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2. Explique qué pasaría a la vida en el planeta si el hielo, fuese como se espera, más
denso que el agua. Suponga que esta condición se presenta desde el inicio del
planeta.
8. Dibuje las estructuras de los disacáridos que se pueden formar entre la D-Glcp y
la D-Manp.
10. Un azúcar cuya fórmula general es C12H22O11, se aísla de las raíces de la genciana.
Es un azúcar reductor, solo forma una osazona, sufre mutarrotación y es
hidrolizada por ácidos acuosos, o por emulsina, a D-glucosa. La metilación de
C12H22O11 seguida de su hidrólisis, da 2,3,4,6-tetra-O-metil-D-glucosa y 2,3,4,-tri-
O-metil-D-glucosa. ¿Cuál es la estructura del azúcar?
OH
Alizarina
18. Calcule la cantidad de sulfato de amonio que hay que adicionar a 10 ml de una
mezcla de proteínas si quiere hacer una precipitación diferencial con 10%, 20%,
30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90% y 100% de saturación. Considere que,
con cada adición de la sal, el volumen de la muestra se incrementa 5%.
19. En una columna de cromatografía en gel de Bio-Gel P-30 con un volumen total
de 100 ml se obtiene que el volumen de elusión de la proteína Hexoquinasa (96
kD) es de 34 ml, mientras que el volumen de elusión de una proteína
desconocida es de 50 ml. A) ¿Cuál es el volumen vacío de la columna? B) ¿Cuál
es el volumen ocupado por el gel? C) ¿Cuál es el volumen de elusión relativo de
ambas proteínas?
20. A. Calcule el peso molecular de una proteína desconocida que eluye entre la
aldolasa y la lactato deshidrogenada de una columna de Sephadex G-200, según la
figura que se ilustra a continuación. B. Según los datos de la misma figura,
¿Calcule el peso molecular de las proteínas que eluyen a Ve/Vo de 1.8, 2.2 y 2.7?
22. Realice una curva de calibración con los datos de la siguiente figura.
220
115
97
66
45
30
21
14
23. Cuál es la masa molecular de una proteína que tiene una movilidad electroforética
relativa de 0.5 en un gel de poliacrilamida-SDS? Emplee para el cálculo la siguiente
figura.
25. Calcule la fuerza relativa centrífuga (xg) ejercida por el rotor 80Ti en su radio
máximo con respecto de su eje de rotación al ser sometida a A) 80,000 rpm, B)
40,000 rpm y C) 30,000 rpm.
26. Calcule el tiempo equivalente para realizar una centrifugación en el rotor 70Ti si
en el rotor 50VTi tomó 2h lograr la separación.
27. Indique los productos obtenidos después del tratamiento sobre el péptido indicado
i. Ser-Ala-Phe-Lys-Pro por quimotripsina
ii. Thr-Cys-Gly-Met-Asn con NCBr
iii. Leu-Arg-Gly-Asp con carboxipeptidasa A
iv. Gly-Phe-Trp-Pro-Phe-Arg con termolisina
v. Val-Trp-Lys-Pro-Arg-Glu con tripsina
32. Un polipéptido fue sometido al siguiente tratamiento con los resultados indicados.
¿Cuál es la estructura primaria del polipéptido?
1. Hidrólisis ácida
(Ala, Arg, Cys, Glx, Gly, Lys, Leu, Met, Phe, Thr)
2. Aminopeptidasa M
No hay fragmentos
3. Carboxipeptidasa A + Carboxipeptidasa B
No hay fragmentos
4. Tripsina, seguida por la degradación de Edman de los productos por
separado
Cys-Gly-Leu-Phe-Arg
Thr-Ala-Met-Gln-Lys
a) Discuta cuál es el rango de las concentraciones de sustrato más útil para estas
determinaciones
b) Con los mismos datos emplee el trazo directo y compare los valores.
c) ¿Cuáles son las ventajas del trazo directo comparado con el de Lineweaver-
Burk?
36. Haciendo un trazo lineal de los datos siguientes, los cuales fueron obtenidos de
un experimento similar al del problema anterior.
a) Indique de qué tipo de inhibidor se trata.
b) ¿Qué información adicional necesitarías para determinar la KI del trazo?
c) ¿Cómo usarías tu trazo para determinar la KI (no lo calcule)?
39. Se determinó que el contenido de DNA del fago T2 es de 200,000 pares de bases.
¿Cuál es la longitud del DNA en micrómetros?
41. De las secuencias anteriores prediga cuál de ellas tendrá una mayor temperatura
de fusión (Tm).
42. Un fragmento lineal de DNA es digerido con las enzimas de restricción HindIII y
SmaI solas y en combinación, obteniendo los siguientes fragmentos:
HindIII 2.5 Kb y 5.0 Kb
SmaI 2.0 Kb y 5.5 Kb
Ambas 2.5 Kb, 3.0 Kb y 2.0 Kb
A) Dibuje el mapa de restricción
B) La mezcla de los fragmentos producidos por la combinación de ambas
enzimas se digirió posteriormente con la enzima EcoR1, resultando en la
pérdida del fragmento de 3.0 Kb y la aparición de una banda de 1.5 Kb.
Marque el sitio de corte de la enzima EcoR1.