Coronel Mite Ana Paula

Catedra de Endocrinologia
PARALELO D -2020

Las hormonas existen en muy bajas concentraciones en el líquido extracelular, por lo que uno de los
principales retos de las células efectoras/blanco, es discernir la información concreta dada por las
diferentes hormonas y el significado de los cambios mínimos en sus concentraciones.
Esta propiedad de reconocimiento es dada por los receptores celulares que vinculan la información
entregada por una hormona con su acción en el interior de la célula.
Los receptores deben tener ciertas características para que su función sea fisiológicamente relevante:
 Tener afinidad alta para la hormona.
 La unión debe ser específica.
 La unión debe ser saturable.
 La unión debe ocurrir en el rango de concentración en que se espera la respuesta biológica.
Dentro de estos receptores que hay en nuestro cuerpo existen cuatro subtipos que son clave para el funcionamiento
correcto de nuestro cuerpo:
 Los receptores de canal iónicos
 Los receptores enzimáticos
 Los receptores de serpiente
 Los receptores esteroideos

1. Receptores de canal iónicos:

Estos receptores se abren o cierran en respuesta a la concentración del ligando (S) de señal o potencial de
membrana, por medio de apertura o poros que se encuentran en la membrana lipídica.

Ejemplo: La fase de despolarización de una neurona va a depender de la entrada de Na al medio intracelular que
facilita la despolarización de la neurona por medio de la apertura de más canales de Na, que permite el alcance
del potencial de acción.

2. Receptores enzimáticos: Esta de aquí va a estar dada por la unión de un ligando al dominio extracelular,
que hará es estimular la actividad enzimática en el dominio intracelular.
Coronel Mite Ana Paula
Catedra de Endocrinologia
PARALELO D -2020
Ejemplo: Tenemos la glucosa en el torrente sanguíneo, se almacena en el hígado como glucógeno, el páncreas
tiene receptores específicos para la glucosa en sangre, cuando baja la glucosa por la hipoglicemia, va a mandar
al glucagón al hígado el cual se va a fosforilar para convertirlo en glucosa.

Al receptor en el hígado le tiene que llegar el glucagón y este receptor está asociado a una proteína G que va a
activar la Adenil ciclasa, para que el ATP que se encuentra dentro de la célula se haga AMPc y pirofosfato. Este
AMPc va a interactuar con la proteína Cinasa A el cual el glucógeno se va desdoblar en glucosa y va a nivelar los
índices de glucosa en sangre.

3. Receptores de serpiente:
Estos van a permitir o van a ayudar a que la hormona, que tiene como destino el núcleo o cualquier parte del
citoplasma, llegue hasta su destino mediante la unión del ligando externo al receptor (R) que activa una
proteína intracelular de unión a GTP, que regula una enzima que genera un segundo mensajero intracelular.

Ejemplo: Estos receptores imitan las acciones de la acetilcolina sobre la musculatura lisa y las glándulas.

4. Receptores esteroideos:
Estos logran la unión de esteroides a una proteína del receptor nuclear y permiten que el receptor regule la
expresión de genes específicos.

Ejemplo: Receptores estrogenitos en el ciclo ovárico

1.-Molina PE. Chapter 1. General Principles of Endocrine Physiology. En: PE Molina. Endocrine Physiology,, NY: The McGraw-Hill
Companies. 2013.

2. David G, Gardner MD, Mark Anderson MD P, Robert A. Nissenson P. Chapter 1. Hormones and Hormone Action. In: Gardner
DG, Shoback D, editors. Greenspan’s Basic & Clinical Endocrinology.

9e. New York, NY: The McGraw-Hill Companies. 2011.

3. Weil PA. The Diversity of the Endocrine System. En: Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly

4. Jameson JL. Mechanisms of Hormone Action. En: Kasper D, Fauci A, Hauser S, Longo D, Jameson JL, Loscalzo J, editors.
Harrison’s Principles of Internal Medicine, 19e. New York, NY: McGraw-HillEducation. 2015.

5.-Asociación Colombiana de Endocrinología, Diabetes y Metabolismo, Bogotá, Colombia 2017

6.-. Murray R, Granner D. Chapter 40. Membranes: Structure & Function. En R. Murray, D. Bender, K. Botham, P.
Kennelly, V. Rodwell, & P. Weil, Harper’s Illustrated Biochemistry, (29e ed., págs. 459-498).