Si abunda el trp, la transcripción finaliza en ese sitio, pero si escasea trp la transcripción sigue y
se expresan los otros 5 genes del operón.

Regulación en Eucariotas

En los organismos eucariotes existen células diferenciadas, que son aquellas que retienen toda
la información genética originalmente presente en el cigoto.

Mientras que las células procariotas transcriben casi todos sus genes, las células eucariotas
eligen que genes transcribir. Cada tipo celular eucariota expresa sólo una fracción de los genes
que tiene, alrededor del 20%, es decir sólo el 20% de los genes que contiene el ADN se
transcribe en ARN y luego se traduce en proteínas. En control en eucariotas puede ser a nivel
genoma, transcripcional, post-transcripcional o traduccional y post-traducciónal.
A nivel del Genoma

Amplificación o deleción genética

Amplificación Génica: la amplificación génica resulta de la replicación repetitiva de una región

cromosómica. En algunos casos la amplificación génica proporciona un mecanismo de aumento
de la expresión de los genes durante el desarrollo.
Replicación selectiva de ciertos genes:

-Cuando un producto es muy demandado.

-Implica genes cuyos productos son ARN.
-Aumenta el número de veces que es traducido el ARNm.

Deleción

-Genes cuyos productos no son requeridos.

Reordenamiento de ADN

Movimiento de segmentos de ADN de un sitio a otro dentro del genoma. Se producen nuevas
proteínas.
Cada molécula de anticuerpo se compone de 2 tipos de cadenas de polipétidos: cadenas ligeras
(L) y de cadenas pesadas (H). Ambos tipos tienen 2 partes identificables: una posición variable
(V), cuya secuencia de aminoácidos varía de un anticuerpo a otro y una porción constante (C),
cuya secuencia de amnoácidos es idéntica entre todas las cadenas de H o L del mismo tipo. Las
partes del ADN se reordenan durante la formación de células productoras de anticuerpos.

A nivel de la transcripción

Metilación del DNA: incorporación de un grupo metilo en la posición 5´en el dinucleótido

CP6.Regula directamente al impedir la unión de factores de transcripción, e indirectamente
propiciando la estructura “cerrada” de la cromatina. En otras palabras bloquea la transcripción.

Acetilación de las histonas: organización del octámero de histonas: acetilación de los residuos
de lisina, neutralizando la carga neta de la histona favoreciendo la actividad transcripcional.
Favorece la transcripción porque afloja los nucleosomas.

-La acetilación de histonas favorece la expresión de los genes, la accesibilidad depende de la

estructura de la cromatina. El grado de compactación de la misma sería modulado por
acetilación reversible de histonas.

-Algunos represores genéticos desacetilan las histonas, algunos inductores genéticos acetilan
las histonas.
Cabe rectorar que la cromatina esta formada por nucleosomas que son octameros de histonas
con ADN, la cromatina desplegada se llama eucromatina, y condensada se llama
heterocromatina.

Secuencias de Regulación: muchos genes eucariotas están controlados por secuencias de

regulación localizadas a grandes distancias del sitio de inicio de la transcripción, llamadas
estimuladores (enhancers) si estimulan, silenciadores (silencers) si la inhiben. Estos se localizan
100 pares de bases corriente arriba de la secuencia TATA, los estimuladores unen proteínas
específicas y estimulan la transcripción. Los represores realizan actividades de: a) unión
competitiva con activador, b) Interración con el dominio de activación del activador unido, c)
Interacción de factores de transcripción generales.

Activadores y represores genéticos: son proteinas que reconocen secuencias específicas de

ADN, hay de 2 tipos:
Activadores de la transcripción
Represores de la transcripción

Factores de transcripción: factores de transcripción que se unen directamente al ADN:

FTIID por ejemplo, estos factores estimulan o inhiben la transcripción de genes
parecidos.

A nivel del procesamiento del ARNm (Post- Traduccional)

Regulado por el empalmado alternativo: mediante un solo gen puede codificar una o más
proteínas relacionadas. Aquí dos o más moléculas de ARNm son procesadas de manera
diferente a partir de del mismo gen.

A nivel de la traducción

Control a nivel de traducción

-Determinan si un ARNm particular será realmente traducido, con que frecuencia y durante
cuanto tiempo.
-Longevidad del ARNm (determina la duración de la traducción del mensaje)
-Proteína de enlace poli (A) = (PEPA)

Regulación a nivel traducción

-Un mecanismo de regulación es la unión de proteínas represoras que bloquean la traducción.

-Otro mecanismo ocurre al modular la acción de los factores de iniciación de la traducción.

El control traducción depende de:

-La duración del ARNm: depende del largo de la cola poli A.
-A mayor longitud, mayor duración.
-La afinidad del ARN mensajero con los ribosomas.

Atenuador

Bajos niveles de trp

ARNm del trp completo

Represor
Represor
activado
La presencia de triptófano
reprime la transcripción de
Altos niveles de trp los genes necesarios para
las enzimas involucradas en
su biosíntesis
ARN
Triptófano atenuado
 Retículo Endoplásmico

El retículo endoplasmático constituye un sistema de cavidades limitadas por membrana, estas

cavidades son llamadas cisternas y forman tubos aplanados y sáculos comunicados entre sí.
Intervienen en funciones relacionadas con la síntesis y el transporte intracelular.

El RE junto con el Aparato de Golgi, los endosomas y lisosomas forman parte del sistema
endomembranoso de eucariotas. El material puede fluir desde el RE a estos organelos por
medio de vesículas, actuando como lanzaderas entre diferentes orgánulos.

El contenido líquido del citoplasma, está dividido por el RE en 2 compartimentos: un espacio

encerrado dentro de sus membranas, este espacio se denomina espacio luminar o cisternal, y
la región situada por fuera de las membranas, que es el espacio citosolico.

El retículo endoplasmático:

-Delimita un espacio interno llamado Lúmen.

-Se encuentra en continuidad estructural con la membrana externa de la envoltura nuclear.
-Está formado por una membrana continua que da lugar a sacos y túbulos que se extienden a
través del citoplasma.
-Es el orgánulo más grande en la mayoría de las células.
-Conecta con el núcleo por unión perinuclear.
El retículo endoplásmico consta de tres elementos que son:

-Retículo endoplásmico rugoso (RER)

-Retículo endoplásmico liso (REL)
-Regiones de transición o Lumen del RE

La cantidad de retículo en una célula depende de su actividad celular. Se puede encontrar en

célula animal, humana o vegetal pero no en una procariota o bacteriana.

Los RER y REL se diferencian por:

-La ausencia o presencia de ribosomas (el RER tiene ribosomas el REL no)
-La forma de sus cisternas (sacos para el RER y túbulos para el REL)
-Las fundones que desempeñan

RER (retículo endoplásmico rugoso)

El retículo RER puede ser teñido con colorantes básicos por tener ARNs, este tiene ribosomas
en su cara externa (citosólica), es el responsable del procesamiento de proteínas solubles y de
membrana que se incorporan a endomembranas, membranas plasmáticas o son secretadas.
Además de ello es intermediario en la formación de vesículas de transición (lípidos y proteínas).
Existen dos diferentes lugares en donde se encuentran los ribosomas donde se ensamblan las
proteínas; los ribosomas unidos a la superficie externa de las membranas de RER, y los
ribosomas libres.

Las proteínas ensambladas en ribosomas unidos a la superficie externa del RER son las que irán
ya sea al la membrana plasmática, a vesículas secretoras, lisosomas, u organelos como el
aparato de Golgi, endosomas o vacuolas de plantas.

Por otro lado las proteínas que se ensamblan en lisosomas libres son posteriormente liberadas
en el citosol y son destinadas ya sea a permanecer en el citoplasma (como las enzimas
glicoliticas) a ser proteínas de cloroplastos, mitocondrias, peroxisomas o nucleares.

El RER se localiza a nivel citosol y lleva a cabo procesos biosintéticos, su membrana posee sitios
para fijación de ribosomas, en su luz cisternal o Lumen puede ocurrir el prlegamiento de las
proteínas.

Después de la biosíntesis las proteínas pueden:

-Quedar ancladas a lípidos de membrana del RE por regiónes hidrófobas o uniones
covalentes.
-Las proteínas solubles y las de secreción son vertidas a la luz del RE.
-Pueden incorporarse al RE por inserción postraslacional.

La síntesis de la proteína comienza en el citoplasma, hasta que es sintetizado el péptido señal

(este esta ubicado en el extremo N) . Este péptido es reconocido por una ribonucleoproteína
soluble en el citosol (PRS), la cual se une fuertemente a él deteniendo la síntesis proteica. Existe
un receptor en la membrana (un receptor PRS) del RER que reconoce el complejo PRS-
ribosoma, lo que permite la unión del complejo al retículo, la unión del complejo al receptor
del RE provoca la disociación de PRS y posterior reanudación de la traducción. La proteína que
se sintetiza va siendo transferida al lumen del retículo a través del traslocón. ( Al final adjunto
imágenes con este proceso, para poderlo entender mejor)

El péptido señal es muy hidrofóbico, por lo que tiende a quedarse en la zona transmembrana,
el péptido señal es removido por una enzima denominada peptidasa señal.

Cuando se trata de proteínas de membrana, en su estructura primaria hay otra zona

hidrofóbica adicional a la péptida señal, que será su futuro dominio de transmembrana. En el
caso de que atraviese en más de un punto a la membrana, poseerá más zonas hidrofóbicas en
su cadena de aminoácidos.

La mayoría de las proteínas del RER son glicosiladas añadiendo N-linked oligosacaridos (unidos
a la asparagina). El donador del oligosacárido es un lípido de membrana dolicol fosfato. En el
lumen del RER hay proteínas CHAPERONAS que ayudan al enrollamiento correcto de las
proteínas. Si algunas proteínas están con defectos estructurales, son descargadas o expulsadas
del RER.
La superficie del borde apical de las cisternas RER son lisas, osea desprovistas de ribosdomas.
Estas partes del RER se conocen como elementos de transición, los cuales son sitios para
formar el primer grupo de vesículas del transporte de la via biosintetica, vesículas que son
dirigidas al complejo de Golgi.

REL (retículo endoplásmico liso)

El REL está muy desarrollado en algunos tipos de células como la del músculo esquelético,
túbulos renales y glándulas endocrinas productoras de esteroides.

Funciones:

-Síntesis de lípidos (aquí se forman los fosfolípidos de TODAS las membranas)

-Destoxificación en el hígado
-Almacenamiento de calcio
-Liberación de glucosa
-Almacenamiento de hidratos de carbono.
-Biosíntesis de esteroides, hormonas sexuales y de corteza adrenal.

Síntesis de Lípidos: la mayoría de las bicapas lipídicas de las membranas son ensambladas en el
retículo liso:
-Fosfolípidos
-Colesterol
-También hormonas esteroideas

Pese a que en el REL se forman los fosfolípidos de todas las membranas, no todas las
membranas son ensambladas aquí, la membrana mitocondrial y la de los peroxisomas son
excepciones. Los fosfolípidos son formados en la parte citosólica, y se van transfiriendo a la
parte luminar por medio de flipasas.
Destoxificación: en el retículo liso algunos compuestos como barbitúricos son metabolizados a
compuestos hidrosolubles y que pueden ser eliminados por la orina. Una reacción común para
la mayoría de rutas de destoxificación y biosíntesis de esteroides es la hidroxilación que
depende de un grupo de la familia citocromo P450.

El NADPH es donante de electrones para la destoxificación y síntesis de esteroides y el NADH es

reductor para la hidroxilación de ácidos grasos.

Almacenamiento de calcio: esto se da especialmente en el músculo, desde donde se libera el

calcio en respuesta a señales químicas o eléctricas. El retículo liso posee bombas de calcio que
de nuevo regresan el calcio hacia el interior.

Liberación de glucosa: esto a partir de glucosa 6-fosfato en células hepáticas mediante la

enzima glucosa 6 fosfatasa.
Aquí se puede observar el ribosoma ubicado en el
citosol, este ya inicio el proceso de traducción, sin
embargo aparece el péptido señal (NH2… el cuadrado
azul que esta arriba del ribosoma ), este es reconocido
por la ribonucleoproteína soluble en el citosol la SRP

La SRP se une fuertemente el péptido señal, con esto

detiene la traducción. Forma un complejo SRP-ribosoma.

Seguidamente el complejo SRP-ribosoma se une al sitio

receptor de SRP (para variar xD)

Seguidamente el SRP se disocia y se reanuda la

traducción, la proteína va siendo transferida a través del
traslocón (aquí aparece como poro de translocación, en
otras palabras los dos tubos verdes que están en la
membrana del RER)
 Aquí la proteína sigue siendo traducida.

Al terminarse la traducción, la unidad ribosomal

grande y pequeña se desensamblan y se separan.
Luego llega la peptidasa señal (una enzima) y
remueve el péptido señal que por su naturaleza
hidrofóbica tiende a quedarse en el espacio
transmembrana (pero no se queda porque la
peptidasa señal lo remueve)

Tada!
La proteína a sido sintetizada exitosamente, dentro
del Lumen se puede plegar o bueno puede ser
glucosilada.

Este proceso también se describe una forma un poco

variada en la página no. 770 del libro de la célula,
por si quieren chequear ;)

Recordando glucosilación: La mayoría de las proteínas del RER son glicosiladas ,esto quiere
decir que se convierten en glucoproteínas, esto se logra añadiendo oligosacáridol. La
asparagina recibe el oligosacárido, formando un N-linked. El donador del oligosacárido es un
lípido de membrana dolicol fosfato.

Si las proteínas están bien formadas se envaginan y forman vesículas para luego ser llevadas al
aparato de Golgi, sin no están bien formadas se desensamblan. Las chaperonas controlan la
síntesis de proteínas. La unión y plegamiento de las proteínas se da en el RER.
 Aparato de Golgi

El complejo de golgi fue descubierto por Camilo Golgi en 1898, este se encuentra más
desarrollado cuanto mayor es la actividad celular. El complejo de Golgi está relacionado
funcional y estructuralmente con el RE.

Su unidad básica es el sáculo, que consiste en una vesícula o cisterna aplanada, cuando una
serie de sáculos se apilan, forman un dictiosoma o pila de Golgi. Las pilas de Golgi más
próximas al RER se consideran cara cis, en tanto que las cisternas del extremo opuesto de la
pila se encuentra la cara trans.

El complejo de Golgi posee un compartimiento intermedio RE-Golgi donde se lleva a cabo la

fosforilación de oligosacáridos sobre proteínas lisosomales. Posee una Red-Cis donde se lleva a
cabo la remoción de manosa. Posee una cisterna media donde se remueven los residuos de
manosa (con enzima monosidasa II) y se adiciona GLcNAC. Posee una cisterna trans donde se
adicióna GAL y una red-trans donde se adiciona NANA y se lleva a cabo la clasificación para que
los productos sean transportados por medio de lisosomas, vesículas secretoras o sean
exportados a la membrana plasmática. Se puede observar que cada cisterna es bioquímica y
funcionalmente diferente, además de poseer sus propias enzimas.

Flujo de sustancias

Existen 2 teorías para el flujo de las sustancias del RE al complejo de Golgi y a través de él:
Modelo de cisterna estacionaria: según este modelo cada compartimiento es estable y
el tráfico es por vesículas de transporte.

Modelo de maduración cisternal: según este modelo cada compartimiento es transitorio

y estos cambian gradualmente.

Puede haber exocitosis ( RE – Golgi – lisosoma/vesícula/membrana) que es un proceso

anterógrado o puede haber endocitosis ( lisosoma/vesícula/membrana – Golgi – RE) que es un
proceso retrógrado, con endocitosis también nos podemos referir a algo que viene de afuera
de la célula hacia adentro de la misma. Las funciones del aparato de de golgi son:

1. Glucosilación de proteínas
N-glucosilación
O-glucosilación
2. Procesamiento de lípidos
3. Clasificación de moléculas
4. Empaquetamiento en vesículas
5. Trasporte de moléculas hacia su destino
-Vía constitutiva
-Vía regulada
-Hacia lisosomas
Glucosilación de Proteínas

N-Glucosilación

El dolicol fosfato funciona como donador del oligosacárido conformado por la N-

acetilglucosamina (GlcNAc) que antes se encontraba fosfatada), la manosa y la glucosa. Este
complejo se une a el Asn ubicado en la cadena peptídica cercana al extremo N.

La enzima que transfiere el azúcar, la N-

acetilgosamina transferasa reside en la
cisterna media del complejo de Golgi. Inicia
en el RE y finaliza en el aparto de Golgi.
O-Glucosilación de Proteínas
Aquí los oligosacáridos se adicionan al grupo
OH de serinas o treoninas. Ocurre en su
totalidad en el aparato de Golgi.

Clasificación de Moléculas (Colocación de

Etiquetas)

Recuperación: dirigidas hacia la vida retrógrada KDEL, HDEL, KKXX

Lisosomas: manosa 6 fosfato

Empaquetamiento (Vesículas cubiertas)

La mayoría de las vesículas de transporte se consideran vesículas cubiertas. Poseen capas

proteicas en su cara citoplásmica, las cubiertas facilitan incubar la membrana y se desprenden
al llegar la vesícula a su destino. El tipo de cubierta depende del la función de la vesícula. Estas
vesículas estan recubiertas por un GTP no hidrolizable, esta cubierta resive el nombre de factor
de adenosilación de ribosa (FAR), además del FAR la vesícula tiene un complejo de 7 proteínas.
Las vesículas recubiertas con proteínas de revestimiento se conocen como vesículas no
recubiertas con clatrina.

Coat Protein (COP)

Es una proteína cubierta.

COPII: vesículas formadas en el RE que viajan
hacia la red Cis de Golgi.
COPI: vesículas que parten de red trans o de
cisternas intermedias.
Clatrina: “malla” vesículas que contienen
enzimas lisosómicas. A la vez las vesículas
cubiertas de clatrina pueden ser formadas
por gemación en la RG de pilas del Golgi que
contienen gama-adaptina o formadas a partir
de membrana plasmática que contienen alfa-adaptina. Las vesículas recubiertas de clatrina
poseen una malla, poseen adaptadores (complejos proteicos) y adaptinas.
Clasificación (Red Trans del Aparato de Golgi)

Transporte de la red trans Golgi hasta la superficie celular: exocitosis

Transporte de moléculas hacia su destino

Secreción regulada: por medio de vesículas de secreción (también llamadas gránulos

secretorios) el producto se lleva fuera de la célula. Las vesículas de sección, cuando se unen a la
membrana en la exocitosis pasan a formar parte de ésta. Esta se lleva a cabo solo en respuesta
a un estímulo apropiado.
Secreción constitutiva: después de su formación en la RTG algunas de las vesículas de
secreción se dirigen directamente a la superficie celular donde se fusionan de inmediato con la
membrana plasmática y liberan su contenido, esto lo hacen por medio de vesículas de
transporte se lleva el producto fuera de la célula o hacia los lisosomas. Esto se hace de manera
continua no regulada.

Proteínas retenidas en el RER

Las proteínas que residen en la luz del RER poseen el C terminal una secuencia de aminoácidos
que provoca su retensión dentro del compartimiento. Si una proteína de RER carece de una
secuencia de lis-asp-glu-leu (KDEL) no será retenido en el compartimiento del RER, sino
transportada a lo largo de la vía Biosintética en vesículas de transporte.

Clasificación de las enzimas lisosomales

Las proteínas lisosomicas se ensamblan a ribosomas enlazados a la membrana del RER y se

transportan a la cisterna cis del Golgi. Las enzimas lisosomicas son reconocidas por una enzima
en la cisterna cis que transfiere una N-acetilglucosamina fosforilada, añadiendo grupos de
fosfato a los azucares de manosa de las cadenas de carbohidratos unidas por enlaces N.

Las enzimas lisosomicas poseen residuos de manosa fosforilados que actúan como señales de
reconocimiento, las enzimas que llevan esta señal son reconocidas y capturadas por receptores
manosa 6-fosfato los cuales son proteinas integrales de la RTG. Lo receptores manosa 6-fosfato
se separan de las enzimas antes de la formación del lisosoma. Las vesículas recubiertas de
clatrina que contienen enzimas lisosomicas se orientan a un lisosoma o a un endosoma que
posteriormente se convertirá a un lisosoma.

Algunos conceptos extras

Autorradiografía: está técnica revelo que el RER es el sitio donde se sintetizan las proteinas
secretorias.
Homogenización: con esta técnica, las membranas citplasmáticas se rompen y los extremos de
los fragmentos de membrana se fusionan para formar vesículas.
Microsomas: son las vesículas del sistema endomembrana principalmente las del RER del
complejo de Golgi.
-Las membranas del retículo endomplasmico únicamente se originan de membranas
preexistentes.
-Las membranas celulares son asimétricas; esta asimetría se establece inicialmente en el RER
conforme lípidos y proteínas se incorporan a la bicapa.

Lisosomas

Los lisosomas (del griego lysis = rompimiento; soma = cuerpo) son vesículas de formas y
tamaños diversos, estas son formadas por el aparato de Golgi y contienen enzimas hidrolíticas.
Se fusionan con las vacuolas alimenticias y sus enzimas digieren el contenido. Los lisosomas
básicamente son sacos membranosos con enzimas que intervienen en las reacciones de
hidrólisis. Los lisosomas se forman a partir del retículo endoplásmico rugoso y posteriormente
las enzimas son empaquetadas por el aparato de Golgi, los lisosomas son exclusivos en
animales. Los lisosomas se fusionan con diversos tipos de vesículas fagocíticas, formando
lisosomas secundarios.
Los lisosomas contienen más de 50 tipos de enzimas, incluyendo proteasas, nucleasas,
glicosidasas, lipasas, fosfolipasas, fosfatasas, sulfatasas y demás. Todas estas enzimas son
hidrolasas ácidas, es decir, para su óptimo funcionamiento o actividad requieren un ambiente
ácido. Por ello los lisosomas poseen en su interior un ph cercano a 5 (a diferencia del ph
próximo a 7 existente en el citosol). Las hidrolasas ácidas no son activas en el pH del citosol. El
pH interno ácido de los lisosomas es el resultado de la acción de una bomba de protones en la
membrana del lisosoma, que importa protones desde el citosol acoplado a hidrólisis de ATP.

Hidrolasas Ácidas

Glicosidasas Proteasas Lipasas Fosfatasas Nucleotidasas

Exoglicosidasas Endopeptidasas Lipasa ácida Fosfatasa ácida Endonucleasas

Glucosidasas Catepsina B y D Ceraminidasa Fosfolipasas Desoxirribonucleasas
Galactosidasas Estearasa Exonucleasa Ribonucleasas
Fucosidasas Aminopeptidasas Esfingomielinasa ácida
Manosidasa Catepsina C Nucleotidasa
ácida
Endoglicosidasas Carboxipeptidasas Esfingo-
Lisozima Catepsina A fosfodiesterasa

Sulfatasas

Los lisosomas están formados por una membrana simple compuesta por una bicapa lipídica con
proteínas asociadas. Estas proteínas en su mayoría son de transporte, y permiten que
aminoácidos, azúcares y nucleótidos, puedan salir hacia el citoplasma y puedan ser reutilizados
por la célula. Las moléculas de la membrana lisosomal se encuentran altamente glucosiladas, lo
cual las protege de la degradación por las enzimas de su interior.

Los lisosomas son los puntos de unión de vesículas que contienen enzimas digestivas
(provenientes del RE - Golgi) con vesículas de diferentes procedencias formando:

-Endosomas
-Fagosomas
-Autofagosomas
Los lisosomas pueden realizar: -Autofagia -Heterofagia

*Las enzimas ribosomales son reconocidas en el aparato de Golgi por un receptor Manosa 6
fosfato (Man-6P)

Las enzimas más importantes de los lisosomas

-Lipasa, que digiere lípidos.

-Glucosilasas, que digieren carbohidratos (azúcares).
-Proteasas, que digieren proteínas
-Nucleasas, que digieren ácidos nucleicos
-Solo están presentes en células animales

Funciones:

Hidrólisis de macromoléculas, que puede proceder de:

Exterior celular: estas entran por medio de endocitosis, ejemplo de ello son las sustancias
nutritivas que deben digerirse o bacterias que deben destruirse, esto es heterofagia.

Interior celular: como en el caso de componentes que provienen de la propia célula y la

envejecen. Este proceso de denomina autofagia. Si la doble membrana encierra un orgánulo o
estructura se denomina macrofagia, pero si solamente encierra pequeño fragmento citoplasma
por lo que es de pequeño tamaño, se denomina microfagia.

Mecanismo de acción

A partir de sustancias procedentes del exterior o bien del interior de la célula, se generan
vesículas que contienen las sustancias que han de ser hidrolizadas. Paralelamente, a partir del
aparato de Golgi se forman vesículas que contienen las enzimas hidrolíticas. Los dos tipos de
vesículas se encuentran y se fusionan constituyendo un lisosoma.

Formación de lisosomas

Los lisosomas son sintetizados en el RER, las enzimas lisosomales son marcadas al añadirles
manosa-6-fosfato (M6P) al paso por el cis Golgi. Los lisosomas son empaquetados en vesículas
y transportados formando organelos llamados endosomas tempranos que maduran a tardios
empaquetados con enzimas inactivas. Los lisosomas pueden transferir su contenido a un
lisosoma activo.

Las vesículas de transporte que llevan las hidrolasas ácidas desde el aparato de Golgi se
fusionan posteriormente con los endosomas tardíos que maduran a lisosomas cuando
adquieren una carga completa de enzimas lisosómicas. Las hidrolasas ácidas se disocias del
receptor de manosa-6-fosfato cuando las vesículas de transporte se fusionan con los
endosomas tardios, posteriormente los receptores son reciclados al aparato de Golgi.

Clasificación acorde a su forma y función

Gránulo de reserva o lisosoma original o endosoma primario: tiene una membrana lipoprotéica
y su parte interna tiene enzimas del tipo de las hidrolasas.

Vacuola digestiva o fagosoma: es la asociación de un lisosoma y un vacuola alimenticio, se

conoce como endosoma secundario, tiene elementos ciplasmáticos no digeridos pero sí
almacenados como hidratos de carbono.
Vacuola autofágica: es un caso especial donde la partícula lisosómica contiene partes de la
misma célula en proceso de destrucción, pierde estabilidad la célula.

Cuerpo residual: partícula lisosómica que contiene sustancias que no pudieron ser digeridas, se
hallan aquí los tejidos destruidos que están en proceso de digestión.

Endosomas

Las moléculas que entran a la célula por endocitosis forman pequeñas vesículas irregulares
llamadas endosomas tempranos o primarios, estos se convierten en endosomas tardíos o
secundarios cuando reciben las hidrolasas lisosómicas provenientes del aparato de Golgi. El
endosoma tardío tiene un pH 6, y empieza la digestión hidrolítica. Estos tienen que madurar y
su pH continua bajando para que las hidrolasas actúen en el pH adecuado, convirtiéndose en
lisosomas.

Hay como mínimo dos formas de transferencia desde el endosoma tardío al lisosoma. En el
modelo de fusión transitoria, los endosomas tardios se conectan transitoriamente con los
lisosomas. Sólo se transfieren las nuevas proteínas y lípidos lisosomales así como material a
digerir. Posteriormente ambos orgánulos se disocian. En el modelo híbrido el endosoma tardió
y el lisosoma se fusionan para formar un orgánulo híbrido temporal en el que las proteínas y
lípidos, ambos no están claramente segregados.

Autofagosoma

La autofagia es utilizada por la célula para deshacerse de organelos obsoletos. El organelo se

rodea de membrana para originar un autofagosoma que luego se fusiona con un lisosoma o un
endosoma secundario.

Fagosomas

El fagosoma también se fusiona con el lisosoma para que la partícula o bacteria sea degradada.
*Existen células especializadas como los macrofagos y neutrófilos engullen (fagocitan)
partículas o microorganismos y forman un fagosoma

Acrosoma

Es un lisosoma especializado presente en el espermatozoide, este contribuye a facilitar la

fecundación. Sus enzimas hidrolíticas son requeridas para que el espermatozoide pueda
penetrar la zona pelúcida (degradar la membrana del ovulo) ; lo cual permite el reconocimiento
específico entre el espermatozoide y el ovocito.
Microsomas

Los microsomas son fragmentos del RE que forman pequeñas vesículas. Las vesículas derivadas
del RE rugoso están cubiertas por ribosomas, estas pueden separarse de vesículas similares
derivadas del REL o de otras membranas.
 Microcuerpos

Están presentes en las células eucarioticas y pueden encontrarse dispersos por el citoplasma o
bien, estrechamente relacionados con otros orgánulos como mitocondrias o cloroplastos. Hay
dos tipos: peroxisomas y glioxisomas.

Peroxisomas

Los peroxisomas se encuentran en la gran mayoría de las células

eucariotas y contienen enzimas oxidativas tales como la catalasa y el
urato oxidasa. Debido a que los peroxisomas no poseen su propio
genoma, todas sus proteínas deben ser importadas desde el citosol.
Estas proteínas pueden estar a una concentración tan alta, que
generalmente en micrografías electrónicas se observan en estos
organelos centros cristaloides oscuros principalmente formados por
urato oxidasa. (Figura lado izquierdo)

Se denominan peroxisomas debido a que se encuentran en los sitios

donde se forma peroxido de hidrógeno. La enzima que degrada el peróxido de hidrógeno se
denomina catalasa. Al igual que las mitocondrias, los peroxisomas son sitios de gran consumo
de oxígeno, contienen enzimas que usan el oxígeno molecular para remover átomos de
hidrógeno de sustratos orgánicos (R) específicos en una reacción oxidativa que tiene como
producto peróxido de hidrógeno. (H2O2)

Como en el caso de las mitocondrias y de los cloroplastos, los peroxisomas son orgánulos
autorreplicantes. Sus proteínas son importadas desde el citosol. Una secuencia específica de
tres aminoácidos situada cerca del extremo carboxilo de muchas de estas proteínas actúa como
una señal de importación peroxisomal.

Estructura y Organización

Son orgánulos rodeados de una membrana que poseen forma y dimensiones varibles,
contienen:

-Enzimas catalasas, que oxidan diversos compuestos como ácidos grasos,

aminoácidos, bases nitrogenadas, etc. La enzima catalasa es la que degrada el
peróxido de hidrógeno.

Formación de peroxisomas

- Sus proteínas de membrana y enzimas se ensamblan en ribosomas libres.

- Las proteínas completas son transportadas a la membrana peroxisoma.
- Se replican por división (similar a mitocondrias)

Funciones
 - Son orgánulos que contienen enzimas en los que se utiliza oxígeno para eliminar
átomos de hidrógeno de determinados sustratos.
- Como resultado de esta oxidación, en unos casos se obtiene agua y en otros peróxido
de hidrógeno H2O2.
- Este compuesto es muy tóxico para las células, por lo que se precisa la actividad de la
enzima catalasa que lo degrada hasta agua y oxígeno.

Degradación de peróxido

La catalasa utiliza el H2O2 para oxidar una gran variedad de otros sustratos tales como fenoles,
ácido fórmico, formaldehído y alcoholes; por medio de una reacción peroxidativa. Cuando se
acumula un exceso de H2O2 en la célula, la catalasa convierte este compuesto en agua.

Destoxificación

La destoxificación es particularmente importante en células del hígado y del riñon. Los

peroxisomas destoxifican varias moléculas nocivas que entran en el torrente sanguíneo. Cerca
de un cuarto del etanol que bebemos es oxidado a acetaldehído de esta forma.

Oxidación de Ácidos Grasos

Es un proceso llamado beta-oxidación.

En células de mamíferos, la beta-oxidación de ácidos grasos ocurre tanto en mitocondrias como
en los peroxisomas.

Otras funciones

Los peroxisomas son vesículas en las cuales se degradan las purinas y otros compuestos. En las
plantas realizan una serie de reacciones conocidas como fotorrespiración y el ciclo del glixilato,
por lo que se les llama glioxisomas. En la fotorrespiración las plantas obtienen ácido glicólico
consumiendo oxígeno y liberando dióxido de carbono.

Origen de los peroxisomas

Sus enzimas se sintetizan en ribosomas libres, ya ensambladas son introducidas dentro del
peroxisoma por traslocación post traduccional. Usan señales y los peroxisomas se multiplican
por fisión.

Anomalías en los peroxisomas

Síndrome de Zellweger: déficit para la captación desde el citosol de las proteínas matriciales.
Adrenoleucodistrofia (ALD) ligada al cromosoma X: déficit en la oxidación peroxisómica de los
ácidos grasos de cadena larga.
Glioxisomas

Contienen enzimas como las catalasas y enzimas para la oxidación de ácidos grasos pero
además tienen otras enzimas. Los glioxisomas son más prominentes en plantas con semillas
que dependen de los ácidos grasos almacenados para obtener energía y materiales para formar
una nueva planta.

El desdoblamiento de los ácidos grasos genera Acetil CoA que está implicada su utilización para
convertirlo en glucosa, producido durante la movilización de reservas de grasas, especialmente
durante la germinación de semillas oleaginosas.

CITOESQUELETO

El citoesqueleto es una red de fibras proteicas

que ocupa el citoplasma de las células y que
proporciona un armazón estructural para la
célula. Este también determina la forma y la
organización general del citoplasma
contribuyendo así a la integridad celular, además
de ello permite los diferentes tipos de motilidad
celular. El citoesqueleto posee una naturaleza
dinámica y plástica.

Las funciones del citoesqueleto son:

-Define la forma y arquitectura (distribución) celular.

-Estructura y soporte
-Transporte intracelular (por medio de proteínas motoras)
-Contractilidad y motilidad
-Organización espacial
-Media procesos de endocitosis y exocitosis.
-Participa activamente en la mitosis.
-Participa en los procesos de modulación de receptores de superficie.
-Participa en los procesos de interacciones intercelulares.

El citoesqueleto está formado por tres tipos de estructuras bien definidas: microfilamentos,
microtúbulos y filamentos intermedios.

MICROTÚBULOS MICROFILAMENTOS FILAMENTOS

INTERMEDIOS

Estructura: dímeros Actina, Monómera Filamentos tetrámeros

 alfa/beta globulina, GTP globular (G) y
a la polimerización polímera(F) ATP a la
polimerización
Proteínas motoras Proteína motora No proteínas motoras
asociadas: dineína y asociada Miosinas asociadas
cinesina
Funciones : mov. Funciones: mov Queratina: uniones IC
Ciliar/flagelar, ameboide, Desmina: musc liso y
cromosómica, vesículas pseudópodos, estriado
y endocitosis citocinesis, muscular Vimentina: núcleo
ciclosis

Los microfilamentos se distribuyen bajo la membrana dando forma a la superficie celular y su

principal componente es la actina. Los microtúbulos crecen del centrosoma a la periferia de la
célula y su principal componente es la tubulina. Finalmente los filamentos intermedios
conectan células adyacentes a través de desmosomas y estos son heterogéneos. Cada una de
estas estructuras posee proteínas asociadas características.
Microtúbulos

Son tubos formados por 13 hileras o protofilamentos , estos están asociados al movimiento
citoplásmico, cromosómico y a cilios y flagelos. Los microtúbulos se polimerizan usando GTP y
también se despolimerizan, poseen dímeros de tubulina alfa y beta.

La tubulina se autoensambla para originar a los microtúbulos en un proceso dependiente de

GTP. Se produce recambio continuo de la red de microtúbulos, la vida media de un microtúbulo
individual es de 10 minutos. Se organizan en los centros organizadores de microtúbulos
(COMT), principalmente en los centrosomas, donde participa también la tubulina-Y (gamma),
adoptando una organización radial en las células interfásicas.

El centrosoma contiene un par de centríolos en su interior y cientos de proteínas con forma de

anillos llamada gama tubulina. Este anillo sirve como centro de nucleación. El extremo que se
asocia a la gama tubulina se llama negativo , el extremo contrario positivo. El crecimiento se
realiza sólo hacia el lado positivo. Un ejemplo de movimiento de dineínas y cinesinas es en la
neurona, ya que las sustancias son transportadas a lo largo de su axon.

Los microtúbulos son nucleados por la gama tubulina (Y-tubulina).

Funciones

-Andamio para determinar la forma celular.

-Proveen un conjunto de pistas para que se muevan las organelas y vesículas.
-Forman las fibras del huso para separar los cromosomas durante la mitosis.
-Participan dentro de flagelos y cilios, para la locomoción.

Proteínas motoras asociadas a microtúbulos

Las proteínas motoras asociadas a los microtúbulos son la dineina y la cinesina.
Las dineínas y cinesinas mueven a lo largo de los microtúbulos a los organelos, mediante gasto
de ATP. Pueden desplazarse a lo largo de los microtúbulos (función riel). Existen diversas
formas de proteína que transporta un tipo distinto de carga. Las dineínas se mueven hacia el
extremo negativo del microtúbulo (o sea hacia el centrosoma), las cinesinas se mueven hacia el
extremo positivo.

Dineína: cilios/flagelos y citoplásmica.

-ATPasa
-Se mueve en dirección retrógrada (-)
-La estructuran 2 cabezas motoras y colas unidas a
sustrato.
-Movimiento cromosómico, ciliar, flagelar y de vesículas.

Cinesina o quinasa

-Dirección anterógrada (+)

-ATPasa
-Estructura: 2 cabezas, 1 tallo, 2 colas
-Tipos de movimiento: organelos exocitosis

Centros organizadores de microtúbulos

Corpúsculo basal: consta de 9 tripletes periféricos y cero centrales, organizan cilios y flagelos.
Centrosomas: en animales encontramos en ellos estructuras llamadas centrilos que no se
encuentran en células vegetales, son formadores de microtúbulos citoplásmicos y del huso
mitótico. En el centro se encuentra el lado negativo (-) y hacia fuera se despliega su lado
positivo (+).

Microfilamentos

Los microfilamentos están compuestos mayoritariamente por actina. Los monómeros de forma
globular (G-Actina) se polimerizan en un proceso dependiente de ATP para formar el polímero
de F-actina.

Los microfilamentos son estructuras altamente dinámicas, cuya polimerización está regulada
por proteína de una familia conocida como “proteínas de unión a actina” (ABPs) estas son:

-Cofilina (aumenta la velocidad de disociación, da menor dinamismo a la actina, la estabiliza)

-Profilina (Estimula la formación)
-Arp2/3 (puede servir como centro de nucleación)
-Catastrofina ( desestabilidaza ya que da mayor dinamismo)

Los filamentos de actina se ensamblan en dos tipos generales de estructuras denominadas:

-Haces de actina
-Redes de actina

Las proteínas que entrelazan los filamentos de actina en haces son llamadas proteinas
formadoras de haces de actina, los haces que se forman pueden ser de dos tipos:

1) Filamentos de actina estrechamente agrupados, sostiene a las proyecciones de

la membrana (microvellosidades), la proteína es fimbrina.
2) Filamentos de actina que están más espaciados y que son capaz de contraerse,
tales como en los anillos contráctiles en la mitosis. La proteína es la alfa-
actinina.

En las redes los filamentos de actina se mantienen unidos mediante proteínas de unión a la
actina como la filamina.

Proteínas motoras de la actina

Las miosinas son las proteínas motoras de la actina.

-La miosina I y V intervienen en las interacciones de la membrana con el citoesqueleto así como
en el desplazamiento de vesículas a lo largo de los filamentos de actina.
-La miosina II: impulsa la citocinesis con la formación del anillo contráctil y la contracción
muscular.
-La miosina III: participa en funciones sensoriales como la visión.
-La miosina VI y VII participa en funciones sensoriales como la audición.

Asociaciones contráctiles de actina y miosina con la membrana plasmática en células no

musculares

Anillo contráctil: este es formado por filamentos de actina y miosina II, se ensambla justo
debajo de la membrana, al contraerse tira progresivamente de la membrana hacia adentro,
estrangulando a la célula por el centro (al completarse la mitosis-division celular) y dividiéndola
en dos, los filamentos de actina se desensamblan a medida que avanza la contracción, tras la
división celular el anillo se desintegra por completo.

Hay proteínas “cortadoras” tanto para microtúbulos como para microfilamentos.

Microtúbulos: Katamina
Microfilamentos: Gelsolina

Filamentos Intermedios
Su principal función es la de brindar sostén estructural a la célula, ya que su gran resistencia
tensil es importante para proteger a las células contra las presiones y las tensiones. Son
filamentos largos sin ramificaciones.

Hay filamentos intermedios de muchos tipos:

a) Láminas nucleares (que refuerzan la membrana nuclear)

b) Proteínas relacionadas con la vimetina: desmina, proteína glial, periferina.
c) Queratinas (en las células epiteliales)
d) Filamentos intermedios neuronales: proteínas de los neurofilamentos (ubicados
en células nerviosas)

Proteínas Motoras

Las células tienen motores de proteínas que ligan dos moléculas, y usando ATP como energía,
causan que una molécula cambie en relación a la otra. Dos tipos de estos motores de proteína
son:
Relacionados a la Actina: la miosina
Relacionados a microtúbulos: la dineina y la cinesina

Cuando estas proteínas se ligan pueden causar que se muevan diferentes moléculas, organelos,
etc.

Contracción muscular

-Los iones de calcio se unen a la troponina.

-La troponina desplaza a la tropomiosina de los sitios de unión de las cabezas de miosina.
-La contracción muscular es posible.
-El calcio regresa al interior del retículo.
-La sarcómera se relaja.

Tipos de Músculo

Esquelético: formado por células contráctiles especializadas que a su

vez componen las fibras musculares individuales, el movimiento es
voluntario.
Cardiaco: a diferencia del esquelético y liso, requiere de uno a cinco
segundos para contraerse, el movimiento es involuntario.
Liso: forma el estómago, el útero, intestinos, vasos sanguíneos,
uréteres y conductos secretores, el movimiento es involuntario.

Clasificación de los músculos

Voluntarios: se contraen cuando el individuo quiere, y suelen corresponder a los músculos del
esqueleto, la contracción es potente, rápida y brusca, poseen células estriadas.
Involuntarios: regidos por el sistema nervioso vegetativo y el individuo no tiene ningún control
voluntario sobre ellos, poseen una contracción y una relajación lentas, las células no son
estriadas.

Músculo estriado esquelético

Los músculos:
-Representan la parte activa del aparato locomotor.
-Permiten que el esqueleto se mueva y mantenga la estabilidad.
-Contribuyen a dar la forma al cuerpo.

El músculo estriado

-Está formado por haces de células llamadas fibras musculares.

-Es producto de la unión de varias miofibrillas que se extienden a lo largo de la fibra muscular.
-Las miofibrillas son estructuras formadas de sarcómeras.
Estructura de la miofibrilla

Cada miofibrilla se estructura a modo de una cadena de sarcómeros, que son las unidades
estructurales y funcionales del músculo. El sarcómero esta constituido por filamentos delgados
y filamentos gruesos que son las proteínas responsables de la contracción del músculo
estriado.

Componentes del Sarcómero

-Filamentos gruesos de miosina

-Filamentos delgados de actina
-Disco Z
-Titina
-Nebulina
-Línea M
-Bandas A oscuras
-Bandas I claras

Filamentos Gruesos de Miosina

-Formados por Miosina II, consta de 2 cadenas pesadas idénticas (200kDa) y 2 pares de cadenas
ligeras (20kDa). Cada cadena pesada tiene una cola en α- helice y una cabeza globular.
-Las cadenas pesadas forman un dímero con las colas enrolladas. Las cadenas ligeras se asocian
a la región globular (cabeza).

Filamentos de Actina
-Filamentos delgados que tienen polaridad y resultan de la polimerización de actina G
-La actina G es una macroproteína globular que al polimerizarse forma actina F.
-Cada monómero está girado 166º dando al filamento una apariencia de hélice de doble
cadena.
-La actina F interactua con tropomiosina y troponina y forma las bandas claras del sarcómero.

Proteínas asociadas a la actina

Tropomiosina: proteína fibrosa colocada sobre los

surcos del filamento de actina.
Troponina: proteína reguladora de la contracción del
músculo estriado, en la que se identifican 3
subunidades:
-T (unida a troponina)
-C (unión con Ca+2)
-I (inhibición)

Proteínas accesorias
-Las proteínas accesorias mantienen la estructura del sarcómero. Estas son:

-Disco Z: se encuentra unido al extremo +, sirva de anclaje a los filamentos delgados (actina).
Las proteínas que forman el disco Z son:
-Cap Z: estas estabilizan los filamentos, evitan su alargamiento y despolimerización.
-α-actina: mantiene los microfilamentos unidos al disco Z, es una proteína de
entrecruzamiento.

Titina o conectina: proteína fibrosa, va desde la línea M hasta el disco Z, centra los filamentos
de miosina dentro del sarcómero, mantiene la correcta orientación de los filamentos. Conecta
los filamentos gruesos de miosina con los discos Z.

Nebulina: proteína fibrosa, regula la longitud de los filamentos de actina. Conecta los
filamentos delgados con las lineas Z.

Distrofina: une la actina al sarcolema.

Vimentina: filamento intermedio, parte del citoesqueleto de la célula muscular estriada.

Deslizamiento de los microfilamentos

-Los filamentos de actina, se orientan siempre con sus extremos + hacia los discos Z.
-Los filamentos delgados de cada sarcómero se disponen de forma opuesta.
-Los filamentos gruesos son bipolares, sus cabezas se orientan hacia las puntas de cada
microfilamento para interactuar con los filamentos delgados.
El ciclo comienza cuando la miosina se une fuertemente a la actina, se une ATP a la miosina, se
rompe el enlace con la actina y la conformación de la miosina cambia cuando el ATP se
hidroliza. La cabeza de miosina se desplaza a otra molécula de actina en el filamento, el ADP y
Pi permanecen unidos a la cabeza, luego se establece otra unión entre actina y miosina, el ADP
y Pi se liberan, se dispara el golpe de potencia que desliza el filamento.

Deslizamiento de filamentos

-La amplitud de la banda A no varía, se acortan las bandas I de cada sarcómero.

-Esto se debe a que los filamentos de actina se deslizan uno sobre otro.
-La miosina es el motor que mueve a los filamentos de actina.
-La zona H es una proteína contráctil, desaparece durante la contracción.
-La linea M es más evidente cuando las bandas I se acercan.

Regulación de la contracción

-El impuso nervioso (estímulo) llega a fibra muscular.

-Una señal libera el CA+2 almacenado en el retículo.
-Aumenta el Ca+2 citosólico y se une a la subunidad C de la troponina.
-Cambia la conformación de la troponina (proteína reguladora) permitiendo la interacción de
actina y miosina.
-La liberación de Ca++ desde el retículo sarcoplásmico, desencadena la contracción muscular.

Músculo Liso

Este músculo esta formado por fibras musculares lisas que son uninucleadas, delgadas y
aguzadas en los extremos. El músculo liso forma la porción contráctil de la pared de diversos
órganos como el tubo digestivo y vasos sanguíneos, así como también órganos que requieren
de una contracción lenta y sostenida. Las células del músculo liso se organizan en grupos,
formando haces, rodeados de tejido conjuntivo fibroso que contienen vasos sanguíneos. La
contracción, al igual que en el músculo estriado es producto del deslizamiento de las fibras de
actina por sobre las de miosina.

El músculo liso presenta filamentos de miosina y actina organizados en forma laxa o libre. Los
filamentos se adosan a cuerpos densos en el citosol y la membrana plasmática. La caldesmona
regula la contracción del músculo liso, si hay bajo Ca+2 hay relajación, si hay alto Ca+2 hay
contracción. También hay regulación mediante la fosforilación (contracción) por cinasas (MAP-
cinasa activada por mitógenos) y desfosforilación (relajación) mediante fosfatasas.

También existen filamentos de actina y miosina que permiten la contracción, aquí están en
mayor proporción los filamentos delgados de actina que los filamentos gruesos de miosina.
-Los filamentos delgados se alinean en el eje de la célula.
-La troponina no está presente en el músculo liso.
-La regulación de la contracción de la fibra lisa, depende de la miosina.
Organización del músculo liso

El músculo liso está compuesto de células que se comunican mediante uniones de abertura
(gap) y sintetizan mucha matriz extracelular. Aquí las células carecen de un ordenamiento de
filamentos gruesos y delgados como el de los sarcómeros, estas se disponen desplazadas una
respecto de la otra, de manera que el extremo delgado de una fibra se ubica vecino a la parte
ancha de la fibra vecina.

Células del músculo liso

-Presentan cuerpos densos de α-actinina, con una función similar a la del disco Z.
-También poseen desmina y vimentina, forman uniones con filamentos intermedios y los
cuerpos densos.
-Estas uniones permiten la contracción de las células, tirando de la membrana.
-El núcleo de las fibras musculares lisas se localiza en el centro de la fibra.

Contracción del músculo liso

La contracción puede darse en respuesta a impulsos nerviosos u hormonales.

La contracción esta regulada por:
-Niveles de cAMP
-Diacilglicerol
-Caldesmona (proteína que se acopla a los filamentos de actina, es activada por el
complejo calmodulina-Ca+2)

-Las fibras musculares lisas están rodeadas por una lámina basal comparable a la lámina basal
de los epitelios. Por fuera de la lámina externa, se dispone una trama de fibras reticulares.
Movimiento no Muscular

Los microfilamentos pueden formar anillos contráctiles o fibras de estrés para realizar
movimiento no muscular. Los anillos contráctiles fueron descritos con anterioridad.

Fibras de estrés

Son haces contráctiles de filamentos de actina, de gran tamaño, entrelazados por α-actinina
que anclan a la célula y ejercen tensión. La unión a la matriz extracelular se da por las integrinas
que se unen a la Talina y a la Vinculina la cual se une a los filamentos de actina. Los sitios de
anclaje son regiones llamadas adhesiones focales que sirven como sitios de sujeción para los
haces de actina.
Desplazamiento por pseudopodos

Los organismos unicelulares emiten pseudópodos con los que se desplazan. Estos pseudopodos
“falsos pies” son prolongaciones redondeadas. Muchas amebas, macrófogos y leucocitos
presentan moviento ameboide. El movimiento por membranas ondulatorios caracteriza la
locomoción de las células de vertebrados en cultivo. Las amebas se mueven en una dirección
mediante la formación de uno o más pseudópodos y retrayendo sus regiones posteriores desde
la superficie adherida.

El flujo de endoplasma hacia delante ocurre dentro de un espacio rodeado por un ectoplasma
estacionario. Contienen numerosos filamentos del tipo de Actina, también poseen filamentos
del tipo de Miosina en la superficie celular.

Diagrama del movimiento

amiboideo: Los filamentos de actina
(a) y miosina (m) interaccionan para
permitir el desplazamiento de la
célula sobre el sustrato y la formació
y retracción de los pseudópodos. En
el movimiento interviene el cambio
de gel a sol. El ectoplasma gelificado
se solidifica en la punta del
seudópodo permitiendo el avance.

La gelificación del flujo del

citoplasma resulta de los enlaces
transversos de los filamentos de
actina que forman una red, lo cual genera la fuerza necesaria para el movimiento.

Movimiento con Microtúbulos

Los microtúbulos realizan movimientos:

-Movimiento de vesículas.
-Movimiento anafasico.
-Movimiento de cilios y flagelos.

Movimiento anafasico

El movimiento de los cromosomas se

realiza por dos mecanismos distintos,
denominados anafase A y anafase B.

La anafase A consiste en el movimiento de

los cromosomas hacia los polos del uso a lo
largo de los microtúbulos cinetocóricos, que se acortan a medida que se mueven los
cromosomas, éste movimiento está dirigido por dineínas, proteínas motoras que están
asociadas al cinetocoro que trasladan a los cromosomas a lo largo de los microtúbulos en
dirección al extremo “menos” hacia los centrosomas. La anafase B se refiere a la separación de
los polos del huso entre sí por dos tipos de movimiento, por los microtúbulos polares y por los
microtúbulos astrales. Los microtúbulos polares solapados deslizan unos sobre otros
empujando y separando los polos del uso, debido a la acción de varios miembros de quinasas
dirigidas al extremo “más”. Los microtúbulos astrales tiran de los polos del huso y los separan,
debido a la acción de dineina citoplasmática unida al cortex dirigidas al extremo menos.

Cilios y Flagelos

Son delgadas prolongaciones celulares móviles.

Presentan básicamente la misma estructura y
ambos constan de dos partes:

-Una externa que sobresale de la superficie de la

célula, está recubierta por la membrana
plasmática y contiene un esqueleto interno de
microtúbulos llamado anoxema.
-Otra interna, que se denomina cuerpo basal.

Las diferencias son:

-Los cilios son muchos, los flagelos son pocos.
-Los cilios con cortos, los flagelos son más largos.
-El movimiento de cilios es como remo, el de los flagelos es como látigo.

Los dos factores que influyen en la velocidad y orientación de los latidos ciliares y flagelares son
los iones de calcio y el AMPc.
En cuanto a la orientación, cuando hay presencia de calcio el movimiento se realiza en reversa
(retrocede) mientras que en ausencia de calcio el movimiento es hacia delante.
-El AMPc acelera la velocidad.

Los movimientos citoplásmicos no musculares son:

-Ameboide
-Citocinesis
-Filipodio
-Ciliar (movimiento de organelos, vesículas y cromosómicos)

Flagelo Procariota

Son apéndices móviles de longitud diversa que permiten el movimiento en medios líquidos.
Estos apéndices no tienen ninguna semejanza estructural con los flagelos en células eucariotas,
aunque se denominen de igual forma. La fuerza motriz que desarrolla se obtiene mediante un
movimiento circular en ambos sentidos a partir de la energía obtenida de una bomba de
protones.

Cilios

Son organelos de apariencia capilar en las superficies de muchas células animales y vegetales.
Sirven para mover fluido sobre la superficie de la célula, o para impulsar a “remo” células
simples a través de un fluido.

Axonema

Contiene un anillo de 9 dobletes que rodean a dos microtúbulos centrales simples. Cada
doblete exterior se compone de un microtúbulo de 13 filamentos (subfibra A) y otro
incompleto con solo 11 protofilamentos (subfibra B)

Los microtúbulos se componen de un axonema se mantienen unidos a 4 tipos de conectores:

-Las subfibras A están unidas a los microtúbulos centrales por unos rayos radiales.
-Los dobletes exteriores adyacetes están unidos entre sí mediante unos enlaces
compuestos por una proteína sumamente elástica llamada nexina.
-Los microtúbulos centrales están unidos por un puente de enlace.
-Finalmente, cada subfibra A lleva dos brazos, un brazo interior y un brazo exterior,
conteniendo ambos la proteína dineina.
En ausencia de cualquiera de estos componentes, el aparato es inútil.

El movimiento ciliar es resultado de la andadura de los brazos de dineina sobre un microtúbulo

vecino de modo que los dos microtúbulos se deslizan uno respecto al otro. Los enlaces
cruzados de proteína entre los microtúbulos impiden que los microtúbulos se deslicen el uno
sobre el otro más allá de una corta distancia. Así, estos enlaces cruzados convierten el
movimiento de deslizamiento inducido por la dineina en un movimiento de curvatura de todo
el axonema.

Los cilios se componen de al menos media docena de proteínas, estas se combinan para llevar
a cabo una tarea, y todas estas proteínas tienen que estar presentes para que el cilio funcione.
Tubulinas, dineínas, nexina, etc.

El movimiento ciliar tiene dos fases: un batido efectivo que propulsa y una fase de recuperación
que devuelve el cilio a su posición inicial.