Está en la página 1de 18

1

1Tarea 2- Enzimología y bioenergética

Grupo

Universidad nacional abierta y a distancia UNAD


Programa: Administración en salud
Escuela ECISALUD - CEAD Bucaramanga, Santander.
Bioquímica
2
Introducción

La Bioquímica es una asignatura de formación básica cuyo objetivo principal es

proporcionar una visión general de la naturaleza y las funciones que en el cuerpo humano

presentan las principales biomoléculas, así como establecer las bases químicas, moleculares

y genéticas de los procesos, en este taller observaremos distintas funcionalidades como lo

son la enzimología y la bioenergética.


3

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos

o clases:

Clasificación Función
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es

Clase 1: oxidorreductasas decir, transferencia de hidrógeno (H) o

electrones (e-) de un sustrato a otro, según

la reacción general:

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos son el succinato deshidrogenasa o

el citocromo c oxidasa.
Catalizan la transferencia de un grupo

Clase 2: transferasas químico (distinto del hidrógeno) de un

sustrato a otro, según la reacción:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa.
Catalizan las reacciones de hidrólisis:

Clase 3: hidrolasas A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la

reacción:
4
lactosa + agua glucosa + galactosa
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura

Clase 4: liasas de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es el acetoacetato

descarboxilasa
Catalizan la interconversión de isómeros:

Clase 5: isomerasas A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la

fosfoglucosa isomerasa.
Catalizan la unión de dos sustratos con

Clase 6: ligasas hidrólisis simultánea de un nucleótido

trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es el piruvato carboxilasa.

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y

reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

 Lipasa: su función es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos

su mecanismo de acción es disgregar las grasas de los alimentos de manera que se

puedan absorber. Esta enzima se encuentra en la leche materna.

 Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas para liberar los

aminoácidos. Es una enzima secretada por el páncreas que participa en la degradación


5
de las proteínas o peptonas. Algunas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema

inmunológico la podemos encontrar en la papaya piña y kiwi.

 Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las lactosa-azúcar

doble, la lactasa se produce en el borde del cepillo de las células que recubren las

vellosidades intestinales. Su función es permitir la conversión de la lactosa en azúcar,

evitar la indigestión de alimentos lácteos facilitar el tránsito intestinal.

 Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y depositada en los

tejidos inflamados en forma aguda, por lo que determina un aumento de la

permeabilidad de los tejidos. Está indicada para el alivio de hematomas, inflamación y

edemas producidos por lesiones inflamatorias.

 Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada en el duodeno

donde es esencial para la digestión, la reacción enzimática catalizada por las tripsinas es

termodinámicamente favorable, pero tiene una alta energía de activación.

 Sacarasa: es una enzima que convierte la sacarosa en glucosa y fructosa, está presente

en el intestino delgado la ausencia de sacarasa provoca una enfermedad denominada

intolerancia a la sacarasa muchos la confunden con intolerancia a la sacarosa.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células

vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

 Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las reacciones

químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación con otros

catalizadores?
6
Las enzimas actúan a la velocidad de las reacciones, depende del contacto entre las

unidades químicas (átomos, moléculas, etc.), que a partir del movimiento térmico (calor)

producen colisiones entre esas mismas unidades. Por lo tanto, para cada temperatura

existirá una velocidad de coalición determinada.

 las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el

mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente

ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de

cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en

sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

 ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se

encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?


7
La Especificidad de una enzima por el sustrato que se encuentra, hace referencia a la

unión en la cual la enzima es capaz de distinguir entre los distintos tipos de sustratos, lo que

les permite modificar y alterar solo un tipo de moléculas en medio de la reacción.

En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la

interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal que las enzimas fermentan los azúcares

transformándolos en etanol.

 Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

Los factores que pueden afectar la actividad enzimática son la concentración del sustrato, la

temperatura y el pH.

 ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

El sitio activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La

reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria.

Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas.

Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del

sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional

de este es lo que determina la especificidad de las enzimas.

 ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas?

Las condiciones ideales para la cinética enzimática en las enzimas son: el origen de la

enzima, concentración de sustrato, origen del sustrato y la presencia de sustancias

asociadas.
8
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos.

Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva

resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de

recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

 ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones

enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que

la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando

la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

 La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de transformación.

¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

Vo= Velocidad de reacción en presencia del inhibidor

Vmax= Es la obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con sustrato

 Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

La constante de Michaelis-Menten o Km representa la constante de disociación del

complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la afinidad entre enzima y sustrato).


9
La afinidad de la enzima por el sustrato es experimentalmente y se considera una

constante característica de la enzima y el sustrato en condiciones específicas y refleja la

afinidad enzima-sustrato.

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, ya que al ingerirlos de forma

equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico. La

mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser elaboradas por el organismo,2 por lo que

este no puede obtenerlas más que a través de la ingesta equilibrada de alimentos naturales

que las contienen. Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales

actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

 En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el

punto A?

Las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la temperatura en el rango de 5ºc

- 50ºc la actividad aumenta ya que la reacción se incrementa.

 ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

En esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan debido a la desnaturalización

que sufre, para cada enzima existe una temperatura optima en la cual su actividad es

máxima.
10

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

 Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%

Significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan y pierden su actividad.

 ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican

las gráficas?

Las enzimas que realizan su actividad catalítica en los distintos pHs son enzimas las

proteolíticas
11

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH


12

Ejercicio 2. Bioenergética

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como

donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo

que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso

posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

 El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder

electrones.

 ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se conserva

en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

Los protones que se liberan en la oxidación antes de llegar al aceptor final (molécula

aceptora final de hidrógenos) son captados por los denominados transportadores de

hidrógenos que pueden ser el NAD, NADP, FAD, las coenzimas de deshidrogenasa, que a

su vez reducen a NAD, NADPH y FADH2. Cuando estos se oxidan ceden electrones y

protones. Los electrones son transportados por un conjunto de moléculas transportadoras,

los citocromos, cuyo conjunto de moléculas constituye la denominada cadena respiratoria,

hasta el ultimo aceptor de electrones (el O2) que al unirse a los protones forman H2O.

Durante este proceso, la transferencia de electrones libera gran cantidad de energía que se

acumula en forma de ATP en el proceso denominado fosforilación oxidativa.


13
 ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

Está implicado en reacciones de reducción oxidación llevando los electrones de una a otra

la enzima se encuentra en dos formas, una como agente oxidante (NAD+) que acepta

electrones de otras moléculas dando resultado la forma reducida (NADH) y puede ser usada

como agente reductor.

 ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD es una coenzima que interviene con dador o aceptor de electrones y protones en

reacciones metabólicas; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos

átomos de hidrogeno cada uno formado por un protón y un electrón. Por lo tanto, al

reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que capacita para intervenir como dador

de energía o de poder reductor en el metabolismo.

 ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

Se produce durante la foto respiración y la respiración celular y es consumido por muchas

enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos.

Gráficos 3. Conversión el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)


14
 En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ion de hidrógeno?

 ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?

El adenosín trifosfato (ATP), es la moneda energética de los seres vivos. Para poder ser

sintetizados, los organismos requieren oxidar los sustratos energéticos de la dieta, proteínas,

grasas y carbohidratos. Inicialmente estas sustancias tienen vías metabólicas separadas

hasta alcanzar en su degradación un metabolito común que es el acetil coa. A partir de este

punto entran al ciclo de Krebs, con producción de CO2 e hidrogeniones, estos últimos se

transportan por oxido reducción a la cadena respiratoria donde se formará agua endógena y

ATP, para lograr esta oxidación de los sustratos con alta producción de energía, es

indispensable el oxígeno que actúa como comburente en las reacciones.

 ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora de

electrones?

Em la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierte tres de

ATP (2 NADH x 3 = 6 ATP). La conversión de ácido pirúvico en acetil Coa en la matriz

mitocondrial da 2 de NADH por cada molécula de glucosa (2 NADH x 3 = 6 ATP).

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.

 ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la actividad

enzimática de algunas enzimas?

Se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad catálica de una o más

sustancias de naturaleza no proteica y reciben el nombre de cofactores.


15

 ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

-Fe2+ catión ferroso

-Cu2+ catión cúprico

-K+ catión potásico

-Mn2+ catión hipo manganoso

-Mg2+, catión magnésico

 La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar

sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos

La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios metabólicos. El

metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones químicas, pero la mayoría

corresponden a unos tipos básicos de reacciones que implican la transferencia de grupos

funcionales. Esta química común permite a las células utilizar un pequeño conjunto de

intermediarios metabólicos para transportar grupos químicos entre las diferentes reacciones.

Ejemplos: Coenzima Q, glutatión azucares nucleótidos, metano furano, ácido ascórbico,

coenzima A, ATP.

 Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus

mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad

El mecanismo de actuación es el siguiente: Las enzimas (E) se unen de manera específica al

sustrato (S) (molécula sobre la que actúa) como una llave se encaja en la cerradura que le

corresponde. Formándose así un complejo transitorio llamado “enzima-sustrato” (ES). La


16
unión con el sustrato se realiza en una zona específica de la enzima, que recibe el nombre

de centro activo. En un primer paso se forma un complejo enzima-sustrato (ES).

Los factores que afectan la actividad son pH, temperatura y concentración de sustrato.
17
Referencias bibliografías

 A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2 Feduchi, E. (2014). Bioquímica:

Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica Panamericana, S.A.

 Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia

UNAD.

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado de

https://bibliotecavirtual.unad.edu.co/login?url=http://search.ebscohost.com/login.aspx?

direct=true&db=edsmep&AN=edsmep.978.8.49.835874.2&lang=es&site=eds-

live&scope=site

 Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de

http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2

013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

 Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia

UNAD (pp. 117-121). Recuperado de

http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2

013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado de

https://bibliotecavirtual.unad.edu.co/login?url=http://search.ebscohost.com/login.aspx?
18
direct=true&db=edsmep&AN=edsmep.978.8.49.835874.2&lang=es&site=eds-

live&scope=site

 García Jerez, A. ( 25,11,2018). Enzimología y bioenergetica. [Archivo de video].

Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/22365

 Pratt, Charlotte W., and Kathleen Cornely. Bioquímica, Editorial El Manual Moderno,

2012. ProQuest Ebook Central, (pp 154-160, 183- 188) Recuperado de

https://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2538/lib/unadsp/detail.action?docID=3215766#