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SEMINARIO

NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN DE PROTEINAS

I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en


las células animales y vegetales. Son polímeros lineales en los que las unidades
monomericas son los aminoácidos, que se pliegan en una notable diversidad de
formas tridimensionales, que les proporcionan una correspondiente variedad de
funciones. Actúan como componentes estructurales de mensajeros y receptores.
Quizás las proteínas más importantes sean las enzimas, catalizadores que
determinan el ritmo y el rumbo de toda la bioquímica. Las proteínas son
esenciales de todas las células vivas. Su misión en el organismo es de dos tipos:
Una de tipo estructural, formando parte del propio organismo y otra de tipo
funcional.
En el siguiente documento se dará a conocer el nivel de estructuración que
tienen las proteínas, puesto que son de vital importancia el grado de
organización que estas presentan, así como también cada enlace implicado que
tiene cada nivel y de esta manera poder reconocer el tipo de proteína que se
pueda tener ya sea por su nivel o por el enlace que este presenta.
Cada tipo de molécula proteica posee, en su estado nativo, una forma
tridimensional característica que es conocida como su conformación o
estructura. El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el normal
funcionamiento de la proteína en cuestión, y una pérdida de esta conformación
suele implicar una alteración en la misión biológica de la molécula proteica. Esta
organización en la estructura de las proteínas se da a partir de cuatro niveles de
estructuración, cada una con posibilidades y enlaces implicados diferentes.

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II. DESARROLLO TEORICO.
II.1. ESTRUCTURA PRIMARIA
II.1.1. DEFINICIÓN

Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la


cantidad y el tipo de los aminoácidos que la forman y el orden en que se
encuentran unidos. se escribe enumerando los aminoácidos desde el grupo amino
hasta el otro extremo que es el grupo carboxilo terminal.
Aparte de conocer la estructura primaria de una proteína, no solo es importante
entender su función, sino que también que es importante para el estudio de
enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética
radique en una secuencia anormal.
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos
aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto"
a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que
componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino
(condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la
cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena
principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-).

Figura 1:Estructura primaria

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2.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo


espacial local de los átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la
conformación de su cadena lateral o su interrelación con otros segmentos.
 Hélice alfa
 Hoja plegada beta
 Hélice de colágeno
 Giros beta

2.2.1. HELICE ALFA

Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene
su forma por la presencia de los puentes de hidrógeno que se forman entre los
átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno
del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en
la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura
anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que
produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no
interactúe con el agua.

Figura 2: Estructura hélice alfa

2.2.1.1. IMPORTANCIA

Las hélices α además de ser el tipo de estructura secundaria más frecuente en las
proteínas, son de gran importancia en los motivos estructurales de unión al ADN,
como los motivos hélice-giro-hélice y los dedos de zinc. Esto se debe que el
diámetro de 12Å de la hélice α coincide con la anchura de la hendidura mayor del
ADN en forma B o B-DNA.

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2.2.2. LAMINA BETA

La lámina beta u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles


adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos
cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de
una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura
de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R
de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R
no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería
afectada la estructura de la lámina .
Son hidrófobas. Las laminas beta se presentan en las queratinas y en otras
proteínas clasificadas como fibrosas, como el pelo de los mamíferos y la seda.

Figura 3: Estructura lamina beta

2.2.3. HELICE DE COLAGENO

La hélice de colágeno es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que


solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades
denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena.
2.2.3.1. ESTRUCTURA QUÍMICA

Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se
enrollan de forma levógira sobre sí mismas. Al enrollarse las tres hélices alfa para
formar la triple hélice de colágeno lo hacen de forma dextrógira. Es decir, la triple
hélice de colágeno es una hélice dextrógira formada por tres hélices alfa levógiras.
No están tan enrolladas como las hélices alfa. La hélice del colágeno contiene tres
aminoácidos por vuelta, mientras que la hélice alfa contiene 3,6.
Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos,
que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e
Y, son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina,
hidroxiprolina y en menor proporción por la lisina. La glicina es el aminoácido
más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre
hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños.

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Figura 4: Estructura de colágeno

2.3. ESTRUCTURA TERCIARIA:

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos


que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en
otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa
de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos
grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las
proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se
puede obtener.

Figura 5: Estructura planar terciaria

2.3.1. TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA:

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:


 Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener 15 Estructura y
Propiedades de las Proteínas su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como
en las hebras de una cuerda.

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 Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que
no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.

2.3.2. FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen


entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro
entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-
NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
 Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas
electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3.
interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de
polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo Como resultado de estas
interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:
 Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la
molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico. 16 Estructura y Propiedades de las
Proteínas
 Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie
de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína
permanezca en disolución.
 No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de
tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes
son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los
grupo apolares de los AA. Existen regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de
plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen
un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria
reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a
medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los
distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

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Figura 6: Fuerzas que estabilizan las fuerzas terciarias

2.4. ESTRUCTURA.CUATERNARIA

2.4.1. DEFINICIÓN.
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).

Figura 7: Estructura cuaternaria

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Figura 8: Cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

Figura 9: niveles de organización de las proteínas

2.5. ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de
biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que

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tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre
de estructura quinaria:
 Asociaciones entre proteínas
 Asociaciones entre proteínas y otras biomoléculas.

2.5.1. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS

Las proteínas a y b-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las
células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).[CITATION VIC20 \l 3082 ]

Figura 10: Asociaciones entre proteínas

La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los


monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.
Polimerización de la fibrina Coágulo sanguíneo

Figura 11: Fibrina

2.5.2. Asociaciones entre proteínas y otras moléculas.

Las proteínas se pueden asociar:


 Con azúcares

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 Con lípidos
 Con ácidos nucleicos
2.5.3. Asociaciones entre proteínas y azucares

Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones


supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

roteoglicano de tipo muy grande Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

Figura 12 : Proteoglicano de tipo muy grande y Peptidoglicano de la pared celular bacteriana.

2.5.4. Asociaciones entre proteínas y lípidos

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones


supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.
Lipoproteína del plasma sanguíneo Membrana biológica

Figura 12 :Lipoproteína del plasma sanguíneo membrana biológica

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2.5.5. Asociación entre proteínas y ácidos nucleicos

Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar


asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

Ribosomas Nucleosoma Virus HIV (SIDA)

Figura 13 :AAsociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos

III. CONCLUSIONES

Para poder reconocer el nivel o el grupo de organización de una proteína se


tiene que tener en cuenta que tipo de enlace y que posibilidad dicha proteína
tiene.
En caso la proteína tenga un grado de organización de secuencia, este será de
estructura primaria, es decir, que sus posibilidades de proteína serán ilimitadas
y el enlace implicado dentro de este nivel será el enlace peptídico. Se refiere a
la composición cuantitativa de los aminoácidos integrantes de la cadena, así
como a su orden o secuencia y a la disposición de enlace peptídico. La unión
entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amino, es
explicado mediante la resonancia de las estructuras.
Sin embargo, si se da el caso en que la proteína tenga un grado de organización
de conformación; este puede ser la estructura secundaria y terciaria.
En la estructura secundaria, se tendrá en cuenta la ordenación regular y
periódica en el espacio de las cadenas polipeptidicas a lo largo de una
dirección. Los enlaces que mantienen esta estructura son no covalentes; lo que
se pretende es adoptar conformaciones de menor energía libre y, por tanto, más
estables. Es decir, está formado por aminoácidos no polares y pequeños en

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donde se identifica que una hélice completa contiene cinco a seis aminoácidos.
De esta manera, estos aminoácidos describen el plegamiento local de la cadena
a través de las unidades estructurales que aparecen en las proteínas. Dentro de
esta estructura se pueden tener distintas posibilidades que pueden ser al azar,α-
hélice o una hoja plegada que implican tener un tipo de enlace de puentes de
hidrogeno.
Por otro lado, en la estructura terciaria, se tiene en cuenta que es la
conformación tridimensional completa de la cadena polipeptidica. Las
interacciones locales entre aminoácidos próximos originan hélices α, hojas β u
otras formas de estructura secundaria. Estos subconjuntos se organizan en
dominios, que comprenden entre 30 y 150 aminoácidos, y que actúan a modo
de unidades más o menos coherentes. La disposición geométrica de los
dominios es lo que constituirá la estructura terciaria. Los enlaces que
mantienen este nivel de estructura son de tipo covalente, iónico, puentes de
hidrogeno, fuerzas de van der Waals, enlaces hidrofóbicos y enlaces
coordinados y las posibilidades que pueden tener las proteínas son de tipo
fibrosas y globulares.
Finalmente, en la estructura cuaternaria se tendrá un grado de organización de
tipo asociado que es producido por ajuste de las estructuras arrollada y plegada,
para formar una estructura funcional agregada. En este nivel de organización
las subunidades de proteínas se conservan unidas esencialmente por influjo de
fuerzas no covalentes. Las asociaciones de estructuras terciarias se denominan
“agregado estable”. Solamente poseen este nivel aquellas proteínas formadas
por varias cadenas polipeptidicas y podemos definirla como la asociación de
subunidades semejantes o diferentes de la proteína en oligomeros.

IV. BIBLIOGRAFÍA e INFOGRAFIA


5.1. BIBLIOGRAFÍA
1. Hemilio Herrera. (2005). Métodos y algoritmos de diseño en ingeniería
química. Universidad de Antioquia.
2. Jose M & Amando G (2009) Bioquimica Estructural. Rebeca Irazabal-
Madrid.
5.2. INFOGRAFÍA

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1. GUILLEN, V. L. (12 de marzo de 2015). Obtenido de Estructura y
propiedades de las proteinas:
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

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