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Inhibición enzimática

Inhibidores: Moléculas que produce una disminución de la actividad enzimática Son


el mecanismo de acción de muchos fármacos, tratamientos terapéuticos, venenos
etc., al regular la acción de las enzimas.

Ejemplos:

- Aspirina: Así como el ibuprofeno inhibe la enzima (Ciclooxigenasa) que produce las
sustancias que generan la respuesta inflamatoria (compite con los ácidos grasos).

- Alopurinol: inhibe la xantina oxidasa enzima la cual produce el ácido úrico a partir
de las purinas, método a partir del cual el cuerpo se deshace de estas en la orina, al
no haber una buena excreción de este, el ácido úrico de almacena comúnmente en
las articulaciones y genera dolor (gota).

- 5-Fluoruracilo: es un uracilo (base nitrogenada a partir de la cual se produce timina)


con un flúor en el 5to carbono, al tener es flúor, esta base inhibe la enzima que
produce la timina (timidilato sintasa), inhibiendo así la replicación de ADN, debido a
que para la replicación de este son necesarias las cuatro bases nitrogenadas en altas
cantidades.

Tipos de inhibición enzimática:

-Reversible
El inhibidor se une no covalentemente, su unión a la enzima es temporal.

Tipos:

Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitio activo de la


enzima, este ocupa temporalmente el centro activo de la enzima por su semejanza
estructural con el sustrato original. En otras palabras, la mayor concentración de uno o
de otro definirá el funcionamiento de la enzima, en esta inhibición la velocidad máxima
no se afecta, pero si la Km.
No competitiva: Alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al
sustrato sin ocupar el centro activo de la enzima, Afecta la velocidad máxima de la
enzima (ya que cada encima unida al inhibidor o puede efectuar su catálisis) y hace
una modificación aparente en la afinidad que tiene la enzima por el sustrato (Km),
Esta inhibición no depende de concentración.

Incompetitiva: Este no se une a la enzima como tal, sino al complejo enzima-sustrato,


por ende, no afecta la unión del sustrato, pero si inhibe la función catalítica de la
enzima, este disminuye la Vm y genera una disminución aparente en la Km, lo cual les
da la misma pendiente a las dos funciones. (al afectar las dos variables, se forman
dos líneas paralelas en la gráfica)
Mixta: En esta el inhibidor se puede unir a la enzima libre o al complejo enzima-
sustrato, la unión normalmente se da en un sitio diferente al sitio activo (sitio de
regulación), pero en algunas ocasiones se puede unir al sitio activo esto no afecta la
inhibición en sí, pero si evita que el sustrato se una a la enzima. (se disminuye la Vm y
hay un cambio aparente en la Km)

-Irreversible
El inhibidor tiene una unión covalente y fuerte con la enzima, el inhibidor se disocia
muy lentamente de la enzima y por ende prácticamente se pierde esa enzima.

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