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ESTUDIO DIRIGIDO: ENZIMAS

ESTUDIANTE: WENDY PAOLA CHICA SIMANCA

PROFESORA: CINDY BUSTAMANTE

ASIGNATURA: BIOQUIMICA

FACULTAD DE INGENIERIA

PROGAMA: INGENIRIA DE ALIMENTOS

1. CONCEPTÚE ENZIMAS Y EXPLIQUE LA IMPORTANCIA PARA LOS SERES


VIVO.

Una enzima es un catalizador biológico y es visible por su velocidad catalítica


y su capacidad de especificidad hacia sustratos, una encima es una proteína
o proteína mas un cofactor. La importancia para los seres vivos es que las
enzimas provocan y aceleran las reacciones bioquímicas que regulan las
funciones normales del organismo vivo, por ejemplo, producir energía,
absorber oxígeno, regular hormonas entre otras funciones vitales.

2. DEFINA: SUSTRATO, SITIO ACTIVO, HALOENZIMA, APOENZIMA,


COFACTOR Y COENZIMAS.

Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima, esta puede ser


específica para un tipo de enzima.
Sitio Activo: es el lugar de la enzima donde se da la unión con el sustrato y
que hace posible que se produzca la reacción.
Holoenzima: es una apoenzima unida a un cofactor que puede ser un ion o
una molécula orgánica compleja.
Apoenzima: es la parte proteica de una enzima desprovista de cofactores o
coenzimas lo cuales son necesaria para que la enzima se active por lo que la
apoenzima es catalíticamente inactiva.
Cofactor: es un componente no proteico que se una a una estructura proteica
llamada apoenzima formando la Holoenzima.
Coenzima: Es de origen orgánico no proteico que se une a una apoenzima
para formar la Holoenzima.
3. ¿CUÁLES SON LAS CARACTERÍSTICAS DE UNA ENZIMA?
 Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera
energética de ciertas reacciones químicas.
 Actúan en pequeñas cantidades.
 Forman un complejo reversible con el sustrato.
 No se consumen en la reacción pudiendo actuar una y otra vez.
 Muestran especificidad por el sustrato.
4. ¿CÓMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS? EXPLIQUE
Las enzimas se clasifican de acuerdo con la clase general de reacción
química orgánica que es catalizada estas se clasifican en seis categorías las
cuales son:
Oxidorreductasa: catalizan reacciones de óxido-reducción, es decir,
transferencia de hidrogeno o electrones de un sustrato a otro.
Transferasas: catalizan las reacciones de transferencias de un grupo químico
de un sustrato y pueden necesitar las coenzimas.
Hidrolasas: catalizan hidrolisis, son una clase especial de transferasas donde
el agua sirve como aceptor del grupo transferido.
Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son
reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes.
Isomerasas: catalizan cambios estructurares dentro de una misma molécula,
son de las reacciones enzimáticas más simples ya que solo constan de un
sustrato y un producto.
Ligasas: catalizan la unión de dos sustratos con hidrolisis simultánea, estas
reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un
nucleósido trisfosfato como el ATP.
En el equilibrio, una enzima cataliza las reacciones directas e inversas con la
misma velocidad.

5. ¿QUÉ ES UN CATALIZADOR? EXPLIQUE CÓMO UNA ENZIMA ES CAPAZ


DE AUMENTAR LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN.
un catalizador una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio, aceleran
las reacciones tanto adelante como hacia a tras al convertir un proceso de
uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de
energía que reacción no catalizada. Una enzima es capaz de aumentar la
velocidad de una reacción gracias a su velocidad al convertir el sustrato en un
producto manteniendo una relación entre el número de enzima y la cantidad
de sustrato.
6. LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES BIOLÓGICOS, ¿CUÁL ES LA
VENTAJA DE SU USO EN COMPARACIÓN CON LOS CATALIZADORES
QUÍMICOS?
La ventaja que tienen las enzimas en comparación con los catalizadores
químicos, es que las enzimas son catalizadores biológicos que poseen
propiedades importantes que no solo permiten aumentar la velocidad de la
reacción, sino que pueden combinar o acoplar dos reacciones que
normalmente serian separadas, y que algunas reacciones enzimáticas
funcionan como punto de control en el metabolismo, y también el hecho de
que la actividad enzimática pueda ser regulada da una gran ventaja frente a
los catalizadores químicos.
7. EXPLIQUE QUÉ ES ESPECIFICIDAD DE UNA ENZIMA. ¿CUÁNTOS TIPOS
EXISTEN? EXPLIQUE CADA UNO DE ELLOS.
La especificidad de una enzima es la falta de formación de subproductos
como desperdicios. La especificidad de reacción se refleja en la pureza
excepcional del producto, mucho mayor que la pureza de productos de
reacciones típicas catalizada en química orgánica. La especificidad de las
enzimas no solo ahorra energía a las células, sino que también evita la
formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Existen dos tipos
de especificidad enzimática los cuales son:
Especificidad de sustrato: es absoluta cuando una enzima solo puede
catalizar la transformación de sustancias.
Especificidad de acción: es cuando una misma enzima puede catalizar la
transformación de un grupo de sustancias que tienen un tipo de enlace
determinado o que son portadoras de determinado grupo.

8. ¿QUÉ ES ACTIVIDAD ENZIMÁTICA


Es la actividad catalítica de una enzima. Indica la cantidad de sustrato
transformado en producto por la acción catalítica de la enzima por unidad de
tiempo, es decir, cuantas reacciones por segundo pueden catalizar una molécula
de enzima.

9. ¿QUÉ FACTORES PUEDEN AFECTAR LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?


EXPLIQUE.
Los factores que pueden afectar la actividad enzimática son:
Cofactores y coenzimas: una enzima requiere de cofactores o coenzimas que
generalmente no se activan hasta que estas moléculas se unan.
Temperatura: esta actúa de dos formas; la primera forma es que si tiene una
temperatura optima aumentara la velocidad de una reacción enzimática. Y la
segunda forma es si baja temperatura disminuirá la velocidad de reacción debido
a la inactivación de la enzima.
Ph: los Ph extremos pueden inactivar a la enzima por desnaturalización, por lo
que el efecto del Ph es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de
reacción.
Concentración de sustrato: el efecto de la concentración de sustratos en la
velocidad de una reacción enzimática se ve relacionada con dos etapas; la
primera es cuando la velocidad de la reacción aumenta hasta acercase a una
velocidad máxima. Y la segunda es cuando la velocidad se mantiene constante
debido a que todos los centros activos de las moléculas de enzima han sido
ocupados por el sustrato.
Inhibidores: esto afecta de tal manera que cuando una molécula diferente al
sustrato denominada inhibidor interactúa con la enzima, impidiendo el correcto
funcionamiento de esta.
Mecanismos reguladores: la actividad de las enzimas está regulada por
múltiples mecanismos como clivaje proteico, degradación de la propia enzima,
regulación de la expresión, que pueden tener un efecto positivo o efecto
negativo, según las necesidades celulares.
10. ¿CUÁL ES LA UTILIDAD DEL MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS –
MENTEN?
La utilidad del modelo cinético de Michaelis-Menten es analizar el
comportamiento de las enzimas, con respecto a su velocidad para determinar
cuánto tiempo se demora el sustrato en desaparecer o cuánto tiempo se demora
el producto en formarse. Es explicar la relación que existe entre la velocidad
inicial (V0) y la concentración inicial del sustrato ([S]0).

11. ¿CÓMO SE DETERMINA EL EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL


SUSTRATO SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?
El efecto de la concentración del sustrato sobre la actividad enzimática se
determina utilizando la ecuación de v = V máx. [s] / (Km+[s]) la cual se ajusta al
modelo cinético, que representa el efecto de la concentración de sustrato sobre
la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente, y que este
comportamiento cinético es conocido como curva de saturación hiperbólica por el
sustrato, y para determinar los parámetros cinéticos anteriores (V máx. y Km) se
puede utilizar las representaciones de Lineweaver-Burk.

12. ¿QUÉ REPRESENTAN LOS PARÁMETROS CINÉTICOS KM Y VMÁX?


Lo que representa los parámetros cinéticos es la velocidad de la acción de
una enzima en función de la cantidad de sustrato presente, donde Km es la
contantes de Michaelis-Menten y que Km se define como la relación de las
contantes de velocidad combinada para la descomposición de ES dividida
entre las constantes para su formación y Vmáx es la velocidad máxima que
estima el número de centros activos de la enzima, es decir, la Vmáx es la
velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al
sustrato.

13. ¿POR QUÉ EL GRÁFICO DE LINEWEAVER-BURK ES ÚTIL EN EL


ANÁLISIS DE DATOS CINÉTICOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA?
El grafico de Lineweaver-Burk es útil en el análisis de datos cinéticos de una
reacción enzimática porque se puede aplicar a la ecuación de Michaelis-
Menten v = V máx. [s] / (Km+[s]) para calcular los parámetros cinéticos de una
enzima cuyo reciproco es 1/v =Km/Vmáx[s]) +1/ Vmáx donde V es la
velocidad de reacción y Km es la contante de Michaelis-Menten, el grafico de
Lineweaver-Burk permite identificar la Km y Vmáx a partir de un punto de
intersección con el eje de las ordenadas y el de las abscisas.

14. DIFERENCIE LOS MECANISMOS MOLECULARES DE LA INHIBICIÓN


REVERSIBLE COMPETITIVA, NO COMPETITIVA Y A COMPETITIVA.
La diferencia que existe entre reversible competitiva, no competitiva y
acompetitiva es que la inhibición reversible competitiva presenta un inhibidor
que cuyas moléculas es similar al sustrato, por lo que compite con este en la
fijación al centro activo de la enzima, la inhibición no competitiva los
inhibidores pueden unirse a sustrato (S) o a la enzima-sustrato (ES) y formar
complejos inactivos inhibidores-sustrato (IS) o enzima-sustrato-inhibidores
(ESI) estos inhibidores no son análogos del sustrato y no se enlazan en el
mismo sitio que el sustrato a diferencia de los inhibidores competitivos y la
inhibición acompetitiva los inhibidores solo se unen a la enzima-sustrato y no
a la enzima libre en la inhibición acompetitiva disminuye la Vmáx por
conversión de algunas moléculas de enzima (E) a la forma enzima-sustrato-
inhibidor (ESI).