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Ejercicio 1. Enzimología
Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición
Factor Explicación
El apoenzima determina la
especificidad de la reacción, es
decir, determina el sustrato sobre el
que puede actuar, mientras que el
cofactor presenta los grupos que
permiten la transformación del
sustrato. Un mismo cofactor puede
ser constituyente de diferentes
holoenzimas.
Referencias
Ejercicio 2. Bioenergética
Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Pretarea
El trifosfato de
adenosina, o ATP, es
una molécula pequeña
relativamente simple.
Esta puede ser
considerada como la
principal moneda
energética de las
células, así como el
dinero es la principal
moneda económica de
las sociedades
humanas. La energía
liberada por la
hidrólisis (degradación)
del ATP se utiliza para
impulsar muchas
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reacciones celulares
que requieren energía.
La fosforilación más
importante para el
metabolismo es la
fosforilación
del adenosín
difosfato (ADP), es
decir, la adición de un
grupo fosfato al ADP
para formar adenosín
trifosfato (ATP):
Reacci
ón del Energía Clasifique como
Grafique la
ciclo libre de endergónica o
reacción
de Gibs exergónica
Krebs
Succin La parte Es
ato a final del suficientemente exergóni
Fumar ciclo ca como para reducir el
ato consiste en FAD a FADH2, pero no
la
para reducir el NAD+ a
reorganizaci
NADH. Es poco usual
ón de
moléculas a hallar una unión
cuatro covalente entre el FAD y
átomos de una proteína; en la
carbono mayoría de los casos, el
hasta la FAD se encuentra
regeneració asociado a los enzimas de
n del forma no covalente.
oxalacetato.
Para que
eso sea
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posible, el
grupo
metilo
presente en
el succinato
tiene que
convertirse
en un
carbonilo.
Como
ocurre en
otras rutas,
por ejemplo
en la beta
oxidación
de
los ácidos
grasos, tal
conversión
ocurre
mediante
tres pasos:
una primera
oxidación,
una
hidratación
y una
segunda
oxidación.
Estos tres
pasos,
además de
regenerar
oxalacetato,
permiten la
extracción
ulterior de
energía
mediante la
formación
de FADH2 y
NADH.
La primera
reacción de
oxidación es
catalizada
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por el
complejo
enzimático
de la
succinato
deshidrogen
asa, la
única
enzima del
ciclo que
tiene como
aceptor de
hidrógeno al
FAD en vez
de al NAD+.
El FAD es
enlazado de
modo
covalente a
la enzima
por un
residuo de
histidina. La
enzima se
vale del
FAD ya que
la energía
asociada a
la reacción
no es
suficiente
para reducir
el NAD+.
El complejo
enzimático
también es
el único del
ciclo que
pasa dentro
de la
membrana
mitocondrial
. Tal
posición se
debe a la
implicación
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de la
enzima en
la cadena
de
transporte
de los
electrones.
Los
electrones
pasados
sobre el
FAD se
introducen
directament
e en la
cadena
gracias a la
unión
estable
entre la
enzima y el
cofactor
mismo.
Referencias