TALLER PROTEINAS Y AMINOACIDOS

1 r/
Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un
grupo amino y un grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se
pueden diferenciar en formas L y D. Las estructuras L son las naturales para
los organismos, y, por tanto, las más importantes.
De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono,
carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.

2r/

Si consideramos un AA sencillo, éste puede adoptar tres formas iónicas

diferentes:
El primer grupo que se disocia es el carboxilo (pK1 = 2,22). Por la proximidad
del grupo NH3+, el COOH se comporta como un ácido moderadamente fuerte.
Si aplicamos la ecuación de Henderson-Hasselbalch al primer equilibrio de
disociación, resulta que a pH fisiológico (7,4), la concentración de la forma
catiónica es prácticamente despreciable (una de cada 151.000 moléculas en la
forma zwitterión). El segundo grupo en disociarse es el NH3+. Como el pK2 es
9,86, la concentración de la forma aniónica es muy pequeña en comparación
con la forma zwitterión (1 molécula en forma aniónica por cada 300 en forma
zwitteriónica). El AA se comporta a pH fisiológico como un ácido débil que está
disociado al 0,35%.

3r/

De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 aminoácidos,

denominados proteinogénicos, que se consideran importantes y
esenciales para el correcto funcionamiento del organismo y que se dividen
de la siguiente forma:
Esenciales
Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a
través de alimentos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
No esenciales
Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo: alanina, asparagina, ácido
aspártico y ácido glutámico.

Condicionales
Son necesarios para paliar ciertas enfermedades o el estrés: arginina,
glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
Los aminoácidos también pueden clasificarse bajo otros criterios:
 Dependiendo del número de grupos ácidos o básicos en la
molécula: acídicos, básicos y neutros (hidrófilos e hidrófobos).
 Según su estructura: alifáticos, aromáticos y azufrados.

4r/
Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las proteínas.
Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a
un mismo carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este
nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y
el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se
denomina cadena lateral.

Aminoácidos alifáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena
hidrocarbonada.

Alanina, Ala, A
Glicina, Gly, G Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I

La prolina también tiene
una cadena lateral de
naturaleza alifática, pero
difiere de los demás
aminoácidos en que su
cadana lareral está unida
tanto al carbono alfa como
Aminoácidos aromáticos
En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo
aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La
tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo
hace menos hidrofóbico y más activo. El triptófano tiene un grupo indol.
al nitrógeno del grupo
amino.

Prolina, Pro, P

Fenilalanina, Phe, F Triptófano, Trp, W

Tirosina, Tyr, Y

Aminoácidos azufrados Aminoácidos hidroxilados

Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas
poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo
un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y
enlace tioéster. reactivos.

Treonina, Thr, T
Cisteina, Cys, C Serina, Ser, S

Metionina, Met, M

Aminoácidos básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos:
lisina,arginina e histidina.

Histidina, His, H
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas
correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina
normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a
pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que
contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Ácido aspártico, Asp, D Asparragina, Asn, N

Ácido glutámico, Glu, E Glutamina, Gln, Q
5r/

El enlace que se forma entre 2 aminoácidos se llama enlace

peptídico, y ocurre entre el grupo amino (-NH2) de uno de los
aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH) del otro, perdiendo una
molécula de agua, y formando un enlace (CO-NH). El polipéptido se
nombra desde el extremo aminoterminal al carboxiterminal, y se pueden
añadir más aminoácidos, pero siempre por el extremo carboxiterminal.
6r/
Se llama pH isoeléctrico o punto isoeléctrico al pH en el que la
concentración de Zwitterión es máxima (el aminoácido no presenta
carga neta). 
Otra definición de punto isoeléctrico es: pH al que la concentración de
especies protonadas y desprotonadas se iguala.
El pH isoeléctrico se calcula como media de pKa,1 y pKa,2, es decir, la
media de los pKas de las etapas que forman y descomponen el
Zwitterión.

7r/

Unión covalente entre dos átomos de azufre. Este tipo de enlaces se

forman por la oxidación de dos grupos sulfhidrilo (SH), cada uno
perteneciente a una molécula de cisteína. Son frecuentes entre cadenas
polipeptídicas diferentes de una misma proteína.
El puente disulfuro es también importante en la estructura del cabello. El
cabello está formado principalmente por moléculas de queratina unidas
por puentes disulfuro. Estos puentes son los que definen si el cabello
será rizado  o lacio. Se han estudiado técnicas de peluquería para
romper estos puentes disulfuro, mediante tioglicolato, por ejemplo,
luego dar la forma deseada al cabello, y finalmente restablecer los
enlaces mediante agua oxigenada, para que el cabello permanezca con
la forma dada.
8r/
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una
clasificación que engloba dichos criterios es:
 Holoproteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser
globulares o fibrosas.
  Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:

 Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

 Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas proteínas fibrosas son:

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

 Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo
del grupo prosteico existen varios tipos:

 Glucoproteínas: Son moléculas formadas por una fracción

glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces
covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las
salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante
 Lipoproteínas
 Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una
capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas
(apolipoproteínas).
Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros
lípidos entre los tejidos a través de la sangre. Las lipoproteínas se
clasifican según su densidad:

 Lipoproteínas de alta densidad

 Lipoproteínas de baja densidad
 Lipoproteínas de muy baja densidad

 Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que
puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las
histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que
forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de
otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las
que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN.

 Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia
coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos. Según la
naturaleza del grupo prostético, pueden ser pigmentos porfirínicos como
la hemoglobina encargada de transportar el oxígeno en la sangre o no
porfirínicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene
cobre y aparece en crustáceos y moluscos por ejemplo. También los
citocromos, que transportan electrones.
9r/
A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones
estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:
Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el
organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por
ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.

TABLA DE DIFERENCIAS ENTRE PROTEÍNAS GLOBULARES Y

FIBROSAS
 
DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS

Forma  Esferoidal, de ovillo, casi  Longitudinal, alargada.

esférica.

Cadena  Plegada.  Estirada.

polipeptídica

Solubilidad  Solubles.  Insolubles.

Función  Metabólica, unen moléculas,  Estructural, estática.

dinámica.

Ejemplo  Mioglobina, hemoglobina,  Colágeno, Queratina,

Insulina, etc., lana, etc.

10 r/
 Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura
tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de
organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

 ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es
decir, indica la cantidad y el tipo de los aminoácidos que la forman y
el orden en que se encuentran unidos.
La estructura primaria de las proteínas está determinada en la
información genética y los enlaces que mantienen su estabilidad son
enlaces peptídicos. La comparación de secuencias de distintas
proteínas permite establecer relaciones evolutivas entre especies. La
estructura primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en
tridimensional al plegarse.

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas
polipeptídicas en una dirección.
El plegamiento característico de este tipo de organización está
determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace
peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La
 estabilidad de esta estructura es posible gracias a los puentes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo.

 ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere
una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una proteína se
encuentra plegada en el espacio. La estructura tridimensional
condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar
agrupaciones de menor tamaño que denominamos dominios. El
concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre
estructura y función en las proteínas pues dominios particulares
tienen funciones propias en más de una proteína.

 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o
protómero. La estructura cuaternaria hace referencia a esta
asociación de protómeros para formar la proteína biológicamente
activa.

Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de

enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos,
aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante
puentes disulfuro.
Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que
tienen dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de
las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria.
11r/
Polipéptidos
Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los
carboxilo de otro aminoácidos, formando dipéptidos--> tripéptidos-->
tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un plano 
Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y
glucagón -->> regulan la glucosa en sangre) o neurotransmisores
(colecistoquinina--> sensación de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminoácidos  en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos 
presentes y el orden en que están enlazados. La conformación
espacial de una proteína se analiza en términos de estructura
secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la
llamada estructura cuaternaria. 
Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de
biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter
permanente da lugar a la estructura quinaria.
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