Via de señalización AMPc: AMPc es un segundo mensajero sintetizado a partir de ATP por adenilato

ciclasa. El Adenilato ciclasa está regulado por las proteínas G. G , estimula la formación de AMPc,
mientras que G. lo inhibe. AMPc activa la proteína quinasa A (PKA), la que fosforila y modifica la
función de una variedad de proteínas intracelulares, incluidas enzimas, canales iónicos y bombas. La via
de señalización de AMPc es capaz de una amplificación de señal enorme, de modo que dos represiones
actúan en el sitio para limitar sus efectos. Las fosfatasas proteicas se oponen a los efectos de la quinasa
al desfosforilar las proteínas diana. Los efectos de la adenilato ciclasa son contrarrestados por una
fosfodiesterasa que convierte el AMPc en 5'-AMP.

Vía de señalización IP : G es una subunidad de proteína G que libera tres mensajeros diferentes al
activarse la fosfolipasa C (PLC), como se muestra en la figura 1.21. Los mensajeros son IP , diacilglicerol
(DAG) y Ca . El PLC cataliza la formación de IP y DAG a partir de 4,5 fosfatidilinositoldifosfato (PIP ), un
lípido de membrana plasmática. El DAG permanece ubicado en la membrana, pero la IP se libera en el
citoplasma y se une a un canal de liberación de Ca ubicado en el RE. El Ca entonces fluyen desde los
compartimentos intracelulares hasta el citosol, donde se une a calmodulina (CaM), como se muestra en
la Figura 1.22. CaM media la activación de Ca de muchas enzimas y otros efectores intracelulares. Ca
también coordina, junto con DAG, la activación de la proteína quinasa C (ver Fig. 1.21), que fosforila las
proteínas involucradas en la contracción muscular y secreción salival, por ejemplo.

La hormona se une a un receptor específico

La subunidad g se disocia de las subunidades + y activa la fosfolipasa C

La fosfolipasa C activada escinde 4,5 fosfatidilinositol difosfato (PIP) en inositol trifosfato (IP) y
diacilglicerol

El calcio y el diacilglicerol activan la proteína C

El receptor ocupado interactúa con la proteína G

La subunidad x de G libera el GDP y se une a GTP

IP se une a un receptor específico en el retículo endoplásmico, promoviendo la liberación de Ca

secuestrado

La proteína quinasa C cataliza la fosforilación de proteínas celulares que promueven las respuestas
celulares.
Via de señalización AMPc: AMPc es un segundo mensajero sintetizado a
partir de ATP por adenilato ciclasa. El Adenilato ciclasa está regulado por
las proteínas G. G , estimula la formación de AMPc, mientras que G. lo
inhibe. AMPc activa la proteína quinasa A (PKA), la que fosforila y modifica
la función de una variedad de proteínas intracelulares, incluidas enzimas,
canales iónicos y bombas. La via de señalización de AMPc es capaz de una
amplificación de señal enorme, de modo que dos represiones actúan en el
sitio para limitar sus efectos. Las fosfatasas proteicas se oponen a los
efectos de la quinasa al desfosforilar las proteínas diana. Los efectos de la
adenilato ciclasa son contrarrestados por una fosfodiesterasa que
convierte el AMPc en 5'-AMP.

Vía de señalización IP : G es una subunidad de proteína G que libera tres

mensajeros diferentes al activarse la fosfolipasa C (PLC), como se muestra
en la figura 1.21. Los mensajeros son IP , diacilglicerol (DAG) y Ca . El PLC
cataliza la formación de IP y DAG a partir de 4,5 fosfatidilinositoldifosfato
(PIP ), un lípido de membrana plasmática. El DAG permanece ubicado en
la membrana, pero la IP se libera en el citoplasma y se une a un canal de
liberación de Ca ubicado en el RE. El Ca entonces fluyen desde los
compartimentos intracelulares hasta el citosol, donde se une a
calmodulina (CaM), como se muestra en la Figura 1.22. CaM media la
activación de Ca de muchas enzimas y otros efectores intracelulares. Ca
también coordina, junto con DAG, la activación de la proteína quinasa C
(ver Fig. 1.21), que fosforila las proteínas involucradas en la contracción
muscular y secreción salival, por ejemplo.