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ALIMENTOS CÁRNEOS Y AFINES

CAPITULO VI del CAA: Alimentos Cárneos y Afines

INTRODUCCIÓN AL TEMA

Coloquialmente, el término “carne” se utiliza a veces para las carnes de los músculos rojos
(vacuno,

cerdo, cordero) mientras que la de aves y los productos procedentes del tejido muscular del

pescado se denominan como tales. Según el C.A.A.: con la denominación genérica de Carne, se

entiende la parte comestible de los músculos de los bovinos, ovinos, porcinos y caprinos
declarados

aptos para la alimentación humana por la inspección veterinaria oficial antes y después de la
faena.

La carne será limpia, sana, debidamente preparada, y comprende a todos los tejidos blandos
que

rodean al esqueleto, incluyendo su cobertura grasa, tendones, vasos, nervios, aponeurosis y


todos

aquellos tejidos no separados durante la operación de la faena.

Por extensión se considera carne al diafragma y los músculos de la lengua, no así los músculos
de

sostén del aparato hioideo, el corazón y el esófago. Con la misma definición se incluyen la de
los

animales de corral, caza, pescados, crustáceos, moluscos y otras especies comestibles.

Menudencias: se incluyen con esta denominación a los siguientes órganos: corazón, timo
(molleja),
hígado, bazo (pajarilla), mondongo (rumen, librillo y redecilla), cuajar de los rumiantes,
intestino

delgado (chinchulines), recto (tripa gorda), riñones, pulmones (bofe), encéfalo (sesos), médula

espinal (filet), criadillas, páncreas, ubre y las extremidades anteriores y posteriores (patitas de

porcinos y ovinos).

VALOR NUTRITIVO de la carne

La agradable percepción sensorial de la carne fresca y de los productos cárnicos procesados,


así

como la sensación de saciedad que sigue al consumo de un plato que contenga carne,
determinan

que los productos alimenticios de origen muscular sean esenciales en la dieta humana de todo

el mundo. La elevada densidad nutritiva de la carne (concentración de nutrientes por


kilocaloría),

la variedad de nutrientes existentes en los tejidos y la excelente biodisponibilidad de los


mismos

hacen de la carne una fuente nutritiva muy importante para los consumidores.

La composición de la carne es muy variable. Los principales factores que influyen en su


composición

bruta son: la especie, raza, sexo, edad, estado nutricional y grado de actividad del animal.
Además,

incluso en un mismo animal, la localización anatómica del corte cárnico, las manipulaciones
post-

mortem, el almacenamiento y, por supuesto, el tipo de cocinado contribuyen


significativamente a la

variabilidad de la composición de la carne.


La composición aproximada del tejido magro (músculo esquelético exento de grasa externa) es
algo

variable pero, en general, contiene alrededor de un 70% de agua respecto al peso fresco
(Tabla 1).

El agua se localiza en su mayor parte en el interior de las células musculares o bien atrapadas
entre

ellas y, en menor cuantía, ligada a las proteínas con distinta intensidad. Las variaciones en el

contenido de agua se deben generalmente a los cambios en el contenido lipídico (3-20%),


mientras

que la composición de proteínas varía típicamente en el intervalo del 18 al 23%, y el contenido


de

cenizas o de minerales, es aproximadamente del 1-1,2% (Tabla 1).

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De los cuatro componentes principales de la carne, los lípidos son los más variables en cuanto
al

contenido y la composición. Como las fracciones lipídicas asociadas a los tejidos muscular y
adiposo

difieren en lo que respecta a su cantidad y composición, la cantidad de tejido adiposo que hay
en la

carne afecta poderosamente a la composición general del producto. Además, si el contenido


de

tejido adiposo disminuye, aumenta el porcentaje con que contribuyen los fosfolípidos al total

lipídico. La mayoría de los lípidos de la carne son TAG neutros; hay una cantidad menor de

fosfolípidos, que se acumulan en las membranas celulares, y una pequeña fracción


corresponde al

colesterol que se encuentra fundamentalmente en la membrana plasmática muscular y en el


tejido
nervioso. Los ácidos grasos de la fracción de lípidos neutros tienden a ser más saturados que
los

que componen la fracción fosfolipídica, lo que es lógico desde un punto de vista funcional. La

necesidad de una membrana celular con fluidez a temperaturas fisiológicas exige que los

fosfolípidos tengan un elevado porcentaje de ácidos grasos insaturados, mientras que el

mantenimiento de la integridad del tejido adiposo requiere una fracción con ácidos grasos
muy

saturados con punto de fusión más alto. A pesar de la menor contribución de la fracción

fosfolipídica a la totalidad del contenido lipídico, la naturaleza poliinsaturada de los


fosfolípidos junto

a su elevada relación superficie/volumen hace que estos lípidos sean muy susceptibles a las

reacciones oxidativas, lo que contribuye poderosamente al deterioro del color y sabor de la


carne.

La composición lipídica varía con la especie, encontrándose en el pescado los niveles más

elevados de ácidos grasos poliinsaturados y en la carne de vacuno y de cordero los más

bajos. Dentro de una misma especie, la composición lipídica cambia también de un músculo a
otro,

particularmente cuando se comparan aquellos en los que la mayor parte de sus fibras tienen
un

metabolismo oxidativo (músculos rojos) con los que generalmente presentan un metabolismo

glucolítico (músculos blancos).

El contenido en proteínas de la carne se infiere habitualmente del análisis del contenido total
de

nitrógeno del producto, multiplicado por el factor 6,25 que se basa en el contenido medio de

nitrógeno de las proteínas cárnicas. Sin embargo, este proceder sobreestima el contendido de

proteína porque alrededor de un 10% del nitrógeno del músculo procede de otros
componentes,
como aminoácidos, péptidos, creatina, ácidos nucleicos y otras moléculas nitrogenadas.

La carne es una excelente fuente de proteínas de la dieta porque la composición de


aminoácidos es

muy parecida a las necesidades nutritivas de aminoácidos de los humanos. La elevada cantidad

junto a la relativa abundancia de proteína en la carne implica que una ración de 85 g de carne

proporciona entre el 50 y el 100% de la ingesta diaria de proteína que se recomienda para el

mantenimiento del crecimiento y la salud. Además, la carne es un buen complemento para


otras

fuentes proteicas de la dicta por su completa composición de aminoácidos. Por ejemplo,


incluso una

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pequeña cantidad de carne añadida a una dieta basada en cereales o leguminosas, que son

respectivamente deficientes en lisina y aminoácidos azufrados, mejora tremendamente el


valor

nutritivo de la proteína derivada de los vegetales.

El tejido muscular es una excelente fuente de muchas vitaminas hidrosolubles, como tiamina,

riboflavina, niacina, B6 y B12 (Tabla 4). Sin embargo, como ocurre con otros nutrientes, el

contenido en vitaminas depende poderosamente de la especie, edad, sexo y estado


nutricional del

animal. Lo más destacable son los altos niveles de tiamina y los bajos de vitamina B12, en la
carne

de cerdo en comparación con la de vacuno y ovino. El contenido en las vitaminas C, D, E y K


tiende
a ser bajo en todos los músculos. Sin embargo, diversos estudios han indicado que los niveles
de

vitamina E de la carne pueden elevarse significativamente mediante la suplementación de la


dieta

del animal con esta vitamina. Como la vitamina E tiene una función antioxidante, su presencia
en

tasas elevadas puede ejercer un efecto beneficioso en la estabilización del color de la carne, la

inhibición de la oxidación lipídica y el fortalecimiento de la salud humana.

Las carnes rojas son particularmente muy buenas fuentes de hierro, debido a su gran
contenido de

mioglobina. No obstante, en el músculo blanco de las aves y del pescado puede existir también
una

significativa cantidad de hierro. Además, la forma hemo en que se encuentra el hierro le

proporciona una gran biodisponibilidad en comparación con la mayoría de las fuentes


inorgánicas

de este metal. Otros elementos tienen una abundancia relativa en la carne, como el potasio,
fósforo

y magnesio. Sin embargo, el calcio, a pesar de su importancia en la regulación de la


contracción

muscular, está presente en el músculo a muy bajos niveles en relación con las necesidades

dietéticas. En carne deshuesada mecánicamente puede existir calcio en tasas más elevadas
debido

a la presencia en el producto final de pequeñas cantidades de fragmentos óseos


microscópicos.

Los carbohidratos contribuyen muy poco a la composición global de la carne fresca (<1%). La

fuente principal de carbohidratos es el glucógeno del músculo, seguida de cantidades menores


de

monosacáridos y metabolitos glucolíticos. Durante la conversión del músculo en carne, el


glucógeno, en su mayoría, se transforma en lactato merced a la glicólisis anaerobia, lo que

determina que el lactato sea el carbohidrato mayoritario de la carne.

CUALIDADES ORGANOLÉPTICAS DE LA CARNE

La carne tiene ciertas propiedades o cualidades cuando está cruda que va a influir
posteriormente

en las características propias de la carne cocida. Entre ellas se encuentran: consistencia, sabor,

color y jugosidad.

Consistencia

La consistencia se relaciona con el tejido conectivo, muscular y adiposo. En cuanto al tejido

conectivo, interesa la calidad (predominio de colágeno o elastina) y la cantidad del mismo.


Estas

variaciones dependen de varios factores:

 Especie del animal: se refiere a la comparación del tejido conectivo de las diferentes

especies, siendo el orden decreciente la carne de vacuno la que posee mayor cantidad, el

porcino tiene menos, le sigue la carne de ave, y por último, la de pescado. Esta última
tiene

la particularidad de que se ablanda muy rápidamente debido a que la carne de pescado


es

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pobre en tejido conectivo (posee entre 3-10% de las proteínas del estroma), predomina
el

colágeno sobre la elastina y la temperatura de gelatinización del colágeno es muy inferior

(alrededor de los 45 °C).

 Sexo: la carne de un animal macho tiene más cantidad de tejido conectivo que las
hembras.

La castración pretende anular la diferenciación sexual, con lo que la carne de los


animales

castrados es menos dura que la de los no castrados.

 Edad: en los animales jóvenes, las uniones covalentes que ligan las moléculas de

tropocolágeno son lábiles y se rompen con cierta facilidad ante cambios de pH,
temperatura

o agentes desnaturalizantes. En los animales viejos, estas uniones son reemplazadas por

otras de mayor estabilidad, con lo que aumente la dureza de la carne. La carne de


ternera

es más tierna que la de vaquillona y ésta más que la de vaca, cuando mayor es el animal,
la

carne tiene más consistencia debido a la disminución de la solubilidad del colágeno con
el

envejecimiento del animal.

 Corte: la mayor o menor terneza de la carne está determinada por la función que realizan

las distintas zonas del animal. Cuanto mayor trabajo o movimiento efectúa el musculo,

mayor es la consistencia. Por ejemplo, en los vacunos los músculos de las patas y cogote

son las duros que los del dorso, en las aves domésticas, son más duros las patas y muslos,
y

en las aves voladoras es más dura la pechuga.

El tejido muscular influye sobre la consistencia en cuanto al grado de maduración y textura de


la
carne. La textura se refiere al tamaño de la fibra muscular, que se aprecia por el aspecto que

presenta la superficie de la carne cuando se corta. En un corte longitudinal, se ven las fibras

envueltas por tejido conectivo, en un corte transversal (perpendicular a la dirección de las


fibras

musculares) se ven las mismas fibras con aspecto de ampollas, por el tejido conectivo que
rodea a

las fibras, y estas sobresalen determinando el “grano de la carne”. Cuanto más fino es el grano,

menor es el grosor de los fascículos y la carne es más tierna. Esto está en relación

fundamentalmente con la edad, sexo y actividad muscular del animal. También depende del
corte

del anima: en los cortes duros, las fibras son de mayor tamaño y con el sarcoplasma más denso

que en los cortes tiernos.

El tejido adiposo influye según la cantidad y distribución del mismo. La grasa que rodea el
musculo

no influye directamente sobre la consistencia, sino más bien sobre el sabor. Es importante

considerar la grasa intramuscular que alterna con las fibras, dando el aspecto veteado o
marmolado

a la carne.

Cuanto mayor es la cantidad de grasas intramuscular y mayor es la sobrecarga adiposa de la


célula

muscular, puede mejorar la terneza aparente de la carne porque actúa como lubricante para la

masticación. La carne de porcino tiene menor consistencia que la vacuna, no solo porque tiene

menor cantidad de tejido conectivo, sino también por la precocidad y la intensidad de los
depósitos

de grasa intramuscular.

Sabor
Está dado fundamentalmente por los tejidos muscular y adiposo, el tejido conectivo no
interviene

en este caso. El tejido muscular contiene sustancias nitrogenadas no proteicas, que van a

determinar en mayor o menor medida el sabor de la carne dependiendo de:

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 Especie del animal: predominan en orden decreciente en bovinos, cerdo, aves y pescados.

 Sexo: la carne de animales machos (salvo los castrados) tienen más sustancias
nitrogenadas

no proteicas que las hembras.

 Edad: cuanto más adulto es un animal se incrementa también la cantidad de sustancias

extractivas, produciendo un aumento en el sabor de la carne. Por ejemplo, la carne de

ternera tiene menos sabor que la de vaquillona.

 Actividad muscular: el ejercicio produce mayor acumulación de sustancias extractivas, por

eso las zonas que realizan mayor trabajo tiene más sabor. En las aves de corral tienen
más

sabor los muslos y patas que la pechuga.

El tejido adiposo participa fundamentalmente con la grasa intramuscular, si bien la grasa


periférica

no se consume, le da mayor sabor a la carne durante la cocción.


Color

En el tejido muscular tiene importante función los pigmentos como mioglobina, hemoglobina y

miocromo. Las carnes de color más intenso son las de bovino, porcino, aves y pescados,

aumentando en concordancia con la edad del animal, siendo también las partes que efectúan
mayor

trabajo muscular las carnes de color más oscuro.

En el tejido adiposo es importante el color de la grasa, que puede variar entre blanco, blanco

rosado y amarillo. Estas variantes dependen de la raza del animal, por ejemplo, la grasa de

animales Shorthon es más oscura que Aberdeen Angus, en el animal adulto la grasa es más
amarilla

y los vacunos alimentados con granos y pasturas frescas, incorporan carotenoides y pigmentos

modificando el color de la grasa del animal.

Jugosidad

Los jugos de la carne juegan un papel importante para su palatabilidad. Estos contribuyen a la

fragmentación y al ablandamiento de la carne durante la masticación. Las fuentes principales


de la

jugosidad son:

 El agua: el factor que más contribuye a la sensación de jugosidad es la propiedad de la

carne de retener agua durante la cocción.

 La grasa intramuscular (veteado): actúa aumentando la jugosidad de una manera


indirecta.
Durante la cocción, la grasa se funde y se distribuye en el todo el musculo y actúa como
una

barrera que impide la perdida de agua, como consecuencia, la carne con veteado se
encoge

menos y permanece más jugosa. La presencia de grasa subcutánea recubriendo la carne

también ayuda a disminuir la perdida de agua durante la cocción por calor seco.

 Maduración: la maduración mejora la capacidad de retener agua de las proteínas

musculares, en consecuencia, la carne con buena maduración es más jugosa.

 Edad: el animal adulto tiene más tendencia a retener agua que los animales jóvenes, por

consiguiente la carne es más jugosa.

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO

Los músculos esqueléticos varían individualmente de forma muy amplia tanto en tamaño
como en

morfología. En general, consisten en células alargadas multinucleadas dispuestas


paralelamente,

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denominadas miofibrillas o fibrillas musculares. Las miofibrillas se organizan de una forma

jerárquica y, junto con la sangre y los tejidos sanguíneo, nervioso y circulatorio asociados,
forman

el músculo (Figura 1). Cada miofibrilla está rodeada por una capa de tejido conectivo que se
denomina endomisio. Las miofibrillas se agrupan en paquetes primarios y secundarios o

fascículos separados por otra capa de tejido conectivo llamado perimisio. Una capa final de
tejido

conectivo compacto forma las vainas, el epimisio, que rodea al músculo entero. Estas vainas se

fusionan con los tendones de tejido conectivo que inserta el músculo en los huesos.

El músculo está infiltrado por un sistema muy complejo de nervios, que están implicados en la

regulación de la contracción y el mantenimiento del tono muscular, y por un sistema vascular,

merced al cual la sangre proporciona oxígeno y nutrientes al tiempo que elimina los productos

finales del metabolismo. La combinación de perimisio y endomisio proporciona la red necesaria


para

mantener la integridad estructural de los tejidos cuando el músculo está en reposo y, de forma
más

importante, durante el estrés mecánico de la contracción. El tejido adiposo puede encontrarse

también embebido en la capa perimisial y en las carnes rojas puede verse como manchas de grasa

(aspecto marmóreo) que contrastan con el fondo rojo de las miofibrillas. La abundancia de zonas

marmóreas se utiliza frecuentemente como un índice en la apreciación visual de la calidad de la

carne.

La estructura singular de las

células musculares permite

traducir los impulsos

electroquímicos,
desencadenados por la

estimulación neuronal, en un

aumento de la concentración de

calcio intracelular lo que, a su

vez, provoca la contracción

muscular. Como cualquier

célula, las miofibrillas están

rodeadas de una membrana

plasmática que en el músculo se

denomina sarcolema (SL). Sin

embargo, el SL del músculo

esquelético se diferencia del

plasmalema de otras células por


la presencia de invaginaciones

periódicas de la membrana

hacia el interior de la célula

muscular, corno dedos

presionando el material

superficial de un globo.

Estas depresiones hacia el interior, denominadas túbulos transversos o túbulos T, transmiten el

potencial de acción o la señal de despolarización para la contracción desde las uniones

neuromusculares al interior de la miofibrilla. Los túbulos T contactan físicamente a intervalos

periódicos con una amplia red membranosa intracelular muy organizada que se denomina retículo

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sarcoplásmico (RS), que es el equivalente muscular del retículo endoplásmico. La red del RS
rodea

los orgánulos contráctiles (miofibrillas) y funciona como una reserva de iones calcio que sirven
para

desencadenar la contracción muscular. En el RS están infiltradas muchas proteínas que son

responsables de funciones específicas en la regulación del calcio. Algunas proteínas del interior
(lumen) del RS atrapan iones calcio cuando el músculo está en reposo. Otras proteínas forman

canales que se abren como respuesta a la señal de despolarización, lo que permite la difusión
de

iones calcio desde el interior del RS al sarcoplasma, siendo este proceso el que induce la

contracción muscular.

Otras proteínas del RS bombean el calcio de nuevo hacia el lumen del RS durante la relajación.
Las

células musculares poseen también otros orgánulos típicos de cualquier célula. Las miofibrillas
son

normalmente multinucleadas debido a la vía evolutiva por la que se desarrollaron las células
del

músculo esquelético. Habitualmente los núcleos están dispersos por la periferia de la célula y
se

encuentran debajo del SL. Las mitocondrias son las transductoras de energía de las miofibrillas
y

están distribuidas por toda la célula en estrecha asociación con las miofibrillas. Los lisosomas
son el

principal reservorio de una familia de enzimas proteolíticas conocidas como catepsinas, las
cuales

juegan un importante papel en el recambio proteico.

El sarcoplasma (citoplasma) del músculo puede contener partículas de glucógeno y gotitas de

lípidos, cuya cantidad depende del tipo de fibra muscular (oxidativo o no oxidativo), estado

nutricional y grado de ejercicio/reposo del organismo. La mioglobina, proteína que acumula

oxígeno, se encuentra repartida por el sarcolema en cantidad variable, al igual que diversas

enzimas, intermediarios metabólicos y otros compuestos, como nucleótidos, aminoácidos,


entre

otros.
La contracción muscular se realiza mediante la actuación de proteínas especializadas que
están

dispuestas en paralelo, formando filamentos finos y gruesos (miofilamentos) interdigitados,


que

comprenden el 80-90% del espacio ocupado por las miofibrillas. Los miofilamentos se agrupan
en

miofibrillas que funcionan de forma coordinada como el orgánulo contráctil de la célula


muscular. El

elevado grado de organización estructural de las miofibrillas se pone de manifiesto cuando se

observa al microscopio un corte fino longitudinal del músculo esquelético. Se puede ver un
modelo

alternante de bandas oscuras y claras que reflejan la repetición longitudinal de la unidad


estructural

responsable de la contracción muscular, conocida como sarcómero (Figura 3). Al microscopio


de luz

polarizada, las bandas oscuras son anisotrópicas y se denominan “bandas A”. Las bandas más

claras, «bandas l», son isotrópicas a la luz polarizada. Las lindes del sarcómero están definidas
por

unas estructuras denominadas discos Z que son bandas de proteínas densas a los electrones,

estrechas y oscuras en el centro de la banda I. El término de disco Z deriva de la palabra


alemana

zwischen, que significa “entre”, lo que refleja su posición en el centro de la banda I. La matriz

proteica que compone los discos Z sirve de estructura de anclaje de las proteínas que
componen los

filamentos finos, que emanan de ambos lados del disco Z.

El sarcómero consiste de filamentos finos y gruesos dispuestos alternativamente. La banda I

consiste de filamentos finos mientras que la banda A comprende filamentos gruesos y


filamentos
finos solapados. La parte central de la banda A es ligeramente menos densa que las regiones

distales y, por ello, es más brillante, lo que se debe a que esta zona está formada solamente
por

filamentos gruesos que no recubren a los finos. Esta banda se denomina zona H, derivada de la

palabra alemana helle que significa “brillante”. El centro de la zona H es una región oscura
análoga

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al disco Z. Esta estructura, conocida como línea M, está constituida por proteínas que
mantienen la

organización estructural de las proteínas de los filamentos gruesos y sirve de punto de anclaje
para

la proteína titina, que se extiende desde la línea M al disco Z.

PROTEÍNAS DEL TEJIDO MUSCULAR

Las proteínas del músculo esquelético se han clasificado de acuerdo con su solubilidad o
función

biológica. Las categorías relativas a la función biológica se refieren generalmente a la


contribución

de la proteína en la estructura, contracción y metabolismo del músculo, entre otros criterios.


La

clasificación con respecto a la solubilidad se basa clásicamente en la solubilización diferencial


de las

proteínas musculares al variar la concentración de sal y tiene tres categorías principales de

proteínas. Estas clases se correlacionan normalmente con la localización celular y se identifican

como:
1. Proteínas sarcoplásmicas.

2. Proteínas miofibrilares.

3. Proteínas del estroma.

Como el nombre indica, las proteínas sarcoplásmicas comprenden aquellas que se encuentran
en el

sarcoplasma de las miofibrillas e incluyen mioglobina, enzimas glucolíticas y otras enzimas

implicadas en el metabolismo. Se las denomina a veces proteínas “solubles en agua” porque


pueden

disolverse a baja fuerza iónica (>0,3 mM). Esta fracción constituye alrededor del 30% del total
de

las proteínas musculares.

La categoría de proteínas miofibrilares es la mayor fracción (50-60%) de las proteínas


musculares.

Requieren concentraciones de sal más elevadas (por ej., >0,3 M de NaCl) para su
solubilización. Por

ello, se denominan a veces la “fracción soluble en sal” de las proteínas musculares. En el tejido

muscular, la concentración fisiológica de sal es aproximadamente 0,15 M. Esta concentración


es

suficientemente baja para prevenir la disolución de estas proteínas en el sarcoplasma,


manteniendo

así la compleja estructura cuaternaria de los miofilamentos.

La miosina y la actina, los principales componentes de los filamentos gruesos y finos,

respectivamente, dan cuenta de alrededor del 65% del total de las proteínas miofibrilares y de

aproximadamente el 40%, del total de proteínas musculares (Figura 4). Debido a su


abundancia, el
comportamiento químico de estas dos proteínas en las soluciones salinas acuosas es el que

prevalece en las propiedades de solubilidad de este grupo así como en el desarrollo de


productos

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cárnicos. Debe advertirse que aunque las proteínas miofibrilares se consideren normalmente
muy

solubles en altas concentraciones de sal, es sólo una generalización bastante grosera. Por
ejemplo,

se ha observado a veces la solubilización total de las proteínas miofibrilares del bacalao en una
muy

baja fuerza iónica (<0,0002).

Las características cualitativas de los productos elaborados con carne fresca dependen mucho
de la

riqueza y composición de proteínas del estroma, las cuales comprenden entre el 10 y el 20%
del

contenido total de proteínas. El contenido de proteínas del estroma varía con la especie, edad
y

músculo de procedencia. Estas proteínas son generalmente insolubles en agua en las


condiciones

normales en que se extraen las proteínas: el pH cercano a la neutralidad, concentraciones de


sal

bajas o altas y temperaturas frías. El colágeno, la proteína más abundante del organismo, es la

dominante en la fracción proteica del estroma. Las proteínas del estroma forman las capas de
tejido

conectivo previamente mencionadas que fortalecen y protegen los músculos. De aquí que
haya una
correlación entre la cantidad de colágeno y la calidad de la carne referida a su dureza. Además,
las

moléculas de colágeno están covalentemente ligadas y el número de enlaces cruzados


aumentan

con la edad del animal. La importancia del colágeno respecto a la calidad de la carne se
advierte

teniendo presente los diversos procesos y métodos de cocción que se aplican a la carne para

desintegrar y solubilizar parcialmente las fibras de colágeno, con lo que se incrementa la


terneza de

la carne.

Proteínas y matriz del tejido conectivo

El tejido conectivo impregna al músculo en la forma de epimisio, perimisio y endomisio. Estas

estructuras originan una matriz suficientemente fuerte para tolerar la función muscular al
mismo

tiempo que mantiene un adecuado grado de elasticidad. El tejido conectivo consiste de


diversos

tipos de células, incluyendo fibroblastos, que sintetizan colágeno, macrófagos, células


linfoides,

mastocitos y eosinófilos. Hay también una matriz extracelular compuesta por proteínas
fibrosas y no

fibrosas entre las que hay miembros de la familia del colágeno, elastina y proteoglicanos. Esta

matriz comunica la información a las células vía receptores de integrina atrapados en la


membrana

plasmática. Las integrinas sirven de enlace entre la red citoesquelética intracelular y la matriz

extracelular. Mediante las integrinas, la matriz extracelular regula y modula diversas


actividades,

entre ellas la expresión de genes, migración, adhesión, proliferación y diferenciación celular.


Se ha
sugerido que un nivel de expresión de proteínas de la matriz extracelular así como la
degradación

post-mortem de integrinas pueden contribuir a una pérdida excesiva de fluidos, lo cual se


asocia

con una pobre calidad de la carne.

La proteína dominante del tejido conectivo es el colágeno. El término colágeno se refiere


realmente

a una familia de al menos 27 isoformas proteicas diferentes que se encuentran en los tejidos

conectivos repartidos por todo el organismo: huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos,
piel,

dientes y músculo. El colágeno contribuye significativamente a la dureza del músculo de los

mamíferos, y en forma semipurificada, es un ingrediente muy importante de algunos


productos,

como la gelatina. Los músculos esqueléticos de los animales pequeños y de los peces tienen
que

soportar menos peso y tienden a contener niveles más bajos de colágeno y con relativamente

menos enlaces cruzados que el colágeno de los grandes animales terrestres. Esto explica que
el

colágeno contribuya menos a la textura de la carne de los pequeños animales y peces.

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Los colágenos se agrupan de acuerdo a las estructuras supramoleculares que forman. Estos
grupos

incluyen:

1. Estriado y fibroso.
2. No estriado, formador de redes.

3. Miofibrilar o filamentoso.

4. Asociado a fibras.

El colágeno de los tipos I, II y V pertenecen a la familia de colágeno estriado. Estos 3 tipos de

colágeno se asocian con el epimisio, que consta de un solo tipo, y con perimisio, que contiene
los

tipos I y III y poco del tipo V. En algunos manuscritos más antiguos sobre los músculos se
hablaba

de una fracción proteica termorresistente del estroma, denominada reticulina que forma
fibras

asociadas con el perimisio. Actualmente se sabe que estas fibras son de colágeno del tipo III,
cuya

riqueza en la matriz cárnica está relacionada con la dureza de la carne. El endomisio consta

fundamentalmente de colágeno del tipo IV que pertenece al grupo que es capaz de formar
redes de

colágeno.

La unidad básica del colágeno se denomina tropocolágeno que consiste de tres cadenas

polipeptídicas entrelazadas entre sí formando una hebra espiral de forma superhelicoidal que
da

lugar a una molécula lineal, estas cadenas pueden tener una secuencia aminoacídica idéntica o

distinta, dependiendo del tipo de colágeno.

Los colágenos contienen como término medio un 33 % de glicina, 12 % de prolina, 11 % de

alanina, 10 % de hidroxiprolina, 1% de hidroxilisina y pequeñas cantidades de aminoácidos


neutros

y cargados. El triptófano está ausente en el colágeno, de hecho la ausencia de triptófano en las


preparaciones de colágeno se utiliza comúnmente como criterio para estimar la pureza del
mismo.

El predominio de los aminoácidos mencionados y la notable ausencia de aminoácidos


esenciales

hacen que el colágeno sea, en la dieta humana, una fuente proteica pobre.

PROTEÍNAS SARCOPLASMÁTICAS

El contenido de proteínas sarcoplasmáticas es relativamente elevado (25-30% del total de


proteínas

del musculo) y, como el nombre lo indica, se localizan en la fracción sarcoplásmica


(citoplasma) de

la célula muscular. Muchas de estas proteínas, pero no todas, son enzimas implicadas en la

glicolisis, la síntesis de glucógeno y la gluconeogénesis. Entre otras proteínas se encuentra


aquellas

relacionadas con la pigmentación de la carne y almacenamiento del oxígeno. La mioglobina o

miocromo es la responsable del color rosado o rojo de la carne. Tiene la capacidad de


combinarse

con el oxígeno del aire formando oximioglobina, otorgándole a la carne un color rojo más
intenso.

La oximioglobina puede oxidarse formando un compuesto marrón denominado


metamioglobina.

Otra proteína que forma parte de las proteínas sarcoplasmáticas del músculo, es la
hemoglobina,

pigmento sanguíneo, formada por una globulina y un núcleo prostético hem que tiene en su
interior

una molécula de hierro en forma férrica que es fácilmente oxidable y pasa a ferroso
contribuyendo

al color rojo purpúreo de la carne.


La abundancia de algunas proteínas sarcoplasmáticas puede variar sustancialmente
dependiendo de

la especie, raza, tipo de fibra muscular, edad del animal y factores genéticos individuales. Por

ejemplo, los animales jóvenes tienden a tener un contenido de mioglobina más bajo, de aquí
el

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177 Bromatología y Tecnología Alimentaria

color más pálido de la carne de terneros en comparación con la de vacuno mayor. Los
músculos de

la pechuga de las aves y los de muchos peces tienen un color rosado muy tenue debido al bajo

contenido de mioglobina, a diferencia del muslo de las aves que presentan un color más rojo.

PROTEÍNAS CONTRÁCTILES

Miosina

La miosina es el motor molecular de la contracción del musculo. Es la proteína dominante de la

banda A y constituye el 45% del contenido de proteínas miofibrilares. Es la proteína más


abundante

del musculo esquelético. Una molécula de miosina consiste en seis subunidades: dos
corresponden

a las “cadenas pesadas” y cuatro a las “cadenas ligeras”, estas seis subunidades se asocian
para

formar la estructura cuaternaria con un aspecto general de dos cabezas globulares que se
proyectan desde el extremo de un eje, denominado coloquialmente “cola”. El extremo N-
terminal de

cada cadena pesada se dobla dando una estructura que se denomina cabeza de miosina,
mientras

de la porción C-terminal (60% de los restos) tiene una secuencia tal que da lugar a una larga

espiral.

Estas dos porciones, cabeza y cola, tienen funciones importantes, pero completamente
distintas. En

condiciones fisiológicas, las moléculas de miosina se hayan de forma escalonada unas junto a
otras

mediante asociaciones laterales entre las colas de las moléculas. Por ello, el dominio de cola
de la

miosina proporciona la base estructural de la formación del filamento grueso. Los filamentos

gruesos se organizan de modo bipolar de tal forma que el origen del filamento es la línea M y
las

moléculas de miosina parten en direcciones opuestas a partir de esta línea M. las cabezas de

miosina se proyectan radialmente desde el eje de cada filamento grueso y se dirigen hacia los

filamentos finos. El extremo de la cabeza de miosina se une a la actina, la proteína vertebral


del

filamento fino. La cabeza de miosina contiene también un sitio de unión de ATP que funciona
como

el motor molecular que gobierna la contracción del musculo.

Actina

Alrededor de una 20% del contenido proteico de las proteínas miofibrilares corresponde a la
actina,

lo que la sitúa como la segunda proteína más abundante del musculo. El monómero de actina,
llamada actina globular o actina G, es una única cadena polipeptídica que contiene un solo
sitio

para unirse al nucleótido adenina. La actina G permanece como monómero a muy baja fuerza

iónica. No obstante bajo condiciones de fuerza iónica próximas a las fisiológicas, junto con la

presencia de MgATP, la actina polimeriza mediante asociación “cabeza cola” formando una
doble

hebra enrollada helicoidalmente para dar lugar a los filamentos finos de actina o actina F. Un

extremo de cada filamento se ancla en el disco Z y los filamentos se proyectan hacia la línea M

localizada en el centro del sarcómero. Debido a esta organización direccional de los filamentos

finos, las hebras de actina de los lados opuestos de la línea M se dirigen hacia el otro lado a
modo

de flecha en el interior del sarcómero.

La actina tiene una función dual en la miofibrilla. Por una parte se liga a la miosina durante la

contracción del musculo formando enlaces cruzados de actomiosina entre ambos filamentos.
La

unión de la actina a la miosina activa la función ATPasa de la miosina, con lo que la miosina
actúa

como motor molecular que desliza los filamentos finos sobre los gruesos, acortando el
sarcómero.

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178 Bromatología y Tecnología Alimentaria

Por otra parte, la actina es la espina vertebral donde se unen la tropomiosina y la troponina,
las dos

proteínas que actúan coordinadamente para regular la interacción actina-miosina en


respuesta a los

cambios de los niveles de calcio.


CONVERSION DEL MUSCULO EN CARNE

El sistema muscular vivo tiene un sistema metabólico ampliamente desarrollado y diseñado


para

mantener la función específica del músculo, que es convertir energía química en energía
mecánica.

La fuente inmediata de energía química es el ATP y las reacciones metabólicas que lo


mantienen

están dirigidas en su mayor parte a mantener los niveles de ATP necesarios para la contracción
así

como la homeostasis celular. La circulación de la sangre hacia el musculo para suministrar


oxígeno

y sustratos energéticos y para eliminar dióxido de carbono y productos metabólicos de


desecho, es

sin duda, critica para mantener esta maquinaria metabólica.

Una vez sacrificado un animal, la etapa inicial de la conversión del musculo en carne es el cese
del

flujo sanguíneo musculo que se produce con el sacrificio. Aunque la muerte fisiológica del
animal

casi siempre tiene lugar inmediatamente después del sacrificio, los distintos órganos del
cuerpo,

incluyendo los músculos, recurren a los mecanismos de reserva en un esfuerzo inútil para
mantener

la homeostasis celular. Sin el aporte continuo de oxígeno al músculo, las miofibrillas utilizan el

oxígeno que queda unido a la mioglobina para alargar el metabolismo aeróbico.


Inmediatamente a

partir de entonces, la glicólisis anaerobia se convierte en la ruta metabólica dominante para la


generación de ATP. A medida que se acumulan los productos metabólicos de desecho y se
agotan

los sustratos, la síntesis de ATP deja de ajustarse a la velocidad a la que se hidroliza. La

concentración de Ca2+ sarcoplásmico no se puede mantener por más tiempo al nivel del
estado en

reposo, mientras que otras bombas de iones que requieren ATP, como la ATPasa de Na+-K+,
dejan

de ser operativas. El descenso de ATP también tiene como consecuencia el endurecimiento del

músculo, conocido como rigor mortis, que es consecuencia de la falta de suficiente ATP para

disociar la miosina de la actina durante la contracción. Al final, la actividad enzimática


endógena

tiene como consecuencia la degradación parcial de la estructura de la arquitectura del


miofilamento.

La duración de esta serie de reacciones varía ampliamente de una especie a otra e incluso
dentro

de una misma especie.

Hay pocas reservas primarias de energía que abastezcan las inmediatas necesidades del
músculo en

los primeros momentos post-mortem. La CrP sirve como una reserva de fosfato con alta
energía y

de rápido acceso; cuando se hidroliza el ATP para cubrir las demandas de la contracción
muscular,

la creatina quinasa transfiere la fracción fosfato desde la CrP al ADP, regenerando así ATP. La

enzima adenilato quinasa probablemente también contribuye en este momento a la


generación de

ATP. Sin embargo, en el músculo post-mortem estas fuentes para sintetizar ATP se agotan
pronto.

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179 Bromatología y Tecnología Alimentaria

El glucógeno es generalmente la fuente más importante para la síntesis de ATP. La enzima

fosforilasa rompe unidades de glucosa a partir del glucógeno, rindiendo glucosa 1 fosfato que,

posteriormente entra en la ruta glucolítica para generar ATP. En ausencia de oxígeno, el


piruvato se

convierte más adelante en ácido láctico que se acumula en el músculo.

La generación inicial de ATP a partir de la CrP y del glucógeno es casi igual a la velocidad de

utilización del ATP, manteniéndose entonces la concentración de ATP en el valor de 5 mM.


Mientras

el nivel de ATP permanece elevado, en general, las necesidades fisiológicas del músculo están

respaldadas y las características físicas del tejido durante esta etapa inicial de conversión del

músculo en carne (fase de retraso) apenas se modifican en relación con las del músculo vivo.
Es de

destacar que el músculo permanece flexible y se alarga cuando se le somete a un estiramiento.


Sin

embargo, incluso mientras los niveles de ATP permanecen elevados, la hidrólisis del ATP para
cubrir

las necesidades fisiológicas tiene como consecuencia la generación y acumulación de iones

hidrógeno que bajan el pH del músculo. La velocidad de disminución del pH refleja muy
fielmente la

acumulación de ácido láctico, que sirve como un marcador del curso de la glicólisis post-
mortem.

Las variaciones extremas en la velocidad de la glicólisis post-mortem a menudo están


asociadas con

defectos en la calidad de la carne. El período de tiempo que dura esta fase es bastante
variable,
dependiendo de la especie, las características genéticas del animal, el estado nutricional ante-

mortem y el manejo del animal antes del sacrificio y, posiblemente, el método de sacrificio.
Con las

carnes rojas, este período puede durar hasta 12 h, mientras que con la carne de ave este
período

oscila entre los 30 min y las 2 h.

Cuando la CrP está casi agotada, la concentración de ATP comienza a disminuir de forma

precipitada ya que la utilización excede la capacidad de regeneración. Comienza entonces la


fase de

rigor (Figura 5). A medida que la concentración de ATP disminuye, se produce el


correspondiente

aumento en el desarrollo del rigor, medido como el aumento de la resistencia del músculo al

estiramiento. La disminución del ATP reduce la capacidad de la proteína que bombea calcio
para

mantener la concentración sarcoplásmica de Ca2+ en el nivel submicromolar o en el de

concentración propia del músculo relajado. De igual forma, hay un incremento gradual en el

número de enlaces cruzados entre la miosina y la actina, que quedan bloqueados debido a la

ausencia de ATP para disociar esas dos proteínas. Esto conduce finalmente al máximo

endurecimiento o inextensibilidad del músculo. Como podría esperarse, durante este período
puede

producirse un cierto grado de acortamiento del sarcómero, cuya magnitud está muy
relacionada

con la dureza de la carne.

La fase final de la conversión del músculo en carne se denomina maduración o resolución del
rigor.

Este período puede durar desde unos pocos días en aves, porcino y ovino, hasta 2 semanas en
vacuno. Durante la fase de resolución hay un incremento gradual en la extensibilidad del
músculo y

en la terneza. La base de estos cambios favorables es fundamentalmente el resultado de la


ruptura

hidrolítica de la estructura de la miofibrilla, sobre todo en los discos Z que pierden su


integridad

estructural rápidamente en función del tiempo.

Aunque el desarrollo de tensión durante el rigor tiene implicaciones importantes en la


resolución

final del rigor, generalmente se acepta que la proteólisis es la principal responsable de la


ruptura de

la estructura muscular y de la disminución de la dureza de la carne.

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180 Bromatología y Tecnología Alimentaria

DEGRADACIÓN PORST-MORTEM DE LAS PROTEÍNAS MUSCULARES

Habitualmente se admite que a medida que el músculo se convierte en carne, la terneza de la


carne

tiende a aumentar en función del tiempo de almacenamiento post-mortem. Este


ablandamiento es

consecuencia, al menos en parte, de la degradación en el músculo tanto de las proteínas

miofibrilares como de las citoesqueléticas.

Entre las proteasas musculares, la calpaína es la que se ha estudiado con más detalle en
relación
con su papel en la degradación post-mortem de las proteínas musculares. La calpaína es una
cisteín

proteasa activada por calcio que es más activa en el intervalo neutro de pH. La calpaína está

regulada por distintos factores, incluyendo calcio, fosfolípidos y calpastatina, un inhibidor


proteico

específico de la calpaína, que está ampliamente distribuido. El tejido muscular expresa

fundamentalmente tres calpaínas diferentes: dos calpaínas ubicuas y la calpaína 3. Las


calpaínas

ubicuas tienden a estar concentradas en los discos Z y el tratamiento de las miofibrillas con las

calpaínas provoca una pérdida rápida y completa de los discos Z. En las células del músculo

esquelético, la calpaína 3 se une específicamente a ciertas regiones de la titina; sin embargo, la

calpaína 3 no la corta. Cuando la concentración de Ca2+ aumenta en el período post-mortem,


las

calpaínas (sobre todo las ubicuas) se activan e inician la degradación de las proteínas
musculares

como troponina T, titina, nebulina, proteína C, desmina, tilamina, vinculina y sinemina. La


mayoría

de estas proteínas están directamente unidas a los discos Z miofibrilares (por ej., titina,
nebulina) o

muy estrechamente asociadas con ellos (por ej., tilamina, desmina, sinemina) o simplemente

próximas (vinculina). Cuando los discos Z están casi completamente rotos, la actina y la
miosina se

liberan pasivamente junto con otras proteínas procedentes del sarcómero y se convierten en

sustratos de otras enzimas proteolíticas.

Las catepsinas son proteasas lisosomales que tienen máxima actividad a pH ácido, una
situación

que prevalece en el período post-mortem restante, en particular durante el período de


maduración.
A primera vista, esto sugiere que la actividad de las catepsinas probablemente sea más
importante

que la de las calpaínas para lograr el ablandamiento deseado durante la maduración. Sin
embargo,

cuando las proteinasas se incuban con miofibrillas, es la actividad de las calpaínas la que mejor

imita los acontecimientos proteolíticos del ablandamiento postmortem. Además, el


ablandamiento

post-mortem es dependiente del Ca2+, característica que está asociada exclusivamente con el

sistema proteolítico de la calpaína en el músculo esquelético. Aun así, no se puede pasar por
alto la

importancia de las catepsinas en la maduración de la carne. Su localización intracelular y su

actividad sobre numerosas proteínas en el músculo esquelético post-mortem las hacen


candidatas

lógicas para la proteólisis y ablandamiento post-mortem.

El proteosoma es un gran sistema proteolítico ubicuo que depende de ATP y de la ubiquitina,


que

también podría estar implicado en la degradación proteica de las miofibrillas durante la


maduración

de la carne. El proteosoma también tiene capacidad para degradar in vitro la actina y la


miosina; sin

embargo, el proteosoma no puede degradar las miofibrillas intactas. Las proteínas del
músculo,

como la actina y la miosina, son liberadas del sarcómero por un mecanismo dependiente de

calpaína/Ca2+ antes de sufrir una ubiquitinización y degradación por parte del proteosoma. En

animales que sobre expresan la calpastatina, la degradación post-mortem por el proteosoma


es

menor, confirmando el papel que juegan las calpaínas. Por lo tanto, la calpaína podría ser la
que

inicie la degradación de las miofibrillas y el proteosoma el responsable de las reacciones


proteolíticas que eliminan todos los fragmentos miofibrilares y los hidrolizan a aminoácidos.

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181 Bromatología y Tecnología Alimentaria

CAMBIOS BIOQUÍMICOS POST-MORTEM NATURALES E INDUCIDOS QUE

AFECTAN A LA CALIDAD DE LA CARNE

La elección de los consumidores a la hora de comprar carne se ve fuertemente influida por


varios

atributos de los productos entre los que se encuentran la capacidad de retención de agua, el
color,

el contenido de grasa y la terneza de la carne. Los cortes de carne que muestran un color
anómalo,

ya sea claro u oscuro, o un exudado excesivo dentro del envase tienen mayor probabilidad de
ser

rechazados por los consumidores, degradándose por tanto el valor del producto. Igualmente,
una

experiencia insatisfactoria de un consumidor con un corte de carne anormalmente duro puede


tener

como consecuencia el posterior rechazo de ese producto.

Los atributos de calidad de la carne están influidos por múltiples factores que interaccionan
entre sí,

incluyendo la especie animal, la raza, el estado nutritivo, el manejo previo al sacrificio y el

enfriamiento, procesado y almacenamiento post-mortem. En las siguientes páginas se


describen

algunos ejemplos específicos de problemas de calidad y la base molecular subyacente.


Después de la maduración de la carne, las características del tejido difieren sustancialmente de
las

del músculo vivo. El metabolismo post-mortem conduce a una disminución en el pH desde el


valor

fisiológico de aproximadamente 7,4 en el tejido muscular hasta un valor final entre pH 5,5 y
5,9 en

la carne roja y en la de ave. Además, antes de la formación del complejo del rigor se ha
producido

una cierta contracción en el tejido.

Las consecuencias de la reducción de pH son al mismo tiempo beneficiosas y no deseables


para el

valor del producto. Claramente, el pH ácido de la carne retrasará el crecimiento microbiano y,


por lo

tanto, alargará la vida útil en comparación con un músculo con pH neutro. Sin embargo, esta

ventaja se contrarresta con las pérdidas económicas que tienen los procesadores derivados de
la

pérdida de agua que experimenta el tejido a medida que el pH alcanza valores más ácidos. El
punto

isoeléctrico de la miosina (la proteína dominante en el músculo) es aproximadamente 5,0; a


este

pH, la suma de las cargas positivas y negativas es igual a cero, las interacciones proteína-
proteína

son máximas y las interacciones proteína-agua son mínimas. En consecuencia, las miofibrillas
se

encogen y pierden una gran parte de su capacidad de retención de agua. Esta pérdida de agua

durante el almacenamiento de los productos frescos o cocinados (denominada en ocasiones

“merma”) puede ser bastante importante, teniendo como consecuencia un menor valor
porque el

producto bañado en su exudado es poco atractivo. Además, puesto que la carne se vende por
peso,
la pérdida de agua es igual a la pérdida de peso en el producto y, por ello, a la disminución del

beneficio. La percepción del consumidor de un producto que ha perdido una parte sustancial
de su

contenido de agua será de menos jugoso y tierno. Hay que reconocer también que el exudado

acuoso contiene cantidades significativas de vitaminas hidrosolubles, minerales, aminoácidos y


otros

nutrientes. El consumidor perderá estos nutrientes que se encuentran en el exudado.

Una rápida glucólisis post-mortem y llegar a un pH final bajo provocarán, no sólo una menor

capacidad de retención de agua, sino también defectos visuales.

CARNE PÁLIDA, BLANDA Y EXUDATIVA

Todos los tejidos musculares experimentan una reducción en el pH como consecuencia de la

hidrólisis del ATP durante la conversión del músculo en carne. Sin embargo, en casos
aberrantes, la

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182 Bromatología y Tecnología Alimentaria

velocidad de descenso del pH es anormalmente rápida, de manera que la mayor parte de esa

reducción del pH tiene lugar mientras que la temperatura de la canal es elevada. Por ejemplo,
a los

45 min post-mortem, el pH del músculo porcino se encuentra normalmente en el intervalo de


6,5-

6,7 mientras que la temperatura es aproximadamente igual a 37°C. En algunas canales, sin

embargo, el pH puede disminuir por debajo de 6,0 en el mismo período de tiempo. Esta última
combinación de un rápido descenso del pH mientras la temperatura de la canal es aún elevada

tiene como consecuencia la desnaturalización de algunas de las proteínas contráctiles, con la

consiguiente pérdida de capacidad de retención de agua, que conduce al fenómeno conocido


corno

“carne pálida, blanda, exudativa” o carne PSE (siglas del inglés Pale, Soft, Exudative). Aunque
en

los cortes frescos estos atributos causen rechazo por parte de los consumidores, la reducida

funcionalidad de la proteína de los productos PSE en la carne procesada tiene también serias

consecuencias económicas para la industria cárnica.

La base molecular del problema de la carne PSE fue objeto de numerosas investigaciones
durante la

segunda mitad del siglo pasado. Está claro que los factores que causan estrés postmortem en
el

animal, como el calor, el transporte, el ejercicio físico, la mezcla con animales desconocidos y
el

manejo de los animales, contribuyen de manera significativa al problema de la calidad de la


carne.

Todavía no se conoce con exactitud el mecanismo exacto por el que estos factores estresantes

provocan la carne PSE, pero de los resultados obtenidos en una gran variedad de estudios es

evidente que reducir el estrés ante-mortem tiene como consecuencia una mejora significativa
en la

calidad global de la carne.

El genotipo del animal puede aumentar aún más su predisposición a una respuesta adversa al

estrés. En la década de 1960 se puso de manifiesto que algunas poblaciones de cerdos

pertenecientes a varias razas eran especial mente susceptibles a factores estresantes. El


término
“síndrome de estrés porcino” (SEP) se acuñó para describir la alteración muscular hereditaria
de los

cerdos que tienen una escasa tolerancia a los efectos del estrés.

Normalmente estos animales responden a los factores estresantes desarrollando un cuadro

conocido como hipertermia maligna, que se caracteriza por una contractura muscular severa,

insuficiencia respiratoria, rápida elevación de la temperatura corporal y, por último, la muerte.

Los animales que con este trastorno no sucumben a los efectos del estrés tienen una
probabilidad

mucho mayor que los animales normales de que su carne sea PSE.

Los estudios realizados en los 30 años siguientes dieron como resultado final la identificación
de

una mutación en el ARN que era responsable del SEP. Esta mutación da lugar a una liberación

excesiva de calcio desde el RS en el animal sometido a estrés, la cual, a su vez, desencadena


una

contractura muscular severa y finalmente una hipertermia maligna en el animal vivo. La


excesiva

liberación post-mortem de calcio en el músculo de los cerdos susceptibles al SEP provoca la

contracción muscular y la glicólisis anaeróbica asociada con la consiguiente acumulación de


iones

hidrógeno y la producción de calor asociada con el desarrollo de carne de cerdo PSE.

El problema de la carne PSE se ha asociado tradicionalmente a la carne de cerdo. Sin embargo,


a

principios de 1990 se hizo notable una incidencia creciente de carne PSE en la industria

transformadora de carne de pavo. La asombrosa semejanza en el desarrollo de carne PSE de


cerdo
y de pavo impulsó la hipótesis de que una mutación en el ARN era responsable del problema
del

pavo PSE. Otra anomalía genética que puede dar lugar a carne PSE en el cerdo es el gen
Napole

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183 Bromatología y Tecnología Alimentaria

(NP). La mutación en este caso de la proteína quinasa activada por AMP. Esta enzima juega
una

variedad de papeles en el músculo, incluyendo la activación de las rutas que producen ATP y la

inhibición de las vías que consumen ATP, así como la inactivación de la glucógeno sintetasa.

Algunos cerdos tienden a tener un contenido de glucógeno mucho mayor que otros. La
velocidad de

descenso del pH post-mortem en el músculo de cerdos con el gen Napole tiende a ser normal.
Sin

embargo, los elevados niveles de glucógeno tienden a provocar un descenso de pH más


prolongado

y en consecuencia un pH final muy bajo, dando lugar a carne PSE con mala funcionalidad
proteica.

De hecho, aunque la capacidad de retención de agua disminuye en comparación con el cerdo

normal, la funcionalidad proteica del cerdo con mayor contenido de glucógeno en los
productos

cárnicos es incluso más bajo que el cerdo que posee la anormalidad. El hecho de que el cerdo
se

consuma como productos cárnicos muestra la importancia de eliminar el gen Napole en los
cerdos.
CARNE OSCURA, FIRME Y SECA

Una consecuencia esporádica del estrés previo al sacrificio es el agotamiento de las reservas
de

glucógeno a causa de los factores estresantes, el ejercicio o el ayuno excesivo. Esas


condiciones

dan lugar a un producto que tiene las características opuestas a la carne PSE y que se
denomina

como carne “oscura, firme y seca” o DFD (del inglés, Dark, Firm and Dry). El color de la carne

puede variar desde un ligero rojo oscuro a uno extremadamente oscuro o casi negro en
contraste

con el aspecto del color típico rojo cereza que tiene la carne roja normal. El problema es más

acusado en carne de ternera, pero también se ha descrito en el cerdo. La ausencia de una


reserva

adecuada de glucógeno tiene como consecuencia el cese temprano de la glucólisis, de tal


forma que

el pH final se mantiene relativamente alto (>6,0). La incidencia de carnes DFD tiende a ser

estacional, con una incidencia más acusada cuando los animales están expuestos a períodos

prolongados de tiempo húmedo y frío, en comparación con el verano.

La carne oscura, firme y seca tiene una capacidad de retención de agua superior a la normal
porque

el pH está más alejado del punto isoeléctrico de la miosina (±5,0). Sin embargo, esta ventaja se

contrarresta muy fuertemente con la susceptibilidad del producto al crecimiento de

microorganismos y con el rechazo de los consumidores a causa de su color anómalo.

El excepcional color oscuro de este producto es consecuencia del elevado pH post-mortem


que

mantiene las proteínas con una carga alta, por lo que la separación entre las miofibrillas del
músculo es máxima y la dispersión de la luz se reduce. La respiración mitocondrial activa que
tiene

lugar cuando el pH es más elevado también reduce la fracción de oxihemoglobina en el tejido.

ASPECTOS BROMATOLOGICOS DE LAS CARNES

Las razas vacunas productoras de carne en la Argentina son: Hererford, Shorton y Aberdeen
Angus.

Su alimentación puede llevarse a cabo a través de diferentes sistemas:

1. Sistema Pastoril: se usan pasturas naturales, no recibiendo ningún tipo de


suplementación.

2. Sistema Mixto: se usan pasturas naturales y suplementación de granos de maíz.

3. Sistema Feed Lot: se usan concentrados a base de maíz, sin tener acceso a pasturas

naturales.

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184 Bromatología y Tecnología Alimentaria

CLASIFICACIÓN DE LAS CARNES SEGÚN SU COLOR

- Carnes BLANCAS (pollo, conejo, pescado, pavo): son animales jóvenes con fibras

musculares finas. Son carnes de fácil digestión.

- Carnes ROJAS (vacuna, cordero, porcino): son animales adultos y su carne es rica en

pigmentos como hemoglobina y mioglobina.


- Carnes OSCURAS o NEGRAS (jabalí, ciervo, liebre, patos): son animales de caza de pelo o

pluma. Son duras porque habitan en lugares salvajes.

CLASIFICACIÓN DEL VACUNO SEGÚN SEXO Y EDAD

- Terneros/as: de 7 a 12 meses de edad. Peso vivo hasta 250 Kg.

- Novillitos: machos de 12 a 18 meses de edad. Castrados a temprana edad. Peso vivo hasta

350 Kg.

- Novillos: machos castrados, mayores de 18 meses de edad. Peso vivo superior a los 350 kg.

- Vaquillonas: hembras que no han tenido ninguna parición. De 12 a 30 meses de edad.

- Vacas: hembras que han tenido por lo menos un parto. Mayores a 30 meses. Peso vivo

superior a 350 kg.

- Toritos: machos enteros (sin castrar), de hasta 24 meses de edad.

- Toros: machos enteros, mayores a 24 meses de edad.

- Torunos: machos castrados tardíamente.

CUALIDADES ORGANOLEPTICAS

 Terneza

La terneza está dada por la textura del tejido muscular, determinado por el tamaño de las
fibras, y

la distribución del tejido conectivo incluido.


 Color

El color en las carnes es el resultado de tres elementos: la cantidad de pigmento hemoglobina,


la

forma química en la que se encuentre el pigmento y la cantidad de luz reflejada en la


superficie.

La mioglobina, una proteína sarcoplasmatica responsable del transporte y almacenamiento del

oxígeno dentro del tejido muscular. Fue la primera proteína en la cual se determinó su
estructura

tridimensional. Está formada por una sola cadena polipeptídica unida a un grupo hemo, el cual

consiste en un anillo tetrapirrolico con un átomo de hierro en el centro. En la mioglobina, el


hierro

del anillo tetrapirolico está en el estando de oxidación ferroso.

La unión del oxígeno a la molécula de hierro en los tejidos animales vivos es fácilmente
reversible.

En la carne fresca, los tejidos alejados de la superficie contienen mioglobina de color rojo
purpura.

En la superficie de la carne recién cortada, la oxigenación produce oximioglobina que es de


color

rojo claro.

Además de la reacción de oxigenación, el hierro ferroso de la mioglobina puede oxidarse a


hierro

férrico, dando metamioglobina de color pardo. La formación de metamioglobina produce


cambios

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185 Bromatología y Tecnología Alimentaria

de color hacia el pardo en la carne que envejece. El siguiente esquema que representa el color
de

la carne en función de los estados de oxidación de la mioglobina:

Esquema que representa el color de la carne en función de los estados de oxidación de la


Mioglobina

En el curado los Nitritos se unen al hierro dando nitrosomioglobina color rojo estable. Poseen

algunas cualidades como inhibir el crecimiento de Clostridium botulinum, son antioxidantes, y

estabilizan sabor y aroma, pero pueden ser peligrosos ya que forman nitrosamidas. Sales
curantes

de chacinados (prohibido en carnes frescas):

o Nitritos y nitrato de sodio.

o Cloruro de sodio.

o Fosfatos.

o Ácidos ascórbico/Ascorbato de sodio.

o Ácido eritorbico/Eritorbato de sodio.

 Jugosidad

La jugosidad es la impresión resultante de la masticación a causa del jugo liberado por la carne
y la

secreción salival estimulada por la grasa.

 Sabor

Es la impresión compleja resultante de la percepción de olores y gustos, por la existencia y

características de sustancias químicas solubles y volátiles.

SENASA (Servicio Nacional de Sanidad y Calidad Agroalimentaria)


Es el organismo sanitario rector en Argentina, encargado de ejecutar la política que el
Gobierno

Nacional dicte en materia de sanidad animal y vegetal, y de asegurar el cumplimiento del CAA
para

aquellos productos de su competencia (Anexos I y II del Decreto 815/ 99).

Debe velar en el ámbito de su competencia por la inocuidad, salubridad y sanidad de los


productos

alimenticios.

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186 Bromatología y Tecnología Alimentaria

Objetivos:

o Fiscalización y certificación de productos y subproductos de origen animal y vegetal.

o Prevención, erradicación y control de enfermedades animales.

o Implementar y promover acción sanitaria, elabora normas y controla su cumplimiento.

o Planifica, organiza y ejecuta programas que reglamenta producción orientados obtención


de

alimentos inocuos.

PROCESO DE OBTENCIÓN DE LA CARNE

El sacrificio de los animales con fines industriales, comprende las siguientes operaciones
básicas:

Transporte: durante el transporte de los animales hacia el matadero – frigorífico, el cual es el

establecimiento donde se sacrifican animales y que posee cámara frigorífica, pudiendo o no


efectuarse tareas de elaboración y/o industrialización, se debe tener en cuenta el bienestar
animal.

Los puntos críticos de control durante el transporte son la carga y descarga, duración del viaje,

temperatura y ventilación. Todo esto incide calidad del producto final.

Insensibilización: es la perdida de la capacidad de experimentar impresiones físicas, debido a


un

proceso mecánico, químico o eléctrico que interrumpe, en forma momentánea, la percepción


a

través de los sentidos.

Inmoviliza al animal para evitar que lesione a los operarios durante la manipulación previa a la

muerte

Degüello - Desangrado: se produce al seccionar los grandes vasos sanguíneos a la entrada del

pecho (yugular y carótida)

Es el proceso de matanza propiamente dicho. Provoca la muerte como consecuencia del fallo

cardiaco inducido por la hipovolemia.

Desollado: es el procedimiento por el cual se le quita el cuero al animal. Para realizar la


extracción

de la cabeza, sin que se produzcan reflujos por el extremo craneal del tubo digestivo, se realiza
la

ligadura del esófago. Una vez listo, se realiza la separación de la cabeza.


Evisceración: se reconocen dos tipos de vísceras:

- Vísceras verdes: Las que conforman aparato digestivo.

- Vísceras rojas: corazón, hígado, bazo, aparato respiratorio.

Inspección Veterinaria Post-morten: Son cuatro puestos fijos (Patas, encías y labios; Cabeza y

lengua; Vísceras y Medias canales).

TRANSFORMACIÓN DEL MUSCULO EN CARNE

1. No hay circulación sanguínea, no hay oxígeno.

2. El glucógeno que se degradaba a E (ATP) forma ahora ácido láctico.

3. El pH baja de 7 a 5,5.

4. Formación irreversible del complejo actina-miosina.

5. Proceso optimo entre 14 y 18° C.

6. Carnes duras y poco jugosas si se cocinan.

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187 Bromatología y Tecnología Alimentaria

Maduración: Ablandamiento

Después de un periodo de tiempo variable hay resolución progresiva del rigor, los músculos se

ablandan. La velocidad con que ocurre el ablandamiento está en función de la temperatura y

especie. El proceso de maduración continua, es independiente del tamaño del corte.


La carne es considerada como uno de los alimentos más perecederos, por ello las

medidas de conservación deben aplicarse inmediatamente tras el sacrificio

OBJETIVO  retrasar o prevenir ciertos cambios que hacen a la carne inadecuada para

el consumo o degradan alguna característica de calidad.

Refrigeración

 Método más difundido.

 Las bajas temperaturas retardan el crecimiento microbiano y reacciones químicas y

enzimáticas que causan su alteración.

 Se deben aplicar temperatura por encima de -2° C, puesto que este constituye el punto de

congelación de la carne, hasta aproximadamente 5° C.

 Por debajo de 5° C los microorganismos que provocan descomposición tienen un

crecimiento muy lento.

 Es necesario un enfriamiento rápido para evitar la alteración de las partes profundas de la

res.

Congelación

La congelación debe su poder conservador a dos efectos:


-Eliminación del agua líquida, por transformación en hielo, obstaculizando la actividad

microbiológica y enzimática.

-Efecto térmico por enfriamiento, de los productos tratados hasta zonas de temperatura en las
que

las actividades biológicas están muy reducidas.

CHACINADOS

Se entiende por chacinados, a los productos preparados sobre la base de carne y/o sangre,
vísceras

u otros subproductos animales que hayan sido autorizados para consumo humano,
adicionados o

no de otras sustancias aprobadas a tal fin.

EMBUTIDOS

Son los chacinados en cualquier estado y forma admitida que se elaboren, que han sido

introducidos a presión en fracciones de intestinos u otras membranas naturales o artificiales

aprobadas a tal fin, aunque en el momento del expendio y o consumo carezcan del continente.

Pueden ser:

 Embutidos frescos.

 Embutidos secos.

 Embutidos cocidos.

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188 Bromatología y Tecnología Alimentaria

Embutidos frescos

Se entiende por embutidos frescos a aquellos que han sido elaborados con carnes y
subproductos

crudos, con el agregado de sal, especias y aditivos de uso permitido, que no hayan sido
sometidos

a procesos térmicos, de secado o de ahumado.

a. Duración:

Los embutidos frescos serán mantenidos a temperaturas entre MENOS DOS GRADOS

CENTIGRADOS (-2° C) y CINCO grados centígrados (5° C). Se debe indicar la fecha de duración
del

producto, la que constará por lo menos del día y el mes para productos de menos de TREINTA
(30)

días de vida útil.

b. Envasados al vacío o en atmósfera controlada:

Cuando dichos embutidos se encuentren envasados al vacío o en atmósfera controlada


deberán

mantenerse a las temperaturas antes mencionadas. Se debe indicar la fecha de duración del

producto, la que constará por lo menos del día y el mes para productos de menos de TREINTA
(30)

días de vida útil.


c. Congelados:

Cuando los embutidos hayan sido congelados inmediatamente después de su elaboración a

temperaturas no superiores a MENOS DIECIOCHO GRADOS CENTIGRADOS (-18° C), se


consignará

una fecha de duración mínima de acuerdo al criterio técnico del elaborador la que constará
por lo

menos del mes y el año para productos de más de tres meses de vida útil.

d. Rotulado:

En los rótulos de estos productos, se consignará con claridad, la temperatura de conservación


y la

fecha de duración que les corresponde.

Embutidos secos

Se entiende por embutidos secos, aquellos embutidos crudos que han sido sometidos a un
proceso

de deshidratación parcial y maduración para favorecer su conservación por un lapso


prolongado.

La velocidad de perdida de agua depende de diferentes condiciones:

 Diámetro de la tripa y calidad de la misma.

 Proporción de magro y grasa en la pasta.

 Humedad ambiental en el estufado, ahumado y secado.

 Movimiento del aire dentro del secadero.


Embutidos cocidos

Se entiende por embutidos cocidos, los embutidos, cualquiera sea su forma de elaboración,
que

sufren un proceso de cocimiento en estufa o agua.

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