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MOMENTO 4 TRABAJO
COLABORATIVO UNO
BIOQUIMICA

ELABORADO POR:

YAMILE ESMERALDA DAZA CODIGO: 59862555

YURANY MARCELA SALAZAR CODIGO: 1082657577

GUSTABA GERMAN IBARRA CODIGO: 87454474

GILBERTO ALEXANDER GUERRERO CODIGO: 27309734

LEANDRO JILDARDO LOPEZ CODIGO: 87068065

GRUPO - 201103-14

TUTORA:
YENNY YOLANDA LOZANO

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

TECNOLOGÍA EN REGENCIA DE FARMACIA

ZC-SUR PASTO

ABRIL 18 DEL 2016


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INTRODUCCIÓN.

El desarrollo de este trabajo tiene como principal objetivo la adquisición de


conocimientos relacionados al curso académico de bioquímica, dentro del cual se
aborda la importancia de tema del ADN ya que este contiene la información genética
de cada individuo ayudado del ARN que es (el mensajero) para que se lleve a cabo la
síntesis de proteínas.

En donde Identificamos la respectiva solución de los diferentes problemas planteados


atreves de un resumen requerido para la solución, explicación del mismo. De igual
manera se realizó trabajos de investigación sobre las temáticas requeridas como las
Enzimas, sus características, su función, sitio activo para la comprensión total del tema.
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IDENTIFICACIÓN DEL PROBLEMA.


Paso 1: Análisis del problema: El estudiante con su grupo de trabajo, lee y analiza
el escenario del problema. El estudiante realiza la asignación de roles.
Identificación del problema A

a) El ADN, es la molécula en cargada de transmitir las características hereditarias, la


cual es copiada en una molécula de ARN mensajero por un proceso que se llama
transcripción y este ARN es leído en los ribosomas uniendo aminoácidos para
conforma polipéptidos en un procedimiento llamado traducción.
Revise algunos problemas aplicados, en donde la información del ADN, no es
transferida. Un ejemplo, la lactasa es una enzima producida en el intestino delgado. Su
acción es imprescindible en el proceso de conversión de la lactosa (disacárido glucosa
más galactosa). La falta de lactasa origina intolerancia a la lactosa.

Análisis del problema A

Analizando el problema podemos decir que el ADN es muy importante pues el este
contiene gran cantidad de información a todo el organismo aún el más simple, contiene
una enorme cantidad de información. Esa información le permite tener características
que lo diferencien de otros individuos. Como se sabe, todas esas características están
ubicadas en un conjunto de moléculas orgánicas de gran tamaño llamadas ácidos
nucleicos. En cada una de las células de un organismo encontramos dos moléculas de
este tipo: el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). Ambos
tienen propiedades y funciones muy diferentes en el funcionamiento de la vida. Pero si
bien el ADN es el primordial ya que es el encargado de transmitir la información
genética de padres a los hijos, llamada herencia. Y es a aquí donde la genética
empieza a jugar un papel de gran importancia. La genética es la rama de la biología
encargada del estudio de la herencia.

Acido Desoxirribonucleico (ADN) es conocido como Acido Desoxirribonucleico, el


cual es una molécula de gran tamaño que conserva y transmite de generación en
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generación toda la información necesaria para el desarrollo de todas las funciones


biológicas de un organismo.

El ADN está formado por la unión paralela de dos cadenas, cada cadena se encuentra
conformada por nucleótidos en los que el azúcar es desoxirribosa, un grupo fosfato y
las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T), Lo
que hace que el ADN sea tan diverso y único en plantas, animales y humanos., a esta
secuencia se le llama código genético. El ADN de todos los organismos vivos está
formado por solo éstos cuatro nucleótidos.

El ADN se enrolla sobre proteínas y se compacta formando los cromosomas, este se


encarga de conducir la síntesis de todas las proteínas y cada gen es la clave para la
producción de una proteína.

La función principal del ADN es mantener a través del código genético la información
necesaria para crear un ser vivo idéntico a aquel del que proviene, controla la actividad
de la célula. Es el que lleva la información genética de la célula, ya que las unidades de
ADN, llamadas genes, son las responsables de las características estructurales y de la
transmisión de estas características de una célula a otra en la división celular. Los
genes se localizan a lo largo del cromosoma, tiene la propiedad de duplicarse durante
la división celular para formar dos moléculas idénticas, para lo que necesita que en el
núcleo celular existan nucleótidos, energía y enzimas tiene capacidad de cambiar
justificando los cambios evolutivos y el ARN es el material genético responsable de
trasferir o más bien transcribir la información o instrucciones del ADN para construir
proteínas mediante tres tipos t-RNA o RNA de transferencia, m-RNA o RNA mensajero
y r-RNA o RNA ribosomal.

Ácido Ribonucleico (ARN): El “ayudante” del ADN

EL ARN es conocido como Ácido nucleico, se considera como el ayudante de ADN en


la transmisión de información genética está formado por nucleótidos en los que el
azúcar es ribosa, y las bases nitrogenadas son adenina, uracilo, citosina y guanina.
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Que Actúa como intermediario y complemento de las instrucciones genéticas


codificadas en el ADN.

La información genética está, de alguna manera, escrita en la molécula del ADN, por
ello se le conoce como “material genético”. Por esto, junto con el ácido ribonucleico
(ARN) son indispensables para los seres vivos.

Los ácidos nucleicos ADN y el ARN son las biomolélculas portadoras de la información
genética y están presentes en todas las células, tienen al menos dos funciones
importantes trasmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y
dirigir la síntesis de proteínas específicas. Tanto la molécula de ARN como la molécula
de ADN tienen una estructura de forma helicoidal.

Los ácidos nucleicos están formados por nucleótidos, moléculas biológicas compuestas
por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa
en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina (A),
guanina (G)) o pirimidínica (citosina (C), timina (T) o uracilo (U)) y uno o varios grupos
fosfato (ácido fosfórico). Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están
unidos a la pentosa. La unión formada por la pentosa (ribosa o deoxirribosa) y la base
nitrogenada (purínicas o pirimidínicas) se denomina nucleósido a través de un enlace
N-glicosidico en las posiciones 9 y 3 respectivamente.

Cada especie viviente tiene su propio ADN y en los humanos es esta cadena la que
determina las características individuales, desde el color de los ojos y el talento musical
hasta la propensión a determinadas enfermedades. Es como el código de barra de
todos los organismos vivos que existen en la tierra, que está formado por segmentos
llamados genes. La combinación de genes es específica para cada organismo y permite
individualizarnos. Se ha determinado la composición del genoma humano que permite
identificar y hacer terapias para las enfermedades que se trasmiten genéticamente
como: enanismo, albinismo, hemofilia, daltonismo, sordera, fibrosis quística, etc.
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Después darle un análisis del ADN se puede decir que la información, es un conjunto
organizado de datos que pueden ser utilizados en algún proceso. En el caso de los
seres vivos, los datos se refieren, fundamentalmente, a cómo son las moléculas (en
particular las proteínas y el ARN) que la célula necesita producir y a cuándo deben ser
elaboradas. La información necesita siempre una memoria, es decir, un sistema físico
en el que pueda registrarse, almacenarse y que permita su lectura. En los seres vivos,
que somos máquinas químicas, el soporte de la información es un tipo de molécula,
concretamente un ácido nucleico. La información que almacenan los organismos recibe
el nombre de información genética.

Los sistemas de almacenamiento de información deben cumplir ciertos requisitos,


cualquier que sea su naturaleza:

Estos permitir que la información sea "leída", es decir, que algún tipo de dispositivo
permita aprovechar los datos contenidos en la memoria para realizar el proceso
correspondiente. En el caso de los seres vivos, el proceso que permite que la
información sea utilizada por el organismo se denomina expresión de la información
genética. Dicho de otra forma, cuando una célula utiliza una parte de su información
para elaborar, por ejemplo, una proteína, decimos que la célula está expresando su
información genética.

Es necesario, también, que la información pueda ser transferida, es decir, que pueda


pasar de un soporte físico a otro soporte físico similar, con lo que puede pasar de una
célula a otra. En los organismos vivos, el proceso que permite la copia de la información
genética se denomina replicación.

EJEMPLO DE PROBLEMAS EN QUE LA INFORMACIÓN DEL ADN NO ES


TRANSFERIDA
La fenilcetonuria es un trastorno caracterizado por la conversión defectuosa de
fenilalanina en tirosina, debido a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa, por lo
que la fenilalanina no puede ser convertida en tirosina, que es un aminoácido
fundamental para el metabolismo del organismo. Cuando la hidroxilasa es deficiente, se
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usan vías alternativas para metabolizar la fenilalanina, esta es convertida por


transmutación en ácido fenilpiruvio, que es reducido a ácido fenilactico, o en forma, por
descarboxilacion, ácido fenilacteico que, por conjugación, origina la fenilcetilglutamina.
Finalmente, la fenilalanina y estos productos metabólicos se acumulan en líquidos del
organismo, como resultado, este aminoácido puede acumularse a niveles tóxicos en la
sangre y otros tejidos, dado que las células nerviosas en el cerebro son especialmente
sensibles a los niveles de fenilalanina, cantidades excesivas de esta sustancia puede
causar daño cerebral, por lo que es una enfermedad progresiva severa que puede
producir retraso mental si no se trata con una dieta libre de alimentos que contengan
este aminoácido a tiempo.

Todos los defectos se heredan con carácter autosómico recesivo. Hasta el momento se
ha encontrado un gen asociado a este trastorno, conocido como el gen PAH. Este gen
se encuentra en el brazo largo del cromosoma 12, entre las posiciones 22 y 24.2,
abarca 90 Kb y contiene 13 exones. Actualmente se han descrito más de 500
mutaciones en su cDNA, que en diferentes combinaciones, pueden dar cuenta de la
gran variedad clínica y bioquímica que presentan los pacientes con deficiencia en PAH.
El cromosoma 12 contiene 103.232.103 pares de bases a 103.311.380 y el gen se
encuentra de los pb 103.232.103 a 103.311.380.

Las mutaciones en  el gen PAH y sus consiguientes cambios estructurales en la


enzima, dan lugar a la función PheOH reducida y la fenilcetonuria. Muchas mutaciones
en el sitio activo PheOH tienen evidentes implicaciones estructurales. Sin embargo, las
mutaciones en el dominio catalítico y la región N-terminal también se han identificado.

Pasó 2: Planeación: El estudiante realiza una lluvia de ideas en torno al contexto del
problema, el estudiante hace una lista de chequeo y clasifica las temáticas en aquellas
que conoce y desconoce para resolver el problema. En el foro del trabajo colaborativo,
los estudiantes consolida la información (Producto 1) y reciben la respectiva
realimentación y ajustes por parte del tutor.
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Lluvias de ideas.
Temas conocidos.
ADN.
ARN.
Código genético.
Aminoácidos.
Proteínas
Enzimas
Temas desconocidos.

Composición y estructura de los ácidos nucleídos


Formación de complejos y la cinética
Enzimática Modelo de Michaelis y Menten
Histonas
El cálculo por Lineweaver – Burk
Polipetido.
Estructuras Y Características de las enzimas.

Resumen de temas requeridos para la identificación de la situación problema

Composición química y estructura de los ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos resultan de la polimerización de monómeros complejos


denominados nucleótidos.

Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una


pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada.

Cuando se realiza la hidrólisis completa de los ácidos nucleicos, se obtienen tres tipos
de componentes principales:

 Azúcar, en concreto una pentosa.


 Bases nitrogenadas: púricas y pirimidínicas.
 Ácido fosfórico.
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Estructura del nucleótido mono fosfato de adenosina (AMP).

Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas y en la composición de dichos anillos


participa, además del carbono, el nitrógeno. Estos compuestos pueden estar formados
por uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases
púricas (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y
Guanina (G).

Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina),


como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).

Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor
frecuencia en los ácidos nucleicos.

Estructura de los ácidos nucleicos: La estructura del ácido nucleico se refiere a la


morfología de ácidos nucleicos como el ADN y el ARN. Los detalles de la estructura de
los ácidos nucleicos permitieron revelar el código genético. Por lo general, dicha
estructura desarrollada por el modelo de James Watson y Francis Crick se divide en
cuatro niveles diferentes:
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 La estructura primaria, que es la secuencia de bases nitrogenadas de cada una


de las cadenas que componen el ADN.
 La estructura secundaria, que es el conjunto de interacciones entre las bases
nitrogenadas, es decir, qué partes de las cadenas están vinculados uno al otro.
 La estructura terciaria, la ubicación de los átomos en el espacio tridimensional,
teniendo en cuenta las limitaciones geométricas y estéricas.

La estructura cuaternaria, que es la organización de más alto nivel del ADN en la


cromatina, o las interacciones entre las unidades de ARN en el ribosoma o
espliceosoma

El ácido desoxirribonucleico es una macromolécula orgánica compuesta por dos


cadenas de polinucleótidos enrolladas en forma de doble hélice (más o menos como un
colocho). Esta molécula se encuentra principalmente en los núcleos de las células y
tiene la función de regular todo lo que pasa en la célula y mantener las características
hereditarias del ser vivo.
El ADN está conformado por nucleótidos que a su vez tienen tres componentes
principales: un grupo fosfato, un azúcar (desoxirribosa, de seis carbonos y una base
nitrogenada, que puede ser cualquiera de las siguientes cuatro sustancias: adenina,
guanina, citosina y timina. Estas bases tienen unas reglas de combinación que solo
permiten la unión de la adenina con la timina y la guanina con la citosina. Sin embargo,
estas dos combinaciones dan lugar como en un alfabeto, o mejor dicho, como en la
clave morse; a una increíble cantidad de información, la cual incluso permite que una
bacteria sea tan diferente de una planta o un mamífero. El ADN a su vez tiende a
enrollarse formando estructuras llamadas cromosomas, en unión con proteínas y
alguna cantidad de ARN. Estos cromosomas están divididos en unidades llamadas
genes, las cuales se encargan de la codificación de las características de los seres
vivos. Los defectos de los genes pueden causar malfuncionamientos en el metabolismo
del cuerpo, y es el origen de muchas enfermedades genéticas.

Estructura

Cada molécula de ADN está constituida por dos cadenas o bandas formadas por un
elevado número de compuestos químicos llamados nucleótidos.adn-1.gif Estas cadenas
forman una especie de escalera retorcida que se llama doble hélice. Cada nucleótido
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está formado por tres unidades: una molécula de azúcar llamada desoxirribosa, un
grupo fosfato y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases:
adenina (abreviada como A), guanina (G), timina (T) y citosina (C).

Estructura primaria

El ADN está compuesto por una secuencia de nucleótidos formados por desoxirribosa.


Las bases nitrogenadas que se hallan formando los nucleótidos de ADN
son Adenina, Guanina, Citosina y Timina. No aparece Uracilo. Los nucleótidos se unen
entre sí mediante el grupo fosfato del segundo nucleótido, que sirve de puente de unión
entre el carbono 5' del primer nucleótido y el carbono 3' de siguiente nucleótido.

Como el primer nucleótido tiene libre el carbono 5' y el siguiente nucleótido tiene libre el
carbono 3', se dice que la secuencia de nucleótidos se ordena desde 5' a 3' (5' →3').

RN DE TRANSFERENCIA (ARNt)

Este es el más pequeño de todos, tiene aproximadamente 75 nucleótidos en su


cadena, además se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trébol
plegada. El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos libres del citoplasma al
lugar de síntesis proteica. En su estructura presenta un triplete de bases
complementario de un codón determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo con
exactitud y dejar el aminoácido en el sitio correcto. A este triplete lo llamamos
anticodón.

ARN PEQUEÑO NUCLEAR (ARNpn o snRNA)

En eucariontes encontramos un grupo de seis ARN que están en el núcleo, el ARN


pequeño nuclear, estos desempeñan cierto papel en la maduración del ARNm.

RIBOZIMAS
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Son ARN que tienen función catalítica, participan activamente en la maduración de los
ARNm.

Función de los ARN

Un gen está compuesto, como hemos visto, por una secuencia lineal de nucleótidos en
el ADN, dicha secuencia determina el orden del aminoácido en las proteínas. Sin
embargo el ADN no proporciona directamente de inmediato la información para el
ordenamiento de los aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a través de
otras moléculas, los ARN. Todo el proceso que se lleva a cabo para la síntesis de
proteínas se verá detalladamente en otro capítulo.

PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y
constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra
en formas muy variadas: como constituyente de las membranas biológicas, como
catalizadores de reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los ácidos
nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc.
Prácticamente, no existe proceso biológico en el que no participe por lo menos una
proteína. Se las considera como el grupo de compuestos que mayor cantidad de
funciones desempeñan en los seres vivos.

Estas moléculas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples sólo están formadas por
aminoácidos. Las conjugadas contienen además de la o las cadenas poli peptídicas,
grupos no proteicos, denominados grupos prosteicos, por ejemplo la hemoglogina o las
lipoproteínas.

Para entender los aspectos estructurales y las características químicas de las proteínas,
es fundamental analizar primero la de sus monómeros.

La síntesis de proteínas tiene lugar de la manera siguiente:

Iniciación: Un factor de iniciación, GPT y metionil-tRNA[Met] forman un complejo que


se une a la subunidad ribosómica grande. A su vez, el m-RNA y la subunidad
ribosómica pequeña se unen al encontrar esta última el codón de iniciación que lleva el
primero. A continuación ambas subunidades ribosómicas se unen. El metionil-
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tRNA[met] está posicionado enfrente del codón de iniciación (AUG). El GPT y los
factores de iniciación de desprenden quedando el tRNA[Met] unido al ribosoma.
Elongación: Un segundo aminoacil-tRNA (en el ejemplo Phe-tRNa[Phe]) se coloca en
la posición A de la subunidad grande del ribosoma. Un complejo activado por GPT se
ocupa de formar el enlace peptídico quedando el peptido en crecimiento unido al
aminoacil-tRNA entrante. Al mismo tiempo, el primer t-RNA se separa del primer
aminoácido y del punto P del ribomosa.
Terminación: el m-RNA que se está traduciendo lleva un codón de terminación (UAG).
Cuando el ribosoma llega a este codón, la proteína ensamblada es liberada y el
ribosoma se fragmenta en sus subunidades quedando listo para un nuevo proceso.

AMINOÁCIDOS

Como su nombre lo indica, cada aminoácido está formado por un grupo amino y un
grupo ácido carboxílico, unidos a un átomo de carbono central o carbono a, el que
además tiene unido siempre un átomo de hidrógeno y una cadena lateral de
características variables.

Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminoácidos son anfolítos,


dependiendo del pH del medio su comportamiento como ácidos o bases.

De acuerdo con la naturaleza del”R” podemos clasificar a los aminoácidos en polares


(con y sin carga) y aminoácidos no polares.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

La síntesis proteica requiere de un constante aporte de aminoácidos. Los organismos


heterótrofos sintetizan gran parte de estos aminoácidos a partir de esqueletos
carbonados. Los que requieren ser incorporados por la ingesta, no pudiendo ser
sintetizados, se denominan aminoácidos esenciales, y son producidos por plantas y
bacterias (Tabla 2.4).
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AMINOÁCIDOS Y NEUROTRANSMISORES

El impulso nervioso pasa de una célula a otra en el proceso conocido como transmisión
sináptica. La transmisión sináptica esta mediada químicamente por moléculas
pequeñas llamadas neurotransmisoras

Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas


sintetizan distintos neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simpático utiliza
la adrenalina y la noradrenalina (catecolaminas), el sistema nervioso parasimpático
utiliza acetilcolina. Algunos neurotransmisores derivan químicamente de los
aminoácidos.

La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en el


citosol de las neuronas adrenérgicas y células adrenales y los neurotransmisores se
almacenan en vesículas. El GABA otro neurotransmisor, se sintetiza a partir del ácido
glutámico, la histamina a partir de la histidina, la serotonina a partir del triptófano. Cada
uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas específicas.

ENLACES PEPTÍDICOS, OLIGOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS

Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido


reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico, el producto de
esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar
una larga cadena.

Los oligopéptidos contienen un número indefinido pero pequeño de aminoácidos,


mientras que los péptidos y polipéptidos constan de un número mayor. Se consideran
polipéptidos a los polímeros de aminoácidos de un peso superior a 6000 Daltons.

Muchas moléculas de importancia biológica con acción hormonal e incluso gran parte
de los neurotransmisores son oligopéptidos y péptidos

Los polipéptidos naturales de 50 o más residuos son considerados proteínas. Una


proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por
enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones
contenidas en el ADN, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que
determinan cuáles de los veinte aminoácidos se incorporan a la proteína, y en qué
orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos
establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las
veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas.
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EL CÓDIGO GENÉTICO: El código genético viene a ser como un diccionario que


establece una equivalencia entre las bases nitrogenadas del ARN y el leguaje de las
proteínas, establecido por los aminoácidos.

Después de muchos estudios (1955 Severo Ochoa y Grumberg; 1961 M.Nirenberg y H.


Mattaei) se comprobó que a cada aminoácido la corresponden tres bases nitrogenadas
o tripletes (61 tripletes codifican aminoácidos y tres tripletes carecen de sentido e
indican terminación de mensaje).

El genoma de un organismo se encuentra en el ADN o, en el caso de algunos virus, en


el ARN. La porción de genoma que codifica varias proteínas o un ARN se conoce como
gen. Esos genes que codifican proteínas están compuestos por unidades de
trinucleótidos llamadas codones, cada una de los cuales codifica un aminoácido. Cada
subunidad nucleotídica está formada por un fosfato, una desoxirribosa y una de las
cuatro posibles

La investigación sobre el ADN tiene un impacto significativo, especialmente en el


ámbito de la medicina. A través de la tecnología del ADN recombinante los científicos
pueden modificar microorganismos que llegan a convertir en auténticas fábricas para
producir grandes cantidades de sustancias útiles. Por ejemplo, esta técnica se ha
empleado para producir insulina (necesaria para los enfermos de diabetes) o interferón
(muy útil en el tratamiento del cáncer).

Los estudios sobre el ADN humano también revelan la existencia de genes asociados
con enfermedades específicas como la fibrosis quística y determinados tipos de
cáncer. Esta información puede ser valiosa para el diagnóstico preventivo de varios
tipos de enfermedades.

La medicina forense utiliza técnicas desarrolladas en el curso de la investigación sobre


el ADN para identificar delincuentes. Las muestras de ADN tomadas de semen, piel o
sangre en el escenario del crimen se comparan con el ADN del sospechoso; el
resultado es una prueba que puede utilizarse ante los tribunales. 
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El estudio del ADN también ayuda a los taxónomos a establecer las relaciones
evolutivas entre animales, plantas y otras formas de vida, ya que las especies más
cercanas filogenéticamente presentan moléculas de ADN más semejantes entre sí que
cuando se comparan con especies más distantes evolutivamente. Por ejemplo, los
buitres americanos están más emparentados con las cigüeñas que con los buitres
europeos, asiáticos o africanos, a pesar de que morfológicamente y etológicamente son
más similares a estos últimos

CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO:

1-     Es universal, pues lo utilizan casi todos los seres vivos conocidos. Solo existen
algunas excepciones en unos pocos tripletes en bacterias.

2-     No es ambiguo, pues cada triplete tiene su propio significado.

3-     Todos los tripletes tienen sentido, bien codifican un aminoácido o bien indican
terminación de lectura.

4-     Está degenerado, pues hay varios tripletes para un mismo aminoácido, es decir
hay codones sinónimos.

5-     Carece de solapamiento, es decir los tripletes no comparten bases nitrogenadas.

6-     Es unidireccional, pues los tripletes se leen en el sentido 5´-3´.

Pasó 3: Preguntas Generadoras: El grupo de trabajo, define el problema mediante uno


o varios interrogantes (Producto 2), y reciben la respectiva realimentación y ajustes por
parte del tutor.
¿Cuál es la importancia de ADN y ARN?
El ADN contiene la información genética de cada individuo
La importancia del ARN
De manera sencilla, el ARN (ácido ribonucleico) es el material genético responsable de
trasferir o más bien transcribir la información o instrucciones del ADN para construir
proteínas.
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Puesto que ambos son importantísimos vitales para la vida, ya que estos sirven para
los diferentes procesos de los organismos.

ANÁLISIS DEL PROBLEMA B.

Las enzimas son llamados catalizadores de la vida, por medio de sustancias de alta
especificidad que permiten que las reacciones biológicas normalmente poco probables
se realicen y permiten un continuo movimiento y avance de las reacciones vitales, Es
así como se convierten en el motor que mueve la actividad de todas las células del
organismo controlando las funciones de mantenimiento, crecimiento y reproducción de
los seres vivos ; una característica especifica es su especificidad debido a que existe
una forma de enzima particular para cada sustrato, lo cual ayuda a ejercer efectos
específicos sobre la digestibilidad de algún nutriente.

Además son necesarias para efectuar las reacciones bioquímicas en el ser humano en
forma y tiempo. una reacción no se puede llevar a cabo sin la presencia de una enzima
es decir todas la reacciones metabólicas ya sean catabólicas o anabólicas necesitan de
la presencias de las enzimas por consiguiente cualquier alteración a nivel enzimático
desencadenarían múltiples efectos en diversos ciclos y rutas metabólicas que por lo
tanto provocarían una reacción a nivel fisiológico en otras palabras una patología que el
daño que esta provocara depende de la enzima que sea afectada puesto que estas
poseen especificidad con su sustrato.

De igual forma las enzimas están presentes en cantidades específicas a lo largo del
cuerpo, si hay una alteración de la cantidad de enzimas en una parte específica podría
ser causa de un daño o trastorno metabólico.

Las enzimas son biomoléculas de origen proteico estas tienen la función de disminuir la
energía de activación de una reacción para que esta se efectué de forma más rápida,
estas se encuentran presentes en todas las reacciones bioquímicas tanto a nivel extra
celular como intracelular, son necesarias para la realización de todas las reacciones
metabólicas.
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Poseen diferentes funciones dependiendo de estas funciones se van a clasificar en:


oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas y sintetasas.

Presenta diversas características generales: poseen centro catalítico, tienen alto peso
molecular, son específicas, actúan en condiciones óptimas de pH, presión, temperatura,
concentración de sustrato, además de regularse es decir regular su actividad
enzimática.

Las enzimas son moléculas proteicas de formas globulares, compuestas por diversos
aminoácidos que facilitan ciertas reacciones químicas específicas, mediante la
aceleración de procesos químicos y la disminución del consumo de energía, teniendo
una función catalizadora natural.

Favorecen las reacciones químicas acelerando los procesos de transformación


haciendo ahorro de energía. En un proceso químico que transcurre en un determinado
lapso, las enzimas aceleran dicho proceso de transformación llegando incluso acelerar
los procesos químicos miles de veces comparativamente, que si sucediera el mismo
proceso químico sin la presencia de la encima en cuestión.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de


reacción
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2. Alcances de la solución del problema:


La primera parte describa las principales características estructurales de las enzimas,
sitio activo, la formación de complejos y la cinética enzimática enzimática Modelo de
Michaelis y Menten (Dependencia de la concentración de sustrato).
Resumen de temas requeridos para la identificación de la situación problema B

Enzimas: Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones químicas en
los seres vivos y participan directamente en el metabolismo celular en muchas vías, ya
sea en el anabolismo o el catabolismo.

Características de las Enzimas

Especificidad de acción
Esto significa que una enzima en particular cataliza con un sustrato dado, un solo tipo
de reacción química y ningún otro, las enzimas que intervienen en el metabolismo de
los aminoácidos.

Especificidad por el sustrato


Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato basándose en la
estructura tridimensional que este posee.
Ejemplo: las proteasas que reconocen a nivel del enlace peptídico cuales son los AA
adyacentes del lado amino o carboxilo.
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Condiciones óptimas de actividad


Cada enzima presenta su máxima actividad en ciertas condiciones experimentales que
generalmente tienen que ver con pH, temperatura y la presencia o ausencia de
activadores o inhibidores respectivamente.
 Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética
de ciertas reacciones químicas.
 Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
 Actúan en pequeñas cantidades.
 Forman un complejo reversible con el sustrato.
 No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
 Su producción está directamente controlada por genes.
 La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción
que catalizan, además de ser  muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de
una enzima facilita su identificación.
 Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes
 Su elevada especificidad es su mayor característica.
 Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para
realizar la acción de manera eficiente, ya que  son activas a concentraciones
pequeñas.
 Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la
mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto  las
enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación.
 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.
 Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.

Ejemplos de algunas de las características de las enzimas:


21

Esta imagen muestra como la enzima no es modificada en ninguna etapa de la


reacción.
Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio,
mediante el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las
‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de
una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente
biológico-, en presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja
microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que
solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso
es el sustrato correspondiente.

La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora


de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce
la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.

Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el
primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía
necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo
caso. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para
acelerar cierta específica reacción química.

PARTES DE LA ENZIMA

Sitio activo. Se le llama sitio activo a la parte de la encima que se une con el sustrato
durante la reacción química.

Apoenzima.- La apoenzima es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o grupos


proteicos, es inactiva.
22

Cofactor.- son pequeñas moléculas (orgánicas o inorgánicas), que requiere la


apoenzima para poder ser activa.

Grupo prostético.- Son moléculas similares al cofactor, pero difieren en que el grupo


prostético sí está fuertemente unido al apoenzima.

Holeo enzima.- Es la enzima activa y está formada por el cofactor y la apoenzima o por
el cofactor y el grupo prostético

Las coenzimas.- las coenzimas son sustancias orgánicas no proteicas y termoestables,


son claves en los mecanismos catalíticos ya que aceptan o donan grupos funcionales y
electrones. Las coenzimas sí sufren trasformaciones durante los procesos químicos en
los que ayudan a la realización de los cambios que hacen las enzimas.

Existen en los seres vivos cientos e incluso miles de enzimas diversas con funciones
específicas sobre un determinado sustrato, en el cual actúan catalizando los procesos
bioquímicos.

Estructura Enzimática
Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria,
terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta
estructura resulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden
llevar a alteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima
viene definida por las cuatro estructuras, éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir,
implican unos niveles o grados de complejidad creciente que dan lugar a los cuatro
tipos de organizaciones.

La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que


contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran La estructura secundaria
de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de la cadena
polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que es la disposición de la
estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de la libre capacidad de
giro del carbono alfa. Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias: Hélice a
y Lámina b.
23

La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura


secundaria en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que
posee. Las conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y
la filamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de la
estructura terciaria que éstas poseen.
La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de
una cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas o
subunidades para constituir la proteína activa.

Sitio activo de las Enzimas

Las enzimas son grandes moléculas de proteínas globulares cuyo modo de


plegamiento asegura que grupos particulares de aminoácidos formen un sitio activo.
Cuando las enzimas pierden su estructura tridimensional característica, se dice que
están desnaturalizadas. Las moléculas reactivas, conocidas como sustrato, se ajustan
con precisión a este sitio activo.

El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a
al cual se une el sustrato, El centro activo es una cavidad existente en la superficie del
enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos, sus
principales característica son la de Responder a una porción relativamente pequeña
del volumen total de la enzima. Es una entidad tridimensional. Los sustratos se unen a
las enzimas por numerosas fuerzas débiles, Presentan forma de surco o hendidura, La
especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro
activo.
24

Complejo Enzima-Sustrato
Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás
catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose
transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de
transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada. Hay
que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier
catalizador artificial conocido.

El factor que diferencia realmente a las enzimas de la mayoría de catalizadores no


enzimáticos es la formación de un complejo ES específico. La interacción entre enzima
y sustrato en este complejo esta canalizada por las mismas fuerzas que estabilizan la
estructura proteica, incluyendo puentes de hidrógeno e interacciones iónicas e
hidrofóbicas. Una vez alcanzado dicho estado el complejo enzima-sustrato se
descompone para dar lugar a los productos y el enzima libre.

Una vez liberado, puede combinarse con una nueva molécula de sustrato para formar
un nuevo complejo enzima-sustrato cerrándose así el ciclo catalítico del enzima. De
este modo, una sola molécula de enzima puede transformar en producto, en sucesivos
ciclos catalíticos, a un elevado número de moléculas de sustrato, lo que contribuiría a
explicar la gran eficacia catalítica que exhiben estas biomolélculas.
La formación de complejos:

Cinética Enzimática
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico
que no se observa en las reacciones no enzimáticas: la saturación del enzima por el
sustrato. Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada
25

enzimáticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la velocidad


de reacción es proporcional a dicha concentración, como ocurre con carácter general
para las reacciones no enzimáticas. A medida que la concentración de sustrato
aumenta la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta. Con un aumento
posterior la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la
concentración del sustrato y se aproxima asimptóticamente a un valor máximo que es
característico de cada enzima y que se conoce como velocidad máxima. Se dice
entonces que el enzima se halla saturado por el sustrato. La concentración de sustrato
a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima se conoce con el nombre
de KM (constante de Michaelis-Menten). KM es un valor característico de cada enzima y
constituye una medida de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de K M
indican una alta afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.

Michaelis y Menten a plantear que la enzima (E) se une reversiblemente con el sustrato
(S) formando un complejo inestable (ES) que da lugar, irreversiblemente, al producto
(P) y a la enzima libre (E), la formación del complejo ocurre por complementariedad
estérica entre el sustrato y una región de la enzima, denominada el sitio activo, donde
se realiza la catálisis. El Sitio activo es entonces un grupo de aminoácidos de la
proteína que son los responsables de la actividad catalítica y que, como consecuencia
de la estructura terciaria, se disponen espacialmente de tal manera que la conformación
del conjunto es complementaria de la conformación del sustrato

La cinética enzimática: La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de


reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor
Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del
sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado
estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es
constante.

Como ejemplo algunas de las enzimas que existen en nuestro propio organismo y
sustancias en las que actúan:

Pepsina, esta enzima degrada las proteínas y actúa dentro del sistema digestivo.
26

La amilasa o alpha amilasa salival, cataboliza y desmenuza las cadenas carbonadas de


sustancias animales y vegetales como el glucógeno (en animales) y los almidones (en
vegetales), desdoblándolos en sustancias de cadenas cortas como la glucosa y otros
azúcares simples de mejor asimilación por el organismo.

Lipasa, esta enzima desdobla las sustancias grasas en sustancias grasas de menos
complejidad molecular, para su asimilación y uso por el organismo.

La Proteasa es una enzima que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas
parabolizándolos para su mejor uso y asimilación por parte de las células del organismo

Pasó 3: Preguntas Generadoras: El grupo de trabajo, define el problema mediante uno


o varios interrogantes (Producto 2), y reciben la respectiva realimentación y ajustes por
parte del tutor.
¿Cómo se llama la sustancia que actúa sobre la el enzima? Se llama sustrato
¿Cuáles son las propiedades de los enzimas?
Las propiedades de los enzimas son.
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados
en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa
sobre la actividad de un enzima son:
PH
Temperatura
Cofactores

1. Tabla 1. Valores para realizar el cálculo por Lineweaver – Burk.


27

[S] (mM) V° (mM/min) 1/[S] 1/V° m b


50 10 0,02 0,1 4,69230648 0,00499707
100 19 0,01 0,05263158
160 29 0,00625 0,03448276
190 34 0,00526316 0,02941176 Vmax = 200,117404
210 44 0,0047619 0,02272727 Km = 939,012191
240 49 0,00416667 0,02040816
290 46 0,00344828 0,02173913 Estimacion lineal 4,69230648
300 51 0,00333333 0,01960784
400 58 0,0025 0,01724138
500 63 0,002 0,01587302
720 73 0,00138889 0,01369863
800 81 0,00125 0,01234568
1000 87 0,001 0,01149425

Tomando los valores de resultados de (s) vs (mM/min), se aprecian el comportamiento


cinético de la enzima

Comportamiento Cinéti co de la Enzima


100
90
80
70
Velocidad inicial

60
50
40
30
20
10
0
0 200 400 600 800 1000 1200
Sutrato

Realizando el análisis de los resultados obtenidos en el grafico se observa una gráfica


cinético esta representa dos ejes, donde en el eje de la y se evalúa la velocidad de la
reacción y en el eje x se evalúa el incremento de la concentración del sustrato, lo que
quiere decir que como se incrementa la concentración de sustrato se incrementa la
velocidad como se lo observa en la gráfica.
28

También se puede observar que la hipérbole no forma meseta lo que indica que no hay
saturación de las enzimas.

Según la gráfica la velocidad máxima obtenida es de 200,117404 con una constante de


939,012191.

(Estimación lineal). Tomando los valores de resultados de 1/(s) y 1/Vo

GR Á F IC A L IN E A .
Velocidada inicial

0.1
f(x) = 4.69 x + 0
R² = 0.99

0 1/Concentracion de sustrato
0

En la gráfica lineal se obtiene un modelo matemático que nos permite los siguientes
datos:

X=1/[S]
y=1/V°
y=mx+b calculos de la cinetica.
y=4,6923x+ 0,005

1/Vmax 200 mM*S-1


Vmax= 200 mM*S-1

1/V°= 0
Intercepto de
1/[S]= -0,00106558 Punto de corte
Km 938,46

Se logra analizar que el intercepto 1/ [S] con un dato de -0,00106558 lo cual es el


punto de corte de los ejes y el intercepto del eje y con un dato 0,9922.
29

CONCLUSIONES.

Este trabajo es de gran importancia porque por medio de este se logró conocer la
importancia del ADN, conociendo su estructura funcionamiento puesto que ambos son
importantísimos vitales para la vida, ya que estos sirven para los diferentes
procesos de los organismos.

Con la realización de este trabajo se logra tener clara la importancia de las enzimas, la
cual se puede definir como sustancias proteicas que actúan como catalizadores
biológicos, De igual forma las enzimas están presentes en cantidades específicas a lo
largo del cuerpo, si hay una alteración de la cantidad de enzimas en una parte
específica podría ser causa de un daño o trastorno metabólico.

Las enzimas son biomoléculas de origen proteico estas tienen la función de disminuir la
energía de activación de una reacción para que esta se efectué de forma más rápida,
estas se encuentran presentes en todas las reacciones bioquímicas tanto a nivel extra
celular como intracelular, son necesarias para la realización de todas las reacciones
metabólicas
30

BIBLIOGRAFÍA

Ácidos nucleicos. (Abril 1, 2016) Recuperado de


http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/AcidosNucleicos.htm
Qué es el ADN. (Abril 1, 2016) Recuperado de http://easylearngenetics.net/what-is-
genetics/what-is-dna/que-es-el-adn/
Las mutaciones se producen por diversas causas. (Abril 1, 2016) Recuperado de
http://evolution.berkeley.edu/evolibrary/article/o_o_0/evo_17_sp
Mendieta, J. (Mayo 28, 2013). Función e Importancia del ADN y ARN. Recuperado de
http://funimporadnyarn3.blogspot.com.co/
Merchancano, L. Biología Molecular de la Fenilcetonuria. Recuperado de
C:\Users\bismark\Desktop\Biologia Molecular de la Fenilcetonuria -
Monografias_com.htm
Mutaciones: Recuperado (Abril 1, 2016) Recuperado de
http://www.biologia.edu.ar/genetica/mutacion.htm
31

Porto A., Alejandro. Enzimas, Recuperado de


http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
Ramírez M., Nathalia. (Abril 7, 2011). Enzimas. Estructura enzimática Recuperado de
http://enzimaszagan.blogspot.com.co/2011/04/estructura-enzimatica.html
Riva, Maria,. Cáceres, A., Mora, N. (2003). Fenilcetonuria: Bases Moleculares e
Implicaciones Sociales. Instituto Superior de Ciencias Médicas Facultad de
Medicina. 7(2):89-99. Recuperado de
http://bvs.sld.cu/revistas/san/vol7_2_03/san12203.pdf
TORRES, G. M. (2013). In UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA (Ed.),
BIOQUIMICA 201103 [Bioquímica] (cuarta ed.). Curso virtual bioquímica: UNAD.
Recuperado de http://datateca.unad.edu.co/contenidos/201103/2015-
II_BIOQUIMICA_201103/MATERIAL_BIBLIOGRAFICO_SYLLABUS_/201103_M
odulo_bioquimica_II-09_final_copia.pdf