IDENTIFICACIÓN DE PROPIEDADES QUÍMICA DE

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
PRESENTADO POR: CRISTIAN VEGA - BREIDER MARIN - JESÚS GALINDO - OSMAN PACHECO - ANDRÉS CASSIANI

OBJETIVO GENERAL organismos. Aparte, cada uno de los


Identificar y observar las diferentes diferentes aminoácidos cuenta con una
propiedades químicas de los función independiente.
aminoácidos y proteínas, teniendo
en cuanta los diferentes Las proteínas son péptidas de peso
reacciones, tales como reacción de molecular muy alto, mayor de 10000. Se
Biuret, nihidrina, Millon y encuentran en el protoplasma de todas
Xantoproteica teniendo en cuenta
los diferentes factores que influyen las células animales y vegetales, pero su
en el actor de coagulación y tinción composición es variable según su origen.
de proteínas. Son de naturaleza coloidal, sin puntos de
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
fusión característicos; algunas, no
 Seleccionar a través de la oval
albumina el estudio que permita obstantes, se han obtenido en forma de
ver las propiedades físicas y cristales. Todos son ópticamente activas,
químicas le los aminoácidos y son biopolímeros de alto peso molecular.
proteínas para su identificación.
 Entender como la estructura y En cuanto a su tamaño las proteínas se
funcionamiento de las células, y pueden clasificar en: Simples, las que por
por ende de los organismos hidrólisis producen únicamente
dependientes de las proteínas que
contienen. aminoácidos, pueden ser Globulares,
 Reconocer la presencia de algunos Fibrosas y Conjugadas.
aminoácidos en las proteínas. Su forma fundamental depende de
enlaces peptídicos entre cada par de
INTRODUCCIÓN
ácidos aminados en su orden especifico.
Los aminoácidos son compuestos
orgánicos que se combinan para formar
PALABRAS CLAVE
proteínas, las cuales son indispensables
 Aminoácidos
para nuestro organismo. Están formadas  Proteínas
de carbono, oxígeno, hidrógeno y  Albúmina
nitrógeno. Entre sus funciones, los
aminoácidos ayudan a descomponer los MATERIALES
alimentos, al crecimiento o a reparar  Gradilla, Trípode, Malla, Mechero
Bunsen, Goteros, Pipetas, Probeta,
tejidos corporales, y también pueden ser
Tubos de ensayo, Agitado, Beaker,
una fuente de energía. Los aminoácidos Erlenmeyer, Tela para filtrar.
son también los encargados de permitir la
contracción muscular o mantener el
equilibrio de ácidos y bases en los

Reactivos
 Ácidos clorhídrico, nítrico, pícrico,
tánico, fosfotunstico, acético,
nitrato de plata, Ninhidrina, alcohol
etílico, sulfato de cobre, cloruro
mercúrico, nirtoprusiato de sodio,
hidróxido de sodio, hidróxido de
armonio, cetona, reactivos Millon,
Biuret, Glicina, tirosina, cisteína y
fenilamina.
PROCEDIMIENTO
Experimento 1: Obtención de la
albumina.
En un beaker se introdujo clara de huevo,
luego se mezcló con 5 veces su volumen
de agua, y se filtró la mezcla con tela fina.
Experimento 2: Coagulación
En 5 tubos de ensayo se le agregaron
aproximadamente 2 mL de albumina. El
tubo 1 se calentó y se le agregaron 2
gotas de ácido acético diluido. En el tubo
número 2 se agregaron dos gotas de
etanol, en el tubo 3, 1 mL de solución
concentrada de NaOH, en el tubo 4 se
agregó 1 mL de HCl concentrado, en el
tubo 5 se adiciono 1 mL de HNO3.
Experimento 3: Reacción del Biuret
Se enumeraron 3 tubos de ensayo; en el
tubo 1 se agregaron 2 mL de agua
destilada, en el número 2 se agregó 1 mL
de solución de fenilamina u otro
aminoácido, y en el tubo 3 se agregaron 2
mL de albumina. Luego a cada tubo se le
adicionaron 2 mL de reactivo de Biuret.
Experimento 4: Reacción Xantoproteica
En un tubo se agregaron 4 mL de
albumina, 2 mL de ácido nítrico
concentrado. Luego se llevó a un baño de
María durante 3 minutos, se dejó enfriar, y
se le adicionaron 4 mL de solución de
NaOH al 40%.
Experimento 5: Reacciones de Millon
Se agregaron 3 mL de albumina más 5
gotas de reactivo de Millon, se calentó en
un baño de María durante 10 minutos,
luego se dejó enfriar y se le adicionaron 5
gotas de nitrato de sodio.
Experimento 6: Desnaturalización
 Ácidos fuertes
En un tubo d ensayo se agregó 1 mL de
albumina al 5% y se le adiciono 1 mL de
ácido tricloroacético, luego se procedió a
mezclar.
 Iones metálicos pesados
En un tubo de ensayo se agregó 1 mL de
albumina al 5% previamente alcalinizada,
más 5 gotas de solución de nitrato de
plata, cloruro de mercurio o nitrato de
plomo.
Experimento 7: Precipitación de
reactivos con alcaloides
En 3 tubos de ensayo se agregaron 3 mL
de solución diluida de albumina, en el
primer tubo se añadió gota a gota Experimento 2: Coagulación
solución de ácido pícrico, luego se Se calentó el tubo 1 que contenía 2 mL de
acidificó la solución de proteína con HCl. albumina durante 5 minutos, luego se le
Al segundo se le adicionó ácido tánico y agregaron gotas de ácido acético, de
al tercer tubo se le agregó ácido inmediato se pudo observar cómo se fue
fosfotunstico. tornando la mezcla más condensada,
paso de ser casi trasparente a un poco
Experimento 8: Cisteína blanca y con pequeños grumos, por lo
En un beaker se disolvieron unos cuantos tanto podemos afirmar que hubo una
cristales de cisteína, luego se le desnaturalización.
añadieron o,5 mL de nitroprusiato de En el tubo 2, al agregar las gotas de
sodio recientemente preparado, y 0,5 mL etanol, casi inmediatamente observamos
de amoniaco. que la albumina se fue volviendo blanca y
Experimento 9: Reacción de Ninhidrina sólida, esto se debe a que el etanol va
En un tubo de ensayo se agregó 1 mL de desnaturalizando las proteínas de la
solución de aminoácidos, luego se albumina. Cuando las proteínas se
adicionaron 5 gotas de ninhidrina, y se desnaturalizan pierden parte de su
calentó durante 5 minutos. estructura molecular y por eso su aspecto
cambia. En el tubo 3 se observó que al
DESARROLLO DEL PROCEDIMIENTO agregar el NaOH, la albumina tomo una
Experimento 1: Obtención de la coloración blanca y sólida, pero un poco
albumina. más fuerte que en los 2 tubos anteriores,
Se rompieron dos huevos, de los cuales esto es debido a que al agregar el NaOH
se le extrajo la clara (teniendo cuidado de la proteína forme y desarrolle enlaces que
no mezclarla con la yema) en un beaker, une unas cadenas con otras, y por eso se
se midió el volumen de la albumina (20 puede ver la coagulación.
mL) y se le agrego 5 veces su volumen de En el tubo de ensayo número 4, se pudo
agua (100 mL), se mezcló y luego fue ver de inmediatamente la formación de
filtrada con tela fina. grumos y la coagulación de la albúmina y
como se tornó de color blanco, esta
presento una coagulación mucho mayor
que en los demás tubos. En el tubo
número 5 se logró ver de inmediato la
coagulación de la albumina, el cambio de
color y la formación de grumos, al
principio la mezcla era blanca pero luego
de haber pasado unos minutos, esta se
tornó amarilla; esto ocurre porque el
HNO3 tiene la característica de teñir las
proteínas de color amarillo.
Experimento 4: Reacción Xantoproteica
Cuando se agregaron 3 mL de albumina
más 5 gotas de reactivo de Millon, se
pudo observar casi inmediatamente como
se formó la coagulación intensa, y
después que se llevara al baño de María
durante los 10 minutos se le adicionaron
la gotas de nitrato de sodio, lo cual tiño la
mezcla de color naranja.

Experimento 3: Reacción del Biuret

En el tubo de ensayo número 1 se
observó cómo albumina cambio de color,
se tornó azul celeste el momento de
agregarle el agua destilada.
En el tubo número 2, se observó una
disolución heterogénea, la fenilamina no
se mezcló con el reactivo de Biuret.
En el tubo de ensayo número 3, al
momento de mezclar la albumina con el
reactivo de Biuret se tornó de color
violeta. Esta prueba es para reconocer
enlaces peptídicos dando con las
proteínas un color violeta.

Experimento 5: Reacciones de Millon

Se pudo observar que en el fondo del
tubo de ensayo se precipitó capa blanca,
al cabo de 3 o 5 minutos se pudo ver una
delgada capa amarilla en la parte
posterior del tubo de ensayo, que al cabo
de unos 8 minutos se vio como ácido pícrico, de esta manera formó el
desapreció el color amarillo, se observó color amarillo.
que la mezcla estaba más coagulada, y
finalizar se le agregó nitrato de sodio, lo
cual hizo que la mezcla se coagulara
mucho más.

Experimento 6: Desnaturalización En el segundo tubo de ensayo pudimos

Se desnaturalizan más rápido los iones observar un precipitado de color violeta
metálicos (Nitrato de plata) con la en la parte superior del tubo de ensayo,
solución de proteína de albumina. también se pudo observar la separación
de las capas dentro del tubo de ensayo.

Experimento 7: Precipitación de En el tercer tubo de ensayo, las aminas

reactivos con alcaloides.
En el primer tubo de ensayo se obtuvo
una coloración amarilla muy fuerte, esto
se debe a que las aminas primarias,
secundarias y terciarias reaccionan con el
primaria, secundarias y terciarias
reaccionan con el ácido en este caso
reacciono con la parte aminada de las
proteínas formando un precipitado en la
parte de abajo del tubo de color amarillo.
 Experimento 9: Reacción de Ninhidrina
Reacción positiva por presencia de
aminoácidos, al momento de agregarle
las 5 gotas de ninhidrina, hubo un
burbujeo.

ACTIVIDADES E INVESTIGACIÓN
1- Escriba la reacción para cada
prueba realizada.
• REACCIÓN XANTOPROTEICA

• EXPERIMENTO DE BIURET

Experimento 8: Cisteína
Se experimentó un cambio de color en la
cisteína diluida en agua, luego agregamos • REACCIONES DE MILLON
0,5 mL de propusiato de sodio disuelto en
agua, no hubo cambio. Al momento de
agregar 0,5 mL de hidróxido de amonio se
tornó de color vinotinto, después de 10
minutos siguió un proceso de coloración
tornándose de un color más cercano al 2- Cuáles son los principales
marrón. componentes de las distintas
fracciones proteicas?

La principal proteína de la clara de

huevo es la ovoalbúmina, un tipo de
albúmina que constituye entre el 60% y el
65% del peso de la clara de huevo.
Además de tener el mejor perfil proteico
que se puede encontrar en un alimento, la
clara contiene vitaminas y minerales y
aporta aproximadamente 17 calorías.
Además de la ovoalbúmina, la clara de
huevo tiene otras proteínas como la
ovomucina (2%), responsable de
cuajar el huevo pochado o frito, la con 3- Cuáles son los principales
albúmina (14%) y el ovomucoide (2%) métodos de proteína totales?
Las proteínas incluidas en la clara del
Método del Biuret: En solución alcalina el
huevo son:
Cu+2 reacciona con el enlace peptídico
La ovomucina que hace el 1,5 % de la
de las proteínas dando un color purpúreo
albúmina proteica existente en el huevo, a
que se cuantifica
pesar de ello es el ingrediente que
espectrofotométricamente (540nm). Como
mayores propiedades culinarias tiene
estándar se utiliza una solución de
debido a que es la responsable de cuajar
albúmina.
el huevo frito y pochado. Su misión
Proteína + Cu+2 Complejo Cu-Proteína
biológica es la de ralentizar la penetración
(púrpura)
de los microbios.
Muestra: suero o plasma (heparina o
La ovoalbúmina es la más abundante del
EDTA). Separar el suero del coágulo o el
huevo (y es la proteína que primero se
plasma de las células antes de 3h. Si el
cristalizó en laboratorio, en el año 1890);
paciente está acostado durante la
6 se desnaturaliza fácilmente con el calor.
extracción el resultado será menor.
La conalbúmina que hace el 14 % del
Método de Lowry: Dependen de la
total de las proteínas de la clara de
concentración de tirosina y triptófano de la
huevo.
muestra. Consiste en dos reacciones:
El ovomucoide que alcanza una
1. Reacción de Biuret: la reacción de la
proporción del 11 %, es el causante de
caseína con el reactivo de Biuret
muchas de las respuestas alérgicas al
observamos una coloración violeta lo que
huevo.
quiere decir que nos dio positivo ya que
La lisozima alcanza el 3,5 % y actúa
se da la formación de un complejo de
como antibiótico.
coordinación entre los iones Cu2+ y los
La avidina que alcanza una proporción del
pares de electrones no compartidos del
0,005 %, se une a la Biotina y la bloquea.
nitrógeno que forma parte de los enlaces
Flavo proteína un 0,8 %, precursor de
peptídicos de la proteína.
vitaminas.
2. Reacción de Folin: característica de
Ovoinhibidor 1,5 %, principal enzima
los grupos –OH reductores de los
antiproteinasa de la clara.
aminoácidos tirosina y triptófano que,
La clara de huevo es una mezcla
junto con los complejos Cu+2, reducen el
homogénea coloidal (soluto entre 1 y 100
reactivo de Folin generando un color azul.
nanómetros). En virtud de ser un coloide,
Está sujeto a muchas interferencias. Se
presenta un fenómeno muy particular de
utiliza fundamentalmente en orina.
dispersión de la luz, llamado efecto
• Turbidimetría: Medición de la
Tyndall.
turbidez resultante de la precipitación de
proteínas
• Absorción en el ultravioleta: Se
mide la absorbancia a 270nm originada
fundamentalmente por los anillos
aromáticos de triptófano y tirosina.
• Métodos de unión a colorantes

4- Indique la estructura del complejo

que se forma en la reacción de
Biuret.
7- Explique el uso de la importancia
La reacción de la caseína con el reactivo del reactivo de Biuret.
de Biuret observamos una coloración
Es un método que detecta la presencia de
violeta lo que quiere decir que nos dio
compuestos con dos o más enlaces
positivo ya que se da la formación de un
peptídicos y por lo tanto sirve para todas
complejo de coordinación entre los iones
las proteínas y péptidos cortos. El reactivo
Cu2+ y los pares de electrones no
de Biuret, sulfato de cobre en una base
compartidos del nitrógeno que forma
fuerte reacciona con los enlaces del
parte de los enlaces peptídicos de la
péptido y cambia el color cuando entra en
proteína.
contacto con otras sustancias en la
5- Es adecuada la reacción de solución más oscura.
ninhidrina para distinguir la
proteína? Explique.
CONCLUSIÓN

Si es adecuada porque es una de las

 Se pudieron determinar las
propiedades físicas y químicas de
reacciones más sensibles para identificar los aminoácidos y las proteínas.,
aminoácidos en general, ya que detecta esto debido a los diferentes
métodos de reacción.
una parte de aminoácidos en 1500.000
 Cabe resaltar la importancia de los
partes de agua. Aminoácidos y muchas aminoácidos ya que estos tienen
aminas primarias dan un color violeta que diferentes funciones en el
organismo, como la
los caracteriza.
descomposición de los alimentos,
al crecimiento o a reparar tejidos
6- De acuerdo a la prueba realizada corporales, y también pueden ser
en esta práctica, proponga una una fuente de energía.
clasificación de aminoácidos.
BIBLIOGRAFÍA

 https://es.slideshare.net/yonipillaca
guillen/informe-n-6-63828592

 https://cuidateplus.marca.com/alim
entacion/diccionario/aminoacidos.h
tml