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I. INTRODUCCIÓN
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II. DESARROLLO TEORICO.
II.1. ESTRUCTURA PRIMARIA
II.1.1. DEFINICIÓN
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2.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene
su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los
átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno
del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en
la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura
anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que
produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no
interactúe con el agua.
2.2.1.1. IMPORTANCIA
Las hélices α además de ser el tipo de estructura secundaria más frecuente en las
proteínas, son de gran importancia en los motivos estructurales de unión al ADN,
como los motivos hélice-giro-hélice y los dedos de zinc. Esto se debe que el
diámetro de 12Å de la hélice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del
ADN en forma B o B-DNA.
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2.2.2. LAMINA BETA
Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se
enrollan de forma levógira sobre sí mismas. Al enrollarse las tres hélices alfa para
formar la triple hélice de colágeno lo hacen de forma dextrógira. Es decir, la triple
hélice de colágeno es una hélice dextrógira formada por tres hélices alfa levógiras.
No están tan enrolladas como las hélices alfa. La hélice del colágeno contiene tres
aminoácidos por vuelta, mientras que la hélice alfa contiene 3,6.
Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos,
que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e
Y, son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina,
hidroxiprolina y en menor proporción por la lisina. La glicina es el aminoácido
más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre
hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.
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Figura 4: Estructura de colágeno
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Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que
no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.
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Figura 6: Fuerzas que estabilizan las fuerzas terciarias
2.4. ESTRUCTURA.CUATERNARIA
2.4.1. DEFINICIÓN.
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).
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Figura 8: Cuatro niveles estructurales de la hemoglobina
En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de
biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
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tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre
de estructura quinaria:
Asociaciones entre proteínas
Asociaciones entre proteínas y otras biomoléculas.
Las proteínas a y b-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las
células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).[CITATION VIC20 \l 3082 ]
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Con lípidos
Con ácidos nucleicos
2.5.3. Asociaciones entre proteínas y azucares
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2.5.5. Asociación entre proteínas y ácidos nucleicos
III. CONCLUSIONES
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donde se identifica que una hélice completa contiene cinco a seis aminoácidos.
De esta manera, estos aminoácidos describen el plegamiento local de la cadena
a través de las unidades estructurales que aparecen en las proteínas. Dentro de
esta estructura se pueden tener distintas posibilidades que pueden ser al azar,α-
hélice o una hoja plegada que implican tener un tipo de enlace de puentes de
hidrogeno.
Por otro lado, en la estructura terciaria, se tiene en cuenta que es la
conformación tridimensional completa de la cadena polipeptidica. Las
interacciones locales entre aminoácidos próximos originan hélices α, hojas β u
otras formas de estructura secundaria. Estos subconjuntos se organizan en
dominios, que comprenden entre 30 y 150 aminoácidos, y que actúan a modo
de unidades más o menos coherentes. La disposición geométrica de los
dominios es lo que constituirá la estructura terciaria. Los enlaces que
mantienen este nivel de estructura son de tipo covalente, iónico, puentes de
hidrogeno, fuerzas de van der Waals, enlaces hidrofóbicos y enlaces
coordinados y las posibilidades que pueden tener las proteínas son de tipo
fibrosas y globulares.
Finalmente, en la estructura cuaternaria se tendrá un grado de organización de
tipo asociado que es producido por ajuste de las estructuras arrollada y plegada,
para formar una estructura funcional agregada. En este nivel de organización
las subunidades de proteínas se conservan unidas esencialmente por influjo de
fuerzas no covalentes. Las asociaciones de estructuras terciarias se denominan
“agregado estable”. Solamente poseen este nivel aquellas proteínas formadas
por varias cadenas polipeptidicas y podemos definirla como la asociación de
subunidades semejantes o diferentes de la proteína en oligomeros.
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1. GUILLEN, V. L. (12 de marzo de 2015). Obtenido de Estructura y
propiedades de las proteinas:
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
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